단백질의 변성과 응집

소개

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목차

1. 목적
1-2 서론

2. 실험 재료 및 기구

3. 실험 방법 (과정 사진 모두 포함)

4. 실험 결과

5. 실험 고찰

6. 참고문헌

본문내용

단백질에는 1차, 2차, 3차, 4차 구조가 존재하고 있으며, 단백질의 특성에 따라서는 매우 다양한 구조를 가지고 있을 수가 있다.
폴리펩티드 사슬에서 펩티드결합에 의해 묶여있는 아미노산의 정확한 서열이 단백질의 1차구조를 구성한다. 단백질의 1차 구조는 공유결합에 이해 확립되지만, 고차원의 구조는 주로 수소결합과 소수성 상호작용을 비롯한 약한 결합에 결정된다.
단백질의 2차 구조는 폴리펩티드 사슬의 서로 다른 부분에서 규칙적이고 반복되는 공간적 형태로 구성된다. 2차 구조의 기본 형태는 1차 구조를 이루는 아미노산 사이의 수소결합에 의해 결정된다. 대표적으로 알파 나선 구조, 베타 병풍구조가 있다.
알파 나선구조는 나사못처럼 같은 방향으로 돌아가는 오른쪽 꼬임이다. 곁사슬은 나선의 펩티드골격에서 밖으로 뻗어있다. 꼬임은 한 아미노산의 N-H기와 나선구조의 동일한 회전 내부에 있는 다른 아미노산의 C=O기 사이에 형성되는 수소결합에서 초래된다.
베타 병풍구조는 거의 완전히 신장되고 나란히 배열된 둘 이상의 폴리펩티드 사슬로부터 형성된다. 이 병풍구조는 한 사슬의 N-H기아 다른 사슬의 C=O기 사이의 수소결합에 의해 안정화된다. 베타병풍구조는 별도의 사슬 사이에서 또는 구부러진 단일 폴리펩티드의 서로 다른 부위 사이에서 형성된다. 많은 단백질은 동일한 폴리펩티드 사슬의 여러 부위에서 알파나선구조와 베타병풍구조를 모두 갖고 있다.
3차 구조는 폴리펩티드 사슬은 어떤 특정 장소에서 구부러지고 꼬이고 접힘에 의해 형성된다. 3차 구조는 종종 외부 환경에 노출된 표면뿐 만 아니라 안쪽에 묻힌 부분을 포함하는 폴리펩티드의 최종적인 3차원 모양이 된다. 단백질의 노출된 바깥 표면은 세포의 다른 분자와 화학적 상호작용을 할 수 있는 작용기를 제공한다. 이들 분자는 다른 단백질이거나 더 작은 화학 반응물(효소인 경우) 일 수 있다. 사슬 내 또는 사슬 사이의 N-H와 C=O 사이의 수소결합이 2차 구조를 담당하지만, 곁사슬 사이의 상호작용이 3차 구조를 결정한다.

참고자료

· Hillis 외 편저/ 스마트 생명과학/ 라이프사이언스/ 2014년/ P. 25-29
· Eldon enger 외 2인/ Enger 생명과학 제 14판/드림플러스/ 2013년/ P. 56-60
· 로버트 스코프/ 단백질 정제-원리와 실험-/ 아공자료사/ 1990년/ P. 78
· 강전아인 외 편저/ 단백질 실험노트 상/ 월드사이언스/2001년/ P. 30-31, 94-95