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미국 장학금 수상 에세이 (한인장학회)

The pandemic reinforced my vision to become a biomedical researcherI am half deaf; when I was 6 years old, I lost hearing in my right ear. My single-sided deafness is usually overlooked by people as I can hear well with my one good ear. Unfortunately, I had to endure anxiety and fear about being unable to follow conversations and being misperceived as rude when I didn’t hear or respond quickly, but I never let that stop me from anything.

독후감/창작| 2023.04.19| 3페이지| 3,000원| 조회(393)

미국, 자기소개서, 캐나다, 에세이, 수상, 장학금, 미국 장학금, 한인장학회

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미국 대학원 박사과정 합격 자기소개서 (Statement of Purpose)

I am half deaf. When I was 6 years old, I lost hearing in my right ear. But I never let that stop me from anything. To me, listening is not an option - it is essential. Thus, I always had to listen very, very carefully, and I developed my meticulous habit to overcome my disability. My attitude was obtained from my family background. My father is serving as a minister in a rural area in Gangwon Province, the least developed region in South Korea.

기타| 2021.11.02| 3페이지| 3,000원| 조회(404)

미국, 자기소개서, 유학, 캐나다, 대학원, SOP, neuroscience, 박사, 미국 유학

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의과학특강 시험문제 정리

2018년도 1학기 의과학특강 시험문제 정리 - 2018. 06. 19.(140점 만점)1. Suprachiasmatic nucleus (SCN) is the master clock of the mammal. What experimental evidence supports this idea?마우스에서 SCN 부분에 lesion을 발생시켰고, 이는 정상 마우스와는 달리 circadian rhythm에 이상이 생긴다는 것을 확인 하였다. 이를 통해 SCN이 circadian rhythm에 필수적(necessary)이라는것을 밝혀냈다.이후 SCN이 circadian rhythm에 sufficient하다는 것을 밝히기 위해 SCN transplantation을 시행하였고, 이후 circadian rhythm이 회복됨을 확인하였다.또한, SCN이 일종의 master clock으로 직접적으로 명령을 내려 신체의 일주기를 조절함을 알아보기 위한 실험을 진행하였다. 일주기가 20-hour인 Tau mutant 마우스의 SCN 부위를 일주기가 24-hour인 Wild-type 마우스의 SCN으로 transplant하는 실험을 진행하였다. 그 결과 WT의 일주기가 19.5-hour로 변화하였으며, 이를 통해 SCN이 circadian rhythm의 master clock이라는 것이 입증되었다.2. Describe germ line mutation and somatic mutation.Somatic mutation (Acquired mutations)These are the most common cause of cancer. They occur from damage to genes in a particular cell during a person’s life. For example, this could be a breast cell or a colon cell, which then goes on to divide many times and form a tumor. A tumor into new cells.Repairing mismatched DNAControlling when a cell diesWhen a tumor suppressor gene mutates, cells grow uncontrollably. And they may eventually form a tumor.Ex) BRCA1, BRCA2 (hereditary breast or ovarian cancers) and p53 (50 % cancers) or TP53OncogenesThese turn a healthy cell into a cancerous cell. Mutations in these genes are not known to be inherited.Two common oncogenes are:Her2, a specialized protein that controls cancer growth and spread. It is found in some cancer cells. Ex) Breast and ovarian cancer cells.The RAS family of genes, which makes proteins involved in cell communication pathways, cell growth, and cell death.DNA repair genesThese fix mistakes made when DNA is copied. Any of them function as tumor suppressor genes. BRCA1, BRCA2 and p53 are all DNA repair genes.If a person has an error in a DNA repair gene, mistakes remain uncorrected. Then, the mistakes become mutations. These mutations may eventually lead to cancer, particularly mutations in tumor suppress T cell: CD4, CD25Brief mechanisms of Helper T cell (Th cell):APC(Antigen Presenting Cell)이 자신의 세포막에 있는 MHC class Ⅱ에 항원(peptide)를 제시하면 Th 세포가 이 항원을 인식하여 세포를 활성화시킨다. 이렇게 활성화된 Th cell들은 빠르게 증식하면서 cytokine을 분비하는데, 이들이 면역 반응을 더욱 촉진시키게 된다.Th1 cell (Cellular immunity)Macrophage 가 병원체를 killing 하도록 도와주는 helper T cell이다. CTL(Cytotoxic T lymphocyte) 반응과 항원의 neutralization을 증가시킨다.Main functions: cellular immunity, Host defense(intracellular pathogens), Autoimmunity (not by IL-12)CXCR3 receptor를 가지고 있다. Interferon gamma를 분비한다.IL-12, IL-18에 의해 활성화된다. (STAT4, T-bet, Eomes signal)Th1 type의 면역반응에서 나오는 Cytokine은 IL-2, TNF-a, IFN-r, IL-12, IL-23 등이 있다.Mechanisms;Dendritic cell이 IL12, IFN gamma를 분비하고, Th 세포가 IL2, IFN gamma를 분비한다. 이때 IL2는 일종의 growth factor로, T 세포가 증식하고 CD8 T 세포가 활성화되는데 필요하다. 이러한 요인으로 Th 1 세포가 활성화되면서 가장 중요한 역할인 macrophages(대식세포)를 활성화시킨다.대식세포의 CD40과 Th1 cell의 CD40L이 상호작용한다. Th1 세포가 IFN gamma를 내보내면 대식세포의 IFN gamma receptor가 이를 받아서 대식세포가 활성화된다. 이 때 interferon gamma는 대식세포의 ROS(reactive oxygen s share same gene dysfunctionsOverlapping clinical features in multiple organs.A ciliopathy is a genetic disorder the cellular cilia or the cilia anchoring structures, the basal bodies or of ciliary function. Cilia are important in guiding the process of development, so abnormal ciliary function while an embryo is developing can lead to a set of malformations that can occur regardless of the particular genetic problem.9. What are hallmarks of aging?Genomic InstabilityTelomere attritionEpigenetic AlterationsLoss of proteostasisDeregulated nutrient sensingMitochondrial dysfunctionCellular senescenceStem cell exhaustionAltered intercellular communication아직 텔로미어가 더 짧아지기 전에 하는 텔로미어 테라피가 어떻게 lifespan에 영향을 줄까?10. Fluorescence microscopy is superior to regular optical microscopy in terms of sensitivity and low background. List unique properties of fluorescence.Glow under UV light형광 dye와 UV light을 합치면 additive color makingAbsorption of a photon ExcitationEnergy level changes 이것을 통해 신호를 볼 수 있음Coxpressed by primary sensory neurons?TRPA1: ColdTRPV1: Hot Primary sensory neuron expresses this. (Agonists = 캡사이신)TRPM8: Cool14. Explain approaches of network-assisted genomics data analysis.Edge connectivityHubness: hug genes tend to be functionally more important.Have implications for drug targets.Within-group connectivity: functionally associated genes are tend to be connect to each otherEvaluate statistical significance of modularityRegulator-regulon connectivity: regulators tend to connect to dysregulated genesIdentify desease genes by disease-related expression profiles and a gene networkInformation propagationPropagating functional information of known components into network neighbors(e.g., if an unknown protein have many network neighbors known to be involved in ribosomal biogenesis, this unknown protein probably have function of ribosomal biogenesis as well)Casual gene identificationCandidate casual genes in locus identified as significantly associated with a phenotypeEach ca랍니다.

학교| 2020.12.31| 15페이지| 2,000원| 조회(202)

기말고사, 의과학특강, 시험예상문제 정리

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분자생물학 연구방법론 필기자료

18-1 분자생물학 연구방법론[Lecture 2. Gene Cloning]DNA는 4 개의 염기로 구성되어 있음Purine: Adenine, GuaninePyrimidine: Thymine, CytosineDNA의 구조5’-phosphate group // 3’-hydroxyl groupRestriction enzyme (endonuclease)1960년대 후기에 Stewart Linn과 Werner Arber에 의해 발견.DNA의 특정 부분에 붙어 양 쪽 가닥의 backbone을 자른다. (박테리아의 phage로부터 감염에 대한 방어체계)Restriction endonucleases는 DNA fragment를 만들기 위한 핵심 요소이다.Palindromic sequence: 거울상으로 앞뒤가 동일한 sequenceTwo fold symmetry, Rotational symmetryCleavage of DNA by the restriction enzyme EcoR1 Sticky ends가 생성됨제한효소는 각각의 효소별 특정 인식 서열을 가지고 있기 때문에 각 효소별 특정 DNA의 부위를 자른다.Cleavage site에 따라 제한 효소의 type이 결정된다Type 1: Recognition sequence로부터 1,000개 이상의 base pair를 자른다.Type 2: Recognition sequence의 중간 부분을 자르며 genetic engineering에 유용하다.Restriction-Modification (R-M) system박테리아는 phage의 메틸화 되지 않은 DNA만 자르고 자신의 메틸화 된 DNA는 자르지 않음.박테리아 DNA의 메틸화는 modification enzyme (Methylase)에 의해 진행됨. 이는 Restriction enzyme이 인식하는 부위에 해당하는 서열을 인식해 DNA를 메틸화 시킨다. 이를 통해 박테리아는 자신의 DNA를 공격하지 않는 제한효소를 만들 수 있게 된다.제한효소가 methylation sensit나로 합쳐질 수 있게 된다.잘려진 두 개의 다른 DNA는 DNA ligase라는 효소에 의해 연결되는데, 이는 DNA 복제 시 Okazaki fragment를 연결하는 효소와 동일한 효소이다.가장 일반적으로 사용되는 ligase는 T4 bacteriophage의 ligase이다.Ligase는 3’-OH와 5’-PO4 사이를 연결하는 작용을 촉진한다. 이 때 ATP를 사용한다.Ligase는 Sticky ends를 붙이는 것이 훨씬 효율적이지만 blunt ends로 느리지만 연결한다.Making a blunt end from the 5’- or 3’-protruding end5’-protruding: 3’이 Klenow fragment (DNA polymerase Ⅰ large fragment)로 채워진다.3’-protruding: T4 DNA polymerase는 Klenow fragment와 마찬가지로 5’3’ polymerase activity를 가지고 있으며 동시에 3’5’ exonuclease activity를 가지고 있다. 그러나 T4 pol의 exonuclease activity를 DNA Pol Ⅰ보다 200배는 더 강력하다.Joining of vector to insertAlkaline Phosphatase를 이용하여 5’-phosphate를 제거한다.BAP (Bacterial Alkaline Phosphatase), CIP (Calf Intestine Phosphatase)Restriction enzyme digestionLigationTransformationSelectionDNA cloning in a plasmid vector permits amplification of a DNA fragment관심이 있는 DNA 조각을 얻어서 벡터(vector)라고 부르는 운반 DNA 분자에 연결시킨 후에 세포에 도입하면 새로 도입된 DNA를 지닌 세포가 분열을 거듭하여 클론(clone)을 생성한다. 클론 내의 세포들은 모두 동일하며 도입된 DNA 사본을 잘 받아들일 수 있는 상태의 균주나 세포를 말한다.CaCl2 용액에 현탁시킨 박테리아 등.과정벡터 DNA와 삽입 DNA를 분리하고 정제하여 준비한다.준비된 DNA를 제한효소로 절단한다.두 DNA를 혼합하고 ligase 처리를 하여 재조합 DNA 제작을 완성한다.Competent cel에 형질전환 시킨다.재조합 균주를 선별한다.항생제 저항성 유전자를 활용한다: 항생제 저항성 유전자 사이로 클로닝하여 항생제에 대해 감수성이 있는 균주를 선택lacZ 유전자 활용: lacZ 유전자에 클로닝하여 유전자 발현이 저해되어 X-gal 을 포함한 indicator plate에서 푸른색을 띄지 않는 균주를 선별한다.Transformation (형질전환)DNA를 박테리아 안에 주입시키는 것을 transformation이라고 한다. (DNA를 Eukaryotic cell 안에 주입시키는 것을 Transfection이라고 함)Streptococcus pneumoniae에서 처음으로 발견대부분의 박테리아에서 자연적으로 발생한다.대장균 (E.coli) 형질전환E.coli를 형질 전환 시키려는 초기의 노력은 실패로 돌아감. 따라서 E.coli는 형질전환에 필요한 자연적인 기구가 없는 것으로 알려져 왔다. But…Mandel과 Higa(1970): E.coli 체세포를 CaCl2로 처리하면 외부 phage DNA가 세포내로 들어간다는 것을 보고. 이후 이 방법은 플라스미드 DNA에도 적용이 된다는 것이 Cohen등에 의해 알려짐대부분의 E.coli 형질전환 방법은 Mandel과 Higa의 관찰에 근거를 두고 개발되었음. 형질 전환 효율(transformation efficiency)은 1 ug pBR322당 105-106 transformants (CFU)임.Hanahan(1983)은 여러 가지 이온이 E.coli의 형질전환에 미치는 영향을 조사하여 1 ug pBR322당 108 transformants를 얻을 수 있는 방법을 보고하였음.Cloning Vector바이러스, 플라스미드 또는 가진다클로닝 벡터의 구성 요소Replication origin (Ori; 복제 시작점)플라스미드는 자가복제가 가능한 성질이 있는데, 자가복제가 된다는 것은 자체적인 복제 기점이 있다는 것을 뜻한다. 복제 기점은 세포분열과 상관없이 계속 복제가 일어날 수 있어서 하나의 세포에 다량의 플라스미드를 가질 수 있게 된다. 한 세포에 몇 개의 복제 플라스미드를 가질 수 있는가를 나타내는 지표를 복제수(copy number)라고 한다. 복제수는 복제 기점의 성질이 되며, 복제 기점의 종류에 따라 이 부위에 작용하는 매커니즘도 다르다. pUC는 500~700개 까지 한 세포에 복제될 수 있으며, 이렇게 복제수가 큰 플라스미드를 인공적으로 만들어 사용하면 실험이 매우 용이해진다. 복제 기점은 보통 때는 사용하지 못하는데, 복제가 되기 위해서는 도움파지(helper phage)의 존재를 필요로 한다.Unique restriction enzyme site (BamH1, EcoR1, Pst1, … etc)Selectable marker (amp, tet, … etc.)클로닝 벡터 종류들Plasmid (extra-chromosomal circulator episome): 0.1 ~ 10 kb clonablePhage (Charon, replacement vector): 8~20 kbCosmid (extra chromosomal circular DNA, phage+plasmid): 35~50 kbM13 (f1,fd) (single-strand phage vector)Shuttle vector (ex, Yeast-E.coli shuttle, etc…)Yeast vector (YIP, YEP), eukaryotic vectorBAC (Bacterial Artificial Chromosome, based on bacterial mini-F plasmid): 70~300 kbYAC (Yeast Artificial Chromosome, contains telomeres, origin of 원하는 유전자를 끼워 넣을 때 (cloning), 끼워 넣는 유전자의 양 끝은 대개 제한효소로 처리되어 있다. 이러한 제한효소가 처리된 유전자 DNA는 플라스미드 내에서 동일한 제한 효소로 처리된 곳과 상보적인 결합을 하면서 플라스미드에 들어가게 된다. 따라서 플라스미드에 이러한 제한 효소가 인식할 수 있는 자리들이 많이 모여있으면 그 만큼 클로닝 때 다양한 제한효소를 선택할 수 있는 편리성이 있다. 이러한 제한효소의 인식자리가 모여 있는 곳을 MCS라고 한다.Ampicilin resistance gene: 항생제인 암피실린에 대한 저항성 유전자. 플라스미드에 이러한 유전자가 있으면 플라스미드를 가지고 있는 E.coli는 죽지 않게 된다. 따라서 이러한 유전자는 플라스미드를 포함한 E.coli만을 선택하고자 할 때 이용된다. 암피실린이 들어간 배지에서 키우게 되면 플라스미드가 들어간 E.coli와 그렇지 않은 E.coli를 쉽게 분리할 수 있다.pBluescript vector (phagemid)Phagemid: DNA 기반의 클로닝 벡터. 박테리오파지와 플라스미드의 특성을 모두 가지고 있음. 이 벡터는 박테리오파지의 플라스미드 복제 기점(the origin of plasmid replication)을 가지고 있다. 일반적으로 사용되는 플라스미드와 달리 phagemid vector는 박테리오파지의 capsid(단백질 막)로 packaging될 수 있다는 점이 있다. F1 phage로부터 유래한 f1 복제기점을 가지고 있다. Phagemid는 filamentous phage M13과 combination하여 클로닝 벡터로 사용된다. 이렇게 f1 origin 등을 가져 파지를 만들 수도 있는 플라스미드를 파지미드라고 부른다.pBluescript vector: 클로닝 벡터로 많이 사용하는 벡터. ColE1 origin과 f1 origin을 모두 가지고 있다. MCS와 암피실린 저항성 서열을 가지고 있다. MCS는 LacZ 유전자(Blue coloration을 발현)ion

학교| 2020.12.31| 9페이지| 2,000원| 조회(262)

분자생물학, 연세대학교, 클로닝, 필기, gene cloning, 요약집, 의과학과, 분자생물학 연구방법론

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단백질 분리 및 정제 보고서 평가A+최고예요

단백질 분리 및 정제 실험 보고서이름 : 홍길동학번 : xxxxxx실험 조 : x조실험 일자 : 20xx. x. x ~ x목차[Day 1] Protein sample 및 Acrylamide Gel 제작31. Purpose32. Principles3-43. Material & apparatus 54. Procedure5[Day 2] Electrophoresis와 Primary antibody61. Purpose62. Principles6-73. Material & apparatus 84. Procedure8[Day 3] Secondary antibody와 ECL treatment 81. Purpose82. Principles8-93. Material & apparatus 94. Procedure9[Results]10-12[Discussion]13[Reference]14[Day 1] Protein sample 및 Acrylamide Gel 제작1. PurposeA. 10% Acrylamide gel을 제작한다.B. C57BLKS쥐에서 extracted된 protein을 bradford assay를 통해 정량 한 후 protein sample을 제작한다.2. Principles2.1 Western blotting(immunoblotting)Western blotting은 혼합물에서 특정한 단백질을 확인하기 위해 사용되는 정성 분석 방법으로 immunoblotting이라고도 한다. Western blotting을 통해 생물체 내에서 특정한 단백질이 얼마나 발현되었는지, 또한 특정 단백질이 어느정도 활성화 되었는지를 비교할 수 있다. Western blotting에서 사용되는 gel은 acrylamide로 만들어진 gel 이다. Acrylamide는 monomer를 물에 녹이면 긴 가닥의 polyacrylamide가 생성된다. Polyacrylamide가 생성되면 용액의 점성이 높아 지는데, 이 때 radical인 ammonium persulfate(APS)와 촉매 역on이 중요한 이유는?Coomassie blue가 단백질에 결합한 상태일 때에만 anion이 되도록 working solution은 반드시 acidic한 상태를 유지해야 한다. 만약 working solution이 base한 상태일 경우 coomassie blue가 단백질에 결합을 하지 않아도 solution 내에서 anion이 되므로 단백질에 결합한 경우가 아니더라도 595 nm의 UV 파장을 흡수하게 된다. 그렇게 되면 단백질 정량에서 정확도가 줄어든다. 이를 방지하기 위해 phosphoric acid를 working solution에 첨가 한다.Q6. Protein sample buffer를 구성하는 물질들의 역할은?Bradford assay를 통해 단백질을 정량 한 후 western blotting에 loading할 protein sample을 제작 한다. Protein sample buffer에는 glycerol, Tris-HCl, SDS, mercaptoethanol, bromophenol blue가 들어간다. Glycerol은 protein sample이 buffer속으로 퍼지지 않고 stacking gel 위에 가라 앉을 수 있도록 한다. Glycerol은 buffer보다 밀도가 크므로 buffer로 퍼지지 않고 가라 앉는다. Tris-HCL은 protein sample의 pH를 맞추기 위해 첨가된다. SDS는 western blotting 시에 단백질들이 고유의 folding 구조가 아닌 size에 의해 구분되도록 protein을 denature하기 위해 넣어준다. Mercaptoethanol은 단백질에 있는 disulfide bond를 깨뜨리기 위해 넣어준다. Bromophenol blue의 역할은 dye로 실험자가 protein sample을 눈으로 확인 살 수 있도록 첨가해 준다.Q7. Protein sample을 boiling하는 이유는?단백질을 denature하고 protein sample buffer에 있는 SDS와 mercaptoe되는 원리는?Glycine은 등전점이 pH 5.97이다. Stacking gel과 separating gel의 조성이 다르다. Stacking gel은 pH 6.8 이므로 glycine은 stacking gel에서 대부분 neutral form으로 존재한다. 따라서 glycine은 stacking gel에서 Cl-과 protein보다 상대적으로 mobility가 저하된다. 이 상태에서 전류가 흐르면 stacking gel 내에서의 물질의 이동은 Cl-가 size가 가장 작고 negative charge이기 때문에 가장 빠르게 내려가고, 다음으로 protein, 마지막으로 glycine이 이동한다. 이러한 원리에 의해 단백질들은 stacking gel에서 separating gel로 넘어가기 전 동일한 위치로 정렬된다. 만약 protein이 Cl-를 앞질러 가더라도, Cl-인 부분에서는 resistance값이 적어 voltage가 줄어들어 단백질의 이동속도가 저하되어 다시 뒤쳐지게 된다. Separating gel에서는 pH값이 8.8이므로 glycine은 negative charge를 띄게 된다. 이에 따라 각 물질들은 Cl-이 가장 빠르고 다음으로 glycine 마지막으로 protein 순으로 이동하게 된다. separating gel에서는 단백질이 가장 마지막에 이동한다. 따라서 단백질의 크기에 따라 이동 속도에 차이가 나므로 단백질의 분리가 발생한다.2.2 Gel equilibration & membrane activationElectrophoresis가 완료되면 membrane으로 단백질을 transfer 하기 전에 반드시 gel equilibration과 membrane activation을 진행해야 한다. Gel equilibration에서는 electrophoresis를 마친 gel에서 stacking gel을 잘라낸 뒤 transfer buffer에 gel을 넣고 gently shaking을 한다. 이는 gel을 transfer buffer에 적amide의 각 well에 20 μg씩 loading한다.③ 1번 sample 옆의 well에 칸에는 lader 3.5 μl를 loading한다.④ 상온에서 1시간동안 135 v로 electrophoresis를 진행한다.4.2 Equilibration and transfer① Electrophoresis를 종료한 후 cover glass를 열어 gel을 조심스럽게 꺼내어 stacking gel을 제거한 후 transfer buffer로 옮긴다. 후에 PVDF membrane을 Akt를 검출할 membrane paper와 p-Akt를 검출할 membrane paper로 나누어 잘라준다.② 상온에서 10분간 50 rpm으로 shaking해준다. shacking하는 동안 PVDF membrane을 메탄올에 담가둔다.③ Transfer cassete를 조립한다. Sandwich cassette의 순서는 바닥 면부터 차례대로 검정색 플라스틱 판, 스펀지, 2 개의 PVDF membrane, 스펀지, 투명한 플리스틱 판 순서로 조립한다. 완성된 cassette의 검정 색 부분을 negative electrode와 연결한다.④ 조립이 완성된 transfer tank를 power supply에 연결한 뒤 4 ℃에서 2시간 동안 200 mA로 transfer를 진행한다. 이 과정이 끝나면 protein sample이 transfer된 PVDF membrane 2 개가 만들어 진다.4.3 Blocking• 5 % skim milk와 0.1 % TBS-T가 든 용액에 transfer를 마친 PVDF membrane을 넣고 상온에서 1시간 동안 60 rpm으로 shaking한다.4.4 Washing• 0.1 % TBS-T에 blocking이 마무리 된 PVDF membrane을 상온에서 100 rpm으로 1 분간 총 3번, 5 분간 총 2번 shaking하여 washing을 해준다.4.5 Primary antibody 처리• Washing 용액을 완전히 제거한 후 두 개의 PVDFype - PBS 20.9831.0241.0035Wilde type - Insulin 10.9460.9060.926Wilde type - Insulin 20.8930.9040.8985db/db - PBS 10.870.8840.877db/db - PBS 21.0181.0041.011db/db - Insulin 11.0040.9991.0015db/db - Insulin 20.9670.9150.941위 표는 protein sample의 농도 별 평균 O.D. 값을 구한 것이다. 각 샘플들의 평균 O.D. 값을 [Table 2]에 standard curve에 대입시켜보면 각 sample의 농도를 구할 수 있다.[Table 4-1] Protein quantificatoin 결과SampleO.D. 값 평균(595nm)Sample 농도(ug/ml)Sample 농도(ug/ul)40 ul 안에 있는 단백질의 질량 (ug)필요한 volumeDDW volumeWilde type - PBS 11.014573.5811.472458.92971Wilde type - PBS 21.004560.2411.205448.22971Wilde type - Insulin 10.926466.579.331373.33565Wilde type - Insulin 20.899435.388.708348.33862db/db - PBS 10.877411.748.235329.44060db/db - PBS 21.011569.7511.395455.82971db/db –Insulin 11.002557.7111.154446.23070db/db –Insulin 20.941484.049.681387.23466위 표는 prtein sample의 O.D. 값과 [Table 2]의 standard curve를 통해 알아낸 각 protein sample별 농도를 나타낸 것이다. 전체 protein sample 중 db/db + PBS 1의 40 ul 안에 있는 단백질의 질량이 가장 적어 만들어질 protein sample의 총 단백질 14

자연과학| 2020.08.31| 14페이지| 2,000원| 조회(468)

분리, 단백질, 실험, 보고서, 실습, Western blot, 정제, 웨스턴 블라

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