식품생화학 아미노산, 펩타이드, 단백질 요약

소개

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목차

1. 아미노산과 펩타이드
1) 아미노산
(1) 정의
(2) 구조
(3) 극성 아미노산
① 중성
② 산성
③ 염기성
(4) 비극성 아미노산
(5) 화학반응
(6) 적정곡선과 등전점
2) 펩타이드
(1) 구조
(2) 생리활성
(3) 아스파탐

2. 단백질
1) 정의
2) 구조
(1) 2차 구조
① ⍺나선
② ß 주름진 판, 역회전
(2) 3차 구조
(3) 4차 구조
(4) 섬유성 단백질
① α - 케라틴
② 콜라겐
(5) 구 단백질
(6) 구상 단백질
3) 단백질 분석
(1) 분리 및 정제
① 분리 (분별 원심분리)
② 정제
(2) 전기영동을 이용한 단백질분석
① 등전점 전기이동법
② 이차원 전기영동
(3) 펩타이드 서열분석 (에드만 분해법)
(4) 단백질 칩
(5) 단백체학

본문내용

1) 아미노산
(1) 정의
• 단백질을 이루는 기본단위 물질로서, 20개 다른 종류의 아미노산이 결합하여 펩타이드를 이루고, 일정한 구조를 갖춘 단백질 형성 • 단백질을 이루는 아미노산의 조성에 의하여 단백질의 화학적 성질이 결정되고, 식품에 포함되어 있는 아미노산은 고유의 맛을 나타냄

(2) 구조
• α - 탄소원자에 아미노기(-NH2), 카복실기(-COOH), 수소 원자, 곁사슬이 결합된 구조. • α-탄소원자를 기준으로 D-형과 L-형의 입체구조를 가질 수 있으나, 인체 내 단백질을 이루는 것은 모두 L-형. • 아미노산을 이루고 있는 곁사슬은 R로 표시되는데 곁사슬에 따라서 아미노산의 화학적 성질이 달라지고 그 종류가 결정된다. • 비극성아미노산, 극성(중성, 산성, 염기성)아미노산 • 중성 pH 상태에서 즈비터 이온(양극성 이온) 형태로 존재.

(3) 극성 아미노산
① 중성 • 전기적으로 중성이고 극성인 곁사슬을 가지고 있는 세린, 트레오닌, 타이로신, 시스테인, 아스파라진, 글루타민은 극성 아미노산들이다. • 시스테인은 싸이올기( -SH)를 가지고 있어서 인접한 시스테인 간에 이황화결합을 이룰 수 있다. ② 산성 • 아스파트산과 글루탐산은 곁사슬에 음전하가 있어서 산성 아미노산으로 분류 된다. ③ 염기성 • 곁사슬에 양전하를 가지고 있는 라이신, 아르지닌, 히스티딘은 염기성 아미노산들이다.

(4) 비극성 아미노산
• 비극성 곁사슬을 가지고 있는 글리신, 알라닌, 발린, 루신, 아이소루신, 프롤린, 메싸이오닌, 트립토판, 페닐알라닌은 소수성 아미노산들 로서 비극성이다. • 단백질을 이루고 있는 소수성 아미노산들은 수용성 조건에서 단백질 내부에 모이는 성질을 가지고 있다.

(5) 화학반응
• 중성 pH 상태에서 아미노산의 α-아미노기는 양성자를 얻어서 양전하를 띠고 α-카복실기는 양성자를 잃어서 음전하를 띠게 되어 아미 노산은 즈비터 이온(양극성 이온) 형태로 존재한다.

참고자료

· 없음