ReviewStudy of Fe-hydrogenase and comparison with NiFe-hydrogenase(논문작성자 name)ex) Metalloenzyme research group and bioorganic chemistry labdepartment of biotechnology, Chung-ang University, Anseong 456-789, KoreaContents1.Introduction2.Characterization of Fe-only hydrogenase3.Mechanistic considerations of Fe-only hydrogenase4.Characterization of NiFe hydrogenase5.Mechanistic consideration of NiFe hydrogenase6.Conclusion(Make a comparison Fe-only hydrogenase and NiFe hydrogenase)ReferenceAbstract이 리뷰 논문은 Fe-only hydrogenase와 NiFe hydrogenase의 structure와 mechanism에 대하여 다양한 측면에서 고찰을 하고, 같은 hydrogenase의 일종인 이 두 종류의 구조적 측면과, 메커니즘 측면에서 비교를 하고 현재까지 보고 된 review 논문들을 바탕으로 정리를 해보았다.IntroductionHydrogenase는 수소 분자의 산화나 proton과의 가역 반응에 의하여 전자로부터 수소의 생산을 촉매작용 할 수 있는 능력을 지닌 metalloenzyme 이다. 이것에 관한 연구는 과학적 호기심 뿐 만 아니라 미래의 에너지 기술을 위한 수소 cycle에 대한 흥미에 의하여 이루어지고 있다.hydrogenase에는 효소의 active site에 어떠한 metal로 구성되어 있는지에 따라서 NiFe hydrogenase와 NiFeS hydrogenase, 그리고 Fe-only hydrogenase, 메탈을 함유하지 않은 hydrogenas전자전달경로를 보여준다. 두개의 crystal 구조는 분자의 표면의 buried active site과 연결된 세 개의 FeS cluster 의 존재를 명확히 보여준다. center와 ce- nter의 12 옹스트롱 거리의 공간은 전형Fig.1Scheme.1적인 생물학적인 전자전달 시스템이다. 두개의 enzyme 모두 active site로 부터의 거리에 기반으로 하여 cluster proximal, medial, distal 이라고 이름을 붙였다.(Fig.3) distal cluster는 acidic residue로 둘러쌓여 있을 것으로 예상하고 있다. 왜냐하면, DdHase와 D.gigas NiFe hydrogenase 와 생리학적으로 유사한 구조를 하고 있기 때문이다.proton의 전달경로가 peter에 의해서 그럴듯하게 제안되었다. 추정되는 경로와 관련있는 잔기와 물 분자는 Ddhase crystal 구조에서 잘 보존되었고, 이것들은 모든 Fe hydrogenase의 아미노산 서열에서 발견 되어졌다. 그러나, 최근에 C.pasteurianium으로부터 온 Fe-only hydrogenase의 높은 해상력의 구조는 dithiolate에 연결된 2-position에 NH, CH2 또는 O 사이의 식별이 되지 않는다. 4Fe4S-cluster의 말단의 Fe원자는 효소의 paramagnetic 산화된 상태로 물 분자와 배위 결합하고 있다. 이 부분은 carbon monoxide에 의해서 CO inhibited 형태의 효소를 차지하고 있으며, hydride/ dihydrogen가 같은 곳은Fig.2turnover 동안에 묶일 수 있다. 양성의 전자 전달 unit 같은 기능을 하기 때문에 diiron subsite에 cysteinyl unit가 되는 것에 의해서 iron-sulfur cluster가 연결 되었다는 것을 보여준다. 이것들을 상세하게 간소화 하면, 만약에 두 개의 component가 반드시 격리되어야 하는 것이 아니면, sub- site의 전자 den터가 남는것을 지시하는 것과 같은 D.vulgaris에서 하드로제네이즈 둘 다 몇 년 전에 사용되어지고 있다. 이번에 이것은 액티브에서 EPR 시그널이 잡힐수 있다는 것을 암시하고 효소는 ferr edoxin-like 클러스터는 이 포텐셜에서 다이아 마그네틱이라는 것으로부터 반드시 Fe-Fe 액티브 사이트 중심으로부터 발생하는 것을 암시한다. 그러나 EPR과 FTIR 효소의 산화된 활성 부위에 상응하는 데이터 사이의 명백한 부정이 있다. 이에 반해 former는 십중팔구 Fe(Ⅱ)-Fe(Ⅲ)또는 Fe(I)-Fe(Ⅱ)쌍의 구성으로 된 파라마그네틱 전자 구조를 가르킨다. 이 문장은 CO리간드가 연결된 지시적인 낮은 주파수 밴드의 존재로부터 보여지는 Fe-Fe 커플 아이소일렉트로닉 상태를 제안한다. 이 패러독스는 아마도 두 Fe 이온의 약간 다른 코디네이션 환경으로부터 설명되어 진다. 그러므로 Fe1(see Fig.4)는 Cys 382에서의 하나의 터미널 thiolate, 두 개 연결된 사이올레이트, 두 터미널 이원자적 리간드와 위에 언급된 CO 브릿징에 바인딩 한다. Fe2는 termainally bound cysteine thiolate 리간드를 위한 것들에 반대하는 동등한 코디네이션 sphere를 갖고 있고, 그 결과, 만약 Fe2위에 가능한 코디네이션 사이트는 비어있거나 non-specific legand에 의해 잃어버리면 파라마그네티 Fe2(Ⅱ)-Fe1(Ⅲ) 이핵 중심은 Fe1-Fe2 쌍을 중시하면서 거친 isoelectronic이 가능해진다.Fe center가 수소기질에 결합하기위한 낮은 레독스 상태는 루이스산, 염기화한 의미에서 생각해 볼 수 있다.Characterization of NiFe hydrogenaseNiFe hydrogenase의 예들은 Chromatium vinosum과 thiocapsa roseopersicina와 Desulfovibrio gigas 광학적 박테리아의 hydrogenase와 Desulfovibrio genus가 속하여 있on state의 모든 것이 가능하다. EPR spectroscopic 연구는 다른redox state의 enzyme을 구별하기 위한 첫 번째 툴로 사용되어 졌다. 그리고 이는 이것의 논의의 기초지식이 되었다. redox state의 논의된 enzyme은 figure.8 에 요약되어져 있다. 이것의 주목할 만 한 점은 가장 oxidise 된 것과 reduced form의 enzyme는 오직 ca. 300 mV이라는 것이다.oxidised form에서 분리된 D.gigas의 [NiFe] hydrogenase는 catalytically acive가 아니다. Ni-A와 Ni-B의 두 개의 EPR active form을 포함하는 [NiFe] hydrogenase의 oxidied form은 각각 2.32, 2.23, 2.01 2.34, 2.16, 2.01의 g value의 rhombic spectra로 나타내어 진다. 이것은 Ni(3), low-spin Fe(2) ions가 포함된 폼과 bound oxgen을 일반적으로 수용한다. Ni-A와 Ni-B 둘 다 H2 존재에서 감소와 활성을 보인다. 그러나 그들의 반응성은 다르다. ‘unready state'라고 정의된 Ni-A 활성화는 느리고 온도에 의존한다. one-electron에 의한 reduction은 EPR-silent를 초래한다. catalytically inactive form을 Ni-SU(nickel-silent and unready)라 이름을 붙였다. ’ready'라고 정의된 NI-B는 H2와 low potential electron-acceptors가 존재하는 데서 빠르게 하나 또는 그 이상 active species를 감소시킨다. Ni-SI로 명명된 Ni-B의 partial 활성화(one-electron reduction)은 EPR -silent intermediate를 산출하고 실제로 IR spectroscopy로 분별할 수 있는 두 개의 form으로 나타낸다.Fig.8[Fe(CN)6]3-와 함께 Ni은 부분이 아니라 전체의 Ni-dit hiolate-Fe의 반이 확실하게 나타난다.[NiFe] hydrogenase의 redox chemistry 는 [4Fe-4S] cluster이 발견됨에 따라서 더 복잡하다는 것을 알게 되었다. 유사하게 Ni-Si/Ni-C과 Ni-C/Ni-R이 관찰되었다. 게다가 hydrogenase의 상태에 따라서 clu ster의 포함을 추측 할 수 있다.Fig.10Conclusion(Make a comparison Fe-only hydrogenase and NiFe hydrogenase)Fe- only hydrogenase와 NiFe hydro genase 는 진화적으로는 유사한 점이 없다. 하지만, 두 효소는 많은 유사점이 있다. 수소화 효소라는 점도 가장 단순한 유사점이겠지만, 또 다른 유사점은 active site에는 low-oxidation 상태에서 금속을 안정화 시켜주는 이분자의 π-acceptor ligand CO와 CN- 가 있다는 것이다. 그리고 이 리간드 들은 효소의 반응을 모니터 하는데 상당히 중요한 역할을 한다. 왜냐하면, 이 리간드들은 강한 결합력을 가지고 있으며, electronic 구조 그리고 금속의 환경에 있어서 매우 중요한 증명 수단이기 때문이다. 금속에 강하게 결합한 이 리간드들은 매우 민감한 특유의 infrared absorbtion band를 보이기 때문이다.그리고 active site의 구조가 다르기 때문에 반응을 하는데 있어서도 mechanism의 차이가 있을 것이다. 그림에서도 보이듯이, mechanism에 있어서 차이점을 지니고 있다.Fe-only hydrogenases는 그들의 NiFe co unterparts보다 훨씬 active하다고 보고되었다.-proton reduction부분에서- 그런데 요즈음 electrochemical 연구는 NiFe hydr ogenases의 H2 oxidation activity가 이전에 믿어왔던 것보다 훨씬 강함을 보여준다. graphite electrode다.
![[무기화학]Fe-only hydrogenase와 NiFe hydrogenase의 비교](https://image4.happycampus.com/Production/thumbnail/2006/08/27/data4185136-0001.jpg)
[무기화학]Fe-only hydrogenase와 NiFe hydrogenase의 비교
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