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의예과 북리뷰-의학이란 무엇인가

의예과 2학년 2학기 북리뷰‘의학이란 무엇인가’ 를 읽고한의학과 양의학은 많이 다르다. 흔히 우리가 생각하는 이미지만 해도 차이점이 많다. 양의사는 하얀 가운을 입고 소독약 냄새가 나는 병원에서 최신식 기기로 질병을 진단하고 처방해주는 약도 알약이나 물약이다. 하지만 한의사에 대한 우리의 이미지는 일단 한약냄새가 나고 뜸, 침으로 치료를 하고 혈 자리가 그려진 사람 그림이 일반적이다. 이런 동양과 서양의 의학에 대한 차이는 오랜 시간에 걸쳐서 형성된 것이다. ‘의학이란 무엇인가’ 라는 책은 이런 의학에 대한 동양과 서양의 차이를 역사적으로 비교한 책이다.한의학과 양의학의 역사를 비교하면 공통분모가 있는데 그것은 몸을 관찰하는 것만으로는 인체 기능을 모두 알 수 없다는 것이다. 저자는 이것을 몸+X로 표현하였다. 또한 저자는 우리의 몸은 수많은 정보를 우리에게 알려주고 있고, 그 정보들이 너무나 방대하기에 우리는 순수한 관찰만으로는 그 정보들을 종합적으로 해석해낼 수 없다고 했다. 따라서 그러한 정보들을 해석하여 의학을 구성하기 위해서는 적절한 모형이 필요하고, 우리는 이러한 모형을 대체로 사회에서 따오게 된다는 것이다. 아직 예과 2학년이라서 의학과 관련된 수업은 해부학과 생리학 밖에 안 들어 봤고 이마저도 아직 듣고 있는 중이지만, 해부학이나 생리학에서도 이러한 방법을 쓰는 것 같다. 예를 들어 숨을 들이쉴 때 흉강의 움직임을 나타낼 때 갈비뼈가 위로 올라가서 흉강의 앞뒤 길이가 길어지는 것과 갈비뼈 전체가 들리는 것을 펌프 손잡이를 움직이는 것과 양동이의 손잡이를 움직이는 것으로 비유한 것이 있다. 우리 세대는 펌프를 실제로 본 사람이 별로 없어서 공감이 많이 안 되었을 수 있지만 그 전 세대는 해부를 하지 않는 이상 볼 수 없는 갈빗대와 흉강의 움직임을 쉽게 이해했을 것 같다. 양의학과 한의학이 공존하는 한국의 의료는 특이하다. 전 세계적으로 한의학은 약해지는 추세인데 한국은 여전히 대중화 되어있다. 이것은 동네를 봐도 알 수 있다. 물론 양의원의 수가 압도적으로 많지만 동네에 한의원이 하나씩은 꼭 있다. 그리고 우리나라에 의과대학은 41개가 있고 한 해 배출 되는 의사의 수도 한의사보다 훨씬 많고 양의사는 진료과도 다양하니 그 점을 고려하면 한 동네에 한의원 한 개는 결코 적은 수가 아니다. 우리나라의 이런 특수한 상황덕에 우리나라는 한의학과 양의학을 비교, 분석하기 아주 좋은 환경인 것 같다. 한의학은 부정적인 시각으로 본다면, 고전 한의서를 맹신하는 경향이 있다. 그렇다고 양의학이 절대적으로 우월하다는 것은 아니다. 점점 의료 기기와 의공학이 발달하면서 양의학도 첨단 의료 기기에 지나치게 의지하고 수치에 너무 집착하는 경향이 있다. 이런 점 때문에 양의사들과 양의학이 냉철하다는 이미지가 생긴 것 같다. 우리나라는 앞서 말했듯이 한의학이 널리 퍼져있고 기세가 꺾이지 않았으니, 한의학과 양의학의 이런 단점을 극복하기 위해 함께 연구하면 좋을 것 같다. 이러한 환경을 잘 이용한다면 양의학은 서양에서 시작되었고 한의학은 중국이 시작되었지만 양한방 통합의학은 우리나라에서 시작 될 수도 있을 것 같다.

독후감/창작| 2013.12.06| 1페이지| 1,500원| 조회(186)

독후감, 북리뷰, 대구가톨릭대학교 의예과 2학년 2학기, 의학이란 무엇인가

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생화학 실험 보고서 5,6,7주차 - 이온교환 Chromatography에 의한 달걀흰자 Lysozyme 분리, Enzyme Activity 측정, 단백질 정량 평가C아쉬워요

생화학 실험 보고서목차실험 1.이온교환 Chromatography에 의한 달걀흰자 Lysozyme 분리실험 2.Enzyme Activity 측정 - Lysozyme실험 3.단백질 정량 ? 뷰렛 방법 이용실험 1. 이온교환 Chromatography에 의한 달걀흰자 Lysozyme 분리가) 실험이론과 원칙(1) 실험 목적수많은 종류의 단백질 중에서 이들의 아미노산 조성이나 배열을 결정하고 성질을 규명하기 위해서는 먼저 단백질을 추출해 내야 한다. 이온교환 Chromatography를 비롯한 여러 정제법에 의해 순수한 단백질을 얻는 것은 단백질 연구의 가장 기본이며 필수적인 과정이다.(2)단백질 분리의 원리와 주의할 점대부분의 단백질은 40℃ 이상의 열이나 유기 용매, 혹은 진한 산이나 염기에 의해 변성이 되므로 이러한 조건에 단백질이 놓이지 않도록 해야 한다. 실온에서 오랜 시간 방치하거나 말리는 일도 피해야한다. 단백질 용액은 미생물이 자랄 수 있는 좋은 환경이고, 또한 미생물이 분비한 단백질 소화효소에 의해 분리해 놓은 단백질이 파괴되는 경우가 흔히 있으므로 실험에 청결한 기구를 사용함은 물론이고 단백질 용액을 항상 차게(0~4℃) 유지하고, 밤새 혹은 그 이상 보존하고자 할 때는 toluene등 미생물 생장 억제 물질을 한 두 방울 가해 섞어 주는 것이 좋다.어떤 단백질이거나 한 단계의 분리 방법을 통해 순수하게 분리되는 경우는 드물다. 대개는 서로 다른 원리의 몇 가지 과정을 통해서야 비로소 순수 분리가 된다. 또한 각 단백질마다 자신의 독특한 성질을 가지고 있으므로 이에 따라 적당한 분리법을 선택하여 사용하여야 한다. 단백질의 분리에는 주로 염이나 유기용매에 의한 가역적 침전, 이온교환 Chromatography, Sephadex 젤 여과법이 많이 이용되며, 그 외 필요에 따라 Affinity chromatography, electrophoresis 등을 이용한다. 단백질을 분자량이 작은 염 이온이나 유기분자들과 분리하기 위해서는 투석이나 Sephade부른다.이온교환물질에 붙은 단백질은 흘려주는 완충액의 이온강도를 점차로 증가시키거나 혹은pH를 변화시켜 결합에 관여하는 단백질의 전하를 잃어버리게 함으로써 서로 다른 전기적 성질을 가진 단백질들을 이온교환물질로부터 분리시켜 떨어뜨릴 수 있다.단백질 분자에서 전하를 띨 수 있는 부위는 구성하고 있는 아미노산 중 산성아미노산인 glutamate나 aspartate, 혹은 염기성의 lysine, arginine, histidine의 R기이다. 음이온 교환수지는 단백질의 carboxyl 부위와 결합하는 반면 amino 부위와는 서로 밀어낸다. 반대로 양이온 교환수지는 단백질의 amino 부위와 결합하는 반면 carboxyl 부위와는 서로 밀어낸다. 따라서 단백질을 구성하고 있는 산성과 염기성의 아미노산 함량과 용액의pH에 따라 각 단백질들은 특정한 이온교환수지에 대해 서로 다른 친화성을 가진다. 그러므로 일반적으로 산성 아미노산을 많이 가지고 있는 단백질은 음이온교환수지에 보다 강하게 붙을 것이라는 점을 추측할 수 있다. 따라서 분리하고자 하는 단백질의 등전점을 미리 알고서 교환수지의 종류와 완충제의pH를 결정하는 것이 좋다.본 실험에서는 양이온 교환수지인 Sephadex(CM-Sephadex C-25; Pharmacia)를 사용하였다.(4)pI : 등전점단백질은 pH에 따라 자신이 가지고 있는 전하를 바꾸는 성질을 지니고 있다. 즉, 낮은pH에서는 양전하를, 높은pH에서는 음전하를 띠며 등전점(pI)에서는 0의 net charge를 지닌다.아미노산·단백질·핵산 등 양쪽성 전해질에서 분자의 전하는 용매의 pH에 의해서 가장 뚜렷하게 변화한다. 따라서 이들 용액의 전기이동현상에서 용질입자 또는 분자의 이동도는 pH와 관계가 있으며, 적당한 pH에서 이동도가 0이 된다. 이때의 pH를 양쪽성 전해질의 등전점이라고 한다.단백질 수용액에서는 매질의 pH가 일정한 값보다 작아져서 산성이 되면, 보통 아미노기가 보다 많이 수소 이온을 얻어 양이온이 된다. 반대로 pH가 일정한 때, 유리솜을 너무 많이 깔면 시료가 나오지 않을 수 있고, 반대로 너무 적게 깔면 Sephadex가 다 빠져나갈 수 있으므로 주의해서 적당히 2~3겹 깔도록 한다.② 준비 된 CM-Sephadex C-25 젤의 위에 있는 완충액을 따라내고 새 완충액을 3ml를 다시 가하고 섞일 수 있게 살살 흔들어준다.③ 젤을 서서히 흔들어 주사기에 한꺼번에 붓는다. 층을 이루어 불투명하게 될 때까지 기다렸다가 막은 걸 빼고 완충액을 빼준다. resin층이 7~8cm 정도 되게 한다.4) Chromatography① 준비된 column 밑에 빈 tube를 두고 시료(흰자여과액)10ml를 붓는다.(2㎖씩 천천히 넣는다.)② Tris1 : TE buffer 10ml를 더 붓고 받아낸다. total volume은 20ml가 된다.③ Tris2 : 새 tube를 column밑에 두고 TE buffer 20ml를 더 부어 받아낸다.④ 탄산1 : 새 tube를 column밑에 두고 탄산 buffer 20ml를 더 부어준다.⑤ 탄산2 : 새 tube를 column밑에 두고 탄산 buffer 20ml를 더 부어준다.⑥ 받은 4개의 유출액을 얼음에 보관한다.다) 실험결과실험2. 효소활성측정에서 사용할 용액을 얻었다.라) 고찰과 결론Chromatography시 각 용액을 2~3ml씩 넣어 준다. 이 때, 피펫으로 조심히 넣어 주거나 넣어주는 위치를 바꿔준다. 같은 위치에 계속해서 넣으면 그 부분의 Sephadex가 패이게 된다.마) 참고 문헌유인물네이버 백과사전DAVID L.NELSON, MICHAEL M.COX 저, LEHNINGER PRINCIPLES OF BIOCHEMISTRY, 제 5판, FREEMAN, 2008년실험 2. Enzyme Activity 측정 - Lysozyme가) 실험이론과 원칙(1) 실험 목적정제된 효소를 통해 효소의 기질 특이성, 반응속도론, 효소활성의 조절과 같은 특성들을 파악함으로써 생체 내에서 효소의 기능을 이해할 수 있다.(2) 효소활성단위 (unit of반응이 정상 상태에 들어가기 전의 전이상, 즉 전 정상 상태에서의 활성측정이 매우 중요하다. 어떤 조건에서는 전 정상상태에서는 생성물이 빠른 속도로 방출되는 경우가 있는데 이것을 방출이라 하며, 이 방출에서 진정한 활성효소량을 구할 수 있다. 이 방법을 활성부위적정이라 하며 단백질분해효소에서는 스톱플러방법 등의 유법과 온도점프법 등의 완화법이 있으며 효소반응의 소과정에 관한 속도상수 등의 정보를 얻을 수 있다.(4) 효소 정제효소 정제란 생물체내에 존재하는 수많은 단백질 중에서 한 가지 원하는 효소만을 원래의 활성을 가진 상태로 얻어내는 것을 의미한다. 그렇지만 원하는 목적에 따라서는 반드시 활성을 보유한 상태가 아닌 단순히 균질한 상태의 것을 의미할 수도 있다. 의약품으로 사용하는 경우에는 순도가 매우 중요하기 때문에 정제는 필수적이다. 연구목적에도 물론 높은 순도의 정제된 효소가 필요하다. 이 경우 필요한 양은 많지 않으나 최근에는 효소의 구조를 밝히는 것이 보편화되면서 많은 양의 단백질이 얻는 것이 필요해지고 있다.효소정제의 목표는 최대한의 수율, 최대한의 촉매활성, 최대한의 정제도이다. 즉, 가능한 높은 수율로, 가능한 온전한 상태의 효소를, 가능한 다른 단백질이나 대사물이 배제된 상태로 얻는 것이 효소정제의 목표이다.효소정제의 전략으로는 ① 활성분석 방법의 정립, ② 시료의 선택, ③ 균질화 방법의 선택 (완충용액의 종류, pH, 염농도, 추가적인 첨가물의 선택 등도 포함), ④ 분리방법의 선택 및 순서의 결정, ⑤ 정제도의 분석 (대개 전기영동)이 있다.나) 실험 재료와 방법(1) 실험 재료실험1.에서 분리한 시료, 피펫(10㎖, 200㎕), Cuvette, Spectrophotometer, Tris-EDTA(TE) buffer, 0.05M, Phosphate buffer, 0.1 (0.2M sodium phosphate monobasic, 0.2M sodium phosphate dibasic)(2) 실험 방법달걀흰자의 lysozyme은 세균의 세포백질※수율(%)= {각````분획의````총활성도} over {흰자````총활성도} TIMES 100※순도= {각````분획의````비활성도} over {흰자```비활성도}※ 효소활성 1단위(Unit) : pH 7.0, 25℃에서 분당 0.001의 흡광도 변화가 일어나는 양다) 실험결과(1) 시료 별 흡광도T(sec)흡광도흰자 여과액Tris 1Tris 2탄산 1탄산 200.5930.4800.4710.6460.553150.5840.4750.4680.6370.538300.5790.4830.4610.6250.536450.5750.4890.4660.6140.531600.5700.4930.4700.6080.521750.5610.4920.4720.6110.511900.5510.4980.4700.6070.5041050.5410.4950.4700.6010.4981200.5360.4920.4700.5960.4911350.5310.4920.4700.5870.482각 시료의TRIANGLE A/min흰자 여과액Tris 1Tris 2탄산 1탄산 20.034000.0380.033분획총부피(ml)단백질농도(mg/ml)총단백질(mg)희석배수비활성도(Units/mg)총활성도(Units)수율(%)순도(α)흰자여과액1035.752357.2221:407606.2639822717124.831001Tris 12012.434248.661:10000Tris 2200.0180.3541:10000탄산 1200.92918.5841:104089.539389760002.7970742860.537654149탄산 2200.0881.771:27457.627119132000.4858076390.980458624(2) 단백질농도, 총단백질, 비활성도, 총활성도, 수율, 순도※ 단백질 농도는 지난 실험의 결과를 이용하였으며, 소수점 넷째 자리에서 반올림을 했다.※ 단백질 농도는 희석되지 않은 단백질 농도를 의미하며, 희석된 시료의 활성도 계산에는 희석된 결과가 이용되었다. 그러나 계산 과정에서 희석 배수를 고려하였으므로 있다.

자연과학| 2013.12.14| 14페이지| 2,000원| 조회(278)

단백질 정량, enzyme activity 측정, 생화학 실험 레포트, 이온교..

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생화학 실험 보고서 - 이온교환 Chromatography에 의한 달걀흰자 Lysozyme 분리,enzyme Activity 측정, 단백질 정량

생화학 실험 보고서목차실험 1.이온교환 Chromatography에 의한 달걀흰자 Lysozyme 분리실험 2.Enzyme Activity 측정 - Lysozyme실험 3.단백질 정량 뷰렛 방법 이용4조대구 가톨릭 대학교 의예과 2학년실험 1. 이온교환 Chromatography에 의한 달걀흰자 Lysozyme 분리2013년 11월 7일 목요일가) 실험이론과 원칙(1) 실험 목적수많은 종류의 단백질 중에서 이들의 아미노산 조성이나 배열을 결정하고 성질을 규명하기 위해서는 먼저 단백질을 추출해 내야 한다. 이온교환 Chromatography를 비롯한 여러 정제법에 의해 순수한 단백질을 얻는 것은 단백질 연구의 가장 기본이며 필수적인 과정이다.(2)단백질 분리의 원리와 주의할 점대부분의 단백질은 40℃ 이상의 열이나 유기 용매, 혹은 진한 산이나 염기에 의해 변성이 되므로 이러한 조건에 단백질이 놓이지 않도록 해야 한다. 실온에서 오랜 시간 방치하거나 말리는 일도 피해야한다. 단백질 용액은 미생물이 자랄 수 있는 좋은 환경이고, 또한 미생물이 분비한 단백질 소화효소에 의해 분리해 놓은 단백질이 파괴되는 경우가 흔히 있으므로 실험에 청결한 기구를 사용함은 물론이고 단백질 용액을 항상 차게(0~4℃) 유지하고, 밤새 혹은 그 이상 보존하고자 할 때는 toluene등 미생물 생장 억제 물질을 한 두 방울 가해 섞어 주는 것이 좋다.어떤 단백질이거나 한 단계의 분리 방법을 통해 순수하게 분리되는 경우는 드물다. 대개는 서로 다른 원리의 몇 가지 과정을 통해서야 비로소 순수 분리가 된다. 또한 각 단백질마다 자신의 독특한 성질을 가지고 있으므로 이에 따라 적당한 분리법을 선택하여 사용하여야 한다. 단백질의 분리에는 주로 염이나 유기용매에 의한 가역적 침전, 이온교환 Chromatography, Sephadex 젤 여과법이 많이 이용되며, 그 외 필요에 따라 Affinity chromatography, electrophoresis 등을 이용한다. 단백질을 분자량이 작은 염 수 있는 부위를 많이 지니고 있다. Chromatography column 내부에 이온교환물질을 준비한 후 단백질이 포함된 용액을 흘려보내면 단백질은 자신의 전하에 따라 이온교환물질에 결합한다. 양이온 기를 잡는 경우 양이온 교환체라고 하며, 음이온 기를 잡는 경우 음이온 교환체라고 부른다.이온교환물질에 붙은 단백질은 흘려주는 완충액의 이온강도를 점차로 증가시키거나 혹은 pH를 변화시켜 결합에 관여하는 단백질의 전하를 잃어버리게 함으로써 서로 다른 전기적 성질을 가진 단백질들을 이온교환물질로부터 분리시켜 떨어뜨릴 수 있다.단백질 분자에서 전하를 띨 수 있는 부위는 구성하고 있는 아미노산 중 산성아미노산인 glutamate나 aspartate, 혹은 염기성의 lysine, arginine, histidine의 R기이다. 음이온 교환수지는 단백질의 carboxyl 부위와 결합하는 반면 amino 부위와는 서로 밀어낸다. 반대로 양이온 교환수지는 단백질의 amino 부위와 결합하는 반면 carboxyl 부위와는 서로 밀어낸다. 따라서 단백질을 구성하고 있는 산성과 염기성의 아미노산 함량과 용액의 pH에 따라 각 단백질들은 특정한 이온교환수지에 대해 서로 다른 친화성을 가진다. 그러므로 일반적으로 산성 아미노산을 많이 가지고 있는 단백질은 음이온교환수지에 보다 강하게 붙을 것이라는 점을 추측할 수 있다. 따라서 분리하고자 하는 단백질의 등전점을 미리 알고서 교환수지의 종류와 완충제의 pH를 결정하는 것이 좋다.본 실험에서는 양이온 교환수지인 Sephadex(CM-Sephadex C-25; Pharmacia)를 사용하였다.(4) pI : 등전점단백질은 pH에 따라 자신이 가지고 있는 전하를 바꾸는 성질을 지니고 있다. 즉, 낮은 pH에서는 양전하를, 높은 pH에서는 음전하를 띠며 등전점(pI)에서는 0의 net charge를 지닌다.아미노산·단백질·핵산 등 양쪽성 전해질에서 분자의 전하는 용매의 pH에 의해서 가장 뚜렷하게 변화한다. 따라서 이들 용액의 전기이동현상에위에 붓고 서서히 여과시킨다. 이 때 노른자가 섞이지 않도록 조심한다. 또한 거즈를 짜지 않는다. (10ml정도)② 여과된 흰자 중 5ml를 취해서 15㎖의 0.05M Tris-EDTA buffer를 넣어 섞어준다.③ 3000rpm, 5min 동안 centrifuge 한다.④ 원심분리 후 상등액만 다른 tube로 옮긴다. (흰자 여과액)3) Column Packing① 일회용 주사기 10㎖(크로마토그래피 column) 바늘 제거 후 밑 부분에 유리솜을 적당히 잘라 넣고 0.05M Tris-EDTA buffer를 약간 흘려준다. 이 때, 유리솜을 너무 많이 깔면 시료가 나오지 않을 수 있고, 반대로 너무 적게 깔면 Sephadex가 다 빠져나갈 수 있으므로 주의해서 적당히 2~3겹 깔도록 한다.② 준비 된 CM-Sephadex C-25 젤의 위에 있는 완충액을 따라내고 새 완충액을 3ml를 다시 가하고 섞일 수 있게 살살 흔들어준다.③ 젤을 서서히 흔들어 주사기에 한꺼번에 붓는다. 층을 이루어 불투명하게 될 때까지 기다렸다가 막은 걸 빼고 완충액을 빼준다. resin층이 7~8cm 정도 되게 한다.4) Chromatography① 준비된 column 밑에 빈 tube를 두고 시료(흰자여과액)10ml를 붓는다.(2㎖씩 천천히 넣는다.)② Tris1 : TE buffer 10ml를 더 붓고 받아낸다. total volume은 20ml가 된다.③ Tris2 : 새 tube를 column밑에 두고 TE buffer 20ml를 더 부어 받아낸다.④ 탄산1 : 새 tube를 column밑에 두고 탄산 buffer 20ml를 더 부어준다.⑤ 탄산2 : 새 tube를 column밑에 두고 탄산 buffer 20ml를 더 부어준다.⑥ 받은 4개의 유출액을 얼음에 보관한다.다) 실험결과실험2. 효소활성측정에서 사용할 용액을 얻었다.라) 고찰과 결론Chromatography시 각 용액을 2~3ml씩 넣어 준다. 이 때, 피펫으로 조심히 넣어 주거나 넣어주는 위치를 바꿔준다. 같은 에서 측정한다거나, 혹은 기질 또는 생성물을 화학시약으로 발색시킨 후에 측정한다. 또 탈수소효소의전달효소 등에서는 생성물을 다시 효소를 사용하여 착색성 물질로 전환시킨 후, 이것을 측정하는 방법을 사용하기도 한다. 또 합성효소 등에서는 기질을 방사성원소로 표시해서 검출하는 방법을 많이 이용한다. 효소반응은 일반적으로 반응시간이 경과함에 따라 반응속도가 경감하기 때문에 활성측정에는 초기속도를 사용한다. 초속도란 반응시간을 0으로 하는 시점의 반응속도인데 효소반응이 정상 상태가 되었을 때의 반응속도와 같다. 효소의 활성측정은 일반적으로 이러한 정상상태에서의 반응속도에서 논의하게 된다. 널리 알려진 효소반응속도식인 미카엘리스-멘텐식도 이러한 정상 상태에서의 효소를 취급한 것이다. 이 방법으로서 쉽게 얻을 수 있는 최대속도(Vmax)를 분자활성으로 나누면 효소량을 얻을 수 있다. 한편 효소반응이 정상 상태에 들어가기 전의 전이상, 즉 전 정상 상태에서의 활성측정이 매우 중요하다. 어떤 조건에서는 전 정상상태에서는 생성물이 빠른 속도로 방출되는 경우가 있는데 이것을 방출이라 하며, 이 방출에서 진정한 활성효소량을 구할 수 있다. 이 방법을 활성부위적정이라 하며 단백질분해효소에서는 스톱플러방법 등의 유법과 온도점프법 등의 완화법이 있으며 효소반응의 소과정에 관한 속도상수 등의 정보를 얻을 수 있다.(4) 효소 정제효소 정제란 생물체내에 존재하는 수많은 단백질 중에서 한 가지 원하는 효소만을 원래의 활성을 가진 상태로 얻어내는 것을 의미한다. 그렇지만 원하는 목적에 따라서는 반드시 활성을 보유한 상태가 아닌 단순히 균질한 상태의 것을 의미할 수도 있다. 의약품으로 사용하는 경우에는 순도가 매우 중요하기 때문에 정제는 필수적이다. 연구목적에도 물론 높은 순도의 정제된 효소가 필요하다. 이 경우 필요한 양은 많지 않으나 최근에는 효소의 구조를 밝히는 것이 보편화되면서 많은 양의 단백질이 얻는 것이 필요해지고 있다.효소정제의 목표는 최대한의 수율, 최대한의 촉매활성, 최대한의 233TE buffer(ml)01100세균현탁액(ml)2.92.92.92.92.9Sample1/40diluted0.1ml1ml1ml1/10diluted0.1ml1/2diluted0.1ml③ 시료와 blank를 다음과 같이 준비했다. (cuvette에 바로 준비)흡광도의 값으로 효소활성을 측정할 때 유효범위 안에 들어오게 하기 위하여 흰자여과액과 탄산1을 희석하였다.④ 각 시료는 흡광도를 재기 바로 직전에 현탁액이 들어있는 cuvette에 가해야 하고(잘 섞어준다.), 흡광도는 매 15초마다 135초까지 측정한다.분획총부피(ml)단백질농도(mg/ml)총단백질(mg)희석배수비활성도(Units/mg)총활성도(Units)수율(%)순도(α)흰자여과액101:401001Tris 1201:1Tris 2201:1탄산 1201:10탄산 2201:2⑤ 흡광도 변화값을 이용하여 아래표의 각 값을 구하고 결과에 대해 토의한다.※ 비활성도= {단위( TRIANGLE A/min)} over {효소액의`단백질량(mg)}※ 효소액의`단백질량= {희석되지~않은~농도 TIMES 사용량} over {희석~배수}※ 총활성도=비활성도 TIMES 총단백질※ 수율(%)= {각````분획의````총활성도} over {흰자````총활성도} TIMES 100※ 순도= {각````분획의````비활성도} over {흰자```비활성도}※ 효소활성 1단위(Unit) : pH 7.0, 25℃에서 분당 0.001의 흡광도 변화가 일어나는 양다) 실험결과(1) 시료 별 흡광도T(sec)흡광도흰자 여과액Tris 1Tris 2탄산 1탄산 200.5930.4800.4710.6460.553150.5840.4750.4680.6370.538300.5790.4830.4610.6250.536450.5750.4890.4660.6140.531600.5700.4930.4700.6080.521750.5610.4920.4720.6110.511900.5510.4980.4700.6070.5041050.5410.4950.4700.6010.49812

자연과학| 2013.12.06| 14페이지| 2,000원| 조회(418)

단백질 정량, enzyme activity 측정, 생화학 실험 보고서 - 이..

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의예과 북리뷰-질병의 종말

의예과 2학년 2학기 북리뷰‘질병의 종말’ 을 읽고요즘은 대중매체와 인터넷, 소셜 네트워크 서비스가 많이 발달해서 정말 말 그대로 정보의 범람 속에 살고 있다. 정보가 워낙 많으니 어느 것이 맞는 것이고 틀린 것인지 구분하기도 어렵다. 건강과 의료에 대한 정보도 예외가 아니다. 교수님들이나 의사선생님들 말을 들어보면 병원에 온 환자가 자기 증상으로 검색을 해보고 의사에게 되묻는다고 한다. 예전에는 의료가 거의 의사들만의 불가침 영역 이였는데 이것도 이젠 옛말이다. 이런 건강과 의료에 대한 정보 중에 대부분의 사람들이 동의하는 것이 있다. 잠을 푹 자고, 과일과 채소를 많이 먹고, 포화지방 섭취를 줄인다. 나도 이것이 건강한 식습관과 생활습관이라고 생각했고 그래서 의도적으로 과일과 채소를 많이 먹으려고 노력한다. 이상하게 놀 때는 아무 생각 없으면서 공부를 할 때는 자정이 넘으면 일 분, 일 분이 지날 때 마다 ‘열두시 전에 자야 몸에 좋은데,,’ 이런 생각을 한다. 그리고 지방! 비단 다이어트의 문제 뿐 만 아니라 건강에도 안 좋다고 생각하는 사람이 대다수다. 특히 포화지방, 예를 들면 소고기 기름이 안 좋다는 것은 정말 널리 알려진 이야기다. 그런데 이런 것들이 모두 틀린 것이란다. 정말 무엇을 믿어야 할지 모르겠다. 사실 나는 당수치도 정상이고 혈압도 정상이고 콜레스테롤 수치도 정상이다. 가슴CT를 찍어도 정상이고, 소변 검사도 정상이고 BMI수치도 정상이다. 이 때, 정상의 기준은 대체 무엇인 걸까? 정상이라는 것이 건강하다는 걸까? 운동을 꾸준히 하면 건강해질까? 그렇다면 어떤 운동을 해야할까. 이 책은 건강과 질병에 대한 새로운 시각을 보여준다. 모두에게 적용되는 건강 법칙이란 없다. 어떻게 보면 아주 간단한 것인데 우리는 이 점을 간과하고 있었다. 옆집 할머니가 100살이 넘으셨는데 아직 까지 정정하시다고 내가 그 할머니의 생활습관과 식습관을 무조건 따라할 이유도 없고 그래서도 안 된다. 할머니와 20대의 생활방식과 먹는 것이 어떻게 똑같을 수 있겠는가. 저자는 자신을 위한 맞춤 치료를 우리 스스로 시작하라고 말한다. ‘맞춤 치료’ 란 나의 생리적 조건, 유전, 가치관, 특이 상태에 맞추어 치료를 개별화하는 것이다. 이것도 생각해보면 당연한 말이다. 화장품도 비싸다고 좋은 것은 아니다. 크게는 건성, 지성, 복합성. 더 세부적으로는 한 얼굴에서도 T존은 지성, U존은 건성 등등으로 나눌 수 있고 이에 따라 화장품을 써서 피부 관리를 해줘야 좋은 피부가 되기 때문이다. 이처럼 맞춤치료도 나를 알아야한다. 또한 의사를 너무 먼 존재로 생각해서는 안 된다. 정당하게 진료비를 제공하고 그에 대한 진료를 받는 것이니 의사에게 나의 몸 상태와 관련해서 많은 것을 묻는 습관을 들여야 한다. 저자는 병원 진료실을 나가기 전에 다음 질문들을 반드시 하라고 조언한다. 첫째, ‘올해는 제가 무엇에 주력해야 할까요?’ 둘째, ‘제 검사 결과 복사본을 주실 수 있는지요?’ 셋째, ‘제가 받은 검사가 어떤 거죠?’ 넷째, ‘문제가 생겼을 때 비교해볼 기준치가 있나요?’ 다섯째, ‘지금 그리고 앞으로 어떤 예방주사를 맞아야 할까요?’ 그리고 마지막 여섯째, ‘제 병력과 나이, 위험인자 등과 관련해서 올해 어떤 연구가 나올까요?’. 다음에 병원을 가면 이 여섯 가지 질문을 의사에게 해보아야겠다.

독후감/창작| 2013.12.06| 1페이지| 1,500원| 조회(141)

질병, 북리뷰, 대구가톨릭대학교 의예과 2학년 2학기

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인문학적 사고와 표현 - 오랜 고민에서 지금은 고민해 본다. 4

인문학적 사고와 표현학과 : 의예과학년 : 1학년제목 : 오랜 고민에서 지금은 고민해 본다. 4첨삭 및 평가의사(義死)는 의로운 죽음이다. 어떤 강제나 이득의 바람도 없이 스스로 내린 결단으로 이루어지는 죽음이다. 어떤 의미에서는 자살이다. 만약 외부의 압력에 의해 강요된 죽음이라면 의로운 죽음이라고 할 수 없다.성적 비관으로 자살 한 학생이 있다고 하자. 학생 자신이 나약해서 죽었으므로 개인의 잘못으로 보는 사람이 있을 것이다. 이런 사람들은 나약한 사람들이 강한 사람이 되도록 종교적 이야기를 해주거나 극기 훈련을 경험하게 하면 자살이 예방된다고 생각 할 것이다. 반면에 자살을 사회적 타살로 보고 사회 전체의 가치관을 바뀐다면 예방 할 수 있다고 생각하는 사람들도 있을 것이다. 이와 같이 타살은 단순히 물리적인 살인 뿐 만 아니라 사회적 타살도 있을 수가 있다.조선시대에는 군신지간에 충, 사제지간에 존경, 부자지간에 효, 마지막으로 부부지간에 열이 있었다. 여기에서 ‘열’ 은 욕망을 죽이고 아름다운 일을 한 여자로 해석 할 수 있다. 부부지간의 열과 부자지간의 효는 네 가지 관계 중에서도 특히나 일방적인 관계이었다. 효가 자식이 자식의 도를 다하는 것이라면, 열은 여인이 여인의 도를 다하는 것이다. 조선 초기에는 여인이 남편의 사후 정절을 지키는 경우가 그리 흔하지 않았다. 조선보다 비교적 남녀 성 평등 했던 고려의 영향을 많이 받았기 때문이다. 조선 초기에는 여인이 재혼을 하면 도덕적 비난의 대상이 되기는 하였지만 재혼이 가능하였다. 또한 남편이 죽고 난 뒤 여성이 정절을 지키는 것이 권고 사항이기는 했지만 법적인 제재가 없었다. 그러나 조선 중기가 되면서 여성의 ‘열’ 이 법에 포함 되었다. 재혼한 여성의 자식은 벼슬길에 나갈 수가 없었고, 자연히 그 집안은 잠재적으로 양반이 될 기회를 영구히 잃게 되었다. 법적으로 재혼을 억제 한 것이다. 중종에 이르러서는 여인의 재혼 자체를 범죄시하게 된다. 또한 수절이 법제화 되었다. ‘열’ 이 일방적 의무가 된 것이다. 조선 초기에 도덕적 권고 사항에 불과했던 열은 조선 후기에 법이 되어 강제성을 띠었다. 열이 법제화되어 남편의 사후에 재혼을 하지 않게 되자 양반 가문끼리 경쟁이 시작되고 열녀의 기준은 더욱 더 강화되었다. 수절만으로는 부족하다고 생각하여 남편의 3년 상이 끝난 후 자결하는 여인들도 생겨났다. 조선 초만 해도 재혼을 했던 사회가 조선 후기가 되자 자결하지 않는 것을 수치스럽다고 생각하는 사회로 변했다. 수치심을 죽기보다 싫어하는 조선 사회는 여인에게 열녀를 강요하였다.열녀를 선택했던 당시 사람들은 자기가 도덕적 행동을 했다고 생각했다. 세계 제 2차 대전 당시 일본군에서 가미가제도 마찬가지다. 그 사회 내에서는 가미가제가 용기 있고 도덕적인 행동이었다. 하지만 열녀와 가미가제 둘 다 그 사회를 벗어나서 보면 악한 행동이고 지금의 관점에서 보면 비도덕적인 행동이다. 암묵적인 사회적 압박이 있었으므로 당연히 의사도 아니다. 앞에서 언급했던 성적 비관으로 자살 한 학생과 마찬가지로 열녀와 가미가제 특공대는 사회적 타살이다. 사회적 타살은 사회의 잘못 이다. 그러므로 열녀를 강요했던 시대와 가미가제를 강요했던 시대는 사회 시스템에 모순이 많다고 볼 수 있다.

인문/어학| 2013.12.01| 2페이지| 1,000원| 조회(78)

인문학적 사고와 표현 상시 레포트, 의사(義死), 의로운 죽음

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