진핵생물 숙주에서 바이러스 유전체의 발현과 복제 : RNA 바이러스

소개

RNA바이러스에 관하여

목차

없음

본문내용

Picornavirus (p115 참조)
Poliovirus, 소아마비 바이러스, 약 7500개 염기의 RNA핵산을 가지는 유일한 naked 동물 virus
RNA의 5’ 말단에 Vpg protein을 공유결합으로 가지며, 3’ 말단에 poly(A) tail을 가지는데 이 tail이 제거되면 감염성을 상실함.
유전자 발현
큰 단백질을 합성하나 번역 후기에 절단됨.
Pulse-chase 실험을 통해 polyprotein 합성 후 nascent cleavage를 확인했음.
감염 후 10분간 방사능 표지된 아미노산으로 추적한 다음 숙주내 단백질을 추출하여 전기영동한 패턴을 얻고, 90분간 또 다른 추적 실험으로 크기가 큰 pick가 현저히 줄어들었음을 확인.
숙주의 mRNA가 해독되지 않는 상태에서 이루어짐.
Cap 구조를 가지지 않으므로 숙주의 cap binding complex(40S rRNA+tRNAMet+elf)가 바이러스의 mRNA에 결합하지 못하므로 cap-비의존적 번역 개시를 함.
RNA 바이러스가 polycistronic mRNA상에 IRES(internal ribosome entry site)를 가져 숙주와의 경쟁에 유리함.
즉 바이러스의 mRNA 상의 특이적 stem-loop 구조(IRES)를 숙주의 elf가 인지하여 결합하므로 이후 숙주의 mRNA에 리보솜이 결합하지 못해 단백질 합성이 저해됨.
2A protein의 기능 : 바이러스의 polyprotein의 nascent cleavages로 생성되며, 숙주 세포내 protease를 활성화시켜, elf를 절단하여 리보솜의 cap 인식을 방해하여 숙주의 번역을 차단.
Poliovirus의 RNA는 cap이 없어도 직접 mRNA로 작용 : 5’ 말단에 Vpg(긴 염기 서열, stem-loop 구조)를 가지므로 숙주의 리보솜 결합이 가능.
Coat protein은 5’ 말단 부분에 암호화, 복제 시 필요한 단백질은 3’ 말단 부분에 암호화.

참고자료

· 바이러스학