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[생화학] 전기영동 평가A좋아요

. 전기영동이란, 용액에 전류를 통했을때 용액중의 하전입자가 양극 또는 음극으로 이동하는 현상을 말하며, 전압의 차이가 발생한 field에서 음전하를 띤 입자는 양극(anode) 을 향해 이동하고, 양전하를 띤 입자는 음극(cathode)을 향해 이동한다.전기영동은 주로 단백질 관련 물질 또는 유사한 성질을 가진 물질이 대상이 된다.단백질은 1차구조인 amino산이 acidic carboxyl group과 basic amino group을 가지고 있으며, 같은수의 양전 하와 음전하를 가지고 있는 상태인 순전하(net charge)는 전기적으로 중성이므로, 전장 (electric field)에서 움직이지 않는다.그러나 아미노산이 용매중의 물과 반응하면 amino group은 alkali성을 띠고, carboxy group은 해리되어 산성을 띠게된다.아미노산 수용액에 산성용액을 가하면 단백분자는 양(+)전하가 증가하게 되고 반대로 알칼리성 용액을 가하면 음(-)전하가 증가하기 때문에 단백질의 전하는 수용액(완충액) 의 pH에 따라 변하게 된다. 순전하가 0이될 때 즉, 전기적으로 중성이 되는 pH를 등전점(isoelectric point, pI) 이라 하고, 이것은 아미노산과 당의 함유량등 그 종류에 따라 정해진다. pI에서 단백질은 용해도가 최저이고 점도가 최저이며, 최저의 삼투압을 나타 낸다.pI보다 pH가 높으면, 양전기보다 음전기가 많고, 낮으면 음전기보다 양전기가 더 많다.이러한 요인이 전기영동에서 단백질을 분류할 수 있는 원인으로 작용한다. 따라서, 전기영동시에 단백질 용액에 전장이 부여되면 각각의 단백입자는 순전하에 대응하여 반대의 전극으로 이동한다.전기영동은 가능한 한 분리시간을 줄이고 단백질의 확산을 저지(불분명하게 분리되는 것을 막음)하기 위하여 비교적 높은 전압을 사용하는 것이 바람직한 반면 전류가 용액에 흐를때는 언제나 열이 생기고(단백질 변성과 확산의 원인) 지지체의 수분이 많이 증발하 게 되고 이것은 지지체내의 염을 농축시키게 되고, 그결과 이온강도가 증가하게 된다. 증발이 커지면 지지체는 평형을 유지하기 위해 전극 칸막이에 있는 완충액을지지체의 비어있는 pore내로 끌어 들이게 되는데, 이와같은 완충액의 움직임을 완전히 조절하기는 어렵다.이것은 지지체내의 건조정도를 조절하기가 어렵기 때문이다.과도한 열발생을 피하기 위해서는 높은 전류로 전기영동을 수행하지 말아야 하며, 높은 전류를 낮게하려면 저항을 크게 해야 한다. 고로 완충액의 이온강도를 낮추므로 저항은 증가되고 높은 전압과 낮은 전류가 이루어지게 된다. 일반적으로 전기영동은 이온강도가 가장 낮은 상태에서 단백질 분석을 하며 흔히 사용되는 이온강도는 μ = 0.05 - 0.08 정도이다. 일반적으로 이온강도를 올리면 입자주위의 전기적 이중상 때문에 영동속도가 늦어지고, 이온강도를 낮추면 영동속도는 커지게 되는 반면 이온의 확산, 입자의 확산이 커지므로 분리능력(분해능)이 감소하게 된다.완충액은 일정한 pH와 전류의 전도를 유지하는 것이다.즉, 용액내에 이온이 많을수록 전류가 지지체를 쉽게 흐르도록 하고 그 결과 저항은 낮아진다.반면 이온이 적게 들어 있는 용액에서는 저항이 크므로 높은 전류에 의한 과다한 열이 생기지 않게하고, 높은 전압을 사용할 수 있게되는 것이다. 동일량의 음전하(-)를 갖는 단백입자를 이온력이 낮은 용액과 높은 용액에 두었을 때 이들의 움직임을 보면, 단백질 입자의 음전하는 주 위에 양이온 무리를 끌어당겨 전기이중상을 형성하는데, 이온력이 클수록 단백입자 주위에 이온층이 더욱 조밀하게 되고 이온력을 감소시킴에 따라 양이온층이 희박하게 된다. 결과적으로 이온력이 클수록 단백입자의 이동율은 느리게 된다.고로, 낮은 이온력을 갖는 완충액을 써야 전기영동이 빨리 이루어진다. 반면 단백입자의 확산이 증대되는 문제점을 해결하기 위해 단백입자가 확산하는 시간을 주지 않도록 전압을 올리므로 분리 시간을 단축시킬 수 있다.. 전기영동의 매질전기영동 기법은 보다 적합한 매질을 개발하면서 발전해왔다. 이상적인 매질의 요건은 첫째, 대류현상이 적거나 전혀 없어서 물질의 이동 및 위치가 전기력에 의해서만 결정될 수 있다. 둘째, 시료 즉 이동시키려는 물질이 화학반응을 일으키지 않을 것 등이다. 전기영동 방법을 맨 처음 이용하던 시기에는 용액을 매질로 사용하였는데, 용액의 점도를 높이기 위해 Sucrose를 첨가하였으나 매우 번거롭고 비효율적이였다. 처음으로 이용한 겔 상태의 매질은 Starch geldlduTsmsep 이 매질은 일부시료와 반응하여 그 이동성을 변화시키는 단점이 있었다. 그 후 Polyacrylamide gel을 매질로 이용하기 시작하면서 전기영동 기법에 획기적인 전환이 있었다. 이 매질은 시료와의 반응성이 없을 뿐 아니라 매질의 농도를 조절함으로써 기질의 구멍(pore)의 크기를 조절할 수 있는 장점이 있었다. 전기영동에 있어서 매질 못지않게 중요한 것은 Buffer system이다. Buffer는 전기영동 system 전체의 pH를 일정하게 유지하는 동시에 전해질로서 전기장 내의 전류흐름을 매개한다. Buffer system이 이와같은 기능을 이용하여 그 전하량을 변화시켜서는 안된다. 단백질의 경우는 보통 pH4.5 ~ 9.0 사이에서 시행하면 적당하지만 특정한 단백질을 분리하고자 하는 경우에는 이 경계를 넘어서는 경우도 있다. Buffer의 농도는 전해질로서의 기능을 담당하기에 충분할 정도로 높아야 하지만 전류의 흐름이 너무 많아서 전압을 떨어뜨릴 정도여서는 안 된다.. 전하에 미치는 pH의 영향단백질과 같은 분자의 표면 전하에 미치는 pH의 영향은 이온화가 가능한 기(group)들의 수와 유형에 따라 좌우된다. 이러한 산성 또는 염기성기들의 효과는 단백질이 고유pH(등전점 pI)에서 순 영전하(net zero positive charge)로 된다. 등전점보다 낮은 pH에서 단백질은 순 양전하를 나타내며 pH가 감소할 수록 순 양전하는 증가하고, 전기영동에서 단백질의 이동이 증가된다. 등전점보다 높은 pH에서는 단백질은 순 음전하를 가지게 되며 pH를 높임에 따라 이동도도 증가할 것이다. 그러나 이 경우 방향은 반대가 된다. 분자 전하에 대한 pH의 효과는 이온 교환에서와 같이 전기영동에 있어서도 중요하다. 이와 같은 현상은 산과 염기들에서도 나타나는데, 차이점은 pH의 변화에 따라 전하의 극성은 변하지 않고 단지 전하의 크기만 변한다는 점이다. 예를 들면, pI보다 상당히 낮은 pH(적어도 pH 단위로 2이하)에서 산은 본질적으로 이온화 형태로 존재하므로 전기영동에 기여하지 못하게 된다.아울러 실제에 있어서는 전기영동적 이동도와 전하 사이의 상호 관계는 더욱 복잡하게 나타난다. 하지만 pI의 개념은 효과적으로 이용할 수 있다.폴리아크릴아미드 겔(구역) 전기영동폴리아크릴아미드 겔(polyacrylamide gels)들은 교차 결합 시약으로 작용하는 N,N' methyl -enebisscrylamide (bis-acrylamide) 존재하에 아크릴아미드를 중합시켜 만든다. 중합 반응은 암모니움아 황산염이 물에 녹을 때 형성하는 황산염 자유 라디칼(sulphate free radical)에 의하여 시작된다.S2O82- → 2SO4-s시작의 또 다른 방법으로는 아크릴아미드가 대단히 낮은 농도(100g당 1mg)로 첨가된 리보플라빈 (riboflavin) 의 자외선 광 분해법에 의해 형성된 자유 라디칼들을 사용한다. tetra methylethylene -diamine 등과 같은 작용 물질을 첨가하여 겔 형성률을 촉진시킬 수도 있다. 겔의 세공크기(pore-size) 분포는 사용된 아크릴아미드s의 전체 양과 교차 결합제 와의 비율에 의하여 좌우된다. 실제적으로 가장 작은 세공의 크기는 5% bis acryl- amide로 얻어지며 이때 아크릴아미드 농도는 약 8∼12%이다. 여러 경우에 있어보다 낮은 농도의 bis acrylamide(2∼3%)가 사용되며 이는 보다 열려있는 겔 구조를 제공한다.겔의 통과하는 하전된 분자의 이동도는 식으로 표현되는 전기영동적 이동도와 다공성 지지체를 통과하는 능력에 의하여 결정된다. 만일 하전된 분자가 세공보다 크다면 전기장의 세기에 무관하게 이동은 일어나지 않는다.이러한 원리는 분자 크기에 따른 분리의 기초이며 폴리아크릴아미드 겔 전기영동의 분리력을 향상시킨다. 동일한 효과가 전분 겔에서도 일어나지만 세공의 크기 분포도를 조절하기가 어려워 분자체(molecular sieving)로 이용할 수 없다. 사용하는 기구는 전분 겔을 사용할 때와 같은 구조로 취한다. 고정과 염색법은 역시 비슷하나, 이 경우 폴리아크릴아미드 겔은 투명하므로 얇은 막 액체 크로마토그래피(TCL)에서의 반사형 덴시토메터와 유사하게 투과형 덴시토메터를 쉽게 이용할 수 있다.

자연과학| 2001.12.04| 5페이지| 1,000원| 조회(1,139)

정성, 전기영동, 단백질분리

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[생화학] HPLC

⊙ HPLC (High Performance or Pressure liquid Chromatography)◈ 이 실험은 이동상, 고정상 및 UV등의 검출기를 이용하여 자연계의 널리 분포하고있는 유기 화합물의 분리를 목적으로 하고 있다.◈ HPLC의 기기구성을 살펴보면 다음과 같다.1) 펌프 : 두 개의 피스톤이 왕복운동(액체 흡입과 컬럼으로 공급)을 하면서 용매를 밀 어 준다.2) 주입기 : 시료(Sample)를 주입하는 장치로서 일정량을 주입할 수 있다.3) 컬럼 : 컬럼이란 정지상을 충진한 좋은 분리관을 말하며 분리에 큰 영향을 미친다.4) 검출기 : 컬럼에서 용리되어 나오는 성분을 계속해서 고감도로 검출해야하고 시료 적 용 범위가 넓고 고감도이며 검출의 직선 범위가 넓고 온도나 고정사의 변화 에 영향을 받지 않으며 정량적인 정보를 줄 수 있어야 한다.(+,-인식) 5) 데이터 처리장치 : (기록 보존 장치) 검출기의 신호를 받아 크로마토그램을 그려주 는 장치로 단순히 크로마토그램만 그려주는 레코터와 크로마토그램 데이터의 적분 및 통계처리가 가능한 컴퓨터 시스템이 등이 있다.◈ HPLC의 분류.1) 이온 교환 크로마토그래피(IEC): 전하를 띤 작용기를 가진 충전체를 사용하는 IEC에서의 분리 메카니즘은 단순한 이 온 교환 과정이다. 고정상의 이온 교환 자리에 대해서 시료 이온과 이동상의 이온이 서로 경쟁하면서 분리가 일어나는 것. 이 방법은 이온의 강약을 이용하여 분리한다.2) 겔 침투 크로마토그래피(GPC): 다공성 충진제를 채운 칼럼을 사용하여 용액 중에서의 분자의 크기에 따라 분리하는 방법으로 크기-배제 크로마토그래피라고도 한다. 즉, 크기가 작은 분자는 컬럼 충진 물의 동공사이를 모두 거쳐 나오므로 늦게 용리되고, 크기가 큰 분자는 동공사이를 통과할 수 없어서 통과하는 길이가 짧아 빨리 용리된다.3) 결합 크로마토그래피:극성의 컬럼에 비극성 용매를 이동상으로 쓰는 경우를 정상 크로마토그래피, 반대로 비극성 컬럼에 극성 용매를 쓰는 경우는 역상 크로마토그래피라고 한다.

자연과학| 2001.12.04| 3페이지| 1,000원| 조회(655)

크로마토그래피, HPLC, 유기화합물의분리

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[생화학] Lowry Protein Determination

⊙ Lowry Protein Determination▶원리단백질을 알칼리성동시약으로 처리하여 페놀시약을 가하면 청색을 띤다. 이 발색은 단백 질의 알칼리성동시약 처리로 생긴 동-단백질 킬레이트 화합물과 단백질 중의 티로신, 트 립토판에 의해 페놀 시약중의 몰리브덴산, 텅스텐산이 환원되어 일어난다.▶장점미량의 단백질 측정법으로 가장 보편적으로 사용되는 방법이다.▶단점인몰리브덴산과 인텅스텐산의 환원반응으로 정색하기 때문에 환원물질이 공존하면 발 색이 방해된다. 또, 페놀시약에 의해 침전되는 단백질도 있다.완충액으로 사용되는 Tris도 발색하지만, 농도가 낮은 경우에는 그다지 문제가 없다. 시료 중의 시약이 어느 정도 발색하는가 미리 검토해 놓으면 편하다. Tritom X-100이 시료에 들어있는 경우는 페놀시약을 가하기 전에 Na2CO3-0.1N NaOH 용액에 2% SDS를 가해 놓으면 Triton X-100의 침전을 방지할 수 있다.▶ 이 실험은 단백질 정량 실험중 하나이다. 단백질 정량 실험은 크게 두 가지 방법으로 나 누어 볼 수 있다.① 질소양 측정으로 시료에 진한 황산을 넣으면 암모니아 가스가 발생하게 되는데 그 가스 를 포집 하여 질소의 양을 구한 다음 단백질의 양을 구하는 켈달(직접) 방법이 있다.② 다음은 시료의 색을 보고 단백질의 양을 구하는 방법으로 비색정량(간접) 방법이라고 한 다. 이 실험 역시 뷰렛 방법과 Lowry 방법 두 가지로 구분된다.▶ 실험 준비물{ CuSO}_{ 4} · { 5H}_{2 }ONaOH , Folin-Ciocalteu phenol reagent (염색시약-발색제)피펫 , 증류수 , 실험관▶ 실험 과정첫째: Solutions 만들기1) Solution A. 100㎖→0.5g2) Solution B. 1liter→20g3) Solution C. 51㎖→1㎖ Solution A과 50㎖ Solution B을 섞는다.(50:1)4 )Solution D. 20㎖→10㎖ Folin-Ciocalteu phenol reagent10㎖ distilled water둘째 : BSA(Bovine serum albumin-소혈청 알부민)을 농도에 따라 test tube에 넣는다.

자연과학| 2001.12.04| 2페이지| 1,000원| 조회(865)

단백질정량, Lowry, 단백질측정, Lowry Protein Deter

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[생화학] TLC

# 크로마토그래피의 원리크로마토그래피는 혼합물을 각 성분별로 분리하고 각 성분을 확인, 정량할 수 있는 분리-분석 기술로서 최근 매우 급속히 발전하였다.크로마토그래피의 기술에는 여러 가지 방법이 있으나 이들은 모두 상분포 (phase distribution)의 일반원리에 바탕을 두고 있다. 즉, 이동상(mobile phase)이 정지상(stationary phase)을 통과할 때 시료 성분들이 두 상에 대해서 서로 다른 분포를 갖는다. 이것은 성분들이 두 상 사이에 분포될 때의 평형상수가 다르기 때문이다. 간단히 설명하면 정지상에 의해서 세게 붙잡혀 있는 성분일수록 정지상에 성분분자들의 비율이 클 것이다. 따라서 평균적으로 보면 정지상에 의해서 덜 세게 흡착되는 성분의 분자들은 이동상의 흐르는 방향을 따라 다른 성분들보다 더 빠른 속도로 정지상을 통과하게 된다. 따라서 각 성분들은 서로 다른 이동속도에 따라 분리되어 크로마토그램을 만든다. 크로마토그램에서 띠(band) 사이의 간격은 이동한 거리에 비례한다. 일반적으로 이동한 거리가 길수록 간격 차이도 크에 된다. 예컨대 한 띠가 진로를 따라 10cm를 이동하고 다른 한 띠는 같은 시간에 5cm를 이동한다면 두 띠의 중심간의 거리는 5cm로 된다. 한참 뒤에 첫번째 띠가 100cm를 움직였다면 두 번째 띠는 50cm를 움직였을 것이고, 따라서 간격은 50cm로 증가하게 된다. 상분포에 의하면 혼합물을 분리하고자 하려면 그 혼합물의 각 성분의 분포계수(distribution coefficient)가 서로 달라야 함을 알아두어야 한다. 만일 이들의 분포계수가 비슷할 경우에는 분리된 띠들의 간격이 가깝기 때문에 이동상의 통과거리가 아주 크지 않는 한 성분들을 깨끗이 분리할 수는 없다.# TLC (Thin-Layer Chromatography)의 원리TLC는 고체-액체 흡착 크로마토그래피의 한 형태이다. TLC에서는 유리판이나 플라스틱판과 같은 받침판에 실리카겔(silica gel)이나 알루미나(alumina)와 같은 고체 흡착제의 얇은 층(약 250 m)을 입혀서 쓴다. 층의 두께는 목적에 따라 여러 가지로 만들어 쓴다. 분리 또는 정제하고자 하는 물질의 용액을 모세관에 묻혀서 TLC판의 한 똑 끝 가까이에 반점(spot)을 만든다. 이 핀을 용매가 들어 있는 용기(전개조)에 담그는데, 용매의 액면이 반점 바로 아래쪽에 오도록 한다. 용매는 모세관 작용에 의해서 판을 따라 위로 이동한다. 용매는 시료 혼합물에 있는 각 성분물질들을 각각 다른 속도로 끌고 올라간다. 용매에 쉽게 녹으면서도 고체에는 가장 약하게 흡착되는 물질보다 빠른 속도로 올라갈 것이다. 실험에 사용되는 용매와 흡착제는 분리효과가 좋은 것을 선택해야 한다. 이렇게 전개하면 판 위에는 혼합물의 각 성분이 분리되어 생긴 일련의 반점들이 용매 액면에 수직한 일직선상에 늘어선다. 원래의 출발점 X로부터 용매선(solvent front)까지의 거리 및 각 반점들까지의 거리를 잰다. X로부터 성분반점들까지의 거리를 X로부터 용매가 이동한 용매선 까지의 거리로 나누어 준 값을 Rf값이라 부른다.R_f = {성분물질이 이동한 거리} over {용매가 이동한 거리}Rf값은 각 물질의 성질, 용매의 종류 및 온도에 따라 다르다. 그렇지만 흡착제, 용매, 층의 두께, 균일성, 온도 등이 정해진 조건에서의 Rf값은 일정하다.TLC는 다른 크로마토그래피 방법에 비해 Rf값의 재현성은 좋지 않으나, 분리에 있어서는 재현성이 있으며, 발색 반응에 의한 정보와 Rf값을 함께 고려하면 좋은 결과를 얻을 수 있다.TLC의 장점은 아주 적은 양의 시료라도 분석이 가능하다는 데 있다. 특수한 경우에는 10-9g까이도 검출이 가능하지만 보통은 500 g정도는 써야 된다.색깔이 있는 물질은 크로마토그램 위의 반점으로 알아보기 쉽지만 무색의 물질일 경우에는 반점의 위치를 확인하기 위해서 발색제를 뿜어준다든가 또는 자외선(UV)을 쬐어서 형광을 발생하게 하는 등의 수단을 써야 한다.

자연과학| 2001.12.04| 3페이지| 1,000원| 조회(1,255)

크로마토그래피, TLC, 얇은막 크로마토그래?

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[생화학] 버퍼솔루션 평가C아쉬워요

◆ Buffer solution 만들기 ◆10mM Tris BufferPH: 8 100mLmol 농도 : 용액 1L 중에 함유되어 있는 용질 g수1000 mL(1L)=1.211g100 mL=0.1211g증류수 100 mL + Tris buffer증류수 80mL0.1211g tris 시약(PH:10) 8로 만들어 주려면HCl 첨가⊙실험시 준비물① 비커 ② 플라스크 ③ PH 농도 측정기 ④ 증류수 ⑤ 트리스 시약⊙실험 과정첫째 : 비커에 트리스 시약을 0.1211g을 넣는다.둘째 : 다른 비커에 증류수를 80ml을 넣는다.셋째 : 처음 비커에 넣어던 트리스 시약을 녹인다.넷째 : 트리스 시약이 녹아있는 비커에서 PH농도를 측정한다.다섯째 : PH의 농도가 8이 되도록 PH농도를 조절 해준다.여섯째 : 농도를 8로 맞춘 PH를 플라스크에 100ml 넣어준다.일곱째(결 과) : PH 농도가 8인 10mM의 트리스 버퍼가 100ml 만들어진다.⊙트리스 버퍼를 만드는 과정에서 증류수와 트리스 시약의 양을 정확히 측정하여 넣어야 하며 트리스 시약을 다 녹여야 한다.◆ Tris-Buffer 의 온도와 pH ◆모든 Buffer 는 몇 가지 경우에 관하여 온도에 대해 sensitve 하다. Tris-Buffer 의 경우에서는 Temperature 에 관해서는 민감하며, 실험을 할 경우 사용하는 온도에 pH 도 관련이 깊다.pH 에서 온도의 영향에 민감한 Buffer Solution 은 Buffer 종류에 따른 pKa 에 민감한데 B / BH+ System 에서 온도의 효과는 처음에 약- d ( pKa ) / dT = pKa - 0.9 / t 이며,T를 K 라 하면- d ( pKa ) / dT = pKa / T 이다.25℃ 에서 Piperidine 와 같은 염기와 Carboxilic acid 는 pK 값을 크게 감소시킨다. 그들의 최적 pH 의 range 에서 대부분의생물학적 System 에 간편하다. 그러나, 거기에는 예외가 있을 수있다. 그들의 optimum pH 이외의 상태에서 사용할 경우, 몇몇은reactive 하고 비용해적이거나 복잡한 metal ion 의 첨가로 poor하게 active 할 것이다. 전형적인 Buffer 의 몇가지는 zwitterionicBuffers 로 되는데 unsatisfactory 하지만, 이런 것들은 몇 가지System ( Glycine, Citrare & Aconitate ) reactive 한다. 그리고제한적 Buffer 의 기능및 Metabolism 에 관여한다.몇 가지 예를 보면,Tris-Buffer 는 chloroplasts, phospholipase C 등 복잡한 Metal ion 의 Hill Reaction 을 저해하며, 세포에 toxic 한다.Radioactivity α,βγ방사능 : 핵이 붕괴하여 보다 작은 입자 혹은 매우 높은 진동수의 빛의 형태인 에너지를 방출할 때 방사능이 생긴다.방사성 과정이란 한 원소가 다른 원소로 변하는 자발적 반응임을나타내고 있다. 이 방사선은 온도 , 압력 혹은 화학적 환경에 의해서 영향을 받지 않으므로 분자 구조 변화가 아닌 원자 구조의 자체적인 변화임을 알 수 있다.방사능은 세 가지 형태가 있다.α 선 : 방사성 핵으로부터 높은 에너지를 갖고 방출되는 α 입자라고 불리는 He 의 흐름이다.α 붕괴 : 어떤 핵이 α 입자를 방출하면 그 원자 번호는 둘 다 감소하고 그 질량수는 넷 감소한다.238 U ―→234 Th +4 He생성된 물질은 주기율표에서 원래 원소보다 원자번호가 둘 작은 동위 원소가 된다.β 선 : 어떤 핵에 의해 방출되는 빠른 속의 전자의 흐름이다.음전하로 하전되어 있기 때문에 양전극쪽으로 휘며 β입자는 α입자 보다 월등히 가볍기 때문에 더 잘 휜다.

자연과학| 2001.12.04| 3페이지| 1,000원| 조회(1,934)

Buffer, 버퍼, 완충제, 버퍼 솔루션

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