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[유전공학] 구조와 기능에 따른 단백질의 분류 평가B괜찮아요

{목 차Ⅰ. 서 론………………………………………………………………………1Ⅱ. 본 론. 단백질 분자의 기본적인 화학적 구조………………………………………………3. 단백질 분자의 1차적 구조……………………………………………………………3. 단백질의 2차적 구조………………………………………………………………4. 단백질 분자의 3차적 구조…………………………………………………………4. 단백질의 4차적 구조………………………………………………………………5. 단백질의 구조에 의한 분류…………………………………………………………6. 영양적 분류………………………………………………………………………8. 단백질의 여러 가지 역할…………………………………………………………9. 단백질의 기능……………………………………………………………………10. 단백질의 생물학적 기능…………………………………………………………11. G단백질의 구조와 기능…………………………………………………………14. 기타 단백질의 응용………………………………………………………………15Ⅲ. 결 론………………………………………………………………………28Ⅳ. 참고문헌………………………………………………………………29Ⅰ. 서 론단백질을 이루는 폴리펩티드는 직선형으로 존재하는 것이 아니라, 규칙적으로 감기 거나 꺾여서 특이한 형태의 입체구조를 형성하는데, 이를 2차구조(secondary structure)라 한다. 2차구조를 갖는 단백질의 대표적인 예가 -나선( -helix)과 -병풍 구조( -pleated sheet)이다. 이들 구조는 1940년대 L.Pauling과 R.B.Corey등이 X-선 회절 분석법에 의하여 밝혀낸 것으로서, -나선구조는 폴리펩티드가 축을 기준으로 규칙적인 나선형으로 감긴 구조를 말한다. 나선의 1회선 높이에는 3.6분자의 아미노 산이 들어 있으며, 나선형의 입체구조를 유지하는 원동력은 펩티드결합의 카르보닐 기 (C=O)와 이미노기(-NH)간의 수없이 많은 수소결합에 의한다. -병풍구조는 명주 실의 단백질 성분인 피브로인(fibroin)의 구조에DL, VLDL과 HDL이 대표적이다. 그 외에 혈액응고에 작용하는 트롬보플라스틴이 있다. 식품 중 난황에는 리보비텔린과 리보비텔리닌이 있다.. 색소단백질(chromo proten)색소성분과 결합된 복합단백질로서 혈액 중의 헤모글로빈이 대표적인 것이다. 이것은 헴과 글 로빈 단백질이 결합된 것으로서, 체내의 산화-환원에 중요한 역할을 하며, 호흡효소도 이것과 같은 종류의 것이다.색소성분으로는 헴과 플라빈 등이 있으며, 이들은 각각 헤모글로빈과 플라보프로테인이라 한 다. 이들은 체내에서 중요한 생리작용을 한다. 헤모프로테인으로는 헤모글로빈, 미오글로빈이 있고, 체조직 일반에는 카탈라제나 퍼옥시다아제 등의 산화효소가 있다.플라보프로테인으로는 FAD, NAD 등이 있다. 색소성분 중에 특히 금속이 들어 있으면, 금속 단백질(metalloprotein)이라고 부른다. 철, 구리, 아연 등과 단백질이 결합된 것이 있으며, 철 단백질인 페리틴, 구리단백질로는 헤모시아딘으로 연체동물의 혈액에 해당한다.아연단백질로는 인슐린(췌장호르몬)이 있다. 클로로필르로테인은 마그네슘을 함유한 금속단백 질 중의 하나이다.. 유도단백질(derived protein)천연상태의 단백질이 산, 알칼리, 효소의 작용이나 가열 등에 의하여 변성된 것으로서, 단순단백질 또는 복합단백질이 물리적·화학적으로 약간 변화된 것을 이른다.. 변성단백질(1차 유도단백질)변성단백질에는 프로티안, 메타프로테인과 응고단백질이 있다. Collagen을 물에 끓여만든 gel atin이나, 카세인이 응고된 프로티안과 응고된 혈액의 피브린(fibrin) 등이 있다. 메타프로테인 (metaprotein) 에는 알부민이나 글로불린이 묽은산이나 알칼리로 변성된 것이 있다. 응고단백 질은 열, 알코올 등의 작용에 의하여 응고된 것으로 물에 대한 용해도가 저하된다..변성단백질의 특징생물학적 기능의 상실대부분의 효소는 100℃에서 수분간 가열하면 그 활성을 잃게 된다. 변성에 의하여 항원과 항체의 결합능력도 같은 이유로 소실된다. 자효소로서 이 효소의 기질인 포도당과 그 구조가 매 우 유사한 갈락토오스(glactose)나 만노오스(mannose)에는 작용하지 않는다. 이와 같이 한 효 소가 어느 특정한 기질에만 작용하는 것을 기질의 특이성이라 하며, 효소에 따라 기질의 특이 성 범위 는 차이가 있다.. 효소의 주요 특징.효소는 단백질이다..각 효소는 특정한 기질과 반응한다..효소가 일으키는 화학반응에는 열이 필요하지 않다..효소는 반응의 평형농도를 변화시킬 수는 없으나, 반응물을 더 빨리 평형농도에 도달하게 한다..효소는 자유에너지 변화(△G)에 영향을 주지 않는다..효소는 반응 후에도 변하지 않고 계속 작용한다.. 효소의 색깔 : 효소들은 보통 무색이지만 황색, 청색, 초록색, 갈색 혹은 적색을 띨 때도 있 다.. 효소의 용해도 : 대부분의 효소들은 물이나 희석된 염류용액 속에서 용해된다. 그러나 일부 효소들, 예를 들면 미토콘드리아 속에 있는 효소들은 리포프로테인(lipoprot ein, 인지질과 단 백질의 복합체)에 의해서 서로 결합되어 있어 물에 녹지 않는다.. 생세포 내에서 효소의 활성은 여러 조절기작에 의하여 효과적으로 조절되고 있다. 단백질 분 해효소는 세포 자체가 기질로서 직접 작용할 수 있으나, 이러한 과정은 억제되고 있다.대부분의 효소는 세포 내에서 자유롭게 이동할 수는 없지만 일정한 양상으로 배열된다. 특 히, 미토콘드리아와 엽록체 내의 효소들은 가장 효율적으로 연관되는 조직화된 공간배열을 가진 다. 효소활성은 또한 세포 자체의 필요에 의해서만 조절된다. 만일 세포 내에 효소작용 의 생 성물로서 아미노산이 축적되면 이것은 아미노산 합성을 유도하는 효소의 작용을 억제 함으로 써 더 이상의 아미노산 생성을 방해한다. 이 같은 현상을 피드백 억제현상(feedback inhibitio n)이라고 한다. 한편, 반응초기의 기질이 축적하게 되면 이 물질은 반응 중의 어떤 효소를 직 접 활성화 시키기도 하는 데, 이 작용을 선구물질 활성작용(precursor activation) 반응액을 완전 리사이클하는 것으로 폐기물을 전혀 내지 않고 지금까지의 10-20배의 효율로 합성할 수 있다. L아스파라긴산은 대장균이 만 드는 효소를 사용해 합성한다. 일본촉매 연구팀은 대장균에 효소의 유전자를 수백 개 집 어넣는 것에 성공, 유전자를 하나밖에 갖지 않는 보통의 대장균에 비해 효소생산능력을 비약적으로 높였다. 생산가격은 몇 분의 일로 낮아진다고 한다. 또 합성한 L아스파라긴 산을 꺼내는 데에 유황(硫酸) 대신에 L아스파라긴산 원료의 하나인 후마루산(酸)을 사용 하도록 공정을 개량했다. 이에 의해 반응액을 완전히 리사이클할 수 있도록 하고 유해한 배기가스를 없앴다.L아스파라긴산은 의약과 식품용으로 세계에서 연간 일만 톤(국내 2천- 3천 톤)이 생산 되고 있다. 가격은 1kg 당 500-1500엔이다. 세제의 첨가제와 공장의 물처리제의 원재료 가 되기도 하고 고분자화하면 높은 흡수능력을 발휘한다. 또 자연환경에서는 약 1개월로 완전히 분해된다. 이 때문에 버려져도 환경에 나쁜 영향을 주지 않는 생분해성 세제와 종이기저귀, 사막(砂漠)의 녹화용(綠花用) 보수재 등에 응용할 수 있다. 신기술을 사용하 면 생분해성 세제 등 공업용에 L아스파라긴산을 낮은 가격으로 공급할 수 있다고 보고 시장에 참가한다. 조합기술을 이용하기 때문에 식품용으로는 판매하지 않는다. L아스파 라긴산은 효소로 표면을 덮은 많은 장식용 구슬이 담겨진 원통에 후마루산과 암모니아를 넣어 합성한다. 효소가 붙은 구슬이 약 1평방미터 있으면 연간 일만 톤 이상을 합성할 수 있다고 한다.. 마약 수용체에 작용하는 새로운 뇌내 펩티드 발견[마약 수용체에 작용하는 새로운 천연 펩티드가 미국 재향군인의료센터와 툴레인 의과 대학 연구팀에 의해 발견되었다. 뮤(μ) 수용체에 대해 모르핀보다 뛰어난 친화력을 나 타내는 이 물질은 endomorphin으로 명명되었다. 동물 실험에서는 모르핀과 같은 진통 효과를 나타내어 새로운 진통제 개발의 가능성도 엿보인다. 그러나, 아직은 약물의 안정 성 및 중독구이다. 이 유 전자에 돌연변이가 일어나면 잘못된 수용체는 신경 전달자가 없을 때에도 마치 항상 결 합해 있는 것처럼 행동, 신경 세포가 죽게 된다.‘d2 글루타민산 수용체 유전자’에 돌 연변이가 생기면, 어른에서 신경세포의 신진대사가 변화되어 보통 신생아 발생때 일어나 는 세포 예정사 과정이 다시 활성화된다. 만약 이 과정을 더 잘 이해하여 진행을 늦추거 나 멈출 수 있는 방법을 찾아낸다면, 세포들이 죽는 것을 막을 수 있을 것이다. 태아의 발생기간 동안에는 뇌의 마지막 성숙단계에서 세포 수를 정확하게 정하는 데 세포 예정 사 방법이 사용된다. 처음에는 어른의 뇌에서 필요한 세포 수의 약 두 배 가량의 세포들 이 발달하지만, 마지막에는 어떠한 화학신호를 받아 세포 예정사(apoptosis)를 시작해 자 살한다. 이렇게 뉴런의 정상적 신진대사를 모니터링하는 감시 기작은 어떠한 형태의 세 포 분열 사이클을 조절하는 기작과 아주 비슷할 것이라고 생각된다. 여러 가지 신경 퇴 화병에서도 이 기작들이 세포 예정사 과정을 활성화시켜 뉴런의 기능에 장애가 일어난 다.연구를 수행한 록펠러 대학의 하워드 휴즈 의학 연구소의 Nathaniel Heintz 박사에 따르 면, 이번 ‘d2 글루타민산 수용체 유전자’ 돌연변이의 발견으로, 정상적 뉴런에서 이 유전자의 기능을 이해할 수 있게 되었지만, 가장 중요한 문제는 바로 왜, 어떻게 하여 기 능이 변화되는가 하는 점이다. Heintz 박사는 돌연변이 수용체의 기능과 세포 예정사의 관련성을 설명할 수 있는 두 가지 가능성에 대해 연구를 계속하려고 한다. 글루타민산 수용체는 세포 간 신호전달을 매개하는 생화학적 체계의 한 부분으로, 글루타민산이 뉴 런의 바깥쪽 생체막에 있는 수용체에 결합하면 칼슘 이온이 세포 내로 들어가 신호가 전 달된다. 이 두 가지 중 첫 번째 가능성은 단순히 수용체의 기능으로 세포 내로 들어가는 이온의 양이 증가하여, 세포가 죽게 된다는 이론이다. 또다른 연구에서도 뇌졸중 같이 글 루타민산 수용체의 활성이 증 했다.

자연과학| 2004.03.27| 30페이지| 1,000원| 조회(1,140)

단백질, 기능, 구조

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[미생물공학] 발효조의 여러종류

{목 차서론본론. 발효조의 여러종류…………………………………………………………………2. 표준형 발효조…………………………………………………………………………………2. Waldhop형 발효조……………………………………………………………………………3. Vogelbusch형 발효조………………………………………………………………………4. Acetator와 cavitator…………………………………………………………………………5. 탑형 발효조(tower fermenter)……………………………………………………………6. 원통-원뿔형(cylindro-conical) 발효조……………………………………………………8. 기포탑(air-lift) 발효조………………………………………………………………………9. Deep-jet(디프-제트)발효조………………………………………………………………12. 사이클론형 발효조(cyclone column)……………………………………………………13. 충전탑형 발효조(packed tower)…………………………………………………………14. 회전원판형 발효조(rotating-disk fermenter)…………………………………………14. 유동층 발효조…………………………………………………………………………………15. 충진층 발효조…………………………………………………………………………………15. 살수층 발효조…………………………………………………………………………………16결론……………………………………………………………………………17참고문헌……………………………………………………………………18{발효조의 종류에 대해서{서 론발효에서 미생물을 이용하여 발효생산물을 얻기 위해서는 미생물을 넣고 배양하는 발효조 혹은 발효장치(fermenter)가 필요하다. 발효장치는 심부배양형과 표면배양형으로 나누어지고 본론에서는 이런 여러 가지 형태의 발효조를 고찰해 보기로한다. 이들 발효조는 각각 한정된 발효에 사용되고 있으나, 특수한 목적을 위하여 개발된 것도 있다. 일부의 발효조, 예를 들면 충전탑형 발효조 초기의 것은 역사적 가의 3가지 기본형이 있으며, 그 밖에 실험실용으로 쓰이는 sparger 와 교반기가 함께 부착된 겸용도 있다. 형태에 따라서 ring형, tube형 방사 형 등으로 구분되며 ring형이 널리 쓰인다.. 배지의 깊이 : L/Dt=1∼1.25이고, 발효조의 용량에 대한 배지의 용량은 60∼80% 정 도로 하여 배양하는 것이 표준이지만 교반효율, 공기의 hold-up, 발포 의 상태, 소포의 능력 등을 고려하여 결정한다.. 열제거장치 : 발효조에서 발생하는 발효대사열, 교반열 등을 냉각·조절하여 발효를 효율 적으로 이루어지도록 하기위해서 냉각수에 의한 열제거 방법을 이용한다. 소형 발효조에서는 jacket, 대형조에서는 coil관, 외부열교환기가 사용된다.. Waldhop형 발효조Waldhop형 발효조는 독일, 일본, 미국에서 아황산펄프 폐액으로부터 효모생산을 위 한 연구중에 개발된 것이다. Inskeep등(1951)은 Zellstofffabrik Waldhop의 원형을 개조한 생산용 탱크를 설계하였다. 이 발효조는 탄소강에 스테인리스 스틸을 입힌것 으로서, 지름 7.9m, 높이 4.3m의 탱크의 내부 중앙에는 지름 1.2m의 원통 통풍관(d raft tube)이 부착되어 있다. 통풍관은 발표조벽에 붙인 지지봉으로 공정되어 있다. 조업용량은 액체와 기체를 모두 합하면 225,000L, 통기가 없는 배지만의 경우는 10 0,000L로 되어있다. 제균되지않은 공기가 회전축형 통기장치로부터 들어간다.그림4 Waldhop형 발효조용 회전축형 통기장치(Inskeep 등,1951)이 통기장치는 300rpm의 속도로 회전하면, 말단에 개방된 관이 붙어 있어서 공기가 분출되어 나오도록 되어있다. 배양액은 흡추관 상부로부터 관벽을 따라서 밑으로 떨 어져서 배양거품을 없앤다.. Vogelbusch형 발효조Waldhof형 발효조와 비교적 유사한 발효조이지만 교반기와 통기장치에 특징이 있다.그림5 Vogelbusch형 발효조그림에 나타낸 바와 같이 구조상으로 교반날개와 sparger가 negator를 생산하고 있는데, 여기서 자동 아스피레이터 교반기와 중앙 흡입관은 액체의 순환을 좋게 해준다. 또한 압축기에 위해 여분의 공 기가 제공되며 기계소포장치에 의해 기포가 부숴진다.(Ebner등, 1983)최소한 3종류의 식초생산 발효조는 더 이상 제조되지 않고 있다. Bourgeois 공정은 1955년과 1980년 사이 유럽에서, Fardon 공정은 1960과 1970년 사이에 판매되었 다.(Cohee 등, 1959;Mayer, 1961;Ebner 등, 1983). 발효조는 서로 달리 설계된 교 반기를 가지고 있지만 acetator의 원리는 유사하다. 중앙에 위치한 흡출관(draft tub e)에 의해 형성된 순환류에 의해 기포가 고르게 분산된다. 교반기는 액체를 흡출관으 로부터 끌러내어 발효조의 중심부로 밀어낸다. 흡출관 내에 벌람된 액체가 다시 흘러 들어간다.. 탑형 발효조(tower fermenter)탑형 발효조를 한마디로 정의하는 것은 대단히 어렵다. 이들의 주된 특징은 탑의 높 이와 지름의 비, 또는 종횡비(aspect ratio)로 나타낼수 있다. 이 정의는 Greenshiel ds 등(1971)에 의해서 제안된 것으로, 원통부분의 종횡비가 적어도 6:1, 전체로서는 10:1 이상으로서, 그 중의 기체의 흐름이 일정한 방향을 가지고 있고, 기계적 교반을 가지고 있지 않은 동체를 가진 발효조를 탑형 발효조로 정의하고 있다. 몇 종류의 탑 형 발효조가 알려져 이쓴ㄴ데, 그 형을 기본으로 하여 몇 가지의 그룹으로 나누어져 있다.가장 간단한 탑형 발효조는 하단에서 투브를 통해 공기가 분산되는 형태이다(bubble coumn, 기포컬럼). 이 형의 발효조는 실험실 규모로 구연산의 제조에 최초로 사용되 었다(Snell 등, 1949). 이 회분식 발효조는 높이와 지름의 비가 16:1의 유리제 원통 으로 용량은 3L이었다. 멸균된 습한 공기를 밑부분의 소결유리로부터 통기하였다. S teel 등(1955)은 이형태의 발효조를 36L까지 규모를 확대하였0년대에 처음 사용되었다(Hoggan,1977). 현재 전세계적으로 양조시 이 방법을 채택하고 있다. 이 발효조(그림8참조)는 스테인리스 스틸의 수직형 원통형으로 상부는 반구형으로 되어 있고, 하부는 약 70도의 각으로 된 원추형으로 되어있다(Boulton, 1991).그림8cylindro-conical(원통-원뿔형) 발효조(Hough 등,1971)종횡비는 3:1이고 발효조의 높이는 10~20m이다. 필요에 따라 조업량이 결정되나 일 반적으로 150.000~200,000L 정도이다. 특별히 응집되는 효모를 사용하지 않는 한 교 반시키지는 않는다. 그러나 맥아즙을 채우 때 균질하게 하기 위해서 작은 교반기를 사용하기도 한다(Boulton, 1991). 발효조 내에서 맥아즙은 효모를 접종하여 40~48시 간 발효시킨다. 발효조 내에서 생성되어 급속히 상승하는 이산화탄소에 의해서 혼합 이 행해진다. 발효조 내의 적절한 위치에 전극을 설치하여 온도를 제어한다. 다수의 냉각수 재킷을 발효조 벽면에 설치하여 효모를 응집시키고 침전이 일어나도록 한다 (Ulenberg 등, 1972;Maule, 1986;Boulton, 1991). 효모가 응집되도록 냉각수 재킷 을 통해 찬물을 순환시킴에 의해 발효가 끝난다. 따라서, 냉각시키는 동안 빠른 속도로 침번될수 있는 효모를 선택할 필요가 있다. 이와같은 효모는 일부 빼내서 다음 발효조의 종균으로 사용한다. 효모를 침강분리한 맥주는 2차 발효와 숙성공정단계로 보내어진다.이러한 발효조는 그 밖에 다음과 같은 이점이 있다.. 탱크중의 원료취급량이 증대되기 때문에, 공정시간을 단축할 수 있다.. 1차 발효와 숙성을 같은 탱크에서 행할 수 있다.. 침강된 효모는 용이하게 분리할 수 있다.. 이산화탄소에 의한 가스세정(gas washing; 기체중에 함유된 불순물을 액제중을 통해서 세정, 제거하는것)에 의해서 숙성시간을 단축할 수가 있다.. 기포탑(air-lift) 발효조기포탑 발효조는 밀폐된 배플(baffle; 유체조절판)을 가진 상승관()곰팡이의 뱅양시 배양액의 점성이 높으면 산소 전달속도가 감소하여 균체의 농도가 저하되기 때문에 곰팡이 배양의 경우 기포탑 발효조는 잘 사용되지 않는다. 기포탑에 서는 전단력(shear)이 작아 균체가 20g/ℓ 정도 생산될지라도 균사의 길이가 길어진 다(생산물을 위해 선호적인 형태임). 현재 균체 단백질을 연간 10000톤 생산할 수 있 는 발효조의 경제적 가능성이 검토되고 있다.작아 균체가 20g/ℓ 정도 생산될지라도 균사의 길이가 길어진다(생산물을 위해 선호적인 형태임). 현재 균체 단백질을 연간 10000톤 생산할 수 있는 발효조의 경제적 가능성이 검토되고 있다.Okabe 등(1993)은 3ℓ 기포탑 발효조 내에 흡출관(draft tube)의 산하단에 스테인 리스 스틸로된 4개의 그물세공망을 설치하여 itaconic acid 생산을 최적화할수있도록 Aspergillus terreus의 형태를 조절하였다. 그결과 곰팡이의 형태는 펠릿(pellet)과 펄프형의 중간상태였다. 이런 발효조를 사용한 결과 기존 흡출관이 설치된 기포탑 발 효조나 교반식 발효조에서 얻을 수 있는 속도의 2배에 해당되는 속도로 itaconic aci d를 생산하였다흡출관을 개조하여 산소전달속도를 향상시키는 연구가 있었다. Carrington등(1992) 은 발효조 내부에 나선형 냉각코일 또는 견고한 흡출관이 장치된 20㎘의 시험공장 기포탑 발효조를 사용하였다.(그림11참조)그림11 내부냉각코일을 가지고 있는 20kl기포탑 발효조의 도면(Carrington 등, 1992)(pH와 Do는 pH와 산소전극의 위치임)발효대상은 복합배지에서 Streptomyces 항생물질 발효였는데 이들은 고점성의 비뉴 턴 유체의 특성을 나타내었다. 표지물질실험을 통해 확인해본 결과 발효조에 냉각코일만이 설치되어도 기포탑 발효조와 같은 거동을 하며 냉각코일 상단지역의 혼합이 좋아졌다.코일은 흡출관으로 작용하여 상승부 코일들간의 혼합을 유도하였다. 결국 산소가 결 핍된 구역이 없었다. 1㎧의 액체유속은 9-1다.

공학/기술| 2004.03.27| 19페이지| 1,000원| 조회(1,808)

미생물, 발효공학, 발효조

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[분자생물학] NMR

{목 차서론……………………………………………………………………………………1본론. 아미노산의 해석방법…………………………………………………………………………3. 아미노산 (amino acid)…………………………………………………………………………3. 아미노산의 조성…………………………………………………………………………………4. 아미노산의 결합순서……………………………………………………………………………4. 아미노산의 종류와 특징………………………………………………………………………5. X선해석 (X-ray analysis)………………………………………………………………5. 라우에법…………………………………………………………………………………………6. 회전결정법………………………………………………………………………………………7. 분말결정법………………………………………………………………………………………7. NMR (nuclear magnetic resonance)…………………………………………………8. NMR 의 역사……………………………………………………………………………………9. NMR의 기본원리………………………………………………………………………………12. 기본적 공명 실험………………………………………………………………………………12. 실험 방법………………………………………………………………………………………13. 화학적 이동……………………………………………………………………………………13. 스핀-스핀 짝지움………………………………………………………………………………15. 미세 구조………………………………………………………………………………………16. NMR에서의 펄스 기법………………………………………………………………………16. 2차원 NMR……………………………………………………………………………………17. 고체상태 NMR…………………………………………………………………………………18. FT-Nuclear Magnetic Resonance Spectrometry (FT-NMR)………………20. NMR active nuclei 및 energy Le 성분(R)이 합하여 진다. 천연 단백질을 가수분해하면 모두 α-amino acid이 된다. 아미노산의 -NH₂인 아미노기는 알칼리성이며 -COOH인 카르복실기는 산성이므로 양성물질이다. 그러므로 체액을 중화하는데 중요한 역할을 한다. 아미노산 은 산성과 염기성을 동시에 지니고 있어 R그룹이 없으면 항상 중성을 유지하나 R 그 룹에 -NH₂기가 하나 더 첨가되면 그 아미노산은 염기성이고 -COOH가 더 있으면 산성이다.. 중성 amino acid : 분자중 1개의 -NH₂와 1개의 -COOH를 가지고 있다. glycine, alanine, serine, threonine, valine, leucine, isoleucine등. 산성 amino acid : 한분자속에 -NH₂1개와 2개의 -COOH를 가지고 있다. aspartic acid와 glutamic acid. 염기성 amino acid : 한 분자 속에 2개의 amino기와 1개의 카르복실기를지지고 있다. lysin과 arginin이 있다.. X선해석 (X-ray analysis)X선이 결정에 의해서 회절(回折)하는 것을 이용하여, 회절에 의한 반점상(斑點像)의 분포로부터 거꾸로 결정의 구조를 아는 방법이다.1912년 M.라우에의 예상에 입각해서 P.크니핑 등이 결정격자(結晶格子)에 의한 X 선의 회절무늬(라우에점무늬)를 얻은 얼마 후, 브래그 부자(父子)가 X선간섭에 관한 브래그조건을 도출하고, 13년 X선분광기를 고안함으로써 이것을 결정구조 해석에 이용하는 방법을 확립하였다. 특히 1915∼1917년 미국의 P.J.디바이와 P.셰러 등이 분말시료(粉末試料)에 적응할 수 있는 회절상(回折像) 촬영법을 고안한 이후 그 발 전은 눈부신 바 있다. 그 성과는 결정학 ·물리학 전반에 걸치며, 단백질의 구조해석 을 통해서 생체 내의 많은 비밀을 알아내는 수단으로도 이용된다.브래그는 결정에 의한 X선의 간섭상으로부터 결정 내부의 원자배열 상태를 추정하 는 기초적인 관계식을 수립하였다. 이것에 의하면, 결정 내부에 견하였다. 이 발견은 사상최초로 관측된 핵자기 공명현상으로 볼 수 있으며 이 공로로 I.I.Rabi 는 1944년에 노벨상을 수상하였다. 이어 standford 대학의 F.Bloch 등은 물 분자의 수소 핵 공명신호를 관찰하였으며, 거의 비슷한 시기에 Harvard 대학의 E.M.Purcell 등은 Bloch 그룹과는 독자적으로 실험을 수행하여 paraffin 수소 핵의 공명신호를 관찰하였다. 이 두 그룹은 그들의 관찰결과를 1946년에 같은 학술지 Physics Review 에 몇 주일 간격으로 발표하였으며, 7년 후인 1953년에 Purcell 과 Bloch 은 이 분야에 대한 공로로 노벨상을 공동 수상하였다.초기에는 자기장내의 핵의공명주파수(Larmor주파수)가 자기회전비율(magnetogyric r atio) 과 외부자기장의 세기에만 의존하는 것으로 생각했으나 1950년대에 이르러서 핵 주위의 전자가 외부자장을 가리는 성질(shielding effect) 이 있어서 공명신호의 주파 수는 핵 주위의 전자들이 밀도와 배치구조의 영향을 받는다는 것을 알게되었고, 따라 서 같은 종류의 핵이라도 놓여진 환경에 따라 다른 핵자기 공명신호를 낼 수 있다는 사실이 확인되었다. 1951년에 Packard 등에 의해 ethanol 의 spectrum 이 구해졌으 며, 여기서 세종류() 의 수소 핵의 공명신호에 해당하는 잘 분리된 세 개의 봉우리가 확실하게 관찰되었다.이 스펙트럼은 핵자기 공명분광학이 화학분야의 연구에서 어떤 용도로 이용될 수 있는 지를 확실하게 보여주는 계기가 되어 많은 화학자들을 들뜨게 하였다. 그러나 이때까 지만 해도 스핀-스핀 상호작용에 의한 공명신호의 갈라짐은 관찰할 수가 없었으며, CW(Continuous Wave) 방법이었기 때문에 5∼10분 동안 라디오 파를 주사하는 동 안의 장비의 불안정성이 심각한 문제 거리였다. 일직이 1946년에 Bloch 에 의해서 짧 은 라디오파 펄스를 이용해도 CW 방법에 의한 것과 같은 핵자기 공명신호를 구할 관측하여 그 분자의 성질을 연구하는 분광학이다. 일반적으로 이용하는 자기장에서의 핵의 Larmor 진동수는 전자기 복사파의 고주파 진동수 영역에 속하며 이 때문에 NMR은 고주파 용역분광법인 것이다.NMR 분광계는 균일한 센 자기장을 내놓을 수 있는 자석과 적절한 고주파 전자기 복 사선 원으로 되어 있다. 간단한 분광계에서는 영구 자석을 가지고 자기장을 만들지만, 정밀한 장치에서는 초전도 자석을 이용하여 2T 크기 정도의 자기장을 만들어 낸다.시료는 원통형으로 감은 자석 속에 넣는데 경우에 따라서는 이 시료를 빠른 속도로 회 전시켜 자기적 불 균일성을 제거해주기도 한다. 그러나 이와 같이 시료를 자전시키면 잡음이 발생할 수 있으며, 따라서 자전을 안 시키는 경우도 있다. 초전도 자석은 액체 헬륨 온도(4K)에서 작동하지만 시료는 실온이나 그보다 조금 낮은 온도로 유지해 주 어도 된다.높은 자기장을 이용하면 몇 가지 이점이 있는데, 가장 중요한 이점은 스펙트럼의 모양 을 간단하게 해주어 쉽게 해석할 수 있게 해준다는 것이다. 또 하나의 이점은 높은 자 기장에서는 시료가 에너지를 빠른 속도로 흡수한다는 것이다. 이것은 두 가지 원인 때 문인데, 그 하나는 높은 스핀 상태와 낮은 스핀 상태들 사이의 개체수 차가 대체적으 로 B에 비례해서 커진다는 것이다. 둘째 원인은 흡수되는 광자의 에너지가 B에 비례 해서 커진다는 것이다. 따라서 전체적으로 신호의 세기가 B2에 비례하게 된다.. 화학적 이동핵 자기 모멘트는 국지적 자기장과 상호작용을 한다. 이 국지적 자기장은 외부에서 가 하는 자기장과 같지 않은데, 그 이유는 자기장이 전자의 궤도 각운동량을 유발시키고 이 때문에 약한 자기장 δB가 더 생기기 때문이다. δB는 외부 자기장에 비례하며, 그리하여 이것을 관습적으로 다음과 같이 나타낸다.여기서 anelapstus σ를 핵의 가려움 상수라고 부른다. (σ는 일반적으로 양이 지만 음일 수도 있다.) 외부 자기장이 분자 내부에 전류를 유발시키는 능력과 이로 인한 관 심 방법으로 얻은 전형적인 결과 를 그림네 나타내었다. 이것은 등-신호 세기를 나타내는 등치선 그림이다.이 등치선 그림을 자세하게 분석하기는 매우 어려우며, 여기서 쓰는 과정을 간단한 벡 터 도표로 나타낼 수가 없다. 그러나 일반적인 해석 방법은 대단히 단순하다. 즉 대각 선을 가로지르는 봉우리들은 AX계에 대한 1차원 NMR 스펙트럼의 정상적인 네 봉우 리들을 나타내는 것으로서 별다른 새로운 정보를 제공하지 못한다. 재미있는 정보를 내포하고 있는 것은 비-대각선들이 스핀-스핀 결합을 하고 있는 것을 나타내기 때문 이다. AX계에서는 이러한 정보가 무의미하지만 복잡한 스펙트럼을 해석할 때는 큰 도 움이 된다. 1차원 NMR에서 해석하기 어려운 복잡한 스펙트럼도 2파원 NMR을 이용 하면 상당히 빠르게 해석할 수가 있다.. 고체상태 NMRNMR을 고체에다 적용시킬 때의 주된 어려움은 고체 시료들이 한결같이 낮은 분해능 을 갖는다는 점이다. 그럼에도 불구하고 이러한 어려움을 극복하려는 것은 그럴만한 충분한 이유가 있기 때문이다. 이러한 이유 중에는 대상 화합물이 용액 속에서 불안정 하거나 또는 불용성이어서 재래식 용액 NMR을 이용할 수 없는 경우도 들어간다. 뿐 만 아니라 상당수의 화학종들은 그 고체 상태가 본질적인 연구 대상이 되어 이 상태의 구조와 동역학을 결정해야 하기 때문이다. 이러한 면에서 합성 중합체의 본체 성질을 그 분자 특성과 연결시켜서 해석하는 데 결정적 역할을 한다. 마찬가지로 분자체나 형 태-선택성 촉매로 쓰이는 제올라이트와 같은 무기 물질도 고체-상태 NMR을 가지고 연구할 수 있으며, X선 회절법으로 시도할 수 없는 구조적 문제가 해결될 수 있다.NMR로 고체를 연구할 때 부수되는 어려움은 분해능과 선폭 문제 뿐만이 아니다. 고 체 상태에서는 분자 회전이 거의 멈추므로 스핀-격자 완화 시간은 대단히 길어지지만 스핀-스핀 완화 시간은 대단히 짧다. 따라서 펄스법을 이용하는 경우 연이은 펄스 사 이의 지체 시간을 길게 하여 스핀계가 평형으로 복귀.

자연과학| 2004.03.27| 29페이지| 1,000원| 조회(661)

아미노산, 단백질공학, NMR

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미생물의 물질대사 평가A좋아요

{목 차. 미생물의 에너지대사1.열역학법칙‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥12. ATP‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥33. ATP의 생성‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥44. 호기성 에너지 생성‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥6.해당과정.Entner - Doudoroff(E-D) 대사경로.오탄당 인산염 대사경로.TCA회로.글리옥실산염 회로5. 혐기성 에너지 생산‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥8.혐기성 미생물의 전자수용체.혐기성 호흡.발효6. 광합성‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥9.엽록소.Calvin―Benson 회로7. 이화작용‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥10.탄수화물 대사.단백질 대사.지질대사.핵산대사.탄화수소 대사미생물의 에너지대사지구상의 모든 생명의 근본 에너지원(energy source)은 태양에서 유래한다. 녹색식물, 조류, 시 아노박테리아(cyanobacteria)등이 태양에너지를 바로 이용할 수 있으며 그 외의 동물 및 기타 미 생물은 유기물 또는 무기물의 산화시 발생하는 에너지를 이용할 수 있다. 태양에너지를 사용하여 이산화탄소를 유기물로 환원하는 과정을 광합성이라 하며, 유기물을 산화하여 이산화탄소 또는 다 른 유기물로 만들고 이 때에 발생하는 에너지를 이용하는 것을 호흡이라 한다.모든 생물은 에너지 저장에 공통적인 물질을 사용하고 있다. 그 물질은 ATP이며,그생성방법은 기질수준 인산화(substate-levelphosphorylation), 산화적 인산화(oxidative phosphotylation) 및 광인산화(photophosphorylation)이다. 모든 생물들의 대사과정은 이 ATP의 생성과 사용으 로 귀결될수 있다.이렇게 생체내에서 일어나는 모든 생화학반응을 물질대사(또는 대사; metabolism) 라고 한다.1. 열역질은 고에너지에서 저에너지의 물질고 변화할 때 ATP 가 중각 위치를 차지하고 있음으로 안정된 상태를 유지시켜주는 것이다.생물체에 있는 여러 고에너지 인산물질들과 그 자유에너지가 나타나있다. ATP는 자유에너지가 - 7.3Kcal/mol로서 중각위치에 있다. 생리적 변화의 자유에너지 변화량을 계산할 수 있다. 예를 들 면, 아세틸인산염(acetyl phosphate)이 ADP에 인산기를 전달, ATP를 생성하고 이 ATP가 글 리세롤과 반응하여 α- 글리세롤 인산염을 생성하였을 때의 자유에너지의 변화 ΔG'는 2단계로 나누어 계산할 수 있다.. 1단계에서는acertyl phosphate + H2O →acetate + H3PO4 ΔG' = -10.1Kcal/molADP +H3PO4 → ATP + H2O ΔG' = +7.3Kcal/mol총 : acetyl phophate + ADP → acetate + ATP ΔG' = -2.8Kcal/mol. 2단계에서는glycerol + H3PO4 →α- glycerol phophate + H2O ΔG' = +2.2Kcal/molATP +H2O → ADP + H3PO4 ΔG' = -7.3Kcal.mol총 : glycerol + ATP→ α- glycerol phosphate + ADP ΔG' = -5.1Kcal/mol. 1단계와 2단계의 총합의 결과는 ATP의 작용이 빠지면, 다음과 같다.acetyl phosphate + glycerol → acetate + α - glycerol phosphateΔG' = -7.9Kcal/mol이 반응은 물론 직접적으로 일어나지 못하고 반드시 ATP의 생성 및 소비와 연결되어 있다.3. ATP의 생성생체내에서 ATP의 생성방법은 3가지 방법이 있으며, 그 방법은 생물이 살아가는 다양성과도 연 관이 있다. 기질수준 인산화 반응은 유기물을 에너지원(energy source)으로 사용하는 모든 생물 에서 볼 수 있으나. 호기성 생물에서는 전체 생성 ATP중 일부분만 차지하는 반면, 혐기성 생물 에리독신(ferredoxin)을 거켜 최종적으로 물의 광분해에서 분리된 2개의 수소원자와 반응하여 NADPH2 를 생성한다. 이러한 과정을 비순환적(noncyclic) 광 인산화 반응이라한다. 광합성계 Ⅰ에서 여기된 전자가 페리독신을 거친 후 NADPH2 를 생성 하지 않고 시토크롬 f를 거쳐 ATP를 생성하는 과정을 순환적(cyclic) 광 인산화 반응이라한다. 이들 광 인산화 반응은 무산소상태에서 일어난다. 광합성 황 세균은 광합성계 Ⅰ만을 갖고 있어 순환적 광 인산화 반응만 일어난다.4. 호기적 에너지 생성포도당은 산소가 없는 상태에서 피루브산까지 산화된다. 이 과정에는 Embden - Meyerhof - P arnas 대사 경로(해당과정), 오탄당 인산염(pentose phosphate) 대사경로, Entner - Doudorof f(E-D) 대사경로 등이 있다. 앞의 2가지 방법은 대부분의 잔핵생물과 원핵생물에서 발견되는 반 면 E-D 대사경로는 Pseudomonas, Thiobacillus등 일부의 미생물에서만 발견된다.. 해당과정포도당이 fructose - 1, 6 - diphosphate와 3탄당인 glyceraldehyde - 3 - phosphate를 거쳐 피루브산까지 산화되는 과정이다. 이 과정에서 기질수준 단계의 ATP생성 방법에 의하여 4개의 ATP가 생성된다. 즉 1,3-d iphosphate glyceric acid가 3 - phosphoglycerate로 변화할 때와, phosphoenol pyruvic acid가 피루브산 으로 전환될 때 각각 ATP를 생성하게 된다. 또 glyceraldehyde - 3 - phosphate에서 1,3 - diphosphoglyc ericacid로 변화하면서 소를 조효소인 NAD+에 전달하여 NADH가 생성된다. 또 초기에 포도당이 glucose - 6 - phosphate로 될 때와 fructose - 6 - phosphate 가 fructose - 1, 6 - diphosphate로 변화할 때 를 거치지 않고 산화되어 6분자의 NADPH를 얻는다.. TCA회로피루브산은 아세틸조효소 A(acetyl coenzyme A)를 거쳐서 TCA회로(tricarboxylic acid cycle; citric aci d cycle) 에서 완전히 산화된다. 아세틴 Co A는 생합성과정에서 아미노산과 지방의 생합성에 관여하는 전 구물질이다. TCA회로에서도 여거생합성의 전구물질을 만드는데 α- ketoglutarate, succinyl coenzyme A, oxalacetate등이 그것이다. 이들 물질은 생합성 과정에서 꼭 필요한 전구물질이므로 절대 혐기성 미생물 들도 TCA회로에서 나타나는 효소 중 α- ketoglutarate dehydrogenase를 제외한 모든 효소를 갖고 있다.피루브산은 아세틸 Co A로 산화하면서 NADH한 분자를 만들고, α- ketoglutarate 생성 단계에서 또 한 분자의 NADH, succinyl coenzymeA 생성단계에서 FADH2, oxalacetate 생성 단계에서 또 한분자의 NA DH가 생성된다.이 과정을 통하여 피루브산은 완전히 산화되어3분자의 이산화탄소가 생성되고, 에너지는 한 분자의 GTP와 4분자의 NADH, 1분자의 FADH가 생성된다.. 글리옥실산염 회로TCA회로가 특이하게 변형된 것이 글리옥실산염(glyoxylate)회로이다. 이 회로는 초산, 지방산 등의 기질들 이 직접 아세틸 Co A로 전환되어 산화될 때 사용된다. 호기성 미생물들은 초산에서 피루브산을 생합성할 수 없으며, 따라서 oxalacetate는 succinate와 malate의 산화등 2가지 방법으로 얻는다. 첫 번째 반응으로 TCA회로의 중간 대사물질인 isocitrate가 glyoxylate와 succinate로 분해된다. 두 번째 반응은 아세틸 Co A와 glyoxylate와 반응하여 mal를 만든다. 반응계산을 하면 아세틸 Co A에 있는 2개의 탄소는 glyoxylat e의 2개의 탄소로 치환되고, TCA회로의 주요 구성물질인 ox소를 환원하는 과정이다. 광 인산화 과정에서 생 성된 에너지(ATP)와 환원력(NADPH)을 이용하여 Calvin―Benson 회로를 거쳐 이산화탄소가 고정된다. 광 인산화 과정은 빛이 필요한 명반응(light reaction)과정이며, 이산화탄소의 고정은 빛이 없어도 일어나는 암반응(dark reaction) 과정이다.. 엽록소태양광 에너지를 화학에너지로 바꿔주는 물질로는 엽록소나 기타 색소분자가 있다. 이들 색소분자는 빛의 광 자(photon)를 흡수함으로써 엽록소 분자가 여기된 상태에서 순환적 인산화과정, 비순환적 인산화과정을 거쳐 에너지 및 환원력을 생성하는 전자의 흐름을 유도한다.태양광은 파장이 짧은 광선으로부터 파장이 긴 광선까지 갖고 있으나 지구의 오존층과 대기권을 통과할 때 양극의 파장은 많이 감소된다. 실제로 해수 표면에서 측정하면 태양광의 3/4이상은 파장 400∼1000nm사이 의 광선이다. 엽록소는 400nm부근과 600∼1100nm사이의 광선을 잘 흡수하며, 그 중간의 파장은 제대로 흡 수하지 못한다. 또 카로테노이드는 450∼550nm사이의 파장을 단백질과 결합한 파이코빌리단백질(phycobilip rotein)등은 550∼650nm의 파장을 잘 흡수하는 등 색소의 종류에 따라 흡수파장이 달라진다.엽록소는 그 구조가 여러 개 있으나 기본 구조는 4개의 피롤(pyrrol)고리가 연결된 포르피린(porphyrin) 구 조를 하고 있다. 이 구조는 동물체의 헴(heme) 구조나 시토크롬 구조와 매우 유사하며, 생합성 과정 또한 서 로 유사하다.태양광을 받아 에너지(ATP)와 환원력(NADPH)을 생성하고(명반응), 이산화탄소를 환원하는 암반응으로 광 합성은 진행된다. 생물에 따라서 순환적, 비순환적 인산화 과정을 거치고 물의 광분해 또는 황, 황하수소, 유 기물을 전자주게로 제공하는 등 매우 다양한 종류가 있다.. Calvin―Benson 회로대부분의 독립영양생물(autotroph)은 이산화탄소를 ribulose diphosphate car다.

자연과학| 2001.05.27| 13페이지| 1,000원| 조회(2,680)

에너지, 단백질, 미생물, 효소, 물질대사

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생체내 단백질의 역할 평가B괜찮아요

{목 차Ⅰ. 서론1. 단백질의 기복적인 화학적 구조와 단백질의 역할.단백질분자의 기본적화학적구조‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥1.단백질 분자의 1차적 구조‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥1.단백질 분자의 2차적 구조‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥2.단백질 분자의 3차적 구조‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥2.단백질 분자의 4차적 구조‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥3.단백질의 여러 가지 역할‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥4Ⅱ. 본론1. 촉매작용.효소‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥5.효소의 주요특징‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥6.효소의 활성‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥6.효소반응에 영향을 주는 요인‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥72. 혈액의 응고‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥83. 면역‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥94. 항원과 항체‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥10Ⅲ. 결론‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥11참고문헌‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥‥12서 론1. 일단 단백질의 기본적인 화학적 구조와 단백질의 역할에 대해서 알아보기로 한다.. 단백질 분자의 기본적인 화학적 구조Protein : 한 개 또는 두 개 이상의 폴리펩티드polypeptide로 이루어진 고분자는 거의 모든 세포기능을 실행하는 물질인 단백질은 수없이 다양한 3차원 모양을 형성하고 있다.. 단백질을 이루는 기본 아미노산의 구조단백질은 20개의 아미노산으로 이루어진 중합체로 하나의 아미노산은 단일 탄소 원자에 카르복실기, 아미노기, 그리고 R(잔기)이 연결된 구조를 지닌다..각 아미노산의 화학구조R잔기의 특징에 따라 극성과 비극성 아미노산으로 구별. 단 수송단백질과 수용체등 세포막에 존재하는 단백질에 많이 존재 어떤α나선은 서로를 감싸는 안정된 구조인 감긴코일형성. β병풍 구조 : 인접한 사슬에 있는 펩티드 결합들 사이의 수소결합에 의해 유지되는 매우 경직된 구조. 많 은 단백질의 중심부에 광범위하게 존재. 단백질 분자의 3차적 구조. 단백질 3차 구조폴리펩티드에 연결된 여러 가지 R기가 수소결합, 이온인력, 소수성 상호작용 및 공유결합이 형성되어 독특하 게 접혀진 입체적 구조★★★★ 단백질의 접힘을 가져오는 요인 ★★★★. 수소결합 : 이웃하는 극성 R기들 사이의 -OH와 -N에서 이루어짐. (1차 구조에서 2차 구조 형성의 요인). 이온결합 : 반대 전하를 띤 R기 사이에 작용하는 인력.. 소수성 상호작용 : 비극성아미노산들이 가까이 있게되면 소수성 상호작용이 일어나 뭉치면서 물을배척. 공유결합 : 가까이 존재하는 두 개 시스테인의 -SH기가 수소를 잃고 디설피드결합(-S-S-)을 합으로써 형 성. 매우 강한 결합력. 반데르발스 친화력 : 두 원자가 매우 가까운 거리에서 그들의 변동적 전기친화력에 의해 약한 결합을 형성 하게 된다.. 단백질의 4차적 구조. 단백질 4차 구조두 개 이상의 폴리펩티드가 아미노산간의 인력에 의해 결합하여 단백질 복합체를 이룬 형태결합부위 : 다른 분자와 상호작용하는 단백질 표면의 일정 부위 (각 단백질에 다양하게 존재)한 단백질 분자가 다른 단백질의 결합부위를 인식하게 될 때, 이 부위에서 두 개의 접힌 폴리펩티드 사슬이 강하게 결합되어 정확한 기하학적 형태를 가진 보다 큰 단백질 분자를 만들어낸다. 이 경우 각 폴리펩티드 사 슬을 단백질 소단위체(subunit)라 한다.. 단백질의 조립형태 : 필라멘트형, 박판형, 구형으로 조립위와 같은 방법으로 단백질 분자는 그들의 이웃과 결합하여 분자를 무한히 연장, 나선모양으로 배열하여 긴 단백질 필라멘트를 형성하기도 하고(액틴 필라멘트), 세포골격의 미세소관과 같은 길고 얇은 판 혹은 관 을 형성하기도 하며, 많은 바이러스 입자의 외nCaseinGlutelin정 보Reptide hormoneReceptorLectin조직적 합성항원Rhodopsin운 반,저 장HemoglobinMyoglobin혈청AlbuminTransferrinCytochrome운 동,기 계ActinMyosinTubulinFragellinRibosome단백질능동수송펌프방 위항체보체혈액응고 단백질독소Metallothionein본론에서는 효소나 호르몬 면역계통과 연관된 기능에 관하여 조사해보았다.본 론1. 촉매작용(효소). 세포에는 수 많은 효소가 존재하며 각 효소는 한 종류의 반응에만 작용한다(기질의 특이성). 효소 가 작용하는 물질을 기질(substrate)이라고 부른다. 효소는 주로 단백질로 구성되어 있 으며 "최 근에 한 박테리아(Tetrahymena thermophilila)에서 L19 RNA가 RNA의 가수분해와 합성에 있어 촉매작용을 한다는 것이 보고된 적은 있으나 지금까지 밝혀진 대부분의 효소는 주로 단백질 로 구성되어 있다." 일부 효소는 비단백질 부위를 포함하고 있는 효소도 있다. 이와 같이 비단백 질 부위를 포함하고 있는 효소의 경우 이러한 부위는 주로 효소의 활성부 위에서 발견되며 이들 은 효소가 활성을 나타내는 데 있어 중요한 역할을 하고 있다. 이러한 효소의 경우 단백질 부위를 주효소(apoenzyme), 비단백질 부분을 조효소(coenzyme), 또는 보조인자(cofactor)라 하며, 주 효소와 조효소 두 가지를 합쳐 전효소(holoenzyme)라 한다.일반적으로 효소는 반응의 속도에 변화를 주며 대개의 경우 반응의 속도를 빠르게 해 준다. 화학 반응에 있어 서 속도는 반응물이 어느 정도의 에너지를 받아 활성화 되는 활성화 에너지(activati on energy)에 의하여 결정 된다. 활성화 에너지를 공급하기 위하여 열을 공급하면 일반적으로 반응이 빨리 진행되나, 생체의 경우 일정한 온도에서 반응이 일어나므로 효소의 역할은 활성화 에 너지를 공급하기 보다는 활성화 에너지를 낮춤으로서 반응의 속도를활성은 여러 조절기작에 의하여 효과적으로 조절되고 있다. 단백질 분해효 소는 세포 자체가 기질로서 직접 작용할 수 있으나, 이러한 과정은 억제되고 있다.대부분의 효소는 세포 내에서 자유롭게 이동할 수는 없지만 일정한 양상으로 배열된다. 특 히, 미 토콘드리아와 엽록체 내의 효소들은 가장 효율적으로 연관되는 조직화된 공간배열을 가진다. 효소 활성은 또한 세포 자체의 필요에 의해서만 조절된다. 만일 세포 내에 효소작용 의 생성물로서 아 미노산이 축적되면 이것은 아미노산 합성을 유도하는 효소의 작용을 억제 함으로써 더 이상의 아 미노산 생성을 방해한다. 이 같은 현상을 피드백 억제현상(feedback inhibition)이라고 한다. 한 편, 반응초기의 기질이 축적하게 되면 이 물질은 반응 중의 어떤 효소를 직접 활성화 시키기도 하 는 데, 이 작용을 선구물질 활성작용(precursor activation) 이라하며, 이러한 작용은 결국 초기 의 기질농도를 정상으로 환원시킨다.이 두 가지 현상에서 효소활성은 효소의 기질이 아닌 어떤 조절물질에 의하여 통제됨을 의 미한 다. 이 조절물질은 효소와 결합함으로써 그 기능이 나타나는 데, 이때 조절물질이 결합 하는 효소 의 부위는 기질과 결합하는 부위와 다르다는 점이다. 또한 조절물질이 효소와 결 합되면 이것은 효소의 형태 및 활성도를 변화시킨다. 이 같이 효소 형태의 변화를 가져오는 조절부위의 상호작용 을 알로스테 릭 효과(allosteric effect)라고 한다. 피드 백 억제현상의 경우에 조절분자는 이 효 과 에 의해서 기질에 대한 효소의 친화력을 감소시킨다. 반대로 선구물질 활성작용은 기질에 대한 최종 효소의 친화력을 증가시 킨다.. 효소의 반응 속도에 영향을 주는 요인들. 기질의 농도 : 기질의 농도가 증가할수록 기질 분자와 효소 분자가 서로 충돌할 수 있는 확 률이 높아져, 전체 반응 속도가 증가한다.. pH : 최적 pH는 효소에 따라 다르다(효소의 활성자리에 영향을 미침). 온도 : 대체로 10℃ 오를 때마 50,000)이 붙어있는 이외 에는 활성부위를 갖고 있는 부분은 Trypsinogen가 매우 유사하다. 활성화 될 때는 Trypsin-oge n의 경우와 매우 유사한 부위에서 가수분해된다. 그러나 떨어져나간 쪽의 Polpeptide는 Chymotr ypsin의 경우와 마찬가지로 S-S결합으로 本體를 연결하고 있다 (그러나 최초보다 작아져 있다). 이렇게 하여 본체 이외에 상당히 커다란 Polypeptide부분이 붙어서 작용한다. 여기서는 어떤 의미 가 있다고 생각된다.그런데, Prothrombin을 활성화하는 단백질분해효소는 어디에서 생겨난 것일까, 이것도 불활성전 구체(X인자)로서 혈액속에 들어있어, 마찬가지로 분자내의 절단을 당해 활성형으로 바뀐다, 이 절 단을 담당하는 것도 별도의 단백질분해 효소로서, 이것 역시 불활성 전구체(IX인자)로서 혈액속에 들어있다. 결국 Thrombin을 포함하여 5가지의 단백질 분해효서가 순서대로 활성화된다는 것이 밝 혀졌다. 이들 효소는 원래의 것으로부터 Nll인자 Xl인자, lX인자, X인자라고 이름이 붙어있다. 번 호가 불규칙적으로 붙어져 있는 것은 불편하지만 역사적인 배경으로 보아 불가피하다. 어는 것으나 Trypsin과 매우 유사한 효소이다. 가장 원래의 Xll 인자만이 다른 효소로서 활성화되는 것이 아니 라 상처에 노출된 혈관볍 이외의 물질과의 접촉에 의해서 활성화된다. 이 기구에 의하여 매우 단시 간내에 기하급수적으로 활성화가 진행되어 다량의 Thrombin이 만들어져 상처가 응급치료 될 수 있다. 이것도 흐름제(Cascade system)(No.17)의 하나이다.이들 효소중의 어는 것 하나가 부족되면 여기서부터의 활성화가 진행되지 않으므로 혈액을 멈추게 하는 것이 힘들다. 피가 좀처럼 멎지 않는 유전적 질환(혈우병)은 이 활성화 경로의 효소 혹은 보 조적 역할을 갖는 단백질이 돌연변이 때문에 구조변화를 일으켜 정상적인 작용을 하지 못한다. 이 와 같은 환자에게 다른 사람의 정상적인 인자를 부여하면 출혈을 멈출

자연과학| 2001.05.27| 13페이지| 1,000원| 조회(1,388)

면역, 단백질, 혈액, 항원, 역할

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