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[의학약학]gene Cloning(유전자클로닝)

< 목 차 >1. 육종과 식물 유전자 클론2. 유전자원과 유전변이3. 유용유전자형의 선발과 유전자클론4. 식물유전자의 클로닝 방법5. 유용유전자 클론의 선발과 확인6. Polymerase chain reaction 의 원리 및 이용7. 식물유전자의 구조와 특성.8. 식물의 전이 인자 ( transposable element)9. 식물 유전자 클론의 이용10. 유전자 조작의 전망유전자 클로닝( Cloning )특정 형질 발현과 그 후대 전달을 지배할 유전자를 특정 염기서열 보유 DNA단편의 형태로 분리, 증폭하는 유전자클로닝 기술은 1970년대부터 개발되기 시작한 유전자 재조합기술의 발달과 함께, 분류학적으로 전혀 무관한 생물의 유전자를 각종 생명체에서 발현시킬 수 있으므로 식물에서도 폭넓은 응용 가능성이 기대되고 있다.1. 육종과 식물 유전자 클론육종 : 멘델의 유전법칙의 재발견 이후 경험적으로 수행되어온 품종선발에 있어서도 표현형의 변화를 관찰함으로써 눈에 보이지 않는 유전자형을 유추가능 > 우량 계통을 양산하여 수량증대, 작물 재배 지역의 확대, 품질향상 등에 큰 기여이외에도 교배육종은 유전변이의 확대와 종속간 유전자 재조합에도 기여, 유용특성을 지배하는 유전자원, 즉 변이역이 교배가능한 근연종에 국한된다는 점과 표현형에 의한 유전자형의 추정에 기인된 선발효율 문제는 현행육종의 큰 제약의 하나로 남아있다.2. 유전자원과 유전변이멘델법칙에 기초한 교잡육종의 목적 : 기본적으로 동일한 종내에 존재하는 특성 중에서 여러개체에 분산되어 있는 유용한 형질들을 한 개체로 집적시키는 데 있다.하지만 유전자 사이의 연관이나 다면발현과 같은 문제점이 있으며, 또한 육종조작중의 편의를 위해 교배에 사용된 모품종들의 집단이 적어져서 현행품종들은 그 유전적 배경이 매우 유사하게 되었으며, 우량개량종에 대한 선호도에 따라 많은 재래종이나 근연야생종이 가졌던 우량 유전자원마저 고갈되게 되었다.또한 유전자원의 협소화와 그에 따른 유전변이의 획일화에 기인되는 병충해 대발생등의 문제도 로 발현되려면 환경으로 대표되는 갖가지 영향을 받게 되며, 더욱이 각 유전자간의 상호작용까지 덧붙여지므로 목적하는 유전자의 추정이 쉽지 않다.식물 유전자 클론은 DNA단편으로 분리 증폭되므로 DNA와 DNA 또는 DNA와 RNA 등 핵산 사이의 상보적 구조와 표지물질(probe)등을 사용한 핵산잡종법(nucleic acid hybridization) 또는 유전자 산물인 단백질의 항원-항체 반응을 이용한 면역학적 검정법 등을 이용하여 많은 경우, 특정 개체에서의 표현형 발현을 확인하지 않고서도 분자수준에서 목적하는 유전자형의 보유 여부 확인가능.또한 RFLP(Restriction Fragment Lenght Polymorphism), DNA염기서열 비교분석을 통한, 유연관계의 확인이나 진화과정의 추정등도 가능하다.4. 식물유전자의 클로닝 방법식물유전자의 분리증폭도 근본원리는 미생물이나 동물과 같다.식물 : 진핵생물 따라서 핵내에 mRNA를 구성하는 exon과 개재배열인 intron이 함께 있다.pre - mRNA로 전사된 후 splicing 과정을 거쳐 exon 만으로 된 mRNA로 되어 단백질합성.또한 promoter 나 종료에 관계하는 terminator 등의 조절부분에도 차이가 있어서 대부분의 식물유전자는 아무런 조작 없이 발현시키기가 힘들다.유전자 클론 : 게놈(genomic) DNA클론과 cDNA클론으로 나눈다.cDNA클론은 전사가 끝난 뒤의 발현조절 즉 단백질합성을 위주로 한 전사 후 조절에 한정될 경우에 사용게놈 DNA는 유전자의 발현조절 기작이나 mRNA의 전사이전의 기작규명에 있을때 사용.가. cDNA클로닝방법cDNA클로닝은 유용유전자가 특정부위나 시기에 따라 다량으로 발현될 때 많이 이용.예컨대, 수정 후 발달중인 배유는 전체 mRNA중에서 반이상을 종자저장단백질의 mRNA가 차지하고 있으며, 병발생관여 (pathogenesis related,PR) 단백질은 병원체의 감염 시, 알콜탈수소효소 (alcohol dehydro-genase, ADH)dization 과 subtracted library 작성법등이 이용클로닝의 효율을 높이기 위한방법hair-pin 구조를 형성함으로써 발생되는 5‘단말염기서열의 결실을 막는 방법.그 외 cDNA합성의 효율을 높이기 위한 여러 가지 방법들이 개발되고 있다. RNase H(DNA-RNA가 붙어있는 상태에서 RNA만 분해하는 효소)나. 게놈 DNA클로닝게놈 DNA : 식물세포내의 DNA를 분리 정제하여 적당한 크기로 잘라내어 플라스미드나 바이러스 벡터에 삽입한 후 대장균등에서 증폭시킨 것. 한 생물에 있는 전체 DNA를 포함하는 한조의 클론 집합체를 말한다.전사되지 않거나 전사되어도 양이 적어 cDNA 클론법을 사용하기 힘든 경우 또는 실험목적이 게놈 DNA의 비교분석이나 전사조절 기작규명 등의 경우에 게놈 DNA필요.게놈 DNA클론의 획득효율을 높이기 위한 방법목표유전자의 위치확인에 따른 핵, 미토콘드리아, 엽록체 로 분획해서 사용,가능한 한 세포당 DNA의 양이 많은 어린세포, 분열증식이 왕성한 세포, 배 등을 사용한다.그 외 고등식물의 염색체를 그대로 분리하기는 곤란하지만 1~수천 kb 크기의 DNA절편까지 분리할 수 있는 DNA전기영동법이 개발되어있다.RNA 중합효소 I : 대부분의 rRNA 유전자RNA 중합효소 II : 대부분의 단백질 암호 유전자와 일부 스플라이소솜의 소형 RNA 유전자RNA 중합효소 III : tRNA 유전자, 5S rRNA 유전자, 일부 소형 구조성 RNA 유전자.5. 유용유전자 클론의 선발과 확인집합을 cDNA library와 genomic DNA library 또는 cDNA gene bank와 genomic DNA bank라 고 부른다. 이들 유전자은행을 이루는 수많은 군총 즉 클론들 중에서 어느 것이 목표유전자를 보유 하는 클론이냐를 확인하는 것이 클로닝의 가장 중요한 단계이다. 이를 위해서는 목표유전자의 특성이나 실험여건에 따라 다양한 방법이 이용되고 있는데, 직접선발과 간접선발이 있다.직접선발은 항생제 저항성과같이 당해 형질의해물질 항체가 생성되어 면역반응을 나타내게 되는데, 이들 항원과 항체는 시험관내에서도 서로 특이적인 결합을 하여 침강반응 등을 일으킨다.이같은 항원과 항체간의 특이적인 결합 반응을 이용하여 목적하는 유전자가 클로닝된 균체내에서 발현되어 단백질을 만들지만 원래 야생형의 균체에선 없을때에 클론을 갖는 균총들을 nitrocellu1ose 나 polyvinyl 막에 옮겨 세포를 녹인 후, 목표유전자의 단백질로 만든 항체를 가하여 주면 이 항체와 세포에서 나온 단백질이 항원-항체반웅을 일으켜 특이적으로 결합하게 된다. 이 특이적 결합체는 방사성동위원소로 표지된 항체를 사용하거나, 항체의 구성요소인 immunoglobulin과 선택적으로 결합하는 세균단백질 protein A와 결합시킨 후 X선필름에 감광시켜 확인할 수 있다.면역학적 방법을 위해서는 목표유전자가 균체내에서 발현되어야 하므로 외래유전자가 삽입되면 발현되게 만들어진 발현벡터(expression vector)가 개발 이용되고 있다.6. Polymerase chain reaction 의 원리 및 이용기본원리는 DNA의 복제는 5’~3’ 쪽으로 이뤄지며 그 반응은 복제효소인DNA polymerase가 주관하는데, 주형 DNA와 함께 복제될 딸 DNA의 앞(5’) 부분의 nucleotide 인 primer가 있어야 하며 이때 5’쪽에서 그뒤(3’쪽의) 방향으로 DNA 복제가 일어남에 착안하여 우리가 필요로 하는 유전자의 5’쪽의 primer와3’쪽의 상보부분(역시 5’쪽)을 2개의 primer로 이용하여 dNTP를 가하여 준 뒤 단선화된 수형 DNA에 작용시키면 primer와 Polymerase에 의해 DNA의 복제가5’→3’쪽으로 일어나서 2개의 나선이 복제되게 된다. 이 복제된 DNA를 열을 가하여 분리시키고 나서 다시 primer를 가하여 주고 polymerase를 작용시키면, 이번에는 복제된 나선까지 4개의 주형에서 4개의 2중 나선이 생기고 다시 반복하게 되면 8개의 주형에서 8개의 2중 나선이 생기는 둥 , multigene family 의 구조등의 식물 유전자의 구조와 특성에 대한 연구 및 이들 유전자의 promoter 나 transit peptide를 이용한 유전자 또는 유전자 산물의 활성연구가 진행되고 있음.가. 개재배열(intron, intervening sequence)intron : 진핵생물과 원핵생물을 구분하는 가장 큰 특징 중의 하나로 다른 진핵생물들과 같이 식물에서도 대부분의 유전자에서 발견되고 있으며 옥수수의 zein 유전자등 몇몇 핵내 유전자를 제외하고는 미토콘드리아나 엽록체 유전자에서도 발견되고 있다.intron의 수는 동물보다 식물유전자에서 훨씬 적다. 이런 숫적차이는 불분명하다.또한 서로간의 유연관계와 유사등은 진화와도 연결되어있다고 설명한다.나. mRNA 전사 개시 부위DNA는 RNA polymerase(중합효소)에 의해 RNA로 전사되는데, 식물에는 3가지 RNA polyme-rase가 알려져 있으며, mRNA는 RNA Polymerase II에 의해 전사되고 있다. RNA polymerase II에의해 전사되는 mRNA는 TATA 즉 Goldberg--Hogness Box와 CAAT 또는 AGGA Box를 갖고 있으며 TATA Box가 2개이상인 식물유전자도 많이 발견되고 있어 변이가 다양하다.다. poly(A) 첨가 신호동물 바이러스를 포함한 대부분의 동물 유전자는 poly A tail의 10-33염기앞에 AATAAA라는 consensus sequence를 갖고 있는데, 이것은 poly A의 첨가여부와 정확한 위치결정에 중요한 역할을 한다고 알려져 있다. 식물에서도 이같은 배열이 있는데 많은 경우 2개 이상 있으며 Heidecker와 Messing이 요약한 것과 같이 동물보다 변이가 크다.라. 번역개시 부위Joshi(1987)는 식물 mRNA의 시발 ATG의 consensus 서열로 TAAACAATGGCT 로 이중 ATG의 세 번째 앞에 있는 염기가 퓨린이 되어야 단백질의 다량생산에 중요하다고 하였으며, 번역 효율의 증대를 위해

공학/기술| 2007.05.09| 15페이지| 1,000원| 조회(540)

유전자조작, 클로닝, polymerase, 클론, 전이인자

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apoptosis전사인자

< 목 차 >1. 아폽토시스란?2. 세포막 죽음 수용체와 아폽토시스 신호전달체계3. p53과 암에서의 아폽토시스< 세포죽음의 전체적인 메카니즘 >1. 아폽토시스란?모든 생명체는 생로병사의 피할 수 없는 운명과 맞부딪힌다. 특히 늙고 죽는 과정은 오랫동안 밝혀지지 않은 베일에 싸여왔다. 그런데 최근 생명체가 죽는 과정이 인간세포의 DNA에 의존하는 유전자에 프로그래밍 돼 있고, 죽음의 조절경오가 생명체에 존재한다는 점이 밝혀지면서 생명체의 죽음경로에 대한 과학적인 연구가 활기를 띠고 있다.생명현상의 기본단위를 이루는 것은 세포다. 세포에서 생명현상을 조절하는 제어실은 핵이라는 소기관, 모든 정보가 유전자 형태로 입력된 곳이다. 대부분의 경우 죽음에 직면한 세포는 아폽토시스(apoptosis)라는 경로를 거친다. 이 과정에서 세포막과 핵막이 붕괴되고 세포의 크기가 줄어든다. 또 핵이 응축돼 여러 조각으로 나누어진다. 이 사실은 세포에서 많은 유전자가 복잡하게 얽히고 조절되는 과정에 의해 죽음이 유도된다는 점을 시사한다. 즉 아폽토시스는 ‘유전자에 의해 조절되는 세포의 죽음’이다.아폽토시스의 특징과 괴사와의 구별세포죽음은 크게 아폽토시스와 괴사로 구분될 수 있다. 아폽토시스는 유전자에 의해 조절되는 능동적 세포 죽음과정이며, 괴사는 독성이나 상해 등 갑작스런 외부환경의 변화에 의해 유발되는 수동적 죽음이다. 이들은 아래와 같은 특징을 보인다.아폽토시스(오른쪽)와 괴사(왼쪽)에서 연속적인 세포변화. (1) 정상세포. 아폽토시스(2)는 크로마틴이 농축되어 핵막을 따라 늘어서고 세포질이 응축된다. 이어 핵이 절편화되고 세포표면이 현저히 돌출되는 형태로 변화한다(3). 돌출된 부분은 세포사멸체(apoptotic body)로 분리되고 이웃 대식세포에 의해 흡수되어 분해 제거된다(4). 괴사(왼쪽)의 초기형태는 크로마틴이 덩어리로 응집되며, 세포내 소기관이 팽창하며 부풀려지고 미토콘드리아의 매트릭스에 부드러운 털 같은 것이 나타나는 것이다(5). 시간이 지나면 세포막이 파괴되포스파티딜세린 :세포표면 노출 불변Caspase :활성화 비활성초기 단백질 분해 :특이적 비특이적미토콘드리아 :변화적음 팽창대식세포에 의한 제거: 제거됨 염증반응ATP :필요 불필요아폽토시스를 일으키는 세포들은 괴사와는 다른 형태적, 생화학적 특징을 보인다. 그러나 어느 한, 두 개의 기준으로만 아폽토시스와 괴사를 완벽하게 구분하기는 어려우며 가능한 몇 가지의 기준을 동시에 고려하여 판단해야 한다.아폽토시스관련 유전자의 발견과 유전적 보존아폽토시스 관련 유전자는 예쁜꼬마선충(C. elegans)의 유전학적인 연구를 통해 밝혀지기 시작했다. 이 중에서 Ced-3, Ced-4는 죽음실행 유전자(killer gene)로 이들 유전자에 돌연변이가 발생하면 아폽토시스가 억제된다. 이들은 죽음을 억제하는 기능을 갖는 Ced-9유전자의 하부에서 작용한다.예쁜꼬마선충에서 세포죽음의 유전학적 경로와 포유류에서의 상대자들Ced-3, Ced-4, Ced-9에 상응하는 포유류의 유전자가 밝혀졌는데, Ced-9의 인간 유전자는 Bcl-2 유전자 군으로 현재까지 약 14 종류가 알려져 있다. Ced-3은 인간에서 Caspase라는 단백질 분해효소 군에 상응한다. 그리고 Ced-4에 상응하는 인간 유전자 Apaf-1은 1997년에 보고되었다.2. 세포막 죽음 수용체와 아폽토시스 신호전달체계암세포를 포함한 여러 세포들은 표면에 '죽음수용체(Death receptor)'를 가진다. 죽음수용체는 외부의 죽음신호를 감지하고, 반응하여 세포 내부로 전달한다. CD95(Fas/ Apo1)와 TNF-R1(p55/CD120a)은 대표적인 죽음수용체이다. 이외에 죽음수용체3(DR3/ Apo3/WSL-1/TRAMP/LARD),DR4, DR5(Apo2/TRAIL-R2/TRICK2/KILLER) 등이 있다. 이들은 각각 특이적인 리간드와 결합한다.종양괴사인자 수용체(TNF-R) 유전자 군리간드세포막수용체죽음도메인존재와 아폽토시스에 대한 영향CD95LCD95 or Fas 존재, 아폽토시스 유도TNF, 림포톡신cR1(TRID, TRAIL-R3, LIT) 없슴, 아폽토시스 방해Apo2L or TRAILDcR2(TRAIL-R4 TRUNDD) 부분, 아폽토시스방해죽음수용체에는 세포질부위에 죽음도메인(Death Domain)이 존재하며, 죽음수용체로부터 신호를 전달하는 어댑터 분자들에도 죽음도메인이 존재한다. 이들은 서로의 상호작용에 의해 세포 외부로부터의 죽음 신호를 전달한다.세포막 수용체에 의한 Caspase의 활성화 신호전달 모식도. 세포막에 존재하는 TNF 수용체에 리간드(TNF)가 결합하면 수용체의 세포질 부위에서 아폽토시스 유도 신호 복합체(death-inducing signaling complex)가 형성된다. 이 복합체에 다양한 신호전달 어댑터와 caspase가 단백질-단백질 결합으로 참여하여 아폽토시스 활성화 신호를 다른 caspase에 전달한다.-Fas(CD95)에 의한 아폽토시스 신호 전달Fas는 다른 TNF 유전자 군 멤버들처럼, Fas에 리간드가 결합하면 3개의 세포막 수용체가 삼량체를 이룬다. Fas는 다음과 같이 아폽토시스에서 중요한 역할을 한다. (i) 면역반응 후 성숙한 T세포 제거, (ii) 바이러스에 감염된 세포의 제거나 사이토톡식 T 세포가 암세포를 죽이는 작용, (iii) 염증세포 제거 등에 관여한다.죽음 도메인(DD)을 가진 FADD(Fas-associated death domain/MORT1)라 불리는 어댑터 단백질 등은 자신의 죽음도메인을 통하여 Fas의 세포질부위의 죽음도메인에 결합한다. FADD는 또한 죽음특이도메인(Death Effector Domain)을 가지고 있어 caspase-8의 유사한 도메인에 결합할 수 있다. Caspase-8은 FADD에 의해 모이게 되어 스스로의 절단을 통해 활성화되며 하위의 실행 caspase들을 활성화시킨다. FADD를 없앤 결손 쥐(FADD-/-) 모델과 FADD기능을 못하는 돌연변이 유전자 실험에서 FADD가 Fas에 의해 유도되는 아폽토시스에서 중요함이 밝혀졌다.앞에서도 언급한 후립(인산화효소(JNK)”를 활성화시킨다.Death receptor에 의한 아폽토시스 신호전달. DD: 죽음도메인, DED: 죽음특이도메인- 종양괴사 수용체(TNF- R1)에 의한 아폽토시스 신호전달TNF는 활성화된 대식세포와 T 세포에 의해 생산된다. TNF는 아폽토시스 뿐만 아니라 염증반응과 면역 조절 반응을 유도하기도 한다. TNF는 그 수용체(TNF-R1)를 통하여 아폽토시스를 유도한다. 세포실험에서 TNF는 단백질 합성 억제제를 함께 처리해야 아폽토시스가 유도된다. 이것은 TNF에 의해 아폽토시스를 억제하는 요소가 생성될 수 있음을 의미한다. TNF-R1에 의한 아폽토시스 경로를 살펴보면, TNF가 TNF-R1에 결합하면 세포막 수용체와 TRADD(TNF-R-associated death domain)라 불리는 어댑터가 죽음 도메인을 통하여 결합한다. 이어 FADD의 결합으로 아폽토시스가 시작된다.TNF-R1에는 여러 종류의 어댑터가 결합한다. TRAF2(TNFR-associated factor-2)와 RIP(Receptor- interacting protein)은 NF-kB와 AP-1을 통해 전사를 유도하며 MAP(Mitogen-activated protein) 인산화 효소를 통해 JNK를 활성화 시킬 수 있다. TRAF2 유전자가 결손된 세포에서 TNF에 대한 NF-B 활성반응은 영향을 받지 않지만 JNK는 전혀 활성화 되지 않는다. FADD를 없앤 쥐로부터 얻은 세포는 TNF에 의한 아폽토시스에 저항성을 가지는데, 이는 FADD가 중요한 역할을 한다는 것을 알려준다.-죽음수용체-3(DR3)에 의한 아폽토시스 신호전달DR3은 TNF-R1과 비슷한 아미노산 서열을 가지고 있고 DR3을 과발현하면, NF-kB가 활성화되고 아폽토시스가 일어나는 것으로 보아 기능이 TNF-R1과 비슷한 것 같다. DR3은 TRADD, TRAF2, RIP, NIK을 통하여 NF-kB를 활성화시키며, TRADD와 FADD를 통하여 아폽토시스를 유도한다. 이러한 면에서 Apo3L은발현되며 T 세포 활성화에 의해 발현이 유도된다. 그러므로 비슷한 신호 기작에도 불구하고, Apo3-DR3과 TNF-TNF-R1의 상호 작용은 서로 다른 특징적인 생물학적 역할을 수행한다고 말할 수 있다.죽음수용체-4, 5(DR4 and DR5)와 디코이수용체(Decoy Receptor)에 의한 신호전달FasL과 가장 유사한 TNF 계열은 TRAIL이다. FasL과 비슷하게, TRAIL은 많은 암 세포에서 아폽토시스를 일으킨다. 그러나 아직 TRAIL에 의한 세포내 아폽토시스 전달 경로는 잘 알려져 있지 않다. TRAIL은 여러 조직에서 발현되고, 수용체인 DR4, DR5도 여러 조직에서 발현되는데, 수용체의 세포질 부위에 죽음도메인이 결손된 디코이 세포막수용체(DcRs: Decoy Receptor)를 함께 발현한다. DcRs는 DR4, DR5와 TRAIL에 대해 경쟁적으로 결합하여 TRAIL에 의한 아폽토시스를 억제하는 것으로 보고되었다.DR4, DR5, DcR1과 DcR2를 발현하는 유전자들은 염색체의 같은 부위에 존재하는 것으로 보아 이들은 공통의 원형 유전자로부터 생성되었으리라 여겨진다.3. p53과 암에서의 아폽토시스p53 유전자는 암 억제 인자로, 인간에게서 발견되는 암의 대략 50%에서 돌연변이 형태로 존재하는 것이 밝혀졌으며, 암의 형성에 큰 요인으로 작용하는 것으로 여겨지고 있다.p53은 일종의 전사인자로 세포분열의 제어나 아폽토시스 등을 포함한 세포의 다양한 반응을 유도한다. p53의 이러한 작용은 주로 손상된 DNA의 복제를 통한 암세포의 생성을 억제하기 위한 것으로 알려지고 있다. 평상시 세포 내에 존재하는 p53 단백질의 잔존 주기는 아주 짧은데 이는 p53에 의해 발현이 조절되는 단백질인 MDM2에 의해 p53 자신의 수명이 조절되기 때문이다. p53은DNA 손상과 같은 자극에 의해 활성화된다. p53의 활성화는 인산화에 의해 이루어지는데, 이러한 과정은 p53의 MDM2에 의한 분해과정을 회피하도록 함으로서 결국 세포 내에 p53이 한다.

공학/기술| 2007.04.24| 10페이지| 1,000원| 조회(553)

신호전달, apoptosis, 수용체, 전사인자, 세포죽음

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< 목 차 >(1) 프리온이란 무엇인가?(2) 왜 프리온 이론이 중요한가?(3) 프리온 이전의 상황(4) 스탠리 프루시너의 실험(5) 프리온, 광우병, 그리고 인간(1) 프리온이란 무엇인가?프리온은 광우병을 유발하는 인자로 단백질(Protein)과 비리온(virion)의 합성어이다. 바이러스처럼 전염력을 가진 단백질 입자라는 것을 뜻하며 "단백질 감염성 입자(Proteinaceous infectious particle)"라 부른다. 프리온은 이제까지 알려진 박테리아, 바이러스 등과는 전혀 다른 종류의 질병감염인자로 보통 바이러스보다 훨씬 작으며 사람을 포함해 동물에 감염되면 뇌에 스펀지처럼 구멍이 뚫려 신경세포가 죽음으로써 해당되는 뇌기능을 잃게 된다.보통 생물체는 세포의 핵산(DNA,RNA)에서 단백질을 합성, 자기 증식을 통해 번식해 나가며 각종 병원체도 이런 증식과정을 거쳐 병을 일으키는데 비하여 프리온은 DNA나 RNA와 같은 핵산이 없이 감염성 질환을 일으키는 것이 특징이다. 보통 유전자가 있어야만 복제가 이뤄지지만 프리온은 유기물에 불과한 단백질이면서도 마치 생명체처럼 복제를 하고 감염을 시킨다는 것이다. 이 같은 이유 때문에 프리온을 생명체라 불러야 할지 말아야 할지에 대한 논란이 많다. 스탠리 프루시너는 프리온이 광우병 뿐 아니라 알츠하이머병 등에서 주요한 역할을 한다는 것을 밝혀내고 1997년 노벨 생리. 의학상을 받았다.처음에 프루시너는 단백질이 스스로 복제할 수 있고 감염까지 할 수 있다고 주장했을 때는 많은 과학자들이 이를 말도 안 되는 것으로 여겼다. 이때 까지만 해도 유전자는 핵산으로 구성되어 있고, 이 핵산을 구성하는 DNA와 RNA에서 단백질을 만들어낸다는 이론이 진리로 생각되었기 때문에 단백질이 스스로 복제를 하고 증식 한다는 프루시너의 프리온 이론에 대한 기존학계의 반발은 어쩌면 당연한 것으로 볼 수 있다.프루시너의 연구는 처음에 양의 스크래피라, 소의 TSE 그리고 사람의 CDJ와 같은 정체불명의 뇌질환을 연구하는 데서 시작되지 있을 것이라는 가설을 발표하였다. 하지만 학계는 이를 믿으려 하지 않았다. 다른 과학자들은 프루시너가 분리했다는 단백질에는 미량의 핵산이 섞여 있을 것이라 했다. 실험과학에서 어떤 물질이 존재한다는 것을 증명하는 것은 쉬워도 어떤 물질이 존재하지 않는다는 것을 보여주는 것은 매우 어려웠기에, 프루시너는 많은 어려움을 겪는다. 이런 힘든 과정을 거친 후에, 그의 이론은 인정을 받게 되고 노벨상 수상에 이르게 된다.이렇게 프리온의 존재가 밝혀진 이후, 많은 과학자들이 이 문제를 해결하기 위하여 노력을 기울이고 있지만, 더욱 황당한 사실을 알게 된다. 프리온은 다른 곳에서 들어오는 것이 아니라, 사람이나 동물 몸속에서 정상적으로 존재하고 생성되는 단백질이라는 것이었다. 프리온은 주로 뇌 따위의 중추신경계에 존재한다. 아직 프리온의 기능은 자세히 밝혀내지 못했다. 프리온과 같은 단백질들은 구조가 매우 중요한데, 보통 구조가 바뀌면서 성질이 변하여 변형프리온과 같은 것들이 생겨난다.프리온에는 정상프리온과 변형 프리온이 있는데, 정상프리온은 알파구조이고 변형프리온은 알파구조가 베타로 변형되어 베타구조이다. 변형 프리온은 몸속에 스며들어 정상프리온과 만나면 이를 변형프리온 으로 바꿔버린다. 그 결과 뇌에 구멍이 숭숭 나게 되는 것이다.프리온과 같이 형태가 변할 경우 병을 유발하는 단백질로 '빈큐린'이라는 것이 있는데, 이 단백질은 변형될 경우 암 유발 등 질병이 생길 수도 있지만, 변형되지 않은 경우에는 발달중인 배아의 세포조직 등에서 세포에 운동성을 부여하고 상처치료를 도와주는 기능도 가진 것으로 알려졌다.샤페론과 프리온의 상관관계에 대해서 알아보면, 단백질은 제대로 된 구조(folding)를 이루지 못하면 쉽게 기능을 잃어버린다. 보통 풀어진 상태라고 볼 수 있는데(Unfolded), 이러한 상태에서는 쉽게 응축되기 때문에 본래의 기능을 잃어버린다. 샤페론은 Unfolded된 단백질을 인식하여 응축되는 것을 막아 안정화 시키고 이어 제대로 된 접힘(folding)이성되어 있고 크게 DNA와 RNA의 형태로 나뉜다. 대부분의 생명체에서 유전자는 DNA로 구성되어 있으나 바이러스 중 어떤 것들은 RNA로 형성되어 있기도 하다. 예를 들어, 인플루엔자나 홍역 바이러스는 RNA를 유전 물질로 가진다. 증식하는 모든 생명체는 이 유전 물질을 두 배로 늘리고 그 다음 세대에 반(1/2)을 물려준다. 핵산(DNA)이 유전 물질이라는 사실은 1944년대 애버리(Avery), 맥로드(MaLeod), 맥카시(McCarty)에 의해 발견되어, 1952년 허쉬(Hershey)와 체이스(Chase)에 의해 확인되었다. 그리고 1953년 왓슨(Watson)과 크릭(Crik)은 그 구조를 풀어냈다. DNA 연구에 참여했던 이들 대부분은 노벨상을 수상한다. 이후 DNA는 유전 물질의 기본이라는 이론이 학계를 지배하게 되었다. DNA는 단백질을 만드는 데 필요한 유전 정보를 가지고 있는데, 대부분의 경우 DNA는 유전 정보를 일단 RNA 형태로 복사하고, 세포 안의 리보좀이란 물질이 중심되어 RNA에 있는 정보를 해독하여 단백질을 만든다. 이와 같이 유전 정보가 DNA에서 RNA로, 다시 단백질로 최종 전달된다는 이론은 변할 수 없는 진리로 생각되어 "central dogma"라고까지 불리게 되었다. 그러나 1970년에는 유전 정보가 RNA에서 DNA로 흐를 수도 있다는 사실이 발견되어 테민(Temin)과 발티모어(Baltimore)는 1975년 노벨상을 받게 된다. 그러나 유전 정보의 흐름이 어떻든 유전, 따라서 증식의 정보를 담고 있는 기본 물질은 핵산이라고 학계는 생각하여 왔다.프리온 이론의 등장이러한 상황에서 프루시너는 단백질이 스스로를 복제할 수 있고 감염(전염)까지 할 수 있다고 주장했으니 많은 과학자들이 이를 말도 안 되는 것으로 일축한 것은 어쩌면 당연한 일인지도 모르겠다. 특히 생명과학에서는 오랜 시간에 걸쳐 데이터들이 축적되고 이에 입각하여 이론이 만들어진다. 그 과정은 매우 천천히 점진적으로 진행되고 수많은 실험들과 그 결과에 의이 발견되었는데, 대부분의 경우 뇌에 많은 구멍이 뚫려 뇌가 스폰지처럼 된다고 하여 전염성 해면상 뇌병증(transimissible spongiform encephalophathies: TSE)이라 통칭된다.광우병(mad cow disease)은 소의 TSE이다. TSE에 걸린 동물의 고기를 먹거나 주입하면 이 질병에 감염되고 뇌가 점차 퇴화하며 각종 질환을 일으켜 죽게 된다. 인간에게 나타나는 대표적인 TSE는 쿠루(Kuru)이다. 쿠루란 그 지방어로서 몸을 떨거나 가누지 못한다는(shivering 혹은 trembling) 뜻을 지니고 있다. 쿠루는 운동 실조, 진전, 언어 장애 등이 생기는 질병으로서 발병 후 1년 이내에 사망한다. 이 질병은 파푸아 뉴기니아 고원 지대에 사는 원주민 집단에 국한되어 발생하던 것인데, 죽은 종족의 시신(특히 뇌)을 먹는 장례 의식을 통해 전염되어 왔다고 믿어진다. [쿠루에 대한 연구로 가쥬섹(Gajdusek)은 1976년 노벨상을 받았다] 쿠루 이외에도 인간의 경우에는 크로이츠펠트 야곱병(CJD), 저스만 스트라우슬러 신드롬, 치명적 유전성 불면증이 TSE형 질병으로 분류되며, 동물의 경우에는 양, 염소의 스크래피, 소의 해면상 뇌병증 등이 알려져 있다.과학자들은 주로 동물에서의 TSE, 특히 스크래피를 많이 연구하였다. 양에게 발생하는 스크래피는 임상적으로는 인간의 쿠루나 CJD와 유사하며 전염성이 있다. 즉 스크래피에 걸린 양의 뇌를 갈아 만든 추출물을 (감염되지 않은) 양에 주입하면 다시 스크래피에 걸린다는 것이다. 또한 여러 가지 실험 결과에 의하면, 이 물질은 박테리아나 바이러스를 죽이는 물질에 의해서도 약화되지 않는다는 것이다. 이에 따라, TSE는 통상 전염원들과는 매우 다른 물질(혹은 생명체)에 의해서 유발되는 것으로 생각되었다.(4) 스탠리 프루시너의 실험실험모델과 분석 방법의 중요성위에서 서술한 바와 같이 프리온 이론은 정체불명의 뇌질환을 연구하는 데서 시작되었다. 생명과학에서 질병이나 현상을 연구할 때는 다.1980년까지도 스크래피가 정확히 어떤 물질에 의해서 유발되는지, 즉 바이러스에 의한 것인지, 혹은 박테리아나 균에 의한 것인지를 알지 못하였다. 따라서 실험은 쥐를 스크래피에 걸리게 한 후, 그 쥐의 뇌를 갈아 이로부터 여러 가지 물질을 분리하고 이를 다시 쥐의 뇌에 주사하여 정확히 어떤 물질이 스크래피를 유발하는지를 보는 것이 되었다.그런데 뇌 추출물을 쥐에 주사하여 스크래피를 유발하는 데 최소한 6개월이 필요하고, 뇌를 갈아 단백질을 만들어 여러 물질을 분리하는 데 또 최소한 1∼6달 정도, 분리된 물질 중 어떤 것이 스크래피를 유발하는지 분석하기 위해서 분리 물질을 쥐의 뇌에다 주사하여 스크래피에 걸리는지를 보는 데 다시 6개월이 필요하여, 실험 기간은 최소 1∼2년이 소요되었다. 뿐만 아니라, 분리 물질이 스크래피를 일으키는지 정확히 조사하기 위하여 샘플당 60마리의 쥐가 필요하였다. 즉 다섯 개의 샘플이 있으면 최소한 300마리의 쥐가 있어야만 했다. 이러한 속도로 연구를 한다면 장구한 세월이 걸리고 많은 돈이 들 수밖에 없었다. 프루시너는 실험과 분석 기간을 단축하는 것이 성공적인 실험의 관건으로 생각하여 이 기간을 단축시키기 위하여 노력을 기울였다. 그 결과, 시리아産 햄스터에서는 스크래피 잠복 기간이 쥐보다 50% 정도 짧음을 발견하였다. 뿐만 아니라, 햄스터에서는 주사하는 단백질의 양과 질병 유발 속도에 좋은 상관관계가 있음이 밝혀졌다. 드디어 이 정체불명의 질병을 보다 정량적으로 연구할 수 있는 실험 체계가 확립된 것이었다.프리온 이론에 대한 학계의 반발이에 따라 연구는 급속도로 진행되었고 1982년 프루시너 그룹은 스크래피에 걸린 햄스터의 뇌에서 여러 가지 물질을 분리하고, 이 중 한 샘플이 햄스터에서 스크래피를 유발하는 것을 발견하였다. 또한 이 샘플 안에는 바이러스나 박테리아가 없으며, 핵산도 존재하지 않고 단백질이 유일한 구성 성분임을 밝혔다. 그리고 이 단백질이 질병을 일으키기 위해서는 단백질 스스로 복제가 가능하고 또한 감염성

공학/기술| 2007.04.24| 9페이지| 1,000원| 조회(764)

단백질, 광우병, 핵산, 프리온, 비리온

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< 목 차 >서론본론1. GPCR 신호에 따른 VGCC의 조절1) G protein에 의한 조절2) 인산화에 의한 조절3) 신호 인지질에 의한 조절2. Signaling microdomain 그리고 신호 복합체에 의한 조절결론참고문헌서론calcium은 세포 수많은 세포반응을 조절하는데, 지금까지 밝혀진 수천 개의 protein kinase들 중에서 약 70%가 calcium에 의해서 조절되고 있다.그 많은 protein 중 G protein-coupled receptors (GPCR)은 heterotrimeric G protein뿐만 아니라 다른 막 단백질, 또는 세포 내 단백질과 결합하고 있다. 이런 단백질 상호간 결합은 GPCR을 포함한 수많은 신호전달 체계의 가장 기본적 과정이다 (Bockaert,2004).GPCR은 GPCR과의 결합으로 homo- 그리고 hetero-dimerization (또는 oligomerization) 되어서 신호전달을 수행한다. GPCR dimerization은 agonist에 대한 친화력에 변화를 주거나, 수용체 신호전달에 변화를 주므로, GPCR dimerization은 초기에 설명된 전형적이고 순서적인 신호전달과는 다르게, 호체계를 가로지르거나 (intersect) 상호 교차 (cross-react) 하는 cross-talk의 개념으로, GPCR 신호체계에 다양성을 주는 요소라고 이해하였다 (Kroeger, 2003). 또한, GPCR의 dimeric/oligomeric 복합체는 G proteins와 effector 분자를 포함하는 기본적인 기능에 대한 signaling microdomain 역할을 할 것이라고 생각되었다 (Edwards, 2000). 더 나아가, 최근연구에서는 GABAB1 수용체와 GABAB2 수용체는 ER에서부터 heterodimerization이 되는데, 이때 GABAB2 수용체는 GABAB1 수용체의 ER retention 신호를 감춰 세포막으로 운송하는 chaperone으로서 작용하게 된다. 이런RTK를 transactivation 시킨다는 것은 잘 알려져 있다 (Shah, 2004). β-arrestin은 활성화된 GPCR에 결합해서 G protein-dependent signaling을 억제하고 GPCR의 internalization을 유도하는 역할을 하는 단백질이다. 흥미롭게도, 이 β-arrestin은 GPCR과 결합하여 desensitization 시키지만, scaffolding protein으로서 MAPKKK, raf-1, 그리고 ERK 같은 MAPK family 그리고, Src 같은 nonreceptor tyrosine kinase와 결합하여 GPCR로 데리고 와서 활성화 시키는 signal transducer로서도 작용한다. GPCR에 의한 RTK의 transactivation에서, β-arrestin이 데리고 오는 단백질이 중요한 매개 역할을 할 것으로 생각되고 있다 (Lefkowitz, 2005). 이외에도, GPCR은 A kinase anchoring protein (AKAP), Homer, 그리고 Shank와 같은 scaffolding 단백질과 결합함으로써, GPCR 신호전달의 effector 효소 또는 end-target이 되는 이온채널과 신호 복합체를 이룬다. 더욱이, voltage-gated Ca2+ channel (VGCC)은 β2-adrenergic 수용체나 metabotropic gluatamate 수용체 (mGluR) 1a와 같은 GPCR과 직접적으로 결합하여서 조절 받는 것으로 잘 알려져 있으며, VGCC을 통해 세포 내로 들어온 Ca2+은 2차 신호 물질로 작용해서 근육의 수축력, 호르몬 분비, 신경의 synaptic transmission, 그리고 유전자 발현과 같은 다양한 생리현상을 시작하게 한다 (Dophin, 2003). VGCC는 GPCR의 end-target이지만, GPCR 신호체계에서 effector 효소뿐 아니라, 신호전달 경로의 여러 단계에서도 조절됨으로써 VGCC를 통해 들어오는 Ca2+ 유입의 wn stream 분자들과 결합 하여 복합체를 이루고 있다 (Bockaert, 2004). GPCR의 다양한 작용 가운데세포막의 microdomain에서 GPCR에 의한 VGCC 활성 조절이해는 GPCR 신호전달에 대한 insight를 제공해 줄 수 있을 것이다.본론VGCC는 pore-forming α1 subunit과 보조 subunit인 α2δ,β, 그리고 γ subunit의 복합체로 구성되어 있다. α1 subunit은 6개의 transmembrane segment를 가지는 homologous domain이 4개가 연결된 구조를 가진다. VGCC의 C-말단과 N-말단은 세포질 쪽에 있으며, homologous domain을 연결하는linker로 구성되어 있다. 전기생리적인 연구를 통해서 적어도 6종류의 기능적으로 구분되는 Ca2+ 채널 subtypes이 밝혀졌다. 그 종류는 L-, N-, P-, Q-, R- 그리고 T-type이고, 이런 type을 결정하는 것은 Ca2+ 채널의 gating 하는 특성과 peptide toxin에 대한 sensitivity로 구분되었고, 나중에는 α1 subunit의 type이 다르기 때문이라고 밝혀졌다 (표 1). 각 Ca2+ 채널의 subtypes은 발현되는 조직도 조금씩 다르고, 맡고 있는 역할도 조금씩 차이가 있다. P/Q-type 과 N-type 채널은 신경말단에 targeting되는데, excitation-secretion coupling을 유발하는 역할을 한다. L-type 채널은 근육세포에서 excitation-contraction coupling을, endocrine 세포에서는 호르몬 분비를, 그 외 다양한 세포에서는 유전자 발현, 세포 증식, 또는 세포 사멸을 조절하는 데에 중요한 역할을 한다. R-type채널은 신경세포에서 신경전달물질의 분비를 유발하는 데에는 큰 역할을 하지는 않지만, synaptic plasticity에서 중요한 역할을 한다. 마지막으로, T-type 채널은 뇌와 심장에 있는 paceierluissi, 2004). Gβγ에 의한 채널 활성억제는 빠르게 일어나고 ( 15 s) 억제한다 (그림2).이와는 다르게, B2 bradykinin 수용체의 활성은 Ca2+ 방출을 일으키고, N-type 채널의 활성은 유지시킨다. 이렇게 다르게 나타나는 반응에 대하여, 최근의 연구는 두 수용체가 서로 구분되어 있는 microdomain에 나눠져 서로 다른 단백질과 복합체를 이루고 있다는 개념으로 설명하고 있다(Delmas, 2002; Gamper, 2004). 먼저, B2 bradykinin 수용체의 활성은 M1 muscarinic 수용체와는 다르게 세포막의 PIP2 level이 변하지 않는다 (Winks, 2005). 게다가, B2 bradykinin 수용체의 활성은 Ca2+결합 단백질인 neuronal calcium sensor-1 (NCS1)을 통해 Ca2+-dependent PI4-kinase를 활성화시켜 PIP2 합성을 지속적으로 하게 된다. 따라서, B2 bradykinin 수용체는 M1 muscarinic 수용체와는 다르게 IP3-sensitive Ca2+ store와 공간적으로 근접해 있어서 Ca2+ 방출에 의한 Ca2+-dependent PIP2 합성을 촉진하기 때문에, PLC 활성에 의한 PIP2 level의 감소를 계속 채워주고 있으며, 결국 Ntype 채널의 활성은 유지될 수 있게 된다.반면, M1 muscarinic 수용체를 자극하면 IP3-sensitive Ca2+ 저장고와 공간적으로 떨어져 있어서 Ca2+ 방출이 일어나지 않고, 동시에 PLC 활성에 의한 PIP2 고갈이 유도되어 N-type 채널의 억제가 일어나는 것이다. 정리해 보면, B2 bradykinin 수용체와 M1 muscarinic 수용체는 둘 다 Gq/11-coupled 수용체이지만, 이 GPCR이 이루고 있는 복합체가 다르기 때문에 다른 결과가 유도되며, PIP2는 이들 GPCR에 의해 조절되는 VGCC 활성에 대해 최종 열쇠를 쥐고 있는 것처럼 보인다(Delm복합체에 의한 조절GPCR은 signaling microdomain에 위치하고, down stream 분자와 복합체를 이루고 있다 (Bockaert, 2004). Lipid raft는 GPCR이 선택된 set의 신호분자를 만남으로써 특이적인 신호전달의 임무를 수행할 수 있는 기지 같은 곳이라고 여겨진다 (Barnett-Norris, 2005). Lipid raft는 특정 지질과 단백질이 모여 있는 세포막의 일부분으로서, glycosphingolipid와 cholesterol이 농축되어 있는 것으로 특징지어진다. 이런 지질 조성 때문에, 높은 pH와 낮은 온도에서 nonionic detergent에 저항성을 나타내고, 이런 물리적인 특성을 이용해서, lipid raft를 분리해내기도 한다. Myristoylation 또는 palmitoylation 같은 lipid modification, glycosylphosphoinositide (GPI) domain을 가진 단백질과 지질의 결합, 또는 lipid raft-associated protein인 caveolin 그리고 flotilin과의 상호작용의 도움으로 단백질들이 lipid raft에 위치하고 있다 (Chini and Parenti, 2004). GPCR은 처음부터 lipid raft에 targeting될 수도 있고, GPCR에 agonist의 결합 또는 agonist 결합 후 특이적인 신호전달 경로를 활성화하기 위해 lipid raft안에 들어올 수도 있다. mGluR을 포함한 endothelin 수용체, angiotensin 수용체 등은 주로 lipid raft에 위치하며, bradykinin 수용체와 muscarinic 수용체 등은 agonist와 결합한 후 lipid raft내로 이동한다고 보고되어 있다 (Chini and Parenti, 2004).이 lipid raft 안에서 만들어지는 역동적인 신호 복합체는 최근 Hur et al. (2005)의 연구에서 잘 보여주고 있다 (그림3). PC12 c.

공학/기술| 2007.04.24| 10페이지| 1,500원| 조회(731)

단백질, Calcium, calcium signaling, protein ki..

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동물인공수정

< 목 차 >제1절. 정의 및 개요제 2 절. 발 달 사제 3절. 필요성 및 기대효과제 4절. 국내외 현황제 5절. 전망 및 문제점< 참 고 문 헌 >동물인공수정제1절. 정의 및 개요1. 수정란 이식의 정의 및 배경n 수정란이식(ET): 난자를 제공하는 공란축으로부터 착상전기의 수정란을 회수하여 난자를 받아서 기르는 수란축의 생식기내에 이식하여 임신시키는 기술n 이 기술은 유전형질이 우수하고 생산능력이 뛰어난 우량가축을 단기간에 확대 증식 시킬 수 있는 품종개량의 기술2. 수정란 이식 기술의 개요n 수정란 이식 기술의 주요과정① 우수한 유전형질을 가진 수정란을 제공하는 공란축과 수정란을 받아서 기르는 수란축의 선발② 다수의 수정란을 얻기 위한 공란축의 과배란유기와 인공수정③ 이식한 수정란의 수태율을 향상시키기 위한 공란축과 수란축의 발정동기화④ 공란축으로부터 수정란의 회수⑤ 회수된 수정란의 검사, 분류 및 보존⑥수정란을 수란축에 이식하는 과정[그림1-1]수정란 이식의 개요〃공란우의 선발기준〃① 유전적 형질이 우수하고 유전적 질병이 없는 개체② 번식능력이 우량한 소③ 영양상태가 양호하고 건강하며 전염성 질병이 없는 소④ 임신의 유지에 장해를 가져오는 질병이 없는 개체⑤ 발정이 정상간격으로 반복되는 소⑥ 유산이 원인이 되는 질병이 없는 소⑦ 처녀우는 최소16개월 이상, 경산우는 10년 넘지 않은 소⑧ 노령, 장기공태, 난소질환우 등은 제외시킴⑨ 분만 후 약 6개월정도 된 소.〃수란우의 선발기준〃① 수태율에 대한 유전능력이 높은 소-2회이상 인공수정을 실시하여 수태하지 않은 소는 사용하지 말 것② 체격이 큰 것과 건강 상태가 양호한 소③ 난산율이 적은 소④ 성질이 온순한 소⑤ 충분한 젖 생산 능력이 있는 소⑥ 정상적인 성주기를 가진 것⑦ 강건성 및 내병성이 있고 임신을 장해하는 질병이 없을 것→이와같은 선발기준을 엄격히 적용하여야 이식 후 수태율이 향상될 것이다. 그렇지 못할 경우에는 아무리 우수한 수정란을 이식하여도 수태율이 저조하여 사육자가 직접적인 손해를 볼 수밖에 없는 실정이다.-수정란 이식 기술의 각 단계-n1단계- 공란우와 수란우의 선발(전염병 유무, 기타 검사)n2단계- 공란우와 수란우의 생식기검사(직장검사)n3단계- 발정검사 및 기록을 토대로 한공란우와 수란우의 발정주기 확인n4단계-성선자극호르몬 투여에 의한 공란우의 과배란유기n5단계-수란우의 발정주기 동기화(프로스타글란딘투여)n6단계-공란우와 수란우의 발정유기 검사(스텐딩발정 발현)n7단계-공란우에 대한 인공수정n8단계-공란우에 대한 난자회수 준비(직장검사,절식)n9단계-수란우에 대한 난자이식 준비(직장검사,절식)n10단계-공란우로부터 수정란 회수n11단계-회수된 수정란의 검사, 분류, 취급 및 보존n12단계-수란우에 수정란 이식n13단계-수정란 회수 후 공란우의 관리n14단계-수정란이식 후 수란우의 관리n15단계-수란우의 임신진단n16단계-임신우의 건강관리(사양관리)n17단계-비임신 수란우의 처분 또는 재사용n18단계-수란우의 분만n19단계-새로 태어난 송아지의 등록과 건강관리제 2 절. 발 달 사1. [표1-2 각종 동물에 있어서 최초의 수정란 이식 성공 예[수정란 이식 및 관련기술에 관한 연도표]2. 기술적 발전기n1950년대 후반기에 들어 Hunter 등(1955)과 Averill 등(1957)이 다수의 면양을 이용한 실험을 계기로 중형 가축에서도 난자의 취급과 채란법 및 이식기술이 진전됨n1964년 Mutter 등과 1965년 Sugie 등에 의하여 비외과적으로 수정란을 이식하여 송아지 생산에 성공하면서부터 소의 수정란 이식에 관한 연구 서서히 활기 띠기 시작됨n1971년 영국의 Rowson 등이 소의 수정란 이식기술을 실제로 소의 번식에 이용하였으며 캐나다에서는 상업적 측면에서 수정란 이식 사업이 시작됨제 3절. 필요성 및 기대효과n 수정란이식기술은 다각적인 측면에서 산업적 이용이 가능1. 가축의 개량에 기여- 우수한 유전능력을 갖는 암컷의 잠재적 번식능력을 최대로 활용하여 우수한 능력을 갖는 모계의 자축을 일시에 다수 생산하게 됨으로써 선발 강도를 높일 수 있다.2. 동물의 품종 및 계통의 보존-품종과 계통의 특성을 그대로 계승하고 있는 수정란을 동결하여 반영구적으로 보존하면서 필요시 융해 후에 이식하여 개체를 생산하게 되면 항상 그 특정 동물을 사육하면서 유지하는 것보다 적은 비용으로 많은 품종이나 계통의 보존이 가능.3. 특정 품종의 증식- 젖소의 자궁을 빌려 육우를 생산하는 경우, 우유의 생산이 감소되지 않으면서 고기의 생산을 도모할 수 있다.- 젖소의 수정란을 한우에 이식하면 농가에서도 저렴한 가격으로 신선한 우유를 마실 수 있고 순수한 젖소의 생산과 보존이 가능.4. 가축도입의 대체수단- 수정란의 동결보존기술이 완성되면 종축이나 특수품종의 가축을 도입하는 대신에 해당 품종의 수정란을 수입하여 국내에 있는 암컷에 이식할 수 있을 것이다. 이렇게 하면 같은 능력의 가축을 같은 숫자만큼 수입하면서도 가축 구입비, 운송비 등은 대폭 절감될 것이다.5. 쌍태유기에 의한 생산성 향상-최근 국내의 육류 소비량 증가-소의 자궁은 쌍각자궁 1회에 2두의 송아지를 생산할 수 있는 여건-수정란을 양쪽의 자궁각에 1개씩, 또는 황체가 존재하는 자궁각에 2개의 수정란을 이식하거나 자연발정우에 인공수정을 실시하여 자연임신이 성립된 반대쪽의 자궁각에 또 하나의 수정란을 이식하여 인위적으로 쌍태를 유기6. 가축간의 접촉에 의한 전염성 질병에 대한 예방7. 학문발전에 기여-산업적 이용 외에도 번식생리학, 동물유전학, 세포생리학, 면역학 등의 연구에 크게 기여제 4절. 국내외 현황1. 외국의 현황n1970년대-개복수술에 의한 면양, 산양 및 소의 수정란 이식이 활발히 수행되었으며 70%이상의 수태율을 얻음-인공수정기구를 사용한 비외과적 이식법(자궁경관경유법)이 실시-동결에 의한 수정란의 장기보존에 대해 본격적인 연구 시작-유럽, 일본 등지에서 유용우, 육용우 개량사업을 중심으로 수정란 이식 기술을 상업적으로 이용n1973년 소에서 동결수정란에 의한 송아지 처음 분만n1982년 캐나다의 최초의 수정란 이식회사가 설립n수정란이식에 의하여 분만된 송아지는 1982년 약 50,000두, 1984년 약 100,000두로 보고n1984년 미국의 엠트란사는 300개의 동결수정란을 네덜란드, 헝가리,프랑스, 서독 및 이태리 등에 수출n최근 상업적 수정란이식은 동결수정란의 수출로 국제무역의 형태로 발전n첨단기술을 이용하여 수정란의 절단, 성 판별을 시도하고 있으며 엠 트란사 등 몇몇 회사들은 절단반분(切斷半分)한 수정란을 상업적으로 이식하고있다2. 국내의 현황n1954년 이후에 수정란 이식에 관한 내용이 소개n1971년 암토끼 20두에 160개의 수정란을 이식하여 11두의 어미에서 32두의 자토를 분만n1975년 산양 10두에 19개의 수정란을 이식하여 5두의 어미에서 7두의 새끼 양을 생산n1982년 성진낙농 목장에서 홀스타인 6두에 수정란을 이식하여 그 중 1두가 이식 후 80일에 직장 검사로 수태가 확인되었다.n1983년 5개의 동결수정란을 이식하여 3두의 암소를 분만시킴으로써 60%의 분만율 얻음n1989년 미세조작기술을 이용하여 분할한 35개의 소 수정란을 비외과적인 방법으로 수란우에 이식한 결과 7두에서 임신n1994년 체외수정에서 유래한 수정란을 스트로에 주입하여 동결한 후 인공수정과 같은 방법으로 직접 자궁각에 주입하는 직접 이식법이 개발되어 활용n1994년 신선수정란을 분할하여 이식한 수란우 4두 중 1두가 쌍태임신.n1995년 농림부는 전국도종축장에 수정란 센터를 설립하여 1996년부터 수정란이식사업을 전국적으로 확대해 나감n2001년부터 젖소에 한우 수정란 이식이 증가하면서 한우 수정란이식이 전체수정란이식의 대부분 차지.n이식수정란은 1999년까지는 동결수정란이 신선수정란보다 많이 이식됐으나 2000년부터 신선수정란의 이식비율이 높아져 2004년은 76.1%까지 신선란이 이식됨.

공학/기술| 2007.04.24| 8페이지| 1,000원| 조회(779)

동물, 인공수정, 수정란, 이식, 가축개량

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