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[생화학실험]Lowry법을 이용한 단백질 정량 결과레포트(결과계산과정, 오차분석,고찰 자세함)

5. 실험재료 및 실험방법1)실험재료: BSA시약, folin시약, biuret용액, 단백질 standard, 미지시료, 0.85% NaCl, voltex mixer, spectrophotomete, 마이크로피펫, 피펫팁2)실험방법이번 실험의 lowry assay는 folin시약, biuret용액, 단백질 standard가 들어있는 키트로 진행하였다.①2mg/ml의 NaCl용액에 용해되어 있는 용액을 BSA를 0.85%의 NaCl용액을 이용하여 150-1000g/ml사이의 5point(200, 400, 600, 800, 1000g/ml)로 희석한다.②미지시료 A를 5배, 10배로 희석해준다.③희석이 끝난 standard 5개, 미지시료, control을 e-tube에 0.1ml씩 넣어준다.④그 후에 각 e-tube에 biuret reagent를 1.1ml씩 담아준다.⑤sample들을 voltexing한 후에 10분간 반응시킨다.⑥반응이 끝난 e-tube에 Folin시약(phenol reagent, Folin-Ciocalteu’s phenol reagent)을 0.05ml씩 담고 voltexing한 후 30분간 반응시킨다. 이때, Folin reagent는 알칼리 조건에서 불안정하므로 Folin시약을 넣은 후에 바로 voltexing해주어야 한다.⑦spectrophotometer를 작동시킨 후에 750nm에서 0.85%NaCl+Biuret+Folin reagent로 영점을 잡고 750nm에서 각 시료들의 흡광도를 측정한다. 흡광도는 반응이 끝난 후 30분 이내에 측정해야 한다.6. 실험결과standard농도(g/ml)흡광도(750nm)002000.2364000.3996000.5808000.71510000.880미지시료 농도흡광도(750nm)A(원액)2.13A/5(5배 희석액)0.761A/10(10배 희석액)0.446추세선 식:y=0.0009x+0.0385, r²=0.9932, y절편:0.0385, 기울기:0.0009-A/5(5배 희석액)의 농도를 이용한 미지시료A의 농도A/5(5배 희석액)의 농도의 750nm에서의 흡광도 값, 0.761을 추세선 식의 y값에 대입하여 x값을 구한다.y=0.0009x+0.03850.761=0.0009x+0.03850.0009x=0.761-0.0385=0.723x=0.7225/0.0009=803따라서 A를 5배 희석한 희석액의 농도가 803g/ml이므로 미지시료 A의 농도는 희석배수 5를 곱하여 803×5=4020g/ml로 계산된다,-A/10(10배 희석액)의 농도 이용한 미지시료A의 농도A/10(10배 희석액)의 농도의 750nm에서의 흡광도 값, 0.446을 추세선 식의 y값에 대입하여 x값을 구한다.y=0.0009x+0.03850.446=0.0009x+0.03850.0009x=0.446-0.0385=0.408x=0.408/0.0009=453g/ml따라서 A를 10배 희석한 희석액의 농도가 453g/ml이므로 미지시료 A의 농도는 희석배수 10을 곱하여 453×10=4530g/ml로 계산된다.따라서 미지시료A의 농도는 (4020g/ml+4530g/ml)/2=4280g/ml이다.7. 고찰이번 실험에서는 Lowry법을 통해 단백질을 정량하였다. Lowry법에서는 2단계로 반응이 일어나게 된다. 1단계 알칼리 용액인 Biuret용액의 Cu²와 단백질의 펩타이드 결합이 반응하여 단백질-구리 복합체가 형성되고 Cu²가 Cu로 환원된다. 그 후에 2단계에서는 1단계에서 환원되었던 Cu와 단백질 내의 amino acids(tryptophan, trosine, cysteine)의 radical group이 Foline-Ciocalteu 시약의 phenol을 환원시키게 되면서 용액이 노란색에서 진한 청색으로 변화하게 되었다. 이 실험단계에서 가해준 Folin reagent가 알칼리 조건에서 불안정하므 Foline시약을 넣은 후에 바로 voltexing을 해주어야 한다. 2단계의 반응이 끝난 후에 진한 청색으로 발색한 발색정도는 spectrophotometer를 이용하여 750nm에서 0.85%NaCl+Biuret+Folin reagent로 영점을 잡고 750nm에서 각 시료들의 흡광도를 측정하였다. 이때, 흡광도는 반응이 끝난 후 30분 이내에 측정해야 한다. 측정결과 단백질 표준용액의 농도 0, 200, 400, 600, 800, 1000g/ml에서의 750nm에서 흡광도는 각각 0, 0.236, 0.339, 0.580, 0.715, 0.880으로 측정되었다. 측정한 흡광도 값들을 통해 standard curve를 그렸으며, 그린 standard curve의 추세선 식은 y=0.0009x+0.0385, r² 값은 0.9932, y절편은 0.0385, 기울기는 0.0009이다. 그 후에 A시료(원액), A시료를 5배 희석한 희석액, A시료를 10배 희석한 희석액의 750nm에서의 흡광도를 측정한 결과, 각각 2.13, 0.761, 0.446으로 측정되었다. 이 측정된 미지시료의 시료 중에서 흡광도가 standard curve의 흡광도 범위 내에 있는 A시료를 5배 희석한 희석액, A시료를 10배 희석한 희석액을 이용하여 미지시료A의 농도를 구하였다. 측정한 흡광도 값을 standard curve의 추세선 식, y=0.0009x+0.0385의 y값에 대입하여 x값을 구하면 희석한 용액의 농도가 나오게 되고, 이 값에 희석배수를 곱해주면 미지시료A의 농도를 구할 수 있다. 이 과정은 다음의 식들과 같다.-A/5(5배 희석액)의 농도를 이용한 미지시료A의 농도y=0.0009x+0.03850.761=0.0009x+0.03850.0009x=0.761-0.0385=0.723x=0.7225/0.0009=803미지시료 A의 농도는 희석배수 5를 곱하여 803×5=4020g/ml로 계산된다,-A/10(10배 희석액)의 농도 이용한 미지시료A의 농도y=0.0009x+0.03850.446=0.0009x+0.03850.0009x=0.446-0.0385=0.408x=0.408/0.0009=453g/ml미지시료 A의 농도는 희석배수 10을 곱하여 453×10=4530g/ml로 계산된다.이러한 과정을 통해 A/5(5배 희석액)의 농도를 이용한 미지시료A의 농도는 4020g/ml로 계산되었고, A/10(10배 희석액)의 농도 이용한 미지시료A의 농도는 4530g/ml로 계산되었다. 이에 따라 미지시료A의 농도는 (4020+4530)/2=4280g/ml으로 계산되었다.이번 실험에서 단백질 표준용액의 흡광도를 통해 standard curve를 그리고, standard curve의 추세선 식을 이용하여 미지시료 A의 농도를 구하는 과정에서 여러 오차가 발생했을 수 있다고 생각한다. 그 오차의 원인들은 다음과 같다. 첫 번째로는, 마이크로피펫을 이용하여 용액을 채취할 때에 피펫을 기울여서 채취하여 원래 채취하려던 시료의 양보다 큰 부피를 채취하게 되면서 농도를 희석하는 과정에서 농도에 오차가 발생하여 흡광도 측정 과정에서도 오차가 발생했을 수 있다고 생각한다. 두 번째로는, 마이크로피펫을 사용할 때 빠르게 용액을 빨아들이는 과정에서 기포가 포함되게 되면서 농도에 오차가 발생하여 흡광도 측정에도 오차가 발생했을 가능성도 있다. 이에 따라 미지시료의 농도 계산에도 오차가 발생하게 되었을 것이다. 세 번째로는, 사용한 큐벳을 세척하고 나서 큐벳 안의 물기를 제거하기 위해 큐벳을 휴지에 털어주었지만 이때 큐벳 안의 모든 물이 완벽하게 제거되지 못해 용액의 농도가 변하게 되면서 흡광도의 측정에서 오차가 발생하게 되었을 것이며 이에 따라 미지시료의 농도 측정에도 오차가 발생했을 것이라고 생각한다. 네 번째로는, 시료에 Folin 시약을 가하고 voltexing하는 과정에서 산성에서 안정한 Folin 시약을 알칼리성인 시료에 넣었을 때, voltexing 하기 전에 일부의 Folin시약이 분해되게 되면서 발색정도 즉, 흡광도에 오차가 발생하여 미지시료의 농도 측정에도 오차가 발생했을 것이라고 생각한다. 이처럼 이번 실험에서의 오차가 발생하게 된 원인들을 생각해보면 앞에서 설명한 바와 같다. 이와 같은 오차의 원인들을 개선해 나간다면 더 정확한 흡광도 측정을 통해 더 정확한 미지시료의 농도를 측정할 수 있을 것이라고 생각한다.

자연과학| 2020.07.09| 4페이지| 1,000원| 조회(316)

생화학, 단백질정량, 생화학실험, 결과레포트, lowry법

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Overcoming the thermodynamic equilibrium of an isomerization reaction through oxidoreductivity reactions for biotransformation 리뷰

희소당인 tagatose는 건강상에서의 이점이 많기 때문에 식품산업에서의 활용이 많을 것으로 예측되지만, galactose의 isomerization을 통해 tagatose가 생성될 때 tagatose의 수율에 한계가 있으며 glucose와 galactose를 분리하는 과정이 필요하기 때문에 제조원가가 높아 활용되지 못하고 있다. Jing-Jing Liu, Guo-Chang Zhang 등이 쓴 ‘Overcoming the thermodynamic equilibrium of an isomerization reaction through oxidoreductivity reactions for biotransformation’에서는 tagatose 제조 과정에서의 분리과정을 단순화하여 tagatose 제조비용을 줄이고 수율을 높이기 위하여 실험을 진행하였다. cdt-1과 gh1-1을 도입한 E.coli를 이용하여 실험한 결과, galactose로부터 tagatose가 생산되도록 하기 위해서는 GAL1이 비활성화되어야 한다는 것을 알 수 있었다. 또한 EJ2종에서 GAL1을 제거한 EJ2g종에서 XR(xylosus reductase)의 도입이 galactose가 galactitol로 전환되는 것을 촉진시켜주며, galactitol로부터 tagatose가 생산되기 위해서는 GDH(galactitol-2-dehydrogenase)의 도입이 반드시 필요하다는 것을 알 수 있다. GAL1을 비활성화 시키고 XR과 GDH를 도입한 변종에서 XR을 과발현시켰을 때 tagatose 수율에 변동이 없었으며, GDH 과발현 시켰을 때에는 tagatose의 수율이 증가하였고 GDH와 XR을 모두 과발현시켰을 때 tagatose 수율이 가장 높다는 결과를 얻었다. 이러한 실험을 통해 GAL1을 제거한 균종에 XR, GDH를 도입하고 발현 정도를 조절함으로써 tagatose를 생산할 경우 tagatose 수율을 증가시킬 수 있다는 결론을 얻었다.이 논문에서의 장점은 특정 효소를 도입했을 때의 lactose, galactitol, tagatose, galactitol의 시간에 따른 양 변화를 각각의 그래프로 나타냄으로써 실험결과에 대한 분석과 이해를 용이하도록 했다는 점이다. 또한 tagatose의 별도의 분리단계를 없애고 여러 조건에서 tagatose의 수율을 높일 수 있는 방법에 대해서 다양한 실험을 통한 연구를 함으로써 현재 활용도가 높을 것으로 예상되나 높은 제조원가로 인해 활용되지 못하고 있는 tagatose의 제조원가를 낮출 수 있는 방법을 고안하여 식품산업에서 활용될 수 있도록 하기 위해 기여했다는 점에서 의의가 있다.하지만 이러한 장점들에 반해서 이 논문에는 아쉬운 점들이 존재한다. 첫 번째로는, Fig2와 Fig3에서는 XR, GDH의 도입여부에 따라 tagatose의 수율이 달라지는 것을 보여주고 있다. 이때, tagatose의 수율 변화가 XR과 GDH의 도입에 따른 것인지를 확인하기 위해 XR,GDH를 제거하였을 때, tagatose의 수율이 원래대로 돌아오는지 확인하는 complementation실험을 실행해야 한다고 생각한다. 두 번째로는 이번 실험에서 XR, GDH를 도입했을 때의 tagatose의 수율뿐만 아니라 tagatose의 생성속도에 대한 분석과 tagatose의 생산효율이 최대가 되는 시점에 대한 분석도 함께 한다면 실제로 XR, GDH도입을 통한 tagatose생산에 더 많은 기여를 할 수 있을 것이라고 생각한다. 세 번째로는, Fig5에서 XR,GDH을 도입한 균종에서 100시간까지는 빠르게 성장이 이뤄지지만 100시간 이후로 균종의 성장이 거의 이뤄지지 않는다. 이때, tagatose의 생산량은 100시간 이후에도 100시간 이전과 거의 비슷한 비율로 생산될 수 있는 이유 대한 설명이 있다면 실험내용에 대해 더 깊이 있게 이해할 수 있을 것이라고 생각한다. 네 번째로는, 이번 실험에서 glucose의 축적이 일어나지 않았기 때문에 glucose로부터는 tagatose가 생산되지 않는다는 가정 하에 tagatose수율을 측정했다. 이때, glucose의 축적이 일어나지 않는 것을 알아내는 실험과정에 대한 설명은 나와 있지 않다. 이에 대해서 glucose의 축적이 일어나지 않는 것을 확인하는 실험과 이에 대한 설명을 제시해야 한다고 생각한다.

자연과학| 2021.03.18| 1페이지| 3,500원| 조회(84)

논문, 리뷰, Tagatose

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Engineering of primary carbohydrate metabolism for increased production of actinorhodin in Streptomyces coelicolor 리뷰

Yong-Gu Ryu, Michael J.Butler 등이 쓴 ‘Engineering of primary carbohydrate metabolism for increased production of actinorhodin in Streptomyces coelicolor’는 각각 Zwf를 암호화하고 있는 zwf1과 zwf2와 Pgm유전자를 삭제하여 PPP나 glycogen 합성으로 소비되는 Glucose-6-phosphate의 양을 줄임으로써 더 많은 Act가 생산될 수 있는지에 대한 실험을 진행했다. 또한 Acetyl CoA가 Malonyl-CoA로 전환되도록 유도하는 ACCasee 유전자를 과발현 시킴으로써 Act생산량을 늘릴 수 있는지에 대해 실험을 진행했다. 그 결과, Zwf를 암호화하고 있는 zwf1을 제거했을 때에는 Act의 생산량 즉, Act생산량/섭취한 glucose양에는 큰 변화가 없었지만, Zwf를 암호화하고 있는 zwf2를 제거하였을 때에는 glucose 흡수율에 따른 Act생산량이 증가한 것을 보아 Act생산량 증가에 zwf2 제거가 큰 영향을 미친다는 것을 알 수 있다. 또한 Pgm을 제거하였을 때에는 glycogen의 농도가 지속적으로 증가하고 Act생산량은 급격히 줄어들었다. 이에 따라 Pgm은 glycogen을 합성하는 독립적인 루트가 있다는 것을 알 수 있었다. 또한 Acetyl CoA가 Malonyl-CoA로 전환되도록 유도하는 ACCase유전자를 과발현 시킨 결과, Act생산량이 증가하였다. 이러한 실험들을 통해 glucose의 물질대사 과정에서 zwf2유전자를 삭제하거나 ACCase유전자를 과발현 시킴으로써 Act의 생산량을 늘릴 수 있다는 것을 알 수 있었다.Yong-Gu Ryu 등이 쓴 이 논문에서 각 균주에 대한 Act 생산량을 다양한 kinetic parameter로 나타냄으로써 zwf나 pgm유전자 제거에 따른 Act생산량 변화나 ACCase 과발현에 따른 Act생산량 변화를 여러 기준으로 비교할 수 있도록 했다는 점이 좋았다고 생각한다. 또한 무엇보다 항생제에 대한 내성을 가지고 있는 박테리아들이 계속해서 발생하고 있음에 따라 새로운 항생제의 개발이 시급한 상황에서 항생물질인 Act의 생산량을 증가시키는 방법을 연구함으로써 신항생제 개발을 위한 충분한 양의 항생물질 생산을 증가시키는 방법을 연구하여 항생제 개발에 있어서 많은 기여를 했다는 점에서 의의가 있다고 생각한다. 이러한 장점들에 반해서 이 논문에는 아쉬운 점들이 존재한다. 첫 번째로는, 이 논문에서는 적색의 발색 정도에 따라 Act생산량을 측정하는 실험에 대한 사진이 나와 있지 않다. 이때, 각각 zwf1, zwf2, pgm유전자를 제거하거나 ACCase를 과발현 시킴으로써 Act생산량의 변화, 즉 적색의 변화가 나타나는 실험의 사진을 논문에 첨부했다면 실험에 대한 이해에 도움이 될 것이라는 생각이 들었다. 두 번째로는, zwf2를 제거하였을 때, Act생산량이 증가한 것에 대해서 zwf2유전자를 다시 넣어주어 Act생산량이 다시 원래대로 돌아오는지 확인함으로써 Act생산량의 증가가 zwf2의 삭제에 의한 것이 맞는지를 확인하는 complementation 실험이 있어야 한다고 생각한다. 세 번째로는, 특정 유전자를 제거하거나 과발현 시켰을 때의 실험 결과에서 Act생산량의 변화를 나타내는 그래프뿐만 아니라 Acetyl CoA등의 중간체들의 양은 어떻게 변화하였는지를 나타내는 그래프를 첨부하면 Act생산량이 증가하는 것이 더 많은 carbon flux가 Act를 생산하는 경로로 흘러가기 때문이라는 것을 이해하기에 수월할 것이라는 생각이 들었다. 네 번째로는, pgm 유전자를 제거하기 전에는 glycogen의 합성량이 주기적으로 높아졌다가 낮아지지만 pgm을 제거한 돌연변이에서는 glycogen의 합성량이 꾸준히 증가한다. 이에 대해서 pgm을 제거하기 전에 glycogen의 합성량이 주기적으로 높아졌다가 낮아지는 이유를 제시하는 것이 실험에 관한 이해에 도움이 될 것이다.

자연과학| 2021.03.18| 1페이지| 3,500원| 조회(139)

논문, 유전자, 리뷰

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송이의 세포외 분비 Glucosidase 효소의 특성 리뷰

송이의 세포외 분비 β-Glucosidase 효소의 특성민응기, 한영환이 쓴 ‘송이의 세포외 분비 β-Glucosidase 효소의 특성’에서는 여러 온도와 pH에서의 효소 활성을 측정함으로써 최적온도와 pH를 측정하였고, 효소와 잘 반응하는 기질과 금속이온의 영향에 따른 효소활성이 대한 실험을 진행하였다. 그 결과를 보면, 효소활성의 적정 온도는 55-70℃이고 최적 온도는 65℃이며 효소활성의 적정 pH는 3.0-5.0이고 최적 pH는 4.0이다. 또한 Salicin을 기질로 할 때 cellobiose와 esculin을 기질로 할 때보다 β-Glucosidase가 높은 효소활성을 유지하였으며, β-Glucosidase 효소활성이 Fe??에 의해 촉진되고 Hg??와 Cu??에 의해 저해되었다.위 논문에는 몇 가지 장점이 있다. 첫 번째로, 송이의 세포외 분비 β-Glucosidase 효소활성을 온도, pH, 기질, 금속이온의 영향의 관점의 여러 관점에서 분석했다는 점이 좋다. 두 번째로, 효소활성을 Lineweaver-Burk plot를 통한 Vmax, Km값으로 나타내어 Kinetics value로 나타내었다는 점에서 칭찬할 만하다고 생각한다. 마지막으로는, 송이 인공 재배의 기초가 되는 효소학적, 생리학적 연구가 미흡한 상황에서 송이의 인공재배를 최종 목적으로 하여 송이의 효소의 특성에 대해 연구하였다는 점에서 학문적인 의의가 있다고 생각한다. 이처럼 이 논문에는 몇 가지 장점이 있지만, 몇 가지 아쉬운 점들이 존재한다.첫 번째로는, 이번 논문에서는 경주 남산에서 분리한 송이 균사를 사용하였다. 이때 다른 송이 균사를 사용했을 때에도 이번 결과가 같은 결과가 나올지에 대한 의문이 생긴다. 즉, 다른 송이 균사를 사용했을 때에도 이 실험이 재현될 수 있는가에 대한 의문이 들었다. 따라서 다른 송이 균사를 이용하여 실험을 진행했을 때에도 경주 남산에서 분리한 송이 균사를 사용했을 때의 실험결과가 재현되는지에 대한 실험과 설명이 포함되어 있으면 좋을 것 같다.두 번째로는, β-Glucosidase 효소의 기질 특이성을 측정할 때에 salicin, cellubiose, esculin의 기질을 사용하였다. 이때, 어떠한 이유로 이 3가지의 기질을 선택했는지에 대한 설명이 있으면 좋을 것 같다.세 번째로는, 여러 금속이온에 효소활성에 미치는 영향을 파악하는 실험에서 금속이온의 농도가 2mM인 경우에 β-Glucosidase의 효소 활성이 Fe??에 의해 촉진되고 Hg??와 Cu??에 의해 저해된다는 결과를 얻었다. 하지만 금속이온의 농도가 10mM일 때에는, 2mM에서의 결과와 동일하게 효소 활성이 Hg??와 Cu??에 의해서는 저하된다는 결과가 나왔지만 Fe??에 대해서는 결정되지 않는다는 결과가 나왔다. 이에 대해 10mM의 Fe??의 영향을 가해주었을 때 효소활성이 결정되지 않은 이유에 대해 설명이 필요하다고 생각한다. 또한 10mM의 Fe??에서 효소활성이 높아진 것인지, 낮아진 것인지에 대한 확실한 결과를 명시한다면 효소활성이 Fe??에 의해 촉진된다는 결과를 이해하기에 더 수월할 것이라고 생각한다.

자연과학| 2021.03.18| 1페이지| 3,500원| 조회(131)

효소, 논문, 리뷰

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일반물리학및실험 관성모멘트측정 예비, 결과레포트

물리학및실험-관성모멘트 측정1. 실험 목표물체를 회전장치를 통한 중력의 일정한 힘으로 회전시키고, 이때의 회전장치의 각속도 및 각가속도를 직접 측정하여 물체의 관성모멘트를 구한다. 또한 회전반경과 관성 모멘트, 평행축 정리 등의 이론을 실험을 통해 확인한다. 부가적으로 회전운동과 토오크의 관계를 실험적으로 확인한다.2. 실험 원리강체를 그 계에 속하는 입자가 항상 상호 간 같은 상대적인 위치를 유지하는 물체를 말하는데, 그러한 강체의 회전에너지에 대해 생각해보자. 회전에너지는 물체의 질량 외에 모양과 크기에 따라 다르게 되는데 이와 같이 같이 회전에너지를 설명할 때 관성모멘트라는 물리량을 사용하면 편리해진다. 직선 운동의 경우 물체의 질량이 관성의 역할을 하는데 회전운동의 경우 바로 이 관성모멘트가 관성의 역할을 한다. 질량이라는 물리량이 있어 직선 운동의 기술이 편리해진 것처럼 회전운동의 경우 관성모멘트의 정의로 인해 회전운동의 기술이 편리해진다.n개의 질점으로 구성된 강체가 고정 축 주위를 각속도omega 로 회전하면, 총 운동에너지 K는K= {1} over {2} ( SMALLSUM m _{i} r _{i} ^{2} ) omega ^{2} = {1} over {2} I omega ^{2} ``` CDOTS (1)이다. 여기서 I는 아래와 같이 정의된 양으로 관성모멘트라 한다.I= SMALLSUM m _{i} r _{i} ^{2} `` CDOTS (2)여기서r _{i}는 회전축으로부터의 거리이다. 연속적인 질량분포의 경우에는 다음과 같다.I= int _{} ^{} {r ^{2}} dm`` CDOTS (3)그림 1.11.1과 같이 질량 m인 추가 도르래와 실을 통해 회전장치에 연결되어 있는 경우를 생각해보자. 추가 가속도 a로 자유낙하하는 경우 실에 작용하는 장력(T)을 고려하면ma=mg-T=mR alpha `` CDOTS (4)의 관계가 성립한다. 여기서alpha 는 회전장치의 각속도로 실이 미끄러짐 없이 풀리는 경우로 가정하였다. 따라서 회전장치에 작용하는 토오크(tau )는r=I _{0} alpha =RT`` CDOTS (5)로 주어지며, 이 경우 회전장치의 각가속도 및 시간에 따른 회전각은 다음과 같다.alpha = {d ^{2} theta } over {dt ^{2}} = {mgR} over {I _{0} +mR ^{2}} `` CDOTS (6)theta (t)= {1} over {2} alpha t ^{2} = {mgR} over {2(I _{0} +mR ^{2} )} t ^{2} == At ^{2} `` CDOTS (7)여기서 초기 조건으로 t=0에서theta (0)=0,``theta(0)=0 로 하였다.실험1:물체의 관성모멘트1.1. 실험 원리질점의 관성모멘트는I=mr^2 으로 표현되며, 연속적인 질량분포의 경우에는 식(3)과 같이I= int _{} ^{} {r ^{2} dm} 으로 주어진다. 일례로 그림 1.11.2와 같이 가로 세로가 각각 a,b인 직사각형 판의 경우I= int _{} ^{} {r ^{2} dm= int _{} ^{} {a ^{2} +b ^{2} pdadb= {M} over {12} (a ^{2} +b ^{2} )``` CDOTS (8)}}으로 주어진다. 그림 1.11.2는 다양한 형태에 대한 물체의 관성모멘트 값들의 일례이다. 실험에서는 식 (7)에서 각가속도alpha를 측정하여 아래와 같이 관성모멘트를 결정한다.I= {mgR} over {2A} -mR ^{2} `` CDOTS (9)1.2. 실험 기구 및 장치(1) 관성모멘트 실험장치(2) 사각, 원판, 원환 시료(3) I-CA 시스템(4) 버니어 캘리처스, 전자저울1.3. 실험 방법(1) 버니어 캘리퍼스와 전자저울을 이용하여, 회전축 반경 및 각 시료의 길이, 질량을 측정하고 이를 기록한다.(2) 그림 1.11.3과 같이 관성모멘트 측정 실험장치를 실험테이블에 수평이 되도록 조정하고 클램프로 고정한다. 100~200g 추를 매달고 도르래의 높이를 조절하여 실이 회전판과 평행이 되도록 조정하여 고정한다. 실의 길이는 바닥에 닿지 않을 정도로 한다.(3) 스탠드를 이용하여 그림 1.11.4와 같이 회전 실험판이 카메라 중앙에 수직으로 선명하게 보이도록 줌과 밝기를 조정하여 I-CA 시스템을 촬영 저장한다.(4) 회전 실험판에 아무 시료도 없는 상태에서 실을 천천히 감아 손으로 잡아 고정시키고 있다가 추를 자유낙하 시키고 이를 I-CA 시스템으로 촬영 저장한다.(5) 좌표계 설정을 클릭 촬영한 영상을 불러들여 좌표계를 설정한다. 원점은 회전 실험판의 중앙으로, 길이는 회전판 중앙에서 색상인식 스티커까지의 거리를 측정하고 이 값을 입력한다. 이 후에 줌등 세팅이 바뀌지 않도록 주의한다.(6) 촬영한 영상을 분석화면에 불러들여 색상인식 스티커의 운동을 분석, 결과를 txt파일로 저장한다. 저장된 시간에 따른 피사체의 좌표를 엑셀 등의 프로그램으로 분석하여 시간에 따른 회전각도(theta)의 값으로 변환한다. 이를 그래프로 그리고 추세선을 이용하여 식 (7)과 비교하여alpha/2 값을 구한다. 분석 시작점은 실험회전판이 막 회전하기 시작하는 시점으로 한다.(7) 식 (9)를 이용하여 회전장치의 관성모멘트(I_0)를 구한다.(8) (4)~(7)의 과정을 3번 반복하여 회전장치의 관성모멘트를 구하고 이를 평균하여 회전장치 자체의 관성모멘트로 한다.(9) 회전 실험판에 사각판 시료를 올려놓고, 위의 (4)~(7)의 과정과 같이 Total 관성모멘트를 구하고 위에서 구한 회전장치 자체의 관성모멘트를 빼어 사각 시료의 관성모멘트를 구하고 이를 이론값과 비교하여 본다. 마찬가지로 위의 과정을 3회 반복한다.(10) 회전 실험판에 원판 시료를 올려놓고 (9)의 과정과 같이 원판시료의 관성모멘트를 구하고 이를 이론값과 비교하여 본다.(11) 회전 실험판에 원환 시료를 올려놓고 (9)의 과정과 같이 원환시료의 관성모멘트를 구하고 이를 이론값과 비교하여 본다.실험2: 질점의 관성모멘트2.1. 실험 원리질점의 관성모멘트는I=mr ^{2}으로 주어진다. 시료의 크기를 무시하면 질점시료의 관성 모멘트는 시료의 위치 즉 회전반경의 제곱에 비례하게 이를 실험적으로 확인한다.2.2. 실험 기구(1)관성모멘트 실험장치(2)사각, 원판, 원환 시료(3)I-CA 시스템(4)버어니어 캘리퍼스, 전자저울2.3. 실험 방법(1)회전 실험판 가장 안쪽에 그림 1.11.5와 같이 질점 시료를 올려놓고 실을 천천히 감아 손으로 잡아 고정시키고 있다가 추를 자유낙하 시키고 이를 I-CA시스템으로 촬영 저장한다.(2)촬영한 영상을 분석화면에 불러들여 색상인식 스티커의 운동을 분석, 결과를 txt파일로 저장한다. 저장된 시간에 따른 피사체의 좌표를 엑셀 등의 프로그램으로 분석하여 시간에 따른 회전각도(theta )의 값으로 변환한다. 이르 그래프로 그리고 추세선을 이용하여 식(7)과 비교하여alpha /2의 값을 구한다. 분석 시작점은 실험회전판이 막 회전하기 시작하는 시점으로 한다.(3)식(9)를 이용하여 질점시료를 포함한 Total 관성모멘트를 구하고 여기서 회전장치의 관성모멘트(I _{0})를 빼어 질점시료의 관성모멘트를 구한다.(4)질점시료의 위치를 중앙, 가장 바깥쪽으로 바꾸어 가면서 위와 같이 질점시료의 관성모멘트를 구하고 이를 이론값과 비교하여 본다.실험3: 평행축정리시료의 관성모멘트3.1. 실험 원리임의의 축 주위의 강체의 관성모멘트I와 질량 중심을 통하고 이 축과 평행한 축에 관한 관성모멘트I _{cm}사이에는 평행축 정리라는 다음의 관계가 성립한다.I=I _{cm} +Md ^{2} `--------------------(10)여기서 d는 임의의 축과 이 축과 평행하고 질량중심을 통하는 축까지의 거리이다. 실험에서는 질량 중심점이 같고 배열이 다른 형태의 시료에 대한 관성모멘트를 이들이 차이가 없음을 확인한다.

공학/기술| 2020.12.14| 6페이지| 2,000원| 조회(230)

관성모멘트, 일반물리학, 관성모멘트 측정

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