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[일반화학실험] 화학전지 - 오렌지쥬스 전지 결과보고서

화학전지 ? 오렌지쥬스 전지실험 결과보고서 25화학전지 - 오렌지쥬스 전지제출일학과조학번이름담당교수실험 데이터 및 처리━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━Part I: 오렌지 쥬스 전지Cu-Zn 전극C-Zn 전극전압 (V)0.970.81전류 (μA)0.730.181. Cu와 Zn 금속판을 사용한 오렌지 쥬스 전지에서 산화되는 것은 무엇인가? 환원되는 것은 무엇인가? (힌트: 모든 전극이 반응에 참여하는 것은 아니다. 반응하지 않는 전극은 비활성 전극(inert electrode)이라 한다.)산회되는 것: Zn, 환원되는 것: H+2. Cu 금속판 대신 탄소(C) 막대를 사용한 오렌지 쥬스 전지에서 산화되는 것은 무엇인가? 환원되는 것은 무엇인가?산회되는 것: Zn 환원되는 것: H+3. 전극으로서 Cu를 사용할 때와 탄소를 사용할 때, 오렌지 쥬스 전지의 전압에 차이가 있는가? 전류에는 차이가 있는가? 이에 대한 이유를 설명하라.전압과 전류 모두 약간의 차이가 있었다.Cu와 C의 반응성 차이 때문에 차이가 발생한 것 같다.4. 앞의 1-3 에서의 결과를 토대로, 오렌지 쥬스 전지에서 Cu 전극은 어떠한 역할을 한 것인가? 오렌지 쥬스 전지에서 Cu 전극을 탄소 전극으로 바꾸어도 되는가?Cu 전극은 단지 전자를 전달해 주는 도체의 역할만을 수행한다.따라서 Cu 전극은 비활성 금속 도체인 탄소 전극으로 대체할 수 있다.5. 오렌지 쥬스 전지에서 두 전극에서의 반쪽반응식과 전체 전지 반응식을 적어보라.산화전극(anode): Zn(s) → Zn2+(aq) + 2e-환원전극(cathode): 2H+ + 2e- → H2전체 전지 반응식: Zn(s) + 2H+ → Zn2+(aq) + H2Part II: 금속의 이온화경향CuZnMgFeCu전압 (V)0---전류 (μA)0---산화전극---Zn전압 (V)0.970--전류 (μA)0.730--산화전극--Mg전압 (V)1.830.910-전류 (μA)1.511.530-산화전극-Fe전압 (V)0.570.451.330전류 (μA)0.330.391.330산화전극1. 각 전지에 대하여 어느 금속의 전극에서 산화가 일어나고, 어느 금속의 전극에서 환원이 일어났는지 밝혀라. 또한 어느 금속의 전극이 (+)극이고, 어느 금속의 전극이 (-)극인가?Zn과 Cu를 연결한 전지에서 Zn전극에서 산화가 일어나고, Cu전극에서 환원이 일어난다.Zn전극이 (-)극, Cu전극이 (+)극이다.Mg와 Cu을 연결한 전지에서 Mg전극에서 산화가 일어나고, Cu전극에서 환원이 일어난다.Mg전극이 (-)극, Cu전극이 (+)극이다.Mg와 Zn을 연결한 전지에서 Mg전극에서 산화가 일어나고, Zn전극에서 환원이 일어난다.Mg전극이 (-)극, Zn전극이 (+)극이다.Fe와 Cu을 연결한 전지에서 Fe전극에서 산화가 일어나고, Cu전극에서 환원이 일어난다.Fe전극이 (-)극, Cu전극이 (+)극이다.Fe와 Zn을 연결한 전지에서 Zn전극에서 산화가 일어나고, Fe전극에서 환원이 일어난다.Zn전극이 (-)극, Fe전극이 (+)극이다.Fe와 Mg을 연결한 전지에서 Mg전극에서 산화가 일어나고, Fe전극에서 환원이 일어난다.Mg전극이 (-)극, Fe전극이 (+)극이다.2. 위의 결과에 의하면 어느 금속의 이온화경향이 가장 큰가? 금속들을 이온화경향이 큰 순서로 나열하라. [이를 전기화학서열(electrochemical series)이라 한다.]Mg >Zn >Fe >CuMg의 이온화경향이 가장 크다.Part III:Cu-Zn 전극소금의 양0×1×2전압 (V)0.950.970.96전류 (μA)0.710.911.14오렌지 쥬스의 농도100%50%25%전압 (V)0.990.90.94전류 (μA)0.770.3850.2501. 소금의 첨가에 따른 전지의 전압과 전류의 변화는 어떻게 설명할 수 있는가?소금의 첨가량이 늘어날수록, 전류가 더 잘 흐른다.2. 오렌지 주스의 농도에 따른 전지의 전압과 전류의 변화는 어떻게 설명할 수 있는가?오렌지 주스의 농도가 높을수록, 전류가 더 잘 흐른다.Part IV: 전지의 직렬 및 병렬 연결Cu-Zn 전극2 개 직렬 연결2 개 병렬 연결전압 (V)1.880.94전류 (μA)0.741.35LED전지의 연결 방법(직렬 또는 병렬)LED에 불이 들어오게 하기 위한 전지의 수붉은색직렬2노란색직렬2초록색직렬2푸른색직렬31. 전지를 직렬 연결할 때 증가하는 것은 무엇인가? 전지를 병렬 연결할 때 증가하는 것은 무엇인가?전지를 직렬 연결하면 전압이 증가하고, 전지를 병렬 연결하면 전류가 증가한다.2. LED에 불이 들어오게 하려면 전지를 어떻게 연결해야 하는가? LED에 따라 불이 들어오게 하기 위해 필요한 전지의 수가 다른 이유는 무엇인가?LED에 불이 들어오게 하려면 전지를 직렬로 연결해야 한다.LED 색깔별 필요한 최소전압이 다르기 때문이다. 푸른색은 다른 색의 LED에 비해 최소전압이 높아 전류가 더 잘 흐를 수 있도록 전지의 수를 늘려야 한다.실험 결과에 대한 고찰━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━이번 실험에서는 오렌지 주스와 몇 가지 금속판을 사용하여 간단한 볼타전지를 제작하여 전지의 전압과 전류를 측정하며 사용되는 금속에 따라 전지의 전압과 전류가 어떻게 변하는지 조사하고, 금속이 산화되는 경향(금속의 이온화경향)을 결정해보았다.실험결과, 전극으로서 Cu를 사용할 때와 탄소를 사용할 때, 전지의 전압과 전류가 약간 감소했다. 또한 실험결과 금속의 산화되는 경향은 Mg >Zn >Fe >Cu순으로 나타났다.실험에서 Cu전극은 단지 전자를 전달해 주는 도체의 역할만을 수행해 비활성 금속 도체인 탄소전극으로 대체할 수 있지만, Cu는 금속, C는 비금속으로 이온화 경향이 달라 전압과 전류에 약간의 차이가 발생한 것 같다.건전지읭 원리와, 금속의 산화환원, 이온화경향에 대해 알 수 있었다.다음의 질문에 답하시오.━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━1. Daniel 전지는 염다리(salt bridge)를 포함하고 있다. 이 염다리의 역할은 무엇인가?Daniel 전지에서 두 비커가 서로 분리되어 있어 아연이 담긴 비커에는 양이온인 아연 이온이 음이온인 황산이온보다 많아지게 되고, 반대로 구리가 담긴 비커에는 양이온인 구리 이온이 적어져 음이온이 많아지는 불균형 상태가 만들어지는데, 염다리는 이러한 불균형 상태를 해소해준다. 거름종이에 흡수되어 있던 염화칼륨이 음이온인 염화 이온과 양이온인 칼륨 이온을 양쪽 비커에 각각 공급하여 양이온과 음이온의 불균형 상태를 해소해주어 아연과 구리의 산화·환원 반응이 계속되도록 한다.

자연과학| 2021.11.12| 7페이지| 1,000원| 조회(483)

일반화학실험, 화학실험, 인천대, 화실, 일화실

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[일반화학실험] 아스피린의 합성 결과보고서 평가A+최고예요

아스피린의 합성실험 결과보고서 26아스피린의 합성제출일학과조학번이름담당교수실험 데이터 및 처리━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━Part I: 아스피린의 합성사용한 살리실산의 무게:2.0 g사용한 초산무수물의 부피:5 mL사용한 초산무수물의 무게:5 mLTIMES {1.08`g} over {1mL``} = 5.4 g(밀도: 1.08 g/mL)합성한 아스피린의 무게:1.86 g1. 이론적으로 얻을 수 있는 아스피린의 최대량(g)을 구한다.사용한 살리실산 몰수: 2.0g * 1mol/138.12g = 0.014사용한 초산무수물의 몰수 : 5.4g* 1mol/102.09g =0.053살리실산 1몰 당 초산무수물 1몰이 반응하므로 한계반응물은 살리실산이다. 따라서 살리실산 2.0g이 다 반응해 아스피린이 생성된다.살리실산의 몰 질량은 138.12g/mol, 아스피린의 몰질량은 180.16g/mol로 살리실산 1몰(138.12g)이 반응할 때 아스피린은 1몰(180.16g)이 생성된다.138.12 : 180.16 = 2.0 : x -> x=2.6 g2.0 g의 살리실산으로는 이론적으로 2.6 g의 아스피린을 얻을 수 있다.아스피린의 이론적 수득량:2.6 g2. 아스피린의 %수득률을 구한다.%수득률 ={실제`수득량} over {이론적`수득량} TIMES 100%아스피린의 실제 수득량은 1.86 g이다.아스피린의 이론적 수득량은 2.6g 이다.%수득률 ={1.86`g} over {2.6`g} TIMES 100% = 72%%수득률:72%3. 재결정 전, 후의 아스피린의 결정 모양을 비교하라.재결정 전재결정 후Part II: 녹는점 측정1. 아스피린의 녹는점녹는점 (℃)아스피린(재결정 전)아스피린(재결정 후)살리실산실험값138 ℃133 ℃161 ℃문헌값135 °C159℃오차율(%) ={LEFT | 135-138 RIGHT |} over {136} TIMES 100% = 2.21% 오차율(%) ={LEFT | 135-133 RIGHT |} over {136} TIMES 100% =1.47%오차율(%) ={LEFT | 159-161 RIGHT |} over {159} TIMES 100% = 1.26%실험 결과에 대한 고찰━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━이번 실험에서는 소량의 인산을 촉매로 하여 살리실산(salicylic acid)과 초산무수물(acetic anhydride)을 반응시켜 아스피린을 합성해보았다.살리실산 2.0 g, 초산무수물 5 mL 로 합성한 아스피린의 실제 수득량은 1.86 g으로, 아스피린의 이론적 수득량은 2.6 g으로 나타났다. 이를 이용해 구한 %수득률은 72%로 나타났다. 수득률이 100%가 되지는 않았는데, 이는 실험기구나 장치 등에 묻어 아스피린이 손실되는 등의 이유로 오차가 발생한 것 같다.재결정 전의 아스피린의 녹는점은 138 ℃, 재결정 후의 녹는점은 133 ℃로, 문헌값인 135 °C와 각각 2.21%, 1.47% 오차를 보였다. 또 살리실산의 녹는점의 문헌값과 실험값의 오차는 1.26%로 나타났다. 재결정 후 아스피린의 순도가 높아지는데, 순도가 높을수록 녹는점이 높아지므로 재결정 후의 아스피린의 녹는점이 더 높을 것으로 예상했으나, 재결정 후의 녹는점이 더 낮게 나타났다.아스피린의 합성 반응식과, 녹는점에 관해 알 수 있었다.다음의 질문에 답하시오.━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━1. Part I의 절차 5에서 증류수를 가할 때 발생하는 증기는 무엇인가?발생하는 증기는 아세트산 증기이다.2. 합성한 아스피린의 수득률이 100%가 되지 않는 이유는 무엇인가?실험기구나 장치 등에 묻어 아스피린이 손실되었을 수 있고, 반응 과정에서 살리실산이 완전히 다 반응하지 않았을 수 있다. 또 정반응과 역반응이 동시에 진행되어 반응물질과 생성물질이 함께 공존해 수득률이 100%가 되지 않았을 수 있다.3. 재결정 전과 재결정 후의 아스피린의 녹는점은 차이가 있는가? 차이가 있다면 그 이유는 무엇인가?재결정 전의 아스피린의 녹는점은 138 ℃, 재결정 후의 아스피린의 녹는점은 133 ℃로 거의 비슷하지만 약간의 차이가 있다. 재결정은 온도에 따른 용해도 차이가 큰 고체 물질을 높은 온도에서 녹여 포화 용액으로 만든 후, 서서히 냉각시키면서 순수한 고체를 얻는 과정을 말한다. 따라서 재결정 전과 후의 순도가 달라진다. 재결정 전과 후의 아스피린의 순도가 다르기 때문에 차이가 발생한 것 같다.

자연과학| 2021.11.12| 5페이지| 1,000원| 조회(1,792)

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[일반화학실험] 아스피린의 합성 예비보고서 평가A+최고예요

일반화학실험(2)실험 예비보고서아스피린의 합성실험일시학과조학번이름담당교수*** 작성 시 유의사항 ***- 폰트크기: 11- 글꼴 : 맑은 고딕- 줄 간격 : 130실험목표━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━이번 실험에서는 소량의 인산을 촉매로 하여 살리실산(salicylic acid)과 초산무수물(acetic anhydride)을 반응시켜 아스피린을 합성할 것이다.이론━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━[아스피린]1897년에 독일 바이엘(Bayer)사의 펠릭스 호프만(Felix Hoffmann)이 조팝나무 껍질 추출물 연구를 통하여 순도 높은 아세틸살리실산 합성법을 개발했다. 그는 관절염을 앓고 있던 아버지를 돕기 위한 약을 찾고 있었는데, 이 새로운 합성물질을 통해 자신의 목적을 달성할 수 있었다.용도: 해열제 또는 근육통, 치통, 두통 등의 진통제로 사용된다. 또 혈중 농도를 낮추어 심혈관질환이나 심장마비 예방약으로 쓰이기도 한다.부작용: 간과 뇌에 치명적인 라이 증후군(Reye's syndrome: 급성 진행성 뇌증)에 걸릴 확률이 높아 16세 이하 어린이 및 청소년은 아스피린 복용이 금지되어 있다.[에스테르화 반응]산과 알코올이 반응하여 에스터를 형성하는 반응으로, 알코올의 수소 원자가 카복실산의 아실기로 치환되는 형태이다.이 반응은 알코올의 탄소와 산소 결합은 그대로 유지된 채로 에스터에 남아 있게 되고, 카복실산의 아실기가 알코올의 수소 원자 대신 결합된 형태이다.아스피린은 유기산이 알코올과 반응하여 에스테르를 생성하는 에스테르화(esterification) 반응의 원리를 이용하여 합성할 수 있다.실험에서는 소량의 인산을 촉매로 하여 살리실산(salicylic acid)과 초산무수물(acetic anhydride)을 반응시켜 아스피린을 합성한다.1. 다음의 시약들의 물리, 화학적 성질과 안전 관련사항을 조사.salicylic acid상태: 무색~흰색 고체화학식: C7H6O3몰 질량: 138.121g/mol녹는점: 159℃끓는점: 211 °C비중: 1.443 g/cm3https://terms.naver.com/entry.nhn?docId=1108976&cid=40942&categoryId=32822에탄올, 에테르, 아세톤에 쉽게 녹고,. 물, 벤젠에 녹는다.약 200℃에서 분해하여 페놀이 된다.염화철(Ⅲ)에서 보라색을 띤다.해열 및 진통 작용을 갖고 있다.섭취 시 위장 장애를 유발한다.수용액은 강한 산성을 띄므로 피부에 닿으면 피부를 손상시킬 수 있다.눈에 접촉 시 각막에 큰 피해를 입힐 수 있다.acetylsalicylic acid (aspirin)상태: 흰색 고체화학식: C?H?O₄몰 질량: 180.16g/mol녹는점: 136 °C끓는점: 140 °C밀도: 1.32g/cm³(47 °C)물에는 잘 녹지 않으나 알코올·에테르·클로로포름 등 유기용매에는 녹는다.해열·진통·소염 작용이 있으며, 진통제나 류머티즘성 질환의 치료제로서 유효하나, 복용량이 지나치면 위에 장애를 일으킨다.가연성 물질이며 분진폭발의 위험이 있다.화재 시 분해되어 탄소산화물, 페놀 등 독성 증기가 발생할 수 있다.습한 경우 실온에서 부분적으로 가수분해 된다.acetic anhydride상태: 강한 산성의 냄새를 띈 무색의 액체분자식: C4H6O3몰 질량: 102.09g/mol밀도: 1.08g/cm³끓는점: 139.8 °C녹는점: -73.1 °C증기압: 0.680 kPa (5.1 mmHg) (25 ℃)증기 상태의 아세트산 두 분자를 탈수 축합하여 얻는다.알코올, 에테르, 클로포름, 벤젠과 같은 유기용매에 녹으며, 물과 반응하여 아세트산이 된다.알코올과 셀룰로오스같이 수산기를 갖는 물질과 반응하여 아세트산에스테르를 생성한다.강한 염기와는 급속하게 반응하여 아세트산염이 된다.눈, 피부, 호흡기 등에 화상을 입을 수 있다.phosphoric acid (H3PO4)색상: 무색몰 질량: 97.994g/mol밀도: 1.88g/cm³증기압: 0.0285 mmHg(20 ℃)(고체), 2.2 mmHg(21 ℃)(액체)끓는점: 158 °C녹는점: 42.35 °C물, 알코올, 에탄올에 용해된다.조해성으로서 물에 잘 녹는다.유기물에 접촉하면 착색한다.증기를 장기간 동안 흡입하면 중독을 일으킬 수 있다.부식성이 있다.2. Salicylic acid와 acetylsalicylic acid에는 어떠한 작용기들(functional groups)이포함되어 있는가?Salicylic acid은 ?OH기, -COOH기가 포함되어 있다.acetylsalicylic acid에는 카르복시기, 에스터기가 포함되어 있다.3. %수득률은 어떻게 구하는가? 1.0 g의 살리실산을 사용하여 1.0 g의 아스피린을합성하였다면 아스피린의 %수득률은 얼마인가?실험을 통해 얻은 실제 수득량을 이론적으로 계산한 수득량으로 나눠준 후 100%를 곱해 %수득률을 구한다.1.0 g의 살리실산을 사용하여 1.0 g의 아스피린을 합성하였다면 실제 수득량은 1.0 g이다.살리실산의 몰 질량은 138.12g/mol, 아스피린의 몰질량은 180.16g/mol로 살리실산 1몰(138.12g)이 반응할 때 아스피린은 1몰(180.16g)이 생성된다.138.12 : 180.16 = 1.0 : x -> x=1.3g1.0 g의 살리실산으로는 이론적으로 1.3g의 아스피린을 얻을 수 있다.1.0 g/ 1.3g *100% = 77%아스피린의 %수득률은 77%이다.4. 아스피린은 우리 몸에서 어떠한 작용을 하는가?해열, 진통, 항염 효과뿐만 아니라 심혈관 질환을 예방해주는 효과가 있다.통증, 염증, 발열은 상처가 생긴 부위에서 만들어 지는 화학적인 신호물질에 의해 전달되어 진다. 이 신호물질은 프로스타글란딘(prostaglandin)이며, 통증의 전달자이자 강화자 역할을 한다. 아스피린은 cyclo-oxygenase효소를 비가역적으로 아세틸화함으로써 프로스타글란딘합성을 저해하며 항염증, 진통 및 해열 등의 작용을 나타낸다.적은 양의 아스피린을 복용하면 상처 난 혈관에 혈소판이 엉기는 것을 막는 효과가 있어 혈관 질환을 예방해줄 수 있다.기구 및 시약━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━● 가열판● 스탠드/클램프● 온도계● 1 L 비커, 50 mL 비커● 250 mL 삼각플라스크● 10 mL 눈금실린더● 확대경(또는 포켓 현미경)● 끓임쪽(boiling chip)● 저울 (1 mg)● 녹는점 측정장치● 진공거르기 장치 ?Buchner 깔때기, 감압 플라스크, 트랩● 거름종이● 살리실산(salicylic acid)● 초산무수물(acetic anhydride)● 85% 인산(H3PO4) 용액● 얼음● 폐기물용 1 L 비커실험 방법━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━Part I: 아스피린의 합성1. 그림과 같이 1 L 비커를 사용하여 물중탕 장치를 설치한다 (플라스크는 다음의 2와 3의 절차를 수행한 후 설치).2. 살리실산 2 g의 무게를 1 mg 까지 정확하게 측정하여 250 mL 삼각플라스크에 넣고, 후드에서 초산무수물 5 mL를 플라스크 벽에 묻은 살리실산을 씻어 내리며 가한다.3. 여기에 인산 5 방울 정도를 천천히 떨어뜨리며 플라스크를 가볍게 흔들어준다.4. 플라스크를 물중탕 속에 설치하고, 물중탕의 온도를 80~85 ℃로 유지하며 10분간 가열한다.5. 증류수 2 mL를 가하여 여분의 초산무수물을 분해시킨다. (이때 발생하는 뜨거운 증기에 주의하라.)6. 물중탕에서 플라스크를 꺼내어 증류수 20 mL를 가한 후 실온에서 냉각시킨다.용액이 냉각됨에 따라 결정이 생긴다. (결정이 생기지 않으면 유리막대로 플라스크에서 용액이 들어있는 바로 윗부분의 안쪽 벽을 긁어준다.)

자연과학| 2021.11.12| 7페이지| 1,000원| 조회(257)

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[일반화학실험] 단밸질 풀림 결과보고서

단백질 풀림실험 결과보고서 24단백질 풀림(Protein Unfolding)제출일학과조학번이름담당교수실험 데이터 및 처리━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━Part II: 여러 용액에서 단백질 접힘/풀림 (protein folding/unfolding)1. 관찰된 결과를 토대로 각 용액에서 phycocyanin 단백질의 구조가 접힌 상태인지, 또는 풀린 상태인지를 답하라.용액용액의 색용액은 투명 또는 혼탁?LED를 비추었을 때, 형광을 방출?단백질은 접혔는가? 풀렸는가?노란색초록색phosphatebuffer (pH 7.4)파란색투명OX접혔다.6 M urea청록색혼탁XX풀렸다.1 M sucrose파란색투명OX접혔다.비눗물남색혼탁XX풀렸다.에탄올하늘색혼탁XX풀렸다.6 M KSCN파란색투명OX접혔다.1 M NaCl파란색투명OX접혔다.증류수파란색투명OX접혔다.1 M HCl밝은 청록색투명XX풀렸다.1 M NaOH노란색혼탁XX풀렸다.Part III: 단백질 구조에 대한 온도의 효과용액용액의 색용액은 투명 또는 혼탁?LED를 비추었을 때, 형광을 방출?단백질은 접혔는가? 풀렸는가?노란색초록색뜨거운 물옅은 녹색투명XX풀렸다.얼음물밝은 푸른색혼탁OX접혔다.뜨거운 물/얼음물옅은 녹색투명XX풀렸다.1. 관찰된 결과를 토대로 온도는 phycocyanin 단백질의 구조에 어떻게 영향을 미치는지 답하라.열에 의해 온도가 높아지면 단백질의 구조는 풀리게 된다.2. 단백질 용액을 뜨거운 물에 넣은 후 다시 얼음물에 넣었을 때의 결과는 단백질의 구조에 대해 무엇을 말해주는가?열에 의해 풀린 구조의 단백질은 다시 온도를 낮춰주어도 구조가 변하지 않는다.실험 결과에 대한 고찰━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━이번 실험에서는 Spirulina에서 phycocyanin 단백질을 추출하고, 여기에 여러 종류의 시약들을 가하거나 온도를 변화시키며 phycocyanin 단백질의 구조가 접힌(folded) 상태를 유지하는지, 아니면 풀리게(unfolded) 되는지 판별해보았다.실험결과, 6 M urea, 비눗물, 에탄올, 1M HCl, 1M NaOH 용액에서는 단백질의 구조가 풀렸고, 나머지 용액에서는 단백질의 구조가 접힌 상태를 유지하였다.또, 온도를 높였을 때 단백질의 구조는 풀리게 되었고, 온도를 높인 뒤 다시 낮춘 용액에서도 단백질의 구조는 풀린 상태를 유지했다.이번실험을 통해 단백질의 구조와 단백질 풀림 현상을 알 수 있었고, 어떤 용액에서 단백질의 구조가 풀리는지, 온도가 높아지면 단백질의 구조는 어떻게 달라지는지 알 수 있었다.다음의 질문에 답하시오.━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━1. Urea나 guanidine hydrochloride는 chaotropic agent라 불린다. 이들은 어떠한 성질을 가진 화합물인가? 이들이 단백질의 구조를 풀리게 한 이유는 무엇인가?이들은 단백질의 수소결합을 저해시키는 성질을 가진 화합물이다.Urea 1분자는 단백질의 펩티드 결합과 수소결합을 형성할 수 있는 작용기(-NH기 2개와 -CO기 1개)가 무려 3개나 있다. guanidine hydrochloride에도 단백질의 펩티드 결합과 수소결합을 형성할 수 있는 작용기(-NH기 3개)가 존재한다. 따라서 Urea 또는 guanidine hydrochloride가 단백질과 만나면 단백질의 수소결합을 저해시키며 단백질의 구조를 풀리게 할 수 있다.2. 비누는 계면활성제(surfactant)라 불리는 분자들로 이루어져 있다. 계면활성제는 어떠한 성질을 지닌 화합물인가? 비눗물이 단백질의 구조를 풀리게 한 이유는 무엇인가?계면활성제는 분자 안에 물을 좋아하는 부분인 친수성 부분과 물을 싫어하는 소수성 부분을 동시에 갖는 성질이 있다.단백질에는 친수성 부분과 소수성 부분이 있고, 친수성 그룹끼리, 소수성 그룹끼리 뭉치려는 현상이 나타나 단백질은 접히게 된다. 계면활성제 분자도 하나의 분자 안에 친수성부분과 소수성부분을 동시에 지니고 있다. 단백질과 계면활성제가 만나면 계면활성제의 소수성 부분이 단백질의 소수성 부분과 결합하고 단백질의 친수성부분이 계면활성제의 친수성부분과 결합해 친수성 그룹끼리, 소수성 그룹끼리 뭉쳐있던 단백질의 구조가 풀리게 된다.3. HCl이나 NaOH 용액은 어떠한 이유로 단백질의 구조를 풀리게 하는가? 또한 에탄올은 어떠한 이유로 단백질의 구조를 풀리게 하는가?단백질은 분자 내에서 무수히 많은 수소결합을 이룬다. 단백질에 HCl같은 산성용액이나 NaOH같은 염기성 용액을 가하면 단백질 분자 내의 수소결합 패턴을 변화시켜 단백질의 구조가 풀리게 된다. 또 전하가 변하기 때문에 단백질의 이온결합이 변화를 일으켜 단백질의 구조가 풀리게 된다.단백질은 여러 개의 펩타이드 결합들이 모이면 N - H 결합의 수소 원자와 C = O 결합의 산소 원자가 결합에서의 전기음성도 차이에 의해 수소 결합을 형성하여 α-나선 구조를 이룬다. 하지만 에탄올이 개입하면 N - H 결합의 수소 원자와 에탄올의 산소원자가 수소결합을 하고, C = O 결합의 산소 원자가 에탄올의 수소원자와 수소결합을 하여 단백질의 α-나선 구조가 붕괴하며 단백질의 구조가 풀리게 된다.

자연과학| 2021.10.12| 4페이지| 1,000원| 조회(220)

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[일반화학실험] 단밸질 풀림 예비보고서

일반화학실험(2)실험 예비보고서단백질 풀림(Protein Unfolding)실험일시학과조학번이름담당교수*** 작성 시 유의사항 ***- 폰트크기: 11- 글꼴 : 맑은 고딕- 줄 간격 : 130실험목표━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━이번 실험에서는 Spirulina에서 phycocyanin 단백질을 추출하고, 여기에 여러 종류의 시약들을 가하거나 온도를 변화시키며 phycocyanin 단백질의 구조가 접힌(folded) 상태를 유지하는지, 아니면 풀리게(unfolded) 되는지 판별해 볼 것이다.이론━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━생체 고분자들(ex. 단백질, 효소, DNA 또는 RNA)분자의 구조(structure)와 생체 기능(function) 사이에 아주 밀접한 상관관계가 있다. 이들 생체 분자가 완전한 활성이나 기능을 갖기 위해서는 특정한 고유 형태(native conformation)로 접히거나(folded) 쌓여야(packed) 한다. 예를 들면, 효소에 단백질의 구조를 풀리게(unfolded) 할 수 있는 변성제(denaturant)를 어느 특정한 농도 이상으로 가하면 효소의 활동도는 급격하게 감소하는 것을 볼 수 있다. 이처럼 생체 분자에서 분자의 기능이나 역할은 그 구조와 별개로 생각할 수 없고, 분자의 구조의 변화는 직접적으로 기능과 활성도의 변화를 초래한다. 따라서 생체 분자들이 활성도를 지니는 고유의 삼차원적인 구조를 갖도록 조절하는 여러 요인들, 특히 분자 내 상호작용(intramolecular interactions)에 대한 이해는 생체 분자의 기능과 그 작용 메커니즘을 이해하는데 필수적이다.*생체고분자: 살아있는 생물체에 의해 생성되는 중합체(중합체 생체분자)생체고분자는 단량체 분자들이 서로 공유 결합으로 연결되어 큰 구조를 형성함약국 등에서 단백질 보충제로 건조시킨 Spirulina 세포를 구입 가능해조류에서 얻을 수 있는 이 cyanobacteria는 ina지구에서 가장 오래된 조류로서 세포벽이 얇은 다세포 생물고단백 식품으로, 다양한 비타민 · 무기질 함유되어 있어 당뇨병, 빈혈, 면역력 증강에 도움*cyanobacteria(남세균)엽록소를 가지고 광합성을 하는 세균짙은 청록색을 띠고 있으며 세균 중에서 유일하게 산소를 발생시킴phycocyanin피코에리드린과 함께 홍조, 남조, 크립토조 등의 조류에 함유되어 있는 물질로 공유결합한 피코시아노빌린(곧은사슬상의 테트라피롤유도체)을 크로모겐이라고 하는 청색소 단백질.allophycocyanin피코시아닌과 함께 시아노박테리아(藍藻), 홍조, 크립토조에 흔히 존재하는 피코빌린단백질의 1종. 단위체는 α, β펩티드사슬 2가닥으로 구성되고 분자량은 약 30,000이다.Phycocyanobilin 발색단의 색은 발색단 주변 환경에 강하게 의존한다. 단백질의 고유한(native) 형태에서 발색단은 이웃한 side chains에 수소결합을 하여 직선의 형태를 유지한다. 그러나 단백질이 풀리게(unfolded) 되면, 이웃한 side chains에 의한 지지력이 제거되어 발색단의 구조는 고리 모양으로 겹쳐지게 된다.직선형의 구조- 발색단은 620 ~ 650 nm에서 빛을 흡수하고 따라서 짙은 푸른색을 띔고리형의 구조- 370 ~ 380 nm에서 빛을 흡수하고 푸른색은 사라지게 됨→발색단은 단백질의 구조의 변형 여부를 판단할 수 있게 해줌.*발색단: 염료나 색소의 발색의 원인이 되는 유기화합물에 포함된 원자단염료나 색소의 발색의 원인이 되는 유기화합물에 포함된 원자단으로 불포화 결합이 들어 있어 π전자가 에너지를 흡수하여 들뜨면서 색이 나타나게 된다.단백질의 구조를 판별하기 위하여 발색단의 색을 이용하는 방법 이외에 형광(fluorescence)을 이용할 수 있다. Phycocyanobilin 발색단이 직선형의 구조를 가질 때 phycocyanin은 약 60%의 형광양자효율을 가지고 ~650 nm에서 붉은색의 형광방출을 보이나, 발색단이 고리형의 구조를 가지게 되면 형광은 사해도 물 0℃, 71g/100g ; 83℃, 390g/100g2수화염 : 무색, 사방 결정계 결정. 녹는점 60℃.용해도 물 0℃, 91.1g/100g ; 40℃, 308g/100g.호흡기, 눈, 피부에 자극을 초래할 수 있다.urea (NH2CONH2)몰 질량: 60.06g/mol녹는점: 132.7℃밀도: 1.32g/cm³물에서의 용해도: 1079 g/L (20 °C); 1670 g/L (40 °C); 2510 g/L (60 °C); 4000 g/L (80 °C)용매: 물, 글리세롤, 에탄올미세한 분진은 공기와 섞이면 폭발성 혼합물을 생성할 수 있음. 이 물질을 취급 및/또는 가공 시 발생할 수 있는 분진은 눈, 피부, 코 및 목에 물리적 자극을 일으킬 수 있음.ethanol (CH3CH2OH)상태: 무색의 휘발성 액체화학식: C2H5OH밀도: 0.789 g/cm^3끓는점: 78.37 °C몰 질량: 46.07g/mol녹는점: -114.1 °C증기압: 5.95kPa에탄올의 분자 구조를 살펴보면, 탄소 두 개가 연결되어 있고, 하나의 탄소는 세 개의 수소와, 나머지 하나의 탄소는 2개의 수소 및 1개의 수산기와 연결 되어있는 구조를 가지고 있다. 이 수산기가 수소 결합의 원인이 되며 에탄올이 비슷한 분자량을 갖는 다른 탄화수소들에 비해 높은 녹는점과 끓는점을 갖게 한다.휘발성을 가지고 있어서 상온에서 쉽게 기화된다.증기는 높은 폭발성을 가지고 있기 때문에, 연료로도 이용 가능하다.인체 내에 흡수되어 아세트알데하이드라는 독성이 상대적으로 적은 물질로 변화하여 음용이 가능하다.눈, 호흡기계 자극을 일으킬 수 있음.hydrochloric acid (HCl)분자량36.46 (g/mol)상태액체밀도1.18 (g/cm3)유기 화합물을 염화시키는 데에 주로 많이 이용되고 산출된다.염산은 금속을 부식시키는 데에 쓰이기도 한다. 이는 이온화 경향에 따라 일어나는 화학 반응이므로, 수소보다 이온화 경향이 낮은 금속은 염산에 부식되지 않는다.염산은 높은 산성도로 인해 취급 시 위험8℃(pure)끓는점: 1390℃비열용량: 59.66J/(mol·K)용해도: 1110g/L (20℃)조해성이고 물에 녹기 쉽고, 그때 많은 열을 낸다.에탄올, 글리세롤에 쉽게 녹지만 에테르, 아세톤, 액체 암모니아에 녹지 않는다.이산화탄소를 흡수하기도 한다.열에 대하여는 매우 안정되고, 강열하여도 물과 산화물로 분해되지 않는다.진한 수용액은 규소와 반응하여 규산나트륨 및 수소를 생성한다.조해성을 가지고 있어 공기와의 접촉을 최대한 피할 수 있도록 마개를 꼭 닫아 보관해야 한다.심각한 수준의 화학적 화상을 유발할 수 있으며 영구적인 상흔이나 실명 등 인체에 부정적인 영향을 끼칠 수 있다.2. 단백질 구조와 관련하여 다음을 설명하라:1차 구조 (primary structure)단백질의 1차 구조는 폴리펩타이드 사슬에서 아미노산 서열을 뜻한다. 즉, 단백질의 기본 구조인 폴리펩타이드(polypeptide) 중의 아미노산을 아미노-말단(amino-terminus 또는 N-terminus)에서 카복실-말단(carboxyl-terminus 또는 C-terminus)으로 순차적으로 표시한 것이다. 1차 구조는 단백질 생합성 과정에서 만들어진 펩타이드 결합에 의해 유지되며 잔기의 수는 항상 아미노기가 펩타이드 결합에 관여하지 않는 끝인 N 말단(NH2-그룹)에서 시작한다.단백질의 1차 구조는 세포내에서 DNA의 서열 정보가 RNA로 전사(transcription)되고, 리보솜(ribosome)에서 RNA 서열에 따라 아미노-말단에서 카복실-말단 방향으로 순차적으로 합성되는 번역(translation) 과정을 거쳐서 만들어진다.단백질의 서열은 그 단백질에 고유하며, 단백질의 구조 및 기능을 정의한다. 단백질의 순서는 에드만 분해법(Edman degradation)과 같은 화학적 방법으로 펩타이드 서열을 직접 밝힐 수도 있고, 질량 분석법과 같은 방법으로도 확인할 수 있다. 또 유전 부호를 사용하여 유전자 서열에서 직접 읽을 수도 있다.2차 구조 (secondary struct와 카복실 산소 원자 사이의 수소 결합 패턴에 의해 정의된다. 대안적으로 2차 구조는 정확한 수소 결합을 갖는지 여부에 관계없이 라마찬드란 조사구의 특정 영역에서 골격 다면각의 규칙적인 패턴에 기초하여 정의 될 수 있다.3차 구조 (tertiary structure)단백질의 3차 구조는 3차원 형태의 단백질이다. 단백질을 구성하는 1개의 폴리펩티드사슬이 공간적으로 취하는 입체구조로서 α나선구조나 β병풍구조라는 2차구조가 불규칙구조부분을 매개로 하여 더 접힌 구조이며, 구조적 또는 기능적으로 종합한 구조를 도메인이라 한다.3차구조의 안정화 요인은 곁사슬간 또는 주사슬과 곁사슬 간의 상호작용으로 특수한 잔기 사이의 수소결합, 정전인력, 소수성 상호작용, 시스테인잔기 간의 S-S결합 등인데, 특히 소수성 상호작용이 가장 크게 기여한다.4차 구조 (quaternary structure)단백질의 4차 구조(quaternary structure)는 두 개 이상의 소단위체를 함유한 단백질의 독립된 폴리펩타이드 단위체 간의 상호작용에서 비롯된 구조이다.많은 단백질은 두 개에서 수백 개까지의 폴리펩타이드 소단위체(subunit)를 가지고 있다. 폴리펩타이드 사슬들이 합쳐져서 다양한 기능을 할 수 있다. 여러 개의 소단위를 가진 많은 단백질은 조절 기능을 갖는다. 작은 분자들이 소단위체와 결합하면 소단위체 간의 상호작용에 영향을 주어서 조절 분자나 기질의 작은 농도 변화에 반응하여 전체 단백질의 활성에 큰 변화를 일으킬 수 있다. 어떤 경우에는 각각의 소단위체들이 촉매작용이나 조절작용과 같이 별개로 작용하기도 하지만, 연관된 기능을 수행하는 경우도 있다.소단위간의 접촉부분은 다수의 소수성 상호작용, 수소결합, 이온결합으로 구성하는 비교적 넓은 영역이다. 이 접촉면은 상호상보적이기 때문에 결합에 방향성이 생기고, 각 소단위는 특정한 공간배치를 취한다.3. 단백질의 구조를 결정하는데 중요한 역할을 하는 분자내 힘 또는 상호작용(intramolecular interactions)은 긴다.

자연과학| 2021.10.12| 9페이지| 1,000원| 조회(155)

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