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[편입 고대 / 합격] 자소서 생명과학부

고대 생명과학과해당 모집단위 지원 동기 및 졸업 후 진로와 계획을 기술하시오 1000가족사진을 보면서 인간은 왜 늙는지 의문을 갖게 되면서 세포노화에 관심을 갖고 Denham Harman이 제안한 ‘유리 라디칼 이론..

자기소개서| 2023.08.11| 5페이지| 7,000원| 조회(262)

자소서, 편입, 고려대, 합격, 생명과학부

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편입학 생물 이론 정리본

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기타| 2025.03.15| 114페이지| 15,000원| 조회(363)

이론정리, 편입생물, 의치한수편입

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[A+]PAGE 를 이용한 단백질의 검정

실험 제목: PAGE를 이용한 단백질의 검정실험 목적단백질의 기능과 구조를 이해한 후 PAGE를 이용해서 단백질을 검정한다.실험 원리모든 단백질은 아미노산이라는 작은 구성인자의 중합체이다. 20가지의 아미노산들이 펩타이드결합을 통하여 서로 연결이 되어 있으며 같은 아미노산 중합체를 폴리펩타이드라고 부른다. 단백질은 하나 또는 그 이상의 폴리펩타이드가 모여서 독특한 3차원 구조를 형성하고 생물학적 기능을 수행한다.아미노산은 중심에 알파탄소가 있고 그 탄소에 아미노기, 카르복실기, 수소원자 그리고 곁사슬 R기가 결합되어 있다. 아미노산은 곁사슬의 성질에 따라 분류가 된다. 비극성 곁사슬을 가지면 소수성 아미노산이며 글리신, 알라닌, 발린, 루신, 아이소루신, 메싸이오닌, 페닐알라닌, 트립토판, 프롤린이 있다. 극성 곁사슬을 가지고 있는 아미노산은 친수성이며 세린, 트레오닌, 시스테인, 타이로신, 아스파라진, 글루타민이 있다. 전하를 띤 곁사슬 중 음전하인 곁사슬은 산성이다. 산성 아미노산은 세포내 pH조건에서 보통 이온화된 카르복실기의 존재로 일반적으로 음전하를 띤 곁사슬을 갖는다. 염기성 아미노산은 일반적으로 양전하를 띤 곁사슬을 가지고 있다. 산성 아미노산은 아스파트산과 글루탐산이 있고 염기성 아미노산은 라이신, 아르지닌과 히스티딘이 있다. 그리고 전하를 띠고 있기 때문에 모두 친수성 아미노산이다.한 아미노산의 카르복실기가 다른 아미노산의 아미노기에 가까이 놓이게 되면, 물분자가 제거되는 탈수 반응에 의해서 두 아미노산이 연결된다. 이 결과로 두 아미노산은 펩타이드 결합으로 연결이 된다. 폴리펩타이드 한 쪽은 자유 아미노기가 존재하는데 이 쪽은 N말단이라고 하고 다른 한쪽에 카리복실기가 존재하는 부분은 C말단이라고 한다.생명체의 거의 모든 역동적인 기능은 단백질에 의존한다. 단백질은 단백질은 8가지의 기능을 가지고 있다.첫번째로는 효소로서 세포내의 모든 화학 반응 속도를 높이는 화학 촉매 역할을 한다. 예시로는 음식물 분자에 있는 결합의 가수분해를 촉매하는 소 단백질은 동물의 결합조직에서 섬유상 구조를 제공한다.많은 단백질은 거의 구형이지만 어떤 단백질은 긴 섬유상 구조를 갖는 선형 단백질도 있다.단백질 구조를 네 단개로 나눌 수 있다. 먼저 1차 구조는 아미노산의 서열로 단백질의 형태와 기능을 결정한다. 1차 구조의 작은 변화에도 단백질 형태와 기능에 영향을 줄 수 있다. 1차 구조는 아미노산의 무작위적 연결로 결정되는 것이 아니라 물려받는 유전적 정보에 의해서 결정된다. 또한 1차 구조는 사슬에 위치한 아미노산의 곁사슬과 골격의 화학적 성질에 의해서 2차 구조와 3차 구조에 영향을 주기 때문에 매우 중요하다. 예를 들어 적혈구 세포에서 산소를 운반하는 헤모글로빈 1차 구조의 특정 위치에 있는 정상 글루탐산이 발린으로 바뀌게 되며 유전적 혈액 질환인 낫모양적혈구빈혈증을 일으킨다. 정상 적혈구는 원반 모양이지만, 낫모양적혈구빈혈증의 비정상 헤모글로빈 분자는 낫모양으로 변형되며 소수성 결합을 통하여 섬유상으로 결집하여 산소 운반 능력이 현전히 떨어지게 된다. 또한 좁은 혈관을 막아 혈류를 방해하게 된다.2차 구조는 아미노산 사슬의 질소와 산소의 음전화와 수소의 양전하에 의한 수소결합으로 생성되는 구조이다. 2차 구조는 두개의 구조, 알파 나선 구조와 베타 병풍 구조로 구분할 수 있다. 알파 나선 구조는 네번째 아미노산 사이에 형성되는 수소 결합에 의해서 유지되는 정교한 나선이다. 대부분이 알파 나선 구조를 가지고 있고 하나의 예시로는 머리카락의 구조 단백질인 케라틴과 같은 몇 몇의 섬유상 단백질이 대부분 나선 구조로 되어 있다. 베타 병풍 구조는 폴리펩타이드 사슬 두 가닥 이상이 나란히 놓여 있어 두 개의 평행하는 폴리페타이드들이 수소 결합에 의해서 연결되어 있는 경우이다. 예시로 거미줄의 실크 단백질이 있다.3차 구조는 아미노산사슬이 접혀서 만들어지는 전체적인 삼차원 구조이다. 다양한 아미노산의 곁사슬간의 상호작용에 의해서 만들어진 폴리펩타이드의 총체적인 형태이다. 3차 구조를 이루는 결합에는 수소 결합, 이황화 상호작용이 파괴되어 단백질의 고유한 형태를 잃으며 변성 denaturation된다. 변성요인으로써 먼저 에테르나 클로로포름과 같은 유기용매가 있고 유기 용매로 단백질이 옮겨지게 되면 폴리펩타이드 사슬이 다시 접히면서 사슬의 소수성 부위가 유기용매 쪽으로 향하게 되며 변성된다. 두번째로 변성제는 단백질의 형태를 유지하는 수소 결합, 이온 결합 그리고 이황화결합을 깨뜨린다. 마지막으로 과도한 열은 단백질 구조를 안정화시키는 약한 상호작용을 없앨 수 있어 폴리펩타이드 사슬을 망가뜨릴 수 있다. 예를 들어 달걀 흰자는 요리 하기 전에는 투명이지만 열에 의해서 불투명해진다. 하지만 이렇게 변성된 단백질이 용해된 상태로 남아 있을 경우, 환경의 화학적 물리적 상태가 다시 정상적으로 되덜아가면서 다시 재생되는 경우도 있다.전기영동은 단백질과 같은 큰 분자들을 전기적인 힘을 이용해 gel에서 이동시켜 크기에 따라 서로 분리하는 기술이다. 전기영동은 전기적 힘에 의해 전하를 띤 입자가 이동하는 것을 가르킨다. 그래서 전기적 전하의 차이를 이용하여 분자량에 따라 분리한다.단백질을 분리할 때는 polyacrylamide 등을 굳혀 gel을 만든다. 구조나 크기 등 입자의 성질에 따라서 gel을 통과하여 이동하는 속도가 달라지게 된다. 작은 분자는 큰 분자에 비해 빠른 속도로 이동하기 때문에 결과적으로 서로 다른 크기의 분자들을 gel 상에서 서로 다른 위치에서 띠 모양을 나타내게 된다. 각 각의 띠를 이루고 있는 분자들의 크기는 이미 크기를 알고 있는 분자들을 나란하게 전기영동하여 gel 상에 나타난 띠의 상대적인 위치를 비교함으로써 그 크기를 측정할 수 있다.SDS PAGE는 SDS와 polyarylamide를 이용한 protein electrophoresis로 단백질을 분석하고 정제하기 위한 전기영동법 중 하나이다. Polyacrylamide는 촘촘한 다공성 물질이기 때문에 분자량이 작고 크기 차이가 작은 시료들을 분리할 때 이용한다. 따라서 핵산에 비해서는 그 크기가 작은 로 정렬하게 만드는 gel이다. pH가 6.8로 running gel에 비해 낮고 이 낮은 pH가 단백질을 정렬하게 만드는 결정적인 요인이다. Buffer 안에 존재하는 이온 glycine과 Cl- 중 glycine 이온은 net charge가 0이 되는 pI 값이 6.2인데 gel은 6.8이기 때문에 Cl-가 가장 빠르게 내려가고 glycine 이 Cl-보다 느리게 내려가게 된다. 이때 이동속도는 Cl-, 단백질, glycine 순이 되고 두 이온 사이의 높은 전압이 생기게 되며 두 이온 사이의 단백질들 이동속도 차이가 점점 낮아져 단백질들이 일직선으로 내려가게 되는 것이다.Running gel 은 pH가 8.8이기 때문에 glycine이 완전히 이온화된다. 이로 인해 이동속도가 Cl-,glycine,단백질로 바뀌게 되어 두 이온 사이에 형성되었던 높은 전압이 거의 사라지게 되며 다시 속도 차이가 생기게 되는 것이다. 속도 차이와 acrylamide로 인해 생긴 그물 구조로 인해 stacking gel에서 일자로 정리된 단백질은 분리되어 차이를 보이며 내려가게 된다.실험 재료전기영동 kit & Power supply & polyacrylamide gel, pipette & 20 μL tip, coomassie brilliant blue solution, Marker, 말의 혈청, human serum, hemoglobin, FBS, Eppendorf tube, Tris-glycine buffer (running buffer, pH 7), sample buffer (loading buffer), β-mercaptoethanol, 전자레인지, 염색, D.W실험 방법Sample buffer는 sample과 동량의 volume비로 섞어 사용한다. Sample buffer는 β-mercaptoethanol을 buffer 950 μL 당 50 μL 를 넣어 사용한다.전기영동으로 분리시킬 sample 만든다.Gel에 sample loading 준비한다. Polyacryl에 옆을 비틀어 gel을 떼어낸다.전기영동이 끝난 gel은 분리하여 D.W가 담긴 tray에 넣고 조심스럽게 wash한다.D.W를 버린 후, Coomassie brilliant blue에 gel이 잠기도록 한 다음 30초씩 2번 전자레인지에 돌려 염색한다.Coomassie blue제거 후, 뜨거운 물을 붓고 전자레인지로 30초 돌리면서 wash한다.물을 버리고 다시 더운물을 붓고 전자레인지로 30초 돌려 탈색시킨다. 이 탈색 과정을band가 선명해질 때까지 반복한다.Band가 선명하게 보이면 카메라로 gel 사진을 찍고 결과를 기록한다.실험결과실험에 대한 고찰SDS PAGE gel을 제조시 구성 성분들의 역할을 살펴보면, Tris HCl buffer는 실험을 진행할 때 단백질과 반응을 잘 하지 않아 샘플을 변성시키지 않고 안정적인 pH값을 갖도록 한다. SDS는 약 100도로 가열되었을 때 단백질을 코팅하여 다양한 전하기 있는 모든 부분이 (-) 전하로 바뀌게 한다. β-mercaptoethanol은 이황화 결합을 끊어주어 단백질이 형성하고 있는 구조를 선형 구조로 바꾸게해준다. Glycerol은 단백질에 무게를 줘 갈아앉게 만들어서 로딩이 잘될 수 있도록 도와준다. 또한 촘촘한 젤을 구성하여 물질을 분리하기 위해서 Stacking gel보다 running gel에서 acrylamide함량이 더 높다.전에 DNA를 전기 영동할 때에는 agarose를 사용하였는데 이번 단백질을 전기영동할 때에는 polyacrylamide를 사용하였다. 둘의 차이는 pore의 사이즈가 다르다는 것이다. 주로 polyacrylamide gel은 pore가 작아서 저분자량용으로 사용되고 agarose gel은 pore가 크기 때문에 고분자량용으로 사용된다.왼쪽부터 size marker, hemoglobin, FBS, 말 혈청, human serum, hemoglobin, FBS, 말 혈청, human serum, size marker 이 순서로 시료 샘플을 넣었다. Hemoglobu7)

자연과학| 2023.08.11| 6페이지| 2,500원| 조회(274)

고려대, PAGE, 일반생물학실험, 단백질검정, 동식물세포관찰, 생물레포트

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생물통계학 내용 노트 정리와 연습문제 풀이

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공부| 2023.08.11| 4페이지| 10,000원| 조회(2,762)

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공부| 2023.08.11| 40페이지| 10,000원| 조회(2,645)

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학교| 2023.08.11| 25페이지| 10,000원| 조회(2,924)

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