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생명과학실험1 Immunoprecipitation (IP)

(1) Immunoprecipitation (면역침강법, IP)면역침강법이란 항원-항체 반응을 이용하여 원하는 단백질을 분리하고자 하는 실험이다.단백질은 특정한 항체에만 결합하는 항체 특이성을 가지고 있다. 따라서 검출하고자하는 target protein 또한 특정한 종류의 항체와만 결합하게 된다. 항원-항체 복합체가 바닥에 가라앉도록 하기 위해서 먼저 항체와 Bead 를 붙이고, bead 와 결합한 항체가 다시 단백질과 결합하여 단백질-항체-Bead 복합체를 형성하게 된다. 이 복합체가원심분리를 통해 침강하게 되면서 원하는 단백질을 분리할 수 있는 것이다.① Antibody (항체)항체는 항원과 특이적으로 결합하는 물질이다. 항체는 중심에 두 가닥의 heavy chain 과 주변에 각각 한 가닥의 light chain 을 가지고 있다. 전체적으로 항원과 직접적으로 결합하는 부위인 antigen binding site 와 중심 기둥이 되는 Fc domain 으로 나눌 수 있는 형태를 가진다. 생체 내에는 다양한 항체를 가지는데, 이번 Immunoprecipitation 실험 과정에서 사용될 항체는 Ig G 이다.Ig G 항체는 감염 시에 면역 반응 과정에서 주로 사용되는 항체이며, 면역 반응 초기에 생성되는 항체인 Ig M 이 면역 반응 과정에서 Ig G 로 바뀌어서 생산된다.② Protein TaggingProtein Tagging 은 검출하고자 하는 목표 단백질에 인위적으로 합성한 아미노산 배열 집단을 붙이고, 이 아미노산에 결합하는 항체를 loading 하여 목표 단백질을 검출하고자 한다. 이렇게 tagging 된 단백질만을 세포에서 인위적으로 배양시키면 용액 내의 여러 단백질들 중 원하는 단백질만을 얻을 수 있다

자연과학| 2024.06.21| 16페이지| 3,000원| 조회(185)

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생명과학실험1 Catalase Enzyme Activity

1. Introduction임의의 sample 에 어느 정도의 volume 의 catalase 가 들어있는지 알 수 없을 때, catalase 의 substrate 인 Hydrogen peroxide 를 첨가하여 반응을 시킨 후 남은 Hydrogen peroxide 의 absorption 을 바탕으로 그 volume 을 측정하여 시료의 catalase 의 양을 추적한다. 이때 sample 의 catalase 의 unit 농도를 구하는 과정에서, 1unit, 0.8unit, 0.6unit, 0.4unit, 0.2unit, 0.1unit, 0unit 의 catalase 에 12µmol 의 hydrogen peroxide 를 첨가하였을 경우 반응 후 남아있는 H2O2의 양을 바탕으로 standard calibration curve method 를 구하고, 이 curve 를 바탕으로 임의의 sample 의 unit 농도를 구한다.(1) Enzyme-Substrate reaction① Enzyme생물체가 생존을 유지하기 위해서는 생명체 내에서 일어나는 다양한 화학반응이 필수적이다. 다양한 환경에서 즉각적으로 반응하고 생존하기 위해서 이화학반응이 빠르게 일어나야 하는데, 효소는 촉매의 역할을 함으로써 이러한 화학반응의 속도의 증가에 영향을 미친다.효소는 단백질로 이루어져 있어, 온도 및 pH 환경의 영향을 받는다. 또한 각 효소는 특정한 온도나 pH 에서 큰 활성도를 가지게 된다. 이 최대 활성 범위를 벗어나게 되면, 효소에 변형이 이루어져 촉매로서 작용하지 못하게 된다.② SubstrateSubstrate 는 효소와 결합하여 반응을 하는 분자를 의미한다. 효소와 결합한 기질은 화학반응 과정에 참여하거나 반응에 영향을 미쳐, 그 속도를 증가시키는데에 영향을 준다.

자연과학| 2024.06.21| 13페이지| 3,000원| 조회(134)

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생명과학실험1 SDS-PAGE 를 이용한 AP 단백질 분석 및 Coomassie Blue Staining

1. 주제SDS-PAGE 를 이용한 AP 단백질 분석 및 Coomassie Blue Staining2. 실험 요약(1) Gel cassette 조립Resolving gel 과 stacking gel 을 부어 전체적인 gel 을 만들 수 있는 틀이 되는 gelcassette 를 먼저 조립한다. Gel 안에 먼저 등의 불순물이 들어가는 것을 방지하기 위해 에탄올을 이용하여 유리판의 먼지를 닦아준다. 유리판을 조립하고 고무 위에 고정한 후, 물질이 새지 않는지 D.W 를 넣어 확인한다. 물질이 새지 않는다는 것을 확인하면, D.W 를 따라 버린 후에 3M paper 을 이용하여 양 유리판의 물기를 제거한다.(2) Gel 제작SDS-PAGE 를 이용하여 단백질을 분석하기 위해서는 단백질 분석에 필요한 도구인 gel 을 제작해야 한다. 분석하고자 하는 단백질인 AP 단백질의 크기가 160-180kDa 이라는 것을 바탕으로 8% gel 을 제작하였다.아래 표의 volume 을 바탕으로 먼저 50ml cornical tube 에 resolving gel 을 만든다.그리고 이 용액을 voltexing 을 하여 잘 섞어준 후, 용액 약 4.7ml 를 gel cassette 에 loading 한다. 이렇게 loading 된 resolving gel 이 완전히 굳을 때까지 30-40 분 정도 기다린다.Resolving gel 을 loading 하면서 생긴 기포를 정리하여 gel 을 평평하게 만들어주고, gel 이 마르는 것을 방지하기 위해 resolving gel 위에 isopropanol 약 1ml 를 loading 한다.

자연과학| 2024.06.21| 8페이지| 2,500원| 조회(123)

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생명과학실험1 ELISA 평가A+최고예요

1. Introduction: Antigen-Antibody 의 specific binding 과 Enzyme 을 통한 발색 반응을 통해 targetantigen 의 존재 여부 및 농도를 분석한다.1) Interaction in ELISA① Antigen-Antibody Interaction: Antibody 는 Antibody 와 결합 부위가 일치하는 특정한 Antigen 에만 결합하는특이성을 가진다. 따라서 target antigen 의 존재 여부를 판단하기 위해, 이에특이적으로 결합하는 antibody 를 이용하여 target antigen 의 존재 여부 및 그농도를 확인하는 데 활용될 수 있다.② Enzyme-Substrate Interaction(1) Enzyme생물체가 생존을 유지하기 위해서는 생명체 내에서 다양한 화학 반응이필수적으로 일어나야 한다. 다양한 환경에서 즉각적으로 반응하고 생존하기위해서 이 화학반응이 빠르게 일어나야 하는데, 효소는 촉매의 역할을 함으로써이러한 화학반응의 속도의 증가에 영향을 미친다.효소는 단백질로 이루어져 있어, 온도 및 pH 환경의 영향을 받는다. 또한 각효소는 특정한 온도나 pH 에서 큰 활성도를 가지게 된다. 이 최대 활성 범위를벗어나게 되면, 효소에 변형이 이루어져 촉매로서 작용하지 못하게 된다.(2) SubstrateSubstrate 는 효소와 결합하여 반응을 하는 분자를 의미한다. 효소와 결합한기질은 화학반응 과정에 참여하거나 반응에 영향을 미쳐, 그 속도를 증가시키는데에 영향을 준다.

자연과학| 2024.06.21| 13페이지| 2,500원| 조회(311)

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생명과학실험1 Western Blot

0. 실험목표Western Blot을 통해 여러 단백질들이 혼합되어 있는 단백질 sample에서 원하는 특정 단백질의 존재 여부를 검출하고 이를 시각적으로 확인한다. SDS-PAGE를 이용하여 단백질을 크기 별로 분류하고, 분류된 단백질을 membrane으로 옮긴 후에 항원-항체 상보적 결합을 이용하여 단백질의 존재 여부를 시각화하여 결과를 확인한다.1. IntroductionWestern Blot은 gel 전기영동을 통해 단백질을 분리하고, 특정 단백질의 존재 여부를 확인하는 실험이다.(1) Electrophoretic Separation: SDS-PAGEElectrophoretic Separation는 protein solution을 gel에 loading하여 전극을 걸어주었을 때, poretin들이 크기에 따라 서로 다른 속도로 이동하는 성질을 이용하여 단백질을 분리하는 단백질 분석 방법이다. SDS-PAGE는 SDS라는 detergent를 사용하여 단백질의 구조를 선형으로 만듦으로써 단백질의 전하 밀도를 일정하게 만들고, 결국 단백질들이 크기로만 분류될 수 있게 한 전기영동 기법이다. Stacking gel과 Running gel에 각각 순서대로 80V와 120V를 걸어주면, 단백질들이 크기에 따른 이동 속도에 차이가 생겨 gel 내부에 크기별로 분류가 된다. 단백질의 분자량을 나타낸 marker를 통해 각 단백질이 얼마만큼의 분자량을 가지는지 확인할 수 있으며, 분자량에 해당하는 단백질을 역으로 찾아낼 수 있다.(2) Transfer앞서 SDS-PAGE를 이용해 크기별로 구분한 단백질을 membrane으로 옮기는 단계이다.① 단백질이 옮겨지는 원리

자연과학| 2024.06.21| 9페이지| 3,000원| 조회(233)

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