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"Nε-(γ-glutamyl) lysine dipeptide" 검색결과 1-11 / 11건

  • 흰쥐의 실험적 규폐결절에서 교차결합-46 KDa 단백질의 확인 (Identification of Cross-Linked 46 KDa Protein in Experimentally Induced Silicotic Nodule in Rat Lung)
    대한직업환경의학회 김유미, 이수영, 김영진
    논문 | 7페이지 | 무료 | 등록일 2025.03.02 | 수정일 2025.03.06
  • 단백질의 구조
    ????- 5개의 nonhelical segments: AB1, CD8, EF8, FG5, GH6????- 2개의 nonhelical segments at N-terminal ... endand at C-terminal end4개의 helixes는 proline residue로 끝남 (helix가 꺾임)주 사슬의 peptide결합은 보통의 dipeptide와 같 ... 의 hemoglobin A2 (α2δ2)태아 [embryo(3 mo.)]: ζ→α, ε→γ(→β)subunit의 크기: α, ζ는 141 a.a.; β, γ, δ (ε?)는 146 a.a.1
    Non-Ai HUMAN
    | 리포트 | 9페이지 | 2,500원 | 등록일 2011.10.15
  • 단백질
    아미노산 (amino acid아미노산 (amino acid)아미노기가 결합하고 있는 탄소 위치 (α, β, γ-아미노산)RSide chain (측쇄)..PAGE:520여 종류 ... ..PAGE:22* 한 분자의 아미노산이 가지고 있는 카르복실기와다른 아미노산의 아미노기가 반응하여 탈수축합으로아미드(amide, -CO-NH-)형태로 결합한 것* Dipeptide ... Polypeptilutamic acid cysteine glycine)COOHH2N C HCH2CH2COOHCOOHH2N C HCH2SHCOOHH2N C HH-Glutamic
    Non-Ai HUMAN
    | 리포트 | 51페이지 | 3,000원 | 등록일 2011.03.11
  • 유단백질(우유 단백질)
    ; leusine, N-terminal; lysine4) β-casein : 전체 유단백질의 25~35%, A1, A2, A3, B, C, 5개의 변이체.? 209개의 아미노산 ... 분해효소에 민감한 N-terminal쪽 아미노산 → γ-casein 생성? 저온에서 casein micelles에서 용출 → proteinase에 의해 가수분해5) κ-case ... 적 수용능력과 아미노산 주위의 환경에 좌우됨- 산성아미노산>방향성아미노산>염기성아미노산>중성아미노산2) Lysinoalanine(LAL)의 생성Lysine의 ε-amino
    Non-Ai HUMAN
    | 리포트 | 14페이지 | 3,000원 | 등록일 2010.03.27 | 수정일 2014.08.01
  • [생리학]단백질의 체내혈액
    완충능)▶ Glutachione(γ-glutamyl-cysteinyl-glycine, GSH)▷ 동식물, 세균에 널리존재, 세포막에서 아미노산 수송, 유해한 산화제 제거, 간 ... 이상 → polypeptide (단백질)☞ peptide의 구조를 표시하는 데에는 아미노산의 결합 순서를 나타낼 필요가 있다.왼쪽 : N-말단, 오른쪽 : C-말단이 오도록 기록 ... ☞ 명명 : peptide 결합을 잘라서 볼때, N-말단에서부터 순서대로 “yl”의 어미를 붙여 명명☞ 약기법 : peptide를 완전히 표기하면 번거로워서 3분자 또는 1문자
    Non-Ai HUMAN
    | 리포트 | 13페이지 | 1,500원 | 등록일 2007.06.04
  • [Peptide 개론 ] Peptide에 관한 개론
    )을 형성할 수 있다.Peptide에도 역시 유리 α-아미노기(N-말단)와 유리 카르복시기(C-말단)가 있으므로 이 말단부들이 계속 반응하면 더욱 긴 사슬을 만들 수 있 ... 것을 polypeptide라하며 보통 50개 이상의 아미노산으로 이루어진 peptide를 단백질이라 한다. 잔기 배열을 알고 있는 사슬형의 peptide는 N-말단에서 시작하여 각 ... 아미노산의 어미 "-ine"를 "-yl", 즉 α-아미노산의 아실(acyl)기로 표시하는 방법으로 명명되며 peptide 결합은 [-]로 표시된다. 각 잔기에는 N-말단을 1
    Non-Ai HUMAN
    | 리포트 | 5페이지 | 1,000원 | 등록일 2003.11.19
  • [화학]단백질
    ?- 잔기의 30%가 탈아미노화???????? 산성 가열????????????알칼리????? cysteine 잔기 - dehydroalanine으로 전환????lysine의 ε-am지주스 ... , leucine, isoleucine, lysine, methionine, phenylalanine, tryptophan부 필수아미노산 - 어린이와 회복기 환자에게 필수적인 ... ??????????? allicine 생성??β-alanine???????? 근육??????????? pantothenic acid의 구성성분??γ-aminobutyric acid?? 감자, 사과, 뇌?? 뇌
    Non-Ai HUMAN
    | 리포트 | 18페이지 | 2,000원 | 등록일 2006.06.02
  • [영양학] 비타민의 생리적기능
    는 항난백장해인자, 효모증식인자로 알려져 있다. Biotin은 효소단백질의 lysine의 ε-amino기와 공유결합하여 biotin 효소를 형성하고, 이 효소의 활성기가 되어 이산화 ... , 일부의 열대조류 이외의 동물에서는 L-gulono-γ-lactone oxidase를 가져 D-glucuronate에서 L-gulono-γ-lactone을 거쳐 합성할 수 있 ... -45sine(약 1%)이 포함된다. 이들은 peptide 형태로 있는 proline, lysine이 oxyginase에 의해 수산화되어 생성된다. 그때, 수소공여체로서 α
    Non-Ai HUMAN
    | 리포트 | 17페이지 | 1,000원 | 등록일 2005.05.10
  • [인체생물학] vitiamin(비타민)
    에서 비오틴은 단백질의 리신 잔기의 ε-아미노기에 결합한 보결분자단으로 효소에 공유결합되어 있다. 이 비오틴-리신 작용기를 비오시틴(Biocytin) 잔기라고 한다. 그 결과 비오틴 고리 ... )의 전사 후 변형 과정에서 프로트롬빈의 아미노 말단에 있는 10개의 글루탐산 잔기가 카르복실화하여 γ-카르복시글루타밀 잔기를 형성한다. 이 잔기들은 응고과정에 칼슘과 효과적으로 결합 ... 에서 "인자 II"라고 부름) 뿐 아니라 응고인자 VII, IX, X, 그리고 여러 혈장단백질들 - 단백질 C, M, S, Z - 도 프로트롬빈과 비슷한 방법으로 γ-카르복시글
    Non-Ai HUMAN
    | 리포트 | 34페이지 | 1,000원 | 등록일 2004.08.02
  • [식품 ] 연제품
    하면 어묵이고 그대로 상온에 방치하면 세팅(setting, 엉겨 앉음)*이다.* 세팅은 생선단백질의 독특한 성질인데 주로 transglutaminase에 의한 ε-(γ-glutamyl ... ) lysine 공유결합의 증가 때문에 일어난다.어육 중의 수분은 근섬유, 근원섬유 및 myofilameant(myosin filament와 actin filament)사이에 존재
    Non-Ai HUMAN
    | 리포트 | 46페이지 | 1,000원 | 등록일 2002.12.07
  • 단백질 가수분해효소
    poly-L-lysine에 의해 저해되며 방향족 아미노산 또는 dicarboxylic acid의 α-amino acid 잔기에 인접된 peptide를 가수분해 한다. Pepsin ... 된다. 천연의 저해물질이 시금치에서 분리되었다. 활성화에 따라 α-type, β-, γ-, δ-, κ-type이 얻어진다. Chymotrypsin의 생체내의 작용을 보면 대량 ... 되었다. 어느 것이나 비장이나 심장에서 분리되나 기질 특이성은 다르다.·Cathpsin A : Cathpsin A는 carbobenzoxy-L-glutamyl-Ltyrosine에 작용
    Non-Ai HUMAN
    | 리포트 | 7페이지 | 1,000원 | 등록일 2001.11.29
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2025년 10월 15일 수요일
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