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"얇은 막 크로마토그래피" 검색결과 861-880 / 893건

  • [일반 생물학 실험]단백질 추출과 전기영동
    을 사용하여 가시화시킬 수 있다.(3) 셀룰로오스-아세테이트 전기영동셀룰로오스-아세테이트 (cellulose-acetate membrane)들은 얇은 전기영동 기법에서 종이 대신 ... )로 이용할 수 없다. 사용하는 기구는 전분 겔을 사용할 때와 같은 구조로 취한다. 고정과 염색법은 역시 비슷하나, 이 경우 폴리아크릴아미드 겔은 투명하므로 얇은 액체 크로 ... 아미노산이나 펩타이드 분석에 광범위하게 사용되고 있다. 2차원 종이 전기영동도 가능하며, 이 경우는 각 차원에 서로 다른 pH완충액을 사용하거나 또는 한 방향으로는 종이 크로마토
    리포트 | 15페이지 | 1,000원 | 등록일 2006.04.15
  • [유기화학] 아미노산의분리와확인
    - 크로마토그래피의 종류에는 기체크로마토그래피, 관크로마토그래피, 엷은크로마토그래피, 종이크로마토그래피 등이 있다.사용되는 용매는 알코올과 물이 섞여있다. 용매는 모세관 작용 ... 를 이해하며 단백질을가수분해하여 그 구성성분인 아미노산을 종이 크로마토그래피법으로 확인하고 크로마토그래피의 원리와 방법을 이해한다.1-2 용 도- 세포 안의 유기분자 중에서 가장 많 ... 성이나 염기성 수용액 또는 효소에 의하여 가수분해되어 최종적으로 아미노산이 된다. 이 가수분해 용액을 크로마토그래피 종이로 분리하고 각아미노산은 닌히드린(ninhydrin)과 반응
    리포트 | 7페이지 | 1,000원 | 등록일 2002.11.26
  • [대구교대화학] 애칭과 크로마토그래피
    에 나타낼 그림의 양 및 부식의 방법(선 혹은 면) 에 따라 변한다. 이러 한 점을 고려하여 필요로 하는 산 용액의 양을 결정하여야 한다.크로마토그래피(chromatography)법 ... 알루미늄 판에 넓은 셀로판 테이프를 빈부분 엎이 덮어붙여 을 만든다.--> 부식을 방지할 부분은 반응을 기 위해 산이 알루미늄 표면에 닿지 않도록 하 기 위해서이다.3.셀로판 ... AlCl3(aq) + 3H2↑2. 부식되지 않은곳은 잉크가 찍히고 부식된곳은 흰색으로 찍히지 않는다.**주의사항1. 알루미늄 판의 두께 : 1∼2mm가 적당하다. 얇으면 부식에 의해
    리포트 | 3페이지 | 무료 | 등록일 2003.08.15
  • [크로마토그래피] 크로마토그래피
    1.Abstract&Introdution크로마토그래피(Chromatography)는 'Chromos’라는 색(Color)을 의미하는 단어와 그림을 의미하는 'graphy’라는 ... 다. 크로마토그래피는 초기에는 바로 그러한 여러 가지 색이 서로 분리되어 나타나는 현상을 의미하였으며, 근래에는 혼합물에서 여러 가지 성분을 분리 정량하는 기술을 나타내는 단어 ... 로 의미가 발전하였다.퇴근 시간, 많은 사람들은 같은 거리라 하더라도 집에 도착하는 시간이 다르다.이는 각자의 취향과 선호도가 다르기 때문이다. 크로마토그래피의 원리도 이와 비슷하다.예
    리포트 | 6페이지 | 1,000원 | 등록일 2002.07.07
  • [생화학 실험] Dipeptide의 아미노산 서열 결정
    1. 실험제목 Dipeptide의 아미노산 서열 결정2. 실험일자 2001년 9월 29일, 10월 6일3. 제출자4. 목적dipeptide 가수분해를 통해 dipeptide의 아미노산서열을 결정해본다. FDNB가 dipeptide의 α-amino group을 nucleophilical attack에 의해 N-terminal derivative를 만들어낸다. 이것을 산성에서 가수분해하여 ether로 extraction을 거치면 ether phase(N-terminal DNP amino acid, diDNP-amino acid)와 aqueous phase( charged amino group)으로 분리된다. 그런 다음 paper chromatography와 TLC를 통해 두가지 아미노산의 서열을 알 수 있다.5. 원리일반 분류종류고정상평형기체(이동상)액체(이동상)A.기체-액체크로마토그래피(GLC)B.기체-고체크로마토그래피(GSC)C.기체결합으로 이루어진상 크로마토그래피(GBC)D.액체-액체크로마토그래피(LLC)E.액체-고체 크로마토그래피(LSC)F.액체결합으로 이루어진상 크로마토그래피(LBC)G.이온교환 크로마토그래피(IEC)H.겔투과 크로마토그래피(GPC)a.고체에 흡착된액체b.고체 흡착제c.고체 표면에 결합된유기화학 졸d.고체에 흡착된 액체e.고체 흡착제f.고체표면에 결합된 유 기화학 졸g.이온교환 수지h.고체인 중합체의 간 격에 들어있는 액체분해흡착분해/흡착액체 사이의 분배흡착액체 사이의 분배이온교환분배/거름액체(이동상)I.얇은 크로마토그래피(TLC)J.종이 크로마토그래피(PC)i.유리판에 입힌 분말j.거름종이분배/흡착 분배5-1.크로마토그래프의 분류5-2.Rf란?·Rf=A/B(이동율) 상수·B: 원점과 전개 용매가이동한 끝의 거리 cm·A: 각 성분이 이동한SPOT 거리 cm5-3. 얇은 막 크로마토그래피 · 고체-액체 흡착 크로마토그래피· 정지상 : 실리카겔, 이동상 : 전개용매· 아주 적은량의 시료로 분석 가능· 반응 모니터링5-4. . Short p 화학적 절단을 방해한다.②Cleaving the polypeptide chainPolypeptide chain을 단편화하는 데는 몇가지 방법이 사용된다. 이들 방법중의 하나는 특정 amino acid residue에 인접한 peptide chain을 절단하는 1set의 효소와 화학 시약이다.③Sequencing of peptidesPolypeptide chain을 절단하여 생긴 모든 peptide 단편은 Edman법에 의해 따로따로 서열이 결정된다.④Ordering peptide fragments다음에는 단편의 순서를 결정한다.Polypeptide chain의 절단을 위해 처음 사용된 시료와 다른 시료를 사용하여 다른 절단점에서 polypeptide를 절단한다. 이 새로운 조작으로 생긴 단편을 앞에서와 같은 방법으로 서열을 결정한다. 첫 번째 절단으로 얻어진 단편과 두 번째 절단으로 얻어진 단편을 중첩시킴으로써 전체적인 원래의 polypeptide chain의 서열을 결정하고 서열 결정시에 잘못된 부분을 조사하기 위해 비교를 한다. 두 번째 절단법에 의해 모든 peptide간의 연속성을 입증할 수 없으면, 필요한 중첩이 되는 단편을 얻기위해 세 번째 또는 네 번째 절단법을 사용해야 하며 이때는 서로 다른 특이성을 갖는 단백질 분해효소를 이용한다.⑤Locating disulfide bonds서열 결정을 한 후에는 disulfide bond의 위치를 결정한다.Disulfide bond를 분해하지 않은 단백질 시료를 시약을 사용해서 절단하고 그 결과 생긴 peptide를 전기 영동하여, 첫 번째 절단에 의해 생긴 peptide의 원래의 set과 비교하면 원래의 peptide 중의 2개는 소실되고 1개의 새로운 큰 peptide가 나타나게 된다. 2개의 소실된 peptide는 disulfide bond에 의해서 연결된 원래의 polypeptide의 2개의 영역을 나타낸다.6. 시약 및 기자재dipeptide, chromatography paper, ether, n-mino acid standard를 spotting하여 말린다.5) sample이 있는 쪽을 아래 방향으로 해서 paper가 1cm정도 되게 잠기도록 butanol-aceticacid solvent( 부탄올: 아세트산:dH2O=4:1:5)를 포함한 chromatography jar에 chromatography paper를 고정한다. 이때 chromatography jar는 solvent vapor로 미리 equilibration되어 있어야한다.6) jar를 밀봉하고 2시간 이상 동안 용액이 올라가도록 한다.7) paper를 꺼내어 전개액이 전개된 끝을 표시한다.8) chromatography paper을 완전히 건조 시킨 후 후드에서 ninhydrin spray reagent로 살짝 뿌려준다.9) paper를 110℃ oven에서 5분간 말린 후, 나타난 아미노산 spot을 표시한다.10) 각각의 시료에 대하여 전개액이 전개된 거리와 아미노산이 전개된 거리를 측정해 Rf값을 구한다.11) Rf값을 비교해 dipeptide c-terminal amino acid가 무엇인지 밝힌다.(2) priparation of DNP Derivativesweek 1.1) 0.2ml의 part1에서 사용한 것과 같은 unknown dipeptide solutioin(2mg/0.2ml dH2O)을 작은 glass test tube에 취한 후, 402% NaHCO3 0.05ML을 첨가한다.2) 0.4ml의 DNFB solution을 첨가하고 1시간동안 incubatror에서 shaking해준다. 반응이 진행되는 동안 10분마다 pH paper를 이용하여 체크하면서 pH 8-9를 유지할 수 있도록 NaHCO3를 첨가해준다. (total 0.5 ml필요)3) 시간이 되면, 1ml DW와 0.05ML의 NaHCO3를 첨가하고, ether로 3번 extraction해준다. 이때 각층의 색깔을 관찰한다.4) 마지 extraction에서 aqueous layer를 6N HCl을 사용해서 plabelled amino acid standards를 spotting하여 말린다.10) sample이 있는 WHr을 아래 방향으로 해서 paper가 전개액(클로로포름: t-terminal alcohol: glacial acetic acid=7:3:0.3)에 1cm 잠기도록 TLC tank에 고정한다.11) TLC-paper를 꺼내어 전개액이 전개된 끝을 표시한다.12) TLC-paper를 말린후 나타나는 SPOT을 표시한다.13) DNP-labelled amino acid standards와의 Rf 값 비교를 통해 dipeptid N-terminal amino acid가 무엇인지 밝힌다.8. 결과table1. chromatography paper에 의한 아미노산 Rf값시료용매이동거리(cm)시료이동거리(cm)Rf 값sample13.71.00.071/2sample13.80.70.05d-ala13.93.80.27d-ile14.011.20.80d-glu13.90.90.06d-gly13.81.50.11table2. TLC 에 의한 아미노산 Rf 값시료용매이동거리(cm)시료이동거리(cm)Rf 값sample10.82.90.27dw첨가10.82.90.27gly10.71.60.15ala10.73.00.28ile10.66.50.61glu10.53.30.31⇒ dipeptide 의 두 가지 아미노산은, table1의 결과에서 볼 수 있듯이 C-terminal에 있었던 아미노산은 alanine이었고 table2 결과에서 보듯이 N-terminal의 아미노산은 glutamate였다.ether extraction으로 분리한 두 층중 aqueous phase는 chromatography paper에 그리고 ether phase TLC에 spotting을 했으므로 chromatography paper 결과로서는 C-terminal을 그리고 TLC로서는 N-terminal의 아미노산을 알수 잇는 것이다.즉, 처음의 dipeptide 는 glu-ala 였을 것으로 사료된다.9.고찰2주간에 이것은 pH를 8~9를 유지하기 위한 것이다. DNFB는 reagent가 peptide나 단백질의 α-amino group을 nucleophilic attack에 의해 N-terminal derivate를 만들어 낸다. 이반응은 F 원자에 근접한 electron deficient carbon atom을 uncharged amino group이 attack 함으로써 일어나기 때문에 반응액의 pH를 조절해주지 않으면 안되는 것이다. 반응이 진행되는 동안에는 강산인 HF가 생성되므로 NaHCO3를 첨가해서 2,4-dinitrophnol의 생성을 억제한다.그럼 첫 번째 chromatography paper를 이용한 c-terminal의 아미노산을 찾는 실험에 대해 좀 더 구체적인 설명을 하겠다. 첫주에 실험한 것 중에 peptide의 DNP 유도체는 산성에서 가수분해되어 ether extraction에 의해 두가지 층으로 분리가 된다. 즉, 모든 non polar(uncharged) entities는 ether phase로 모든 polar compound는 aqueous phase에 남게된다. 따라서 carboxyl group이 산에 의해 protonation된 N-terminal DNP amino acid는 ether phase에 존재하며, DNP peptide에서 N-terminal에 위치하지 않아 charged amino group을 갖는 아미노산은 polar aqueous phase에 존재하게 된다. N-terminal에 위치하지 않아 charged amino group을 갖는 아미노산는 chromatography paper에 spotting을 함으로써 알 수 있다. 즉 이번 실험에서는 그것이 alanine으로 추정할 수 있다. 그다음에 두 층 중 ether phase는 TLC에 spotting을 하여 알 수 있다. 즉, N-terminal DNP amino acid는 TLC paper의 spotting을 분석에 의하여 무엇이었는지를 알 수 있는 것이다. 이번
    리포트 | 8페이지 | 1,000원 | 등록일 2002.03.09
  • [공학]전기영동
    은 역시 비슷하나, 이 경우 폴리아크릴아미드 겔은 투명하므로 얇은 액체 크로마토그래피(TCL)에서의 반사형 덴시토메터와 유사하게 투과형 덴시토메터를 쉽게 이용할 수 있다.(1
    리포트 | 11페이지 | 1,000원 | 등록일 2007.07.05
  • <일반화학>크로마토그래피 실험8
    의 구실을 하고 다른 용매는 이동상의 구실을 하여 물질을 분리하는데, 이 때 정지상의 지지체에 따라 종이 프로마토그래피, 얇은 크로마토그래피, 분배대롱 크로마토그래피, 역류분배(c ... 시키는 대조실험을 하여야 한다.4.얇은 크로마토그래피얇은 크로마토그래피(thin layer chromatography, ILC)에서는 거름종이 대신에 유리판에 실리카겔, 셀룰로오스 분말 ... 또는 산화알루미늄 등과 같은 지지체의 얇은 을 입힌 것을 쓴다. 따라서 TLC법은 원리상으로는 종이 크로마토그래피와 크게 다를 것이 없다. TLC법은 종이 크로마토그래피에 비해
    리포트 | 12페이지 | 1,000원 | 등록일 2001.05.15
  • [실험레포트]생화학실험:크로마토그래피
    )는 정지상의 구실을 하고 다른 용매는 이동상의 구실을 하여 물질을 분리하는데, 이 때 정지상의 지지체에 따라 종이 크로마토그래피, 얇은 막 크로마토그래피, 분배대롱 크로마토그래피, 역류 ... 1. INTRODUCTION크로마토그래피는 혼합물로부터 그 성분들을 순수하게 분리하거나 확인, 정량 하는데 사용하는 편리한 방법의 하나이다. 이 방법에 의한 물질의 분리는 혼합물 ... 분배계수들로써 여러 종류의 크로마토그래피는 이들 인자가 서로 합하여 작용하게 된다.흡착 크로마토그래피에 있어서는 혼합물의 성분들이 흡착제의 층을 따라 이동하는 동안에, 각 성분
    리포트 | 5페이지 | 1,000원 | 등록일 2002.09.18
  • [생물학]광합성의 관한 모든것
    다. 내부의 얇은 원판모양의 으로 된 주머니 같은 부분을 틸라코이드라 하며, 틸라코이드가 쌓여 있는 부분을 그라나라 한다. 그라나 주위에 스트로마라고 하는 진한 액체가 둘러싸 내 ... 를 이용한 실험과 2차원적인 페이퍼 크로마토그래피 실험으로 복잡한 암반응 과정을 밝혔다. 그 과정을 요약하면 1. 이산화탄소의 환원:엽록체의 스트로마에 들어온 CO2는 CO2 수용 ... 을 띄는 것은 엽록체 내의 엽록소 때문이며, 엽록소는 빛 에너지를 흡수하여 엽록체가 에너지를 만들 수 있게 한다. (c)엽록체의 구조_ 엽록체는 내과 외으로 둘러 쌓여 있
    리포트 | 22페이지 | 3,000원 | 등록일 2007.04.06
  • 단백질 순수분리
    Ⅰ. 서 론세포에는 수많은 종류의 단백질이 함유되어 있다. 단백질의 아미노산 조성이나 배열을 결정하고 성질을 밝혀내는 등 단백질의 연구를 위해서는 먼저 어떤 세포 또는 조직에 있는 다양한 물질로부터 단백질을 분리, 정제하여 순수한 단백질을 얻는 것은 필수 과정이다.단백질의 구조와 기능의 총괄적 생화학적인 묘사는 많은 개개의 단백질의 연구로부터 끌어낼 수 있다. 단백질을 상세하게 연구하려면, 그것들을 세포 중에 많은 여러 가지 단백질로부터 분리하지 않으면 안되고, 또한 그의 성질을 결정하기 위해서는, 몇 가지의 기술을 이용하지 않으면 안 된다. 그 필요한 방법은, 생화학 그 자체만큼이나 오랫동안 생화학의 중심적인 위치를 차지했던 학술분야인 단백질 화학(protein chemistry)으로부터 유래된 것이다. Intracellular protein의 특성을 기술하고, 정제하기 위해서 cell 분쇄의 효과적인 방법은 얻고자 하는 protein에 해로움을 주지 않는 효과적인 방법이 개발되어야 한다. 어떤 종류의 tissue 또는 cell의 분해에 대한 표준 수단은 유용하지만 어떤 경우에는 protein의 yield를 향상시키기 위해 또는 active protein의 재생을 최대화하기 위해 다른 분해방법을 조사할 필요가 있다.최근의 기술은, 단백질의 구조와 기능의 중요한 상관에 대해서 항상 보다 새로운 실험적인 통찰력을 제공하고 있다.Ⅱ. 본 론모든 단백질들을 정제하는 한 가지 간단한 방법은 없다. 한 단백질의 정제에 유용한 방법은 또 다른 단백질의 변성을 가져올 수 있다. 단백질 정제에 있어서는 조잡한 단백질 혼합물에 있는 여러 단백질들의 물리적 및 화학적 성질들에 있어서의 근소한 차이를 이용한다. 이러한 차이점들의 정확한 본질을 미리 알고 있지 못하기 때문에 정제방법은 필연적으로 시행착오를 통해서 알게 된다. 세포에서 한 가지 균일한 단백질을 얻으려면 보통 다음과 같은 많은 방법들을 순차적으로 응용해 보아야 한다.1. 단백질 분류의 원리.① 용해성수용액에 있어서의 용매가 가열되어 환류(reflux)되면 증류액(distillate)은 냉각기에서 응축되어 Chamber안으로 모인다. 골무안의 고체와 증기가 접촉하면서 추출용매가 추출을 하게 된다. 용매가 siphon arm의 꼭대기까지 차면 사이폰의 작용에 의해 용액이 다시 플라스크안으로 떨어진다. 이 과정은 원하는 성분이 효과적으로 제거될 때까지 자동적으로 진행되며 그 결과 추출하고자 하는 성분은 boiling flask에 용매와 함께 모이게 되어 있다. 비등이 계속되고 있는 동안은 이 조작이 반복되지만, 가열을 중단하면 비등석이 효력이 없어져 돌비하는 경우가 있으므로 반드시 새로운 비등석을 넣어야 한다.(2) 침전법.원리침전법은 넓은 의미에서는 결정화도 포함되며 순수하게 정제하는 데 중점을 두는 결정화에 비하여 침전법은 혼합된 상태에서 목적물을 대략 분리하는 방법이다.침전법에는 등전점 침전법, 금속이온 또는 양이온에 의한 침전법 그리고 유기용매 분획침전법 등이 있다. 이들은 용해도 차를 이용한 방법들이다..방법Glunamic acid 등의 등전점 침전법은 침전법의 좋은 예이며 핵산 관련물질 등에서 볼 수 있는 결정성이 나쁜 물질의 정제수단으로서 금속류를 첨가하여 금속염의 침전을 얻어 유효성분의 분리를 가능하게 하는 경우도 있다. Xanthylic acid 의 유리산이나 또 그 Na 염은 용해도가 대단히 높고(500mg/ml 이상, 30℃). 이외에도 glutathione 의 Cu이 석출되고 동시에 용해도도 낮아진다(0.7-1.0mg/ml, 30℃).이외에도 glutathione의 Cu염과 같이 특이적인 난용성 염을 형성시키는 방법도 있다.침전법에 있어서 시료분말의 침강은 분산매체의 상부에서 전 시료를 한꺼번에 침전시키는 일제침전법과 전시료를 균일하게 분산시켜서 침전시키는 분산침전법이 있다. 전자는 해석이 간단하지만 특수한 경우를 제외하고는 실험상 어려움이 많다. 따라서 침전 분석장치의 거의 전부가 분산침전에 따르고 있다. 이 두 가지 침전법에는 어느 침강거리 H이상, 또투과성은 통과하지 못하므로 그 쎌에 남아 있게된다. 한편, 음이온은 양극쪽으로 이동하면서 음이온투과성을 만나면 통과하여 다음 쎌로 이동하게 되고 양이온투과성을 만나면 통과하지 못하고 그 쎌에 남아 있게된다. 그리하여 한 쎌에서는 양이온과 음이온이 계속 축적되고, 이웃한 다른 쎌에서는 양이온과 음이온이 계속 빠져나가게 되는 것이다.2 확산 투석 (Diffusion Dialysis)확산투석법은 특수한 음이온선택투과성(anion)을 사용하여 쎌(Cell)을 따라 흐르는 용액의 농도차를 구동력으로 하여 산(Acid)을 투과시키는 것으로써 산(Acid)과 염(Salt)을 분리해내는 방법이다.이러한 방법으로 외부에서 전기나 압력과 같은 에너지를 공급하지 않고도 염산, 황산, 질산, 불산 등을 효과적으로 회수할 수 있다.확산투석법의 조작은 수직한 Anion을 따라 원액을 아래에서 위로 공급하고 인접한 쎌에는 물을 위에서 아래로 공급하여 원액중의 산이 물 쪽으로 확산되어 나가는 것이다.3 Water SplittingWater Splitting은 직류전류를 구동력으로 하여 산(Acid)과 염기(Base)를 만들어 내는 것으로서 전기 투석과 비슷한 원리이며, 물을 분리해 낼수 있는 Bipolar 을 이용하여 염용액(Salt Solution)으로부터 약품의 첨가없이 산과 염기를 만들어 낼 수 있다.(5) 칼럼크로마토그래피.원리Column chromatography는 고체인 고정상(stationary phase)이 고체 표면의 선택적인 흡착에 의해서 고체상을 통과하는 액체의 각 성분들을 분리하는데, 이 원리를 이용하여서 각각의 성분을 분리하는 것이다.칼럼크로마토그래피(column chromatography)는 액체상과 고체상 사이에서 물질을 분리한다. 그래서 solid-liquid adsorption chromatography의 한 종류로 분류되기도 한다. 원통형의 유리관에 충진제를 채우고 분리할 혼합물을 칼럼 중에 흘려서 혼합물 중의 각 물질의 충진제에 대한 상호작용분리가 일어나며, 분리 과정 중에서 시료와 동일한 양의 용매가, 시료가 고정상과 상호 작용하는 것을 치환하는 방식으로 분리가 일어난다. 반면, 알루미나를 고정상으로 사용하면 알루미늄 성분과 시료 사이의 전자적인 친화력의 차이에 의해서 시료의 분리가 일어난다.3겔 여과 크로마토그래피(gel filtration chromatography)투석과 마찬가지로 분자를 크기에 따라 분획하는 방법으로 가교한 dextron gel, polyacrylamide gel, agarose gel 등을 작은 입자상으로 가공한 것을 충진제로 이용한다. 이 고분자 gel의 입자는 다수의 매우 작은 체(sieve) 구멍이 있는 작은 공과 같아서 이것을 채운 칼럼에 여러 가지 크기의 분자량을 가진 단백질 혼합물을 가해서 용출시키면 체 구멍보다 큰 지름을 가진 단백질 분자는 확산하지 않고 그대로 칼럼에서 유출하고 체 구멍을 통과하는 작은 단백질 분자는 충진제 중에 확산하면서 칼럼을 통과하므로 천천히 유출된다. 그러므로 분자의 크기에 따라 단백질을 분획할 수 있으며 이러한 겔 여과 칼럼을 분자체(molecular sieve)라 한다.쉽게 말하면, 칼럼은 선택된 크기의 작은 구멍을 가지고 있는 작은 가교 중합체로 채워져 있다. 큰 단백질은 작은 단백질보다도 칼럼을 빨리 이동한다. 그 이유는 큰 분자는 비드(beads)의 작은 구멍 안으로 들어가기에는 너무 크기 때문에, 칼럼을 통과하는 사이에 보다 직접적인 루트를 취하기 때문이다. 보다 작은 단백질은 작은 구멍에 들어가고, 그들은 칼럼을 통과하는 사이에 복잡한 통로를 거치므로 속도가 느리게 된다.또한 겔 여과 칼럼 크로마토그래피로 분자량을 알고 있는 몇 가지의 단백질과 함께 분자량을 알고 있는 몇 가지의 단백질과 함께 분자량을 모르는 단백질을 용출시키고 그 결과를 도표로 작성하면 분자량을 확인할 수 있다.4 친화성크로마토그래피( Affinity Chromatography )친화 크로마토그래피(affinity chromatography)는 단백질이이온세기를 변화시킴으로써 이루어진다. 친화성 크로마토그래피에서 리간드와 용질분자의 상호작용은 효소와 기질 또는 항원과 항체의 상호작용처럼 매우 특이적이다. 즉, 효소저해제 또는 기질은 혼합물로부터 특별한 효소를 분리하는 데 리간드로 사용될 수 있다. 단일군 항체(MAb)는 친화성 크로마토그래피에 의해 특별한 항원분자를 분리하는 데 리간드로서 사용될 수 있다.이 정제방법은 대상단백질의 생물학적 특이성에 의존하므로 매우 효율적인 과정이며, 한 단계에서 단백질이 수천 배 정제될 수 있다.5 분배 크로마토그래피분배 크로마토그래피는 가장 많이 사용되는 크로마토그래피 방법이다.분배 크로마토그래피는 다시 크게 두 개의 범주로 나눌 수 있는데, 고정상이 극성이고 이동상이 비극성인 순상 크로마토그래피(Normal Phase)와, 반대로 고정상이 비극성이고 이동상이 극성인 역상 크로마토그래피(Reverse Phase)로 구분할 수 있다.순상 크로마토그래피에서 고성상으로 사용되는 물질의 작용기는 Nitrile, Diol, Amino 등의 극성 작용기로 이루어져 있고, 역상 크로마토그래피의 작용기는 탄소수가 8개 또는 18개인 비극성 체인으로 이루어져 있습니다.전통적인 분배 크로마토그래피는, 먼저 불활성의 지지체에 고정상으로 사용할 액체로 얇은 을 만든다. 이 이 고정상으로 작용하고, 시료 성분은 이동상으로 사용되는 용매와 고정상으로 사용되는 사이에서 분배 계수의 차이로 인해 농도의 차이가 일어나게 된다. 이처럼 시료 성분은 끊임없이 두 개의 상 사이를 왕복하면서 컬럼 내를 이동하게 되고, 마침내 분리가 일어난다.이러한 전통적인 분배 크로마토그래피의 문제점은 고정상으로 사용되는 이 쉽게 손상되어 컬럼을 장기간 사용할 수 없고, 재현성있는 결과를 얻기가 힘들다는 점이다. 그래서, 이러한 고정상 의 단점을 보완 ... 그래피가 개발되었다.(6) 전기영동크로마토그래피 뿐만 아니라 또 다른 중요한 방법이 단백질의 분. ... 상 크로마토
    리포트 | 11페이지 | 1,000원 | 등록일 2001.10.19
  • [유전공학] 동물유전공학 및 실험
    적인 고정(fixing)과정이 요구된다. 셀룰로오스-아세테이트 은 강하지 않기 때문에 마르면 부서지기 쉽고 젖으면 찢어지기 쉽다. 따라서 얇은 액체 크로마토그래피에서와 같이 판 ... 에 서로 다른 pH완충액을 사용하거나 또는 한 방향으로는 종이 크로마토그래피를 사용하고 다른 방향으로는 종이 전기영동을 사용하는 방법도 있다. 이때 각 구성성분은 분무 시약으로, 예 ... membrane)들은 얇은 전기영동 기법에서 종이 대신에 지지 물질로 많이 이용되고 있다. 의 동질성을 향상시킴으로써 분리력을 개선시킬 수 있으며 나아가 감도를 향상시킬 수
    리포트 | 9페이지 | 1,000원 | 등록일 2003.09.24
  • [일반화학실험]크로마토그래피
    크로마토그래피를 이용했다. 처음에는 실리카겔이나 알루미나 같이 극성이 큰 고체 표면에 물 같이 극성이 큰 액체 을 입힌 정지상 과 극성이 작은 용액을 이동상으로 사용하는 정상 액체 ... 크로마토그래피(normal phase liquid chromatography) 방법이 개발되었다. 그러나 이 실험에서는 사용하는 얇은크로마토그래피(thin layer c ... hromatography, TLC)를 이용해서 색소를 분리 하는 실험을 한다. 얇은크로마토그래피(TLC)는 고체-액체 흡착 크로마토그래피의한 형태다. TLC에서는 유리판이나 플라스틱
    리포트 | 11페이지 | 1,000원 | 등록일 2001.05.26
  • 크로마토그래피에의한 식물색소 분리
    를 확인 할 수는 없다. 미지시료를 확인하기 위해서는 반드시 이미 확인된 같은 계열의 화합물을 동시에 전개시키는 대조실험을 하여야 한다.D. 얇은 크로마토그래피얇은 크로마토그래피(thin ... 크로마토그래피에 의한 식물 색소의 분리실험 결과 및 토의(1) 전개율:Rf= 성분 물질의 이동 거리용매가 이동한 거리크산토필의 전개율=카로틴=엽록소b=엽록소a=(2) 각 색소 ... 다고 한다. 이 원인은 크로마토그래피의 원리에서 찾아볼 수가 있다. ☞크로마토그래피의 원리를 한 마디로 요약하자면 “분배 평형”의 원리라 말할 수 있다. 예를 들어 무극성 분자 M
    리포트 | 9페이지 | 1,000원 | 등록일 2001.06.05
  • [공업화학] 환원반응
    된다. 흡착제는 가끔 가열해서 활성화시키지 않고 사용되기도 한다. 그때는 흡착되어 있는 물이 정지상으로 작용한다.얇은 상태의 액체 정지상을 액-액 분배 크로마토그래피용으로 만들 수 ... 있다. 이 은 보통 물이며, 칼럼 크로마토그래피와 같이 실리카겔이나 규조토와 같은 물질에 유지되어 있다. 실리카겔이나 규조토의 표면을 실라놀화 하여 무극성인 메틸기로 변화 ... 알콜을 제조하고 목적물을 분리 정제한다.5. 실험 기구 및 장치● 각종 초자: 플라스크, 비이커, 피펫, 분액 깔대기, 크로마토그래피용 컬 럼 등...● 분석 기기: TLC, UV
    리포트 | 14페이지 | 1,000원 | 등록일 2002.05.26
  • [나노] Nano Material
    성, 고수명 소형 및 경량화 가능 탄성을 지닌 얇은 의 형태로 가능 다양한 용도에 맞도록 출력 전압 조절 가능 -응용 범위 자동차 배터리, 충전용 건전지, 노트북 컴퓨터 등의 소형 ... 로 합성해내는 방법으로써 비교적 최근에 알려진 방법으로 한 개의 분자 안에 2종류 이상의 다른 기능기를 가질 수 있는 장점이 있다.Dendrimer의 응용분야크로마토그래피 ... Chiral 구조를 표면에 가지고 있는 dendrimer와 고분자 물질을 크로마토그래피의 column에 사용하였을 경우 chiral 물질을 분리 가능의약품 보조제 많은 기능기 가짐 → 넓
    리포트 | 26페이지 | 1,500원 | 등록일 2004.06.21
  • [생명공학] 단백질 연속 분리방법
    만찢어지기 쉽다. 따라서 얇은 액체 크로마토그래피에서와 같이 판에 지지 물질을 부착하는 얇은 기법이 사용된다. 유리나 플라스틱 위에 셀룰로오스를 수평으로 놓고 전극을 담 ... 단백질 연속 분리 방법(Electrophoresis)단백질을 연속적으로 분리하는 기법은 몇 가지가 있다. 크로마토그래피나 filtration이 대표적이라 할 수 있 ... 들의 이동이 방해를 받지 않아야 한다. 실제적으로 사용되는 겔은 화학적인 반응을 하므로 여러 기법에서는 시스템의 분리력을 향상시키기 위해 겔의 크로마토그래피 특성들을 이용하고 있
    리포트 | 8페이지 | 1,000원 | 등록일 2002.07.18
  • [화공기초실험] 청량음료중의 인산의 정량
    반드시 발색을 시켜야 하는 번거로움이 있다.2 얇은 막 크로마토그래피TLC는 종이 크로마토그래피의 다소 보완한 것으로 분리된 각 성분의 회수가 비교적 용이하며, 분리된 성분의 위치 ... 제조된 플라스틱 표면에 셀룰로오스, 실리카켈 및 alumina같은 흡착제를 입혀 사용하며 PC처럼 값으로 확인 비교한다.3 관 크로마토그래피크로마토그래피(column c ... (retention time)"이나 "머무른 부피(retention volume)"로 비교 확인한다. GC나 HPLC등은 모두 이 관 크로마토그래피를 개선한 기계화된 방법이다.4 기체
    리포트 | 29페이지 | 1,500원 | 등록일 2003.03.08
  • [화학실험] 크로마토그래피 실험보고서
    )는 정지상의 구실을 하고 다른 용매는 이동상의 구실을 하여 물질을 분리하는데, 이 때 정지상의 지지체에 따라 종이 크로마토그래피, 얇은 막 크로마토그래피, 분배대롱 크로마토그래피, 역류 ... 1. INTRODUCTION크로마토그래피는 혼합물로부터 그 성분들을 순수하게 분리하거나 확인, 정량 하는데 사용하는 편리한 방법의 하나이다. 이 방법에 의한 물질의 분리는 혼합물 ... 분배계수들로써 여러 종류의 크로마토그래피는 이들 인자가 서로 합하여 작용하게 된다.흡착 크로마토그래피에 있어서는 혼합물의 성분들이 흡착제의 층을 따라 이동하는 동안에, 각 성분
    리포트 | 7페이지 | 1,000원 | 등록일 2001.11.27
  • 크로마토그래픽
    크로마토그래피실험일자 : 1999년 06월 09일보고일자 : 1999년 06월 15일1조 : 정재필,강상호,임언섭,진동우1. 실험목적본 실험에서는 얇은 막 크로마토그래피 방법 ... 다.Thin Layer Chromatography얇은 크로마토그래피는 실리카(silica)나 알루미나(alumina)와 같은 고체 분말의 얇은 을 유리판에 입힌 후 용매 ... 을 익히고,이 방법을 써서 물감(dye) 혼합물을 분리하려고 한다.2. 실험의 원리(이론)크로마토그래피의 기술에는 여러 가지 방법이 있으나 이들은 모두 상분포(phase-distrib
    리포트 | 7페이지 | 1,000원 | 등록일 2000.10.21
  • [기기분석학] 기체크로마토그래피
    Gas Chromatography (GC)기체 크로마토그래피1. 서론크로마토그래피는 1906년 러시아의 식물학자인 믹겔 스위트가 탄산칼슘을 채운 원통형의 관에 석유 에테르를 통과 ... 시켜 식물의 잎에 들어 있는 색소를 분리한 것이 처음이었다.크로마토그래피는 모든 과학 분야에서 널리 이용되고 있는 분석 방법으로서 소량의 혼합물을 분리하거나 많은 종류로 이루어진 ... 혼합물을 분리하는 데 사용하고 있다.관 크로마토그래피는 금세기 초 구 소련의 식물학자인 미하일 츠베트(Mikhail Tswett)라는 사 람에 의하여 발명되었다.그는 엽록소(c
    리포트 | 5페이지 | 1,000원 | 등록일 2001.11.22
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