효소 반응속도론(enzyme kinetics)

소개

효소 반응 속도론에 관한 보고서 입니다.
미카엘리스 멘텐식부터 효소와 기질의 반응에 관한 식들의 정리가 있습니다.

목차

••Enzyme
•• Enzyme kinetics equation
••전분분해 효소
••DNS method
결과 보고서
토의

본문내용

••Enzyme
생체 촉매인 Enzyme은 화학변환의 양식을 결정하는 훌륭한 분자 장치이다. 또한 효소는 한 형태의 에너지를 또 다른 형태로 변환하는 것을 매개한다. 효소의 가장 두드러진 특성은 catalytic power와 specificity 이다. 촉매작용은 active site라고 부르는 효소의 특수한 자리에서 일어난다. 거의 모든 효소들은 단백질인데 단백질은 다양한 화학반응들을 효과적으로 촉매 한다. 그 이유는 단백질들이 매우 광범한 분자들을 특이하게 결합할 수 있기 때문이다. 분자간에 작용하는 모든 종류의 힘들을 총동원하여, 효소들은 가장 적합한 위치에다 기질들을 갖다 놓는데 이것은 화학결합의 형성과 분해를 위한 시초이다. 효소는 반응경로에서 에너지를 가장 많이 가진 화학정인 전이상태를 안정시킴으로써 반응들을 촉매 하는 것이다. 전이상태를 선택적으로 안정시킴으로써 효소는 가증한 몇 가지 화학반응들 중에서 실제로 어느 것이 일어날 것인지를 결정한다.
( Jeremy M. Berg, 박인원 역, 제 5판, ㈜서울외국서적)

••Enzyme kinetics - Michaelis-Menten equation에 대한 정리와 함께
효소들의 주된 기능은 생물의 요구에 맞도록 반응속도를 증진하는 것이다. 많은 효소들의 경우, 촉매작용의 속도 V0 는 아래 그림과 같이 기질의 농도[S]에 따라 변한다.
V0 는 1초마다 형성되는 생성물의 몰수로 정의 한다.

촉매작용의 속도는 기질 농도가 증가함에 따라 정비례하다가 다음에 평평하게 되기 시작하고 기질의 농도가 더 커지면 최대값에 접근한다. 위 그래프에서 보면 효소의 고정된 농도에서, [S]가 작을 때 VO는[S]에 정비례하지만 [S]가 클 때는 [S]에 거의 무관하다. 다음의 경로에 의해서 S를 P로 촉매 하는 효소를 보면,

1913년에 Leonor Michaelis와 Maud Menten은 이 반응과정의 특성들을 설명하기 위하여 간단한 모형을 제안하였다. 이 모형에서 촉매작용에서는 특이한 ES 복합체가 필수 중간물질이라는 것이다. 이 모형은 많은 효소들의 반응 속도론적 성질들을 설명할 수 있는 가장 간단한 것이며, 식으로 나타내면 위와 같다.

참고자료

· Jeremy M. Berg, 박인원 역, 제 5판, ㈜서울외국서적
· 전홍기, 효소학, 세문사