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단백질 정량

단백질 정량에 대한 예비레포트입니다.
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최초등록일 2023.04.27 최종저작일 2021.04
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단백질 정량
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    소개

    단백질 정량에 대한 예비레포트입니다.

    목차

    1. 제목
    2. 일시
    3. 목적
    4. 원리 및 방법
    5. 참고문헌

    본문내용

    단백질을 주로 하는 질소 화합물의 습식 질소 정량법의 하나이다. 이래 다수의 개량 법, 변법이 있지만, 이용하는 시료의 양에 의해 매크로, 세미미크로, 미크로의 3종류 켈달법이 이용되고 있다. 시료에 수은, 산화수은(Ⅱ), 황산구리 등의 분해 촉진제를 첨가, 황산, 황산칼륨 또는 황산, 발연 황산의 혼합액과 가열 분해하여 검사 물체의 질소를 황산암모늄으로 만들 고, 이어서 분해액을 알칼리성으로 해서 유리한 암모니아를 증류하여 일정량의 황산 또는 염산 용액 중에 포집한 후, 과잉의 산을 알칼리로 적정하든가 또는 포집액으로 서 붕산 용액을 이용, 메틸 레드를 지시약으로 하여 황산으로 적정해서 암모니아의 양 즉 질소량을 구할 수 있다. 이 방법에 따르면 단백성 질소, 암모니아성 질소, 산아미드 질소, 이미노산질소, 구 아니딘질소, 푸린염기질소도 정량할 수 있지만, 질산염, 아질산염, 니트로, 니트로소, 아조, 디아조, 히드라조, 히드라진 화합물, 피리딘 유도체는 전 질소를 정량할 수 없 다.

    참고자료

    · 김도형(Kim, Do Hyung), 김정수(Kim, Jeongsu), 박상수(Park, Sangsoo). “일회용 멸균 주사기의 자외선 흡광도 시험.” 표준인증안전학회지. 10(1): 39-46. (2020) pp. 39-42.
    · 김미리, 최보희, 김현정, 조은비, 최현아, 홍정일. “단백질 정량 발색반응에 미치는 Zinc Protoporphyrin의 영향.” 자연과학연구논문집 VOL.24 NO.- (2012) pp. 58-59.
    · 전현숙. “단백질 정량을 위한 형광 염료의 합성과 특성에 대한 연구.” VOL.- NO.- (2004) pp. 7.
    · 황선혜, 구민선, 조새롬, 조용선. “식품 중 조단백질 정량을 위한 켈달법과 듀마스법 비교 연구.” 분석과학 33.3 (2020): 143-150. pp. 144.
    · 강영희, “뷰렛반응”, 『생명과학대사전』, 2014, https://terms.naver.com/entry.naver?docId=2311512&cid=60227&categoryId=60227. (2021. 04. 20.)
    · 대한간호학회, “뷰렛법”, 『간호학대사전』, 1996, https://terms.naver.com/entry.naver?docId=492603&cid=60408&categoryId=55558. (2021. 04. 20.)
    · 세화 편집부, “켈달법”, 『화학대사전』, 2001, https://terms.naver.com/entry.naver?docId=427907&cid=60261&categoryId=60261. (2021. 04. 20.)
    · 한국식품과학회, “뷰레트 반응”, 『식품과학기술대사전』, 2008, https://terms.naver.com/entry.naver?docId=294069&cid=60262&categoryId=60262. (2021. 04. 20.)

  • AI와 토픽 톺아보기

    • 1. Biuret method
      The Biuret method is a widely used colorimetric assay for the quantitative determination of proteins. It relies on the formation of a purple-colored complex when peptide bonds in proteins react with copper(II) ions in an alkaline solution. The intensity of the color is proportional to the protein concentration, allowing for accurate measurement. The Biuret method is simple, relatively inexpensive, and can be used with a wide range of protein samples. However, it has some limitations, such as the requirement for a relatively high protein concentration and the potential for interference from certain compounds. Overall, the Biuret method remains a valuable tool in protein analysis and is commonly used in various fields, including biochemistry, molecular biology, and clinical diagnostics.
    • 2. Ultraviolet Absorption Method
      The Ultraviolet Absorption Method is a spectrophotometric technique used to quantify the concentration of proteins in a sample. It relies on the fact that aromatic amino acids, such as tryptophan, tyrosine, and phenylalanine, absorb UV light at specific wavelengths. By measuring the absorbance of a protein solution at 280 nm, the concentration of the protein can be determined using the Beer-Lambert law. This method is advantageous as it is rapid, non-destructive, and does not require the addition of reagents. It is particularly useful for proteins that do not contain many aromatic amino acids or for samples with interfering compounds that may affect other protein quantification methods. However, the Ultraviolet Absorption Method can be influenced by the specific amino acid composition of the protein, and it may not be suitable for all protein types. Overall, it remains a valuable tool in protein analysis, especially when sample purity and integrity are critical.
    • 3. Lowry Method
      The Lowry method is a widely used colorimetric assay for the quantitative determination of protein concentration. It involves a two-step reaction: first, the proteins in the sample react with copper(II) ions in an alkaline solution, and then the reduced copper(I) ions react with the Folin-Ciocalteu reagent, producing a blue-colored complex. The intensity of the color is proportional to the protein concentration, allowing for accurate measurement. The Lowry method is known for its high sensitivity, making it suitable for the analysis of low-concentration protein samples. It is also relatively simple to perform and can be adapted to a wide range of protein types. However, the method can be susceptible to interference from certain compounds, and the color development can be influenced by the specific amino acid composition of the proteins. Despite these limitations, the Lowry method remains a widely used and reliable technique in protein quantification, particularly in biochemistry, cell biology, and clinical applications.
    • 4. Bradford Method
      The Bradford method is a colorimetric assay used to quantify the concentration of proteins in a sample. It is based on the binding of the dye Coomassie Brilliant Blue G-250 to proteins, which results in a color change from brown to blue. The intensity of the blue color is proportional to the protein concentration, allowing for accurate measurement. The Bradford method is known for its speed, simplicity, and sensitivity, making it a popular choice for protein quantification in various fields, such as biochemistry, molecular biology, and clinical diagnostics. It is particularly useful for analyzing protein samples with low concentrations and can be adapted to a wide range of protein types. However, the method can be influenced by the specific amino acid composition of the proteins, and certain compounds may interfere with the color development. Despite these limitations, the Bradford method remains a valuable tool in protein analysis due to its reliability, reproducibility, and ease of use.
    • 5. Bicinchoninic Acid Method (BCA)
      The Bicinchoninic Acid (BCA) method is a colorimetric assay used to quantify the concentration of proteins in a sample. It is based on the reduction of copper(II) ions to copper(I) ions by proteins in an alkaline environment, followed by the chelation of the copper(I) ions by bicinchoninic acid, resulting in a purple-colored complex. The intensity of the color is proportional to the protein concentration, allowing for accurate measurement. The BCA method is known for its high sensitivity, wide linear range, and tolerance to various interfering substances, making it a versatile and widely used technique in protein analysis. It is particularly useful for analyzing protein samples with low concentrations and can be adapted to a wide range of protein types. Additionally, the BCA method is relatively simple to perform and can be easily automated, making it a popular choice in both research and clinical settings. While the method may be influenced by the specific amino acid composition of the proteins, it remains a reliable and robust tool in the quantification of proteins.
    • 6. Kjeldahl method
      The Kjeldahl method is a widely used analytical technique for the determination of total nitrogen content in a sample, which can then be used to estimate the protein concentration. The method involves the digestion of the sample in concentrated sulfuric acid, followed by the conversion of organic nitrogen to ammonium sulfate. The ammonium ions are then distilled and titrated to determine the nitrogen content. The Kjeldahl method is considered a reliable and accurate technique for protein quantification, as it directly measures the nitrogen content, which is a key component of proteins. It is particularly useful for samples with high protein content and can be applied to a wide range of sample types, including food, feed, and environmental samples. However, the Kjeldahl method can be time-consuming, requires specialized equipment, and may not be suitable for samples with low protein content or complex matrices. Despite these limitations, the Kjeldahl method remains a standard and widely accepted technique in protein analysis, especially in fields such as food science, agriculture, and environmental monitoring.

  • 자료후기

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      단백질 정량을 위한 다양한 방법들의 특징을 잘 정리하고 있어 실험을 계획할 때 적절한 방법을 선택하는 데 도움이 될 것으로 보인다.

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