Stryer 생화학 2단원 -아미노산순서와 구조 요약본

목차

없음

본문내용

<단백질의 구조>
1차 구조 : 아미노산 배열 순서
2차 구조 : 펩티드 사슬이 수소결합에 의해 나선, 병풍, 역회전, 고리 등의 구조를 이룸
아미노산 순서에서 바로 가까이에 있는 아미노산 잔기들의 공간 배열
규칙성 가지는 것 : 알파나선, 베타판
3차 구조 : 펩티드 사슬이 아미노산 잔기의 곁사슬의 이황화 결합 등을 이루어 꺾어진 구조
아미노산 순서에서 멀리 떨어져 있는 아미노산 잔기들의 공간 배열 & 이황화결합
4차 구조 : 3차 구조의 폴리펩티드가 여러 개 모인 구조
폴리펩티드(소단위체)들의 공간 배열과 그들 사이의 상호 작용

<중 략>

*국부의 아미노산 순서가 완벽히 2차구조를 결정짓지는 않으나 선호하는 경향은 존재.
- 발린, 트레오닌, 이소류신 : 베타탄소의 입체충돌이 커 알파나선x
하지만 베타판에서는 주사슬들의 면에서 곁사슬이 튀어나오므로 입체충돌 적음. 베타판 o
- 세린, 아스파르트산, 아스파라긴 : 주사슬쪽 곁사슬들에 수소결합 주개와 받개 존재
-> 주사슬의 CO,NH와 경쟁. 알파나선 파괴 경향. 알파나선 x
- 프롤린 : NH기가 없음. 프롤린의 고리구조는 파이값을 60도 가까이로 제한.
-> 알파나선, 베타가닥 둘 다 파괴. 회전구조에 많음.
- 글리신 : 소수성부분이 작아 나선형성에 알맞지 않음. 회전부분에 많음.
*알라닌, 글루탐산, 루신, 메티오닌 : 알파나선에 많음
*같은 아미노산 서열임에도 삼차상호작용들(멀리 떨어진 잔기들 사이의 상호작용들)에 의해 이차구조가 달라질 수 있다.

<중 략>

- 아밀로이드 원섬유(플라크) : 축적되면 알츠하이머, 파킨슨, 헌팅턴, 프리온성 질환 유발
-> 아밀로이드 증
- 아밀로이드 증 : 정상적으로 용해되는 베타판들이 불용성 원섬유(플라크)로 전환됨
정확하게 접힌 단백질은 부정확한 형태보다 안정하지만, 부정확한 형태는 집합체를 형성하여 정확한 형태를 부정확한 형태로 끌어당긴다.

참고자료

· 없음