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"크로마토그래피" 검색결과 4,781-4,800 / 5,036건

내몸을 구성하는 생체 고분자

내몸을 구성하는 생체고분자는...생체 내 물질의 대부분은 유기물이며, 이들 유기물의 특성에 따라 세포의 특성이 좌우된다. 이들 중 몇 가지는 고분자라 불리우는 매우 큰 분자인데, 고분자는 단량체(monomer)라 불리우는 작은 유기물 분자들이 축합반응에 의하여 길게 연결된 중합체(polymer)이다. 중합체는 가수분해 반응에 의하여 단량체로 분해된다.생체고분자(biopolymer)는 생체를 구성하고 있는 고분자 물질의 총칭으로 단백질(구 모양·섬유모양), 핵산(DNA·RNA), 다당류(녹말·섬유소)와 복합지질이 이에 포함되며 핵산은 유전정보의 역할을 가지며 단백질은 효소나 생체구성 성분의 기능을 하고 다당류는 세포물질, 에너지 저장원으로써의 기능을 가지고 있다.*단백질*단백질은 어떤 L-α-아미노산의 카르복시기와 다른 L-α-아미노산의 아미노기가 탈수축합하여 만들어지는 peptide 결합으로 L-α-아미노산 잔기가 다수 연결된 것이다. 그러므로 polypeptide를 가수분해하면 이것을 구성하고 있는 각종의 L-α-아미노산이 생성된다1. 단백질의 종류단백질은 기능, 분자량, 형태에 따라 분류될 수 있으며 일반적으로는 화학적 조성이나 용해도에 따라 단순단백질, 복합단백질 및 유도단백질로 분류한다.◎ 단순단백질가수분해하면 L-α-아미노산만 생성되는 단백질을 말하며 여러 가지 용매에 대한 용해도에 따라 다음과 같이 분류한다.Albumin : 물에 녹고 열에 의하여 응고되는 단백질로 동식물 세포 및 체액에 존재한다. Serum albumin(혈청), α-lactalbumin(우유), ovalbumin(난백), myogen(근육), leucosin(밀), ricin(피마자), legumelin(두류) 등이 여기에 속한다.Globulin : 물에 녹지 않고 묽은 염류용액에 녹는 단백질이며 대부분이 열에 의하여 응고된다. 동식물 세포 및 체액에 존재하며 serum globulin(혈청), β-lactoglobulin(우유), lysozyme(난백), edestin(대마),inine을 다량 함유하며 동물의 체세포핵이나 정자핵 중에서 DNA와 복합체를 형성하고 있는 nucleohistone과 hemoglobin을 구성하는 globin 등이 있다.Protamine : histone과 마찬가지로 물, 묽은 염류용액, 묽은 산에 녹으며 열에 의하여 응고되지 않는다. 이것은 arginine이나 cysteine을 많이 함유하고 어류의 정자핵 중에서 DNA와 결합하여 존재한다. 어류 이외에서는 거의 발견되지 않으며 clupeine(청어), salmine(연어), scombrine(고등어), sturine(철갑상어) 등이 있다.◎ 복합단백질단순단백질과 보조인자(cofactor)가 결합하고 있는 단백질로 그 보조인자의 종류에 따라 분류된다.핵단백질(nucleoprotein) : DNA와 단백질의 복합체인 deoxyribonucleoprotein으로는 진핵세포의 체세포염색체에 함유된 nucleohistone, 어류의 정자핵에 함유된 nucleoprotamine, λ phage나 ψX174 phage 등의 capsid 단백질이 있다. RNA와 단백질의 복합체인 ribonucleoprotein으로는 ribosome 단백질, RNA를 genome으로 하는 virus(담배모자이크바이러스, RNA phage)의 subunit 단백질 등이 있다.인단백질(phosphoprotein) : 단백질에 인산이 ester 형태로 함유되어 있는 것으로 α-, β-, γ-casein(우유), vitellin(난황), phosvitin(난황) 등이 있다.리포단백질(lipoprotein) : lipoid(지방산과 그 유도체, 특히 lecithin, cephalin 등의 인지질)와 단백질의 복합체이며 thromboplastin, α1-, β1-lipoprotein(혈청), lipovitellin(난황), lipovitellenin(난황) 등이 있다.금속단백질(metalloprotein) : 금속이 직접 단백질과 결합한 것으로 heme을 함유하는 것도 있다. 철단백질에 속하는 질을 물리적 또는 화학적으로 처리하여 얻어진 단백질이다.일차 유도단백질 : 천연단백질이 약간 변성된 것으로 기본구조는 대부분 그대로이고 성질은 약간 변화하며 gelatin, protean, metaprotein, 응고단백질 등이 있다.Gelatin은 collagen을 물과 끓여 얻을 수 있으며 collagen의 삼중나선구조가 융해한 것으로 온수에만 녹는다. Protean은 주로 globulin이 변성된 것으로 물에 불용이며 edestan이나 myosan 등이 있다. Metaprotein은 globulin이나 albumin에 묽은 산 또는 묽은 알칼리를 처리하여 변성시킨 것으로 묽은 산, 묽은 알칼리에 녹는다. 응고단백질은 열, 자외선, 기계적인 교반, 알코올 등에 의해 변성된 것으로 물, 염류용액, 묽은 산, 묽은 알칼리에 녹지 않는다.이차 유도단백질 : 천연단백질의 가수분해물을 말하며 일차 유도단백질을 거쳐서 더욱 가수분해가 진행된 것으로 일차 및 이차 proteose, peptone, peptide 등이 있다. 일차 proteose는 물에 녹고 열에 의해 응고하지 않는다. 황산암모늄 반포화로 침전한다. 이차 proteose는 물에 녹고 열에 의해 응고하지 않으며 황산암모늄 포화로 침전한다.Peptone은 황산암모늄 포화로 침전하지 않으며 콜로이드성도 나타나지 않는다. 이것은 주로 우유 casein, 수육(獸肉), 대두단백질 등을 pepsin, trypsin, papain 등의 효소로 가수분해하거나 산으로 부분적 가수분해시킨 건조분말로 oligopeptide, 아미노산이 주성분이며 미생물 배양의 질소원으로 이용된다. 산가수분해물에는 tryptophan이 분해되어 존재하지 않고 casein peptone에는 함황아미노산이 적다.2. 단백질의 구조1차구조Polypeptide의 아미노산 배열순서와 disulfide 결합 등의 공유결합 위치를 나타낸 구조를 말한다. 그림 3.6에 난백 lysozyme의 1차구조를 모식적으로 나타내었다. Lysozyme 분자는 129 것은 cyanogen bromide(Br-CN)에 의한 methionyl 결합의 절단이다. 산성조건하에서 Br-CN을 methionyl 결합에 반응시키면 methionine 잔기의 황원자가 시안화 되어 methylthiocyanide가 유리되고 iminolactone bromide가 생성되며 이것은 쉽게 가수분해되어 homoserine lactone이 된다. 그러므로 methionine 잔기를 가진 단백질을 cyanogen bromide로 처리하면 methionine 잔기는 homoserine 잔기로 되어 말단에 남게 된다.Trypsin, chymotrypsin, pepsin, papain, subtilysin 등의 protease도 단백질을 oligopeptide로 분해하는데 이용된다. 이들 효소의 가수분해 위치는 각 효소의 특이성에 따라 비교적 일정하므로 고분자의 단백질을 일정한 말단 아미노산 잔기를 가지는 peptide로 분해할 수 있다N-말단 결정법일반적으로 polypeptide 중의 아미노산 배열은 말단에서 결정한다. 다음에 N-말단 결정법을 설명한다.FDNB법(1-fluoro-2,4-dinitrobenzene)은 1945년 Sanger가 개발한 가장 고전적인 방법이다. 1-Fluoro-2,4-dinitrobenzene(FDNB)은 pH 8∼9, 실온이라는 온화한 조건하에서 peptide의 아미노기와 반응한다.Dinitrophenyl화한 peptide를 6N-HCl로 105℃에서 16시간 가수분해하면 N-말단 아미노산은 α-아미노기가 dinitrophenyl화한 유도체가 된다. Arginine 외의 N-dinitrophenyl 아미노산은 에테르로 추출할 수 있고 종이 크로마토그래피, 박층 크로마토그래피 등으로 표준 물질과 비교 확인할 수 있다Dansyl chloride법은 FDNB법과 마찬가지로 N-말단 아미노기를 표지 분자와 반응시키고 가수분해한 후 표지 분자가 붙은 아미노산유도체를 검출하여 확인하는 방법이다. Dansyl chloride를 pep물질이다. 뉴클레오티드는 다시 세 가지 물질로 구성되어 있는데, 그 하나는 오탄당(핵소오스)이라고 하는 물질이며, 또 하나는 염기라고 보통 줄여 부르고 있는 물질이고, 나머지 하나는 인산이다. 이 세 가지 물질이 각 한 분자씩 연결된 것이 뉴클레오티드이고, 이 뉴클레오티드가 또 수많이 연결된 것이 핵산입니다.핵산은 체내에서 두 가지 방법으로 만들어집니다. 그 첫 번째 방법은 아미노산등을 원료로 하여 간에서(일부는 신장) 행해지는 데누보합성에 의해서이다. 또 하나는 외부에서 식품으로 섭취한 핵산을 재이용하는 샐비지합성이다. 그러나 인간은 20세가 넘으면서 간 기능이 쇠퇴하기 때문에 데누보합성력도 쇠퇴한다. 따라서 부족한 핵산을 보급해주지 않으면 만성적으로 핵산이 부족하게 됩니다. 인체의 근간이 되는 이 두 가지 요소인 DNA핵산과 RNA핵산 부족은 세포의 노화와 아토피피부염 등 각종 질병 및 성인병의 원인이 됩니다.1. 뉴클레오타이드핵산은 염기가 피리미딘염기 또는 퓨린염기의 뉴클레오티드 중합체(폴리뉴클레오티드)이다. 천연으로는 핵산합성의 전구체. 인산공여체나 조효소의 구성성분으로 존재하는 것이 많다. 당부분이 D-리보오스인 것을 리보뉴클레오티드라 하고, RNA의 가부분해에 의해서 얻어진다. 또, 당부분이 D-2'-디옥시리보오스인 것을 디옥시리보뉴클레오티드라 하고, DNA의 효소분해에 의해서 얻어진다. 뉴클레오티드는 보통 아데닐산, 디옥시아데닐산이라고 하나, 정확하게는 뉴클레오티드의 당부분에 결합하고 있는 인산의 위치와 수에 의해 불린다. 예를들면, 아데노신-5’-일인산(5’-AMP), 디옥시아데노신-5’-일인산(5’-dAMP)등이라고 한다. DNA의 가수분해로 생성되는 것은 3’-dNMP나 5’-dNMP(N은 A,G,C 또는 T), RNA로부터 생성되는 것은 2’-NMP, 3’-NMP 또는 5’-NMP이다. 2’-NMP와 3’-NMP는 2’, 3’-무수물을 거쳐서 생성된다. 생체내에는 3’, 5’-환상 AMP(cAMP)처럼 리보오스의 3’과 5’ 사이에 고리 모있다.

리포트 | 8페이지 | 1,000원 | 등록일 2004.04.07

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[기기분석] GC-MS

기 기 분 석 실 험- GC / MS 보고서 -1. Introduction2. Gas Chromatography3. Mass Spectrometer4. GC/MS5. Data and Results6. Discussion7. Quiz8. References제 출 일 : ..

리포트 | 29페이지 | 1,000원 | 등록일 2003.04.27

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초임계유체를 이용한 분리정제-추출

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리포트 | 8페이지 | 1,000원 | 등록일 2007.01.03

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[자연과학]Cu[Fe(CN)5NO] 박막의 전기화학적 특성

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리포트 | 20페이지 | 2,000원 | 등록일 2006.12.27 | 수정일 2014.06.02

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벤젠수소화반응

한 질량 스펙트럼을 해석하여 물질의 화학적 구조, 화학반응, 분자량 등을 확인함으로써 정성, 정량분석을 할 수 있다.① 원 리가스크로마토그래피는 시료를 기화시켜 고정상에 채워져 있

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세탁의 원리와 혼합물의 분리

나 분별결정 또는 흡착 크로마토그래피법, 분별추출, 반복추출하면 더 효과적이다.4)용해도 관련성액체-액체 추출은 한 개 혹은 그 이상의 화합물들이 섞인 혼합물에서 보다 큰 용해도

리포트 | 7페이지 | 1,500원 | 등록일 2007.09.28

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PAH(다환성방향족탄화수소)와 POPS조약

해 온 용매들은 부적합하다. 추출된 시료는 보통 컬럼크로마토그래피, 특히 알루미나, 실리카겔 혹은 Sephadex LH-20 혹은 박층크로마토그래피로 정제한다. 동정 및 정량은 일반

리포트 | 19페이지 | 1,000원 | 등록일 2004.06.06

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교사설명화법

반복.) 교사 : 혼합된 색을 분리하는 것을 어려운 말로 크로마토그래피라고 해.분석 + 아이들이 잊기 쉬운 수업의 핵심을 다시금 명확하게 정리하여 상기시킨다. - 교사의 피드백

리포트 | 34페이지 | 1,000원 | 등록일 2007.05.10

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이온교환 사전보고서

하여 최초의 이온교환수지 합성1939년, Olof Samuelson(스웨덴) : 이온교환 크로마토그래피법 이용1940년, acidity와 basicity가 증가된 고분자 이용2차 대전

리포트 | 21페이지 | 1,500원 | 등록일 2007.05.24

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물리과 학습지도안

분리하기?탐구 자료 해석 : 원유의 분별 증류와 여러 가지 생성물?탐구 실험 : 여러가지 색소 분리?탐구 읽고 생각하기 : 크로마토그래피는 어디에 이용될까?합 계6868(2

리포트 | 8페이지 | 7,000원 | 등록일 2007.09.13 | 수정일 2014.01.14

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단백질 정량에 관한 실험보고서

《생화학 실험보고서》목차실험 일자.................................................................................................... 1실험 제목.................................................................................................... 1실험 목적.................................................................................................... 1실험 이론.................................................................................................. 11)단백질이란?2)우유단백질이란?3)Whey란?4) albumin5) tris6) 흡광도7)단백질 정량에 관하여..실험 방법.................................................................................................... 301)Whey 만들기2)colom걸기3)흡광도 측정하기실험 결과.................................................................................................. 31실험 토의.................................................................................................... 32참고 자료.................................................................................................... 32실험 일자 : 1차시도 4월 29일 2차시도 5월2일 3차시도 5월1 시킨 단백질에서 불순물을 제거 시킨다.4) 칼럼 크로마토그래피A. 원통상의 유리관에 충진제를 채워 혼합물 중 충진제와 상호작용 하는 것을 이용한다.B. 혼합물을 분리해 내는 방법이다.5) 이온 교환 크로마토그래피A. 단백질이 ph에 따라 하전 을 달리하는 성질을 이용하여 단백질을 분리해 내는 방법이다.6) 흡착 칼럼 크로마토그래피A. 어떤 물질에 대한 흡착력의 차이를 이용한 방법이다.7) 겔 여과 크로마토그래피A. 분자의 크기에 따라 분리해 낼 수 있는 방법이다.B. 유리관에 고분자 gel을 충진 시켜 gel의 구멍을 통과시킨다.C. 통과하는 단백질들의 진행속도 차에 의해 단백질을 분리하는 방법이다.8) 친화성 크로마토그래피A. 단백질의 어떤 물질과의 친화력을 이용한다.B. 선택적으로 단백질을 분리해 내는 방법이다.9) 전기영동A. 단백질분자의 전하를 이용한 분리, 분석법이다수많은 아미노산(amino acid)의 연결체이다. 천연아미노산에는 20종류가 있는데, 이 아미노산들이 펩티드 결합이라고 하는 화학결합으로 서로 연결되어 길게 측쇄형으로 된 것을 폴리펩티드(polypeptide)라고 한다. 단백질과 폴리펩티드는 같은 말이지만, 보통 분자량이 비교적 작으면 폴리펩티드라 하고, 분자량이 매우 크면 단백질이라고 한다. 그러나 이러한 구별은 엄격한 것이 아니어서 두 가지를 혼용하여 쓴다.다만, 폴리펩티드가 둘 또는 그 이상 모여서 하나의 집합체를 형성하고 있을 때는 반드시 단백질(protein)이라고 부른다. protein은 그리스어의 proteios(중요한 것)에서 유래된 것이다. 단백질은 생물체의 몸의 구성성분으로서, 또 세포 내의 각종 화학반응의 촉매 역할을 담당하는 물질로서, 그리고 항체(抗體)를 형성하여 면역(免疫)을 담당하는 물질로서 대단히 중요한 유기물이다.1. 구조단백질에 대한 화학적 ·생물학적 연구는 오래 전부터 이루어져 왔으나, 그 구조와 기능의 복잡성으로 인하여 비교적 최근에 와서 상세한 구조와 기능이 밝혀지기 시작하였다. 단백질을 구성하는 이 한 개의 안정된 3차원 구조를 가질 수 있다. (n개의 아미노산을 가지는 생성 가능한 폴리펩티드 사슬의 경우는 수는 20n) 이는 자연도테를 통해 현 단백질의 아미노산 서열은 매우 안정한 특정 형태와 기능수행에 적합한 화학적 성질을 가지도록 진화되었다.(3) 단백질의 종류1) 섬유상 단백질A. 구조 유지의 역할을 수행한다.B. 단순히 반복되는 구조를 가지고 있다.C. 주요한 두 가지 2차 구조가 존재한다.D. 알파헬릭스와 베타 판상 구조E. 펩티드 골격 중 아미드 기의 질소 원자와 카르보닐 기의 산소 원자 사이의 수소결합에의해 이루어 진다.F. 케라틴과 콜라겐 등이 여기에 속한다.G. 엘라스틴의 구조는 신축성을 가진다.2) 구상 단백질A. 3차 구조가 매우 복잡하게 나타나는 구조이다.B. 여러 가지 타입의 2차 구조를 하나의 폴리펩타이드 사슬 내에 가지고 있다.C. X선 해석을 통해 최초로 결정된 구상 단백질은 미오글로빈이다.a. X선 해석- 알파 헬릭스의 존재를 증명해 냈다.- 소수성 아미노산이 단백질 내부에 존재한다는 것을 증명해 냈다.- 구상 단백질은 조밀한 구조임을 증명해 냈다.- 다른 단백질들은 각기 다른 3차 구조를 가지고 있다는 것을 증명해 냈다.(4) 단백질의 변성1) 단백질 3차 구조는 약한 상호작용을 깨는 처리를 하여 구조가 파괴된 것을 의미한다.2) 단백질의 활성이 제거된다.3) 단백질의 기능은 구조와 연관성이 있다는 것을 나타내 준다.4) 구상 단백질의 접힘에 관여하는 성질들5) 2차 구조가 형성된 후 그들 사이의 회합작용6) 소수성의 아미노산 곁 사슬을 단백질의 내부로 밀어넣어 물로부터 격리시키려는 작용7) 될수있는데로 많은 수소결합과 이온결합을 형성하려는 작용2. 기능생물체의 구성성분으로서 매우 중요하다. 모든 세포의 세포막은 예외없이 단백질과 지질(脂質)로 구성되어 있으며, 핵이나 미토콘드리아 등 세포 내의 각종 구조물도 단백질과 지질로 구성되어 있다. 또, 세포의 원형질도 다량의 각종 단백질을 함유하고 있다.단백질은 세포 내에서열에 의해 응고되는 단백질로,우유를 가열하면 우유 표면에 얇은 막을 형성WPC(whey protein concentration)은 여러가지 식품가공시에 교질 형성 첨가물로 사용하며,총 유청 단백질 중 β- lactoglobulin함량이 유청단백질의 교질 형성 특성을 부여하며, WPC의72~76%가 단백질로 식품첨가물로써 안전하다는 이점이 있음.casein은 polypeptide상에서 친수성 부위와 소수성 부위가 뚜렷하게 구분되어 있어표면활성이 좋아 기포제, 유화제로서의 기능을 하며, 유청단백질은 소수성 부위와 친수성부위가 산재해 있으므로 유화제 기능보다는 기포제 기능이 casein보다 우수함.우유의 정상적인 산도하에서 casein 분자는 칼슘과 결합된 calcium caseinate로 되고,유즙내에 Ca-phosphate와의 복합체를 형성하여 colloid 상태로 분산되며, 장에서 소화되면서 칼슘의 흡수이용을 도와주는 기능을 가진 단백질로 알려지고 있음.우유의 산도를 pH 4.6 이하로 내리면 우유의casein 단백질이 응고되어 치즈를 만들 때에두부와 같이 엉기게 되며, 따라서 치즈는 농축된 단백질 급원이 되어 영양적 가치가 높음우유에는 주요 단백질 이외에 여러 가지 효소, 항체 등의 단백질과 비단백태 질소화합물등의 여러 종류가 있고 이들도 여러 가지 영양적 및 생물학적 기능을 가지고 있음락토페린(lactoferrin)이라는 철을 가진 단백질은 미생물을 억제하는 기능이 있다고알려져 있음.◎ 우유와 아미노산영양적인 기능이 매우 높은 필수아미노산을 많이 공급하며 특히 casein과 유청단백질을혼합하면 서로의 필수아미노산들이 보완되기 때문에 단백질의 가지는 상승됨우유단백질을 구성하는 아미노산의 종류는 19종인 것으로 알려져 있으며 류신(leucine),이소류신(isoleucine), 발린(valine) 등의 아미노산이 다른 단백질에 비하여 많음.식물성 단백질을 많이 섭취하는 사람에서 부족하기 쉬운 리신(lysine), 메티오닌(methionine) 등의 아미노산을 소비량은 구미 각국에 비하면 아직도 적은 편이다.우유는 그대로 마시는 것 외에 포타주(potage:되직한 수프) ·화이트 소스, 생선이나 내장 요리, 오믈렛 등의 조미에 이용된다. 가열하는 경우에 처음부터 넣거나 75 ℃ 이상으로 가열하면 우유의 약산성 때문에 단백질이 응고되어 마무리가 잘 안 되므로 조리의 마지막에 넣고 약한 불에서 잘 저으면서 가열하는 것이 요령이다.1) Whey란?유청(乳淸)이라고도 한다. 미황색의 액체로 수분이 대부분을 차지하며, 4∼5% 의 락토오스, 1% 이하의 단백질, 소량의 지방과 회분으로 되었다. 성분조성과 생산량은 치즈의 종류에 따라 다르다. 훼이에는 알부민 등 수용성 단백질이 비교적 많으므로 어린이용 분유의 원료로 많이 사용된다. 또한 훼이치즈 ·훼이버터 ·훼이분말 ·농축훼이 등으로 제조하여 제과원료나 발효원료로 이용된다.2) albumin글로불린과 함께 세포의 기초물질을 구성하며, 동식물의 조직 속에 널리 존재한다. 1907년 국제회의에서 제안된 분류법에 의하면 물에 잘 녹는 단순단백질(아미노산만으로 구성된 단백질)을 알부민이라고 총칭하도록 되어 있다. 그러나 현재는 단백질에 관한 연구도 진보되어 알부민 속에는 분자량 및 아미노산의 조성 등이 다른 여러 가지 단백질이 들어 있다는 것이 알려져 있다. 대표적인 알부민의 하나인 난백(卵白)알부민은 전에는 단순단백질이라고 생각되었으나, 아미노산 외에 당 ·인산을 포함한 복합단백질이라는 사실이 밝혀졌다.알부민은 물, 묽은 산 또는 알칼리, 묽은 염용액에 잘 녹으나, 알코올에는 녹지 않는다. 식물성 알부민은 황산암모늄의 반포화상태 이상에서 비로소 침전한다. 수용액은 70℃에서, 동물성 알부민은 50∼60℃에서 변성하여 비가역적으로 응고된다. 알부민은 다른 단백질보다 잘 염석(鹽析)되지 않는 성질이 있으며, 염석시키는 데는 농도가 큰 염용액을 써야 한다. 동물성 알부민에는 달걀의 오브알부민, 혈청알부민, 젖의 락토알부민, 간 및 근육 속의 알부민(미오겐) 등이 있으며, 식물성 알부민에한다.

리포트 | 33페이지 | 1,500원 | 등록일 2001.09.05

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[실험] 화공 기초 실험 - 추출

에서 서로 다른 분포 또는 분배평형을 이룬다. 모든 크로마토그래피법의 분리는 용질이 이동상과 고정상 사이에서 분배되는 정도의 차이에 따른다. 이론적으로는 System 내에서 각 성분 ... 은 평형상수 값을 가지며, 두 성분 A와 B가 분리되려면 K값의 차이가 커야 한다.크로마토그래피에서는 평형상수라 부르지 않고 분포계수, 또는 분배계수라 한다. 분포상수는 Kb, 분배상수

리포트 | 10페이지 | 2,000원 | 등록일 2004.06.05

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[공업화학] 환원반응

알콜을 제조하고 목적물을 분리 정제한다.5. 실험 기구 및 장치● 각종 초자: 플라스크, 비이커, 피펫, 분액 깔대기, 크로마토그래피용 컬 럼 등...● 분석 기기: TLC, UV ... 된다. 흡착제는 가끔 가열해서 활성화시키지 않고 사용되기도 한다. 그때는 흡착되어 있는 물이 정지상으로 작용한다.얇은 막상태의 액체 정지상을 액-액 분배 크로마토그래피용으로 만들 수 ... 있다. 이 막은 보통 물이며, 칼럼 크로마토그래피와 같이 실리카겔이나 규조토와 같은 물질에 유지되어 있다. 실리카겔이나 규조토의 표면을 실라놀화 하여 무극성인 메틸기로 변화

리포트 | 14페이지 | 1,000원 | 등록일 2002.05.26

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[자연과학]탄수화물 정성 분석

및 종이 크로마토그래피로 확인환원성(+)요오드 시험Barfoed 시험환원성 이당류(-) (락토오스, 말토오스)(+) 펜토오스Bial 시험(-) 펜토오스가 아님(+) 청자색 녹 말

리포트 | 40페이지 | 3,000원 | 등록일 2007.04.18 | 수정일 2014.11.11

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식물호르몬

의 정량적 연구에 가스크로마토그래피를 이용한 것이 그 동기가 되었다. 에틸렌은 과일의 성숙을 촉진하는 호르몬으로서만이 아니고 식물의 생장, 분화과정을 조절하는 호르몬이라는 인식

리포트 | 12페이지 | 1,500원 | 등록일 2006.11.24

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[현대의학]의공학의 미래

유동 해석과 미세유체 소자설계 및 성능검증 기술 개발도 추진하는데, 이는 LOC에 적용할 수 있다. 이 그룹은 또 마이크로 PCR 해석과 설계 및 마이크로 크로마토그래피를 위한 극

리포트 | 6페이지 | 3,000원 | 등록일 2006.11.21

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식품분석 실험 조단백 측정, 조단백 정량 실험,Crude Protein

1.실험날짜 : 2006년 5월 11일, 18일2.실험제목 : 조단백(Crude Protein) 정량3.실험목적 : 식품 내 중요한 성분인 조단백에 대하여 알고 조단백 분리 실험방법을 익히어 식품 내 단백질 함량을 알아본 후 비교 분석한다.4.시험기구 및 시약1)기구그림 5-3. 적정장치그림 5-2.증류,중화장치그림 5-1 분해 플라스크(1)kjeldahl 분해 플라스크 (2)분해,증류 및 중화장치(3)적정장치(뷰렛 및 스텐드)(4)고무관 - 장치에 사용되는 고무관은 수산화나트륨 시액 속에서 10~30분간 끓 이고, 다음에 물에서 30~60분간 끓인 다음 물로 충분히 씻어야 함(5)자제 막자사발, 비등석, 전자저울, 시약스푼, 유산지, 메스실린더, 피펫,피펫 홀더, 스포이드, 곤로 등그림 5-5. 분해 촉진제(6)기계적 장치그림5-4.중화적정반응기계2)시약(1)각각의 시료(쌀, 밀, 검정콩, 노란콩, 현미, 크래커)(2)분해 촉진제(혼합촉매) : CuSO4와 K2SO4를 1:4의 비율로 섞어서 분쇄한다.(3)진한황산(98%, 비중 1.84)(4)30% NaOH 용액(5)0.05N NaOH와 H2SO4용액(6)부런스위크(BRUNSWIK)시액 : 메틸레드 0.2g 및 메틸렌 블루 0.1g을 에탄올300ml에 녹여서 여과하고 갈색병에 보존한다.5.실험 원리1)조단백식품중의 단백질은 C(52%), H(7%), O(23%) 이외에 일정량의 비율로 N(평균 16%)을 함유하고 있으며 이 외에도 S, P, Fe, Cu 등을 가지고 있다. 이중 N은 지방이나 탄수화물 등 식품의 다른 중요성분에는 포함되어 있지 않기 때문에 식품중의 단백질 정량은 전질소량을 정량하고 그 값에 일정계수(질소계수 평균적으로 6.25)를 곱하여 단백질 함량으로 하는 것이 일반적이다. 그러나 식품중의 질소는 반드시 단백질에만 들어있지 않다. 유리아미노산이나, 아마이드류, 퓨린 염기류 및 크레아틴류에도 질소가 포함되어 있다. 따라서 전질소량에 질소계수를 곱한 값은 순수한 단백질만의 양이라고 보기는 어렵다. 일반적으로 식품 성분 분석표의 단백질량은 조단백질만으로 되어 있는 경우가 많다.2)정량 분석 방법(1)단백질 분석 방법의 분류일반적으로 실험실에서 이루어지는 단백질 정제법의 단계는 염석법, 투석법,크로마토그래피, 전기영동법으로 등으로 이루어진다.(2)총 질소 정량micro kjeldahl method는 식품 공전에서 인정하는 조단백질 정량 분석의 방법이다. 이 방법에서는 촉매의 존재 하에서 단백질과 그 외의 다른 유기물들이 진한 황산에 의해서 분해 된다. 분해는 분해 장치에서 이루어진다. 모든 질소는 황산암모늄((NH4)2SO4)으로 전환되고, 이 황산 암모늄을 colorimetric method나 적정에 의해서 정량 분석한다. 분해는 micro kjeldahl분해 플라스크,semi-micro kjeldahl 분해 플라스크, macro kjeldahl 분해 플라스크에서 실시한다. 세 가지 플라스크의 차이는 용량, 시료의 양 및 사용되는 진한 황산 용액의 차이의 양에 있다.용량사용되는 시료 량micro-Kjeldahl 분해 플라스크10~30ml10~50mgsemi-micro-Kjeldahl 분해 플라스크50~150100~500mgmacro-Kjeldahl 분해 플라스크100~800ml1~5g 분해플라스크에 따른 차이3)kjeldahl methodkjeldahl 질소정량법은 다음과 같이 분해, 증류, 중화, 적정의 4단계로 이루어진다.(1)분해시료에 진한 황산과 분해촉진제를 가해 가열하면 식품성분의 분해가 시작되어, 유기물의 탈수탄화와 산화환원반응이 일어나 시료중의 질소는 암모니아로 되고, 분해 플라스크 중에 잔존하는 진한 황산과 다음과 같이 반응하여 황산암모늄의 형태로 분해액 중에 포집된다.?함질소 화합물 + 진한 H2SO4 → C(유기물의 탄화)C + H2SO4 → CO2↑ + SO2↑ + H22N + 3H2 → 2NH3(수소가 암모니아 생성을 촉진)2NH3 + H2SO4 → (NH4)2SO4첨가한 분해 촉진제는 진한 황산과 다음과 같은 반응을 한다.?K부터 암모니아의 생성을 촉진.HgO- CuSo4와 같은 기능을 함.그러나 가열, 분해 중에 H2O와 SO3는 제거되고 본 반응은 반복되어 용액은 더욱 진하게 되어 유기물에 대한 작용은 더욱 더 격렬하게 된다.시료중의 질소(N) + H2SO4 → (NH4)2SO4 + SO2↑ + CO2↑ +CO↑ + H2OKjeldahl Digesting Apparatus, Electric Heating그림 5-7. Kjeldahl Digesting Apparatus, Electric Heating(2)증류분해액의 일정한 과잉의 진한 알칼리를 가해 수증기 증류를 하면 암모니아가 발생된다.?(NH4)2SO4 + 2NaOH → + NaSO42NH4OH → 2NH3+ 2H2O그림 5-8. Micro Kjeldahl Distillation Apparatus Parnas-Wagner type(3)중화유출된 암모니아를 일정량의 묽은 황산(또는 붕산)용액 중에 포집한다.이때 주의해야 할 것은 냉관각의 끝부분이 수집기에 꼭 잠겨 있어야 한다는 점이다.?2NH3 + H2SO4 → (NH4)2SO4 + H2SO4(잔여)(NH3 + H3BO3 → (NH4)H2BO3)(4)적정잔존하는 과잉의 묽은 황산을 농고를 알고 있는 알칼리 표준용액으로 적정하여 암모니아와 반응하여 소비된 황산 량을 구한다.?H2SO4(잔여) + 2NaOH → NaSO4 + 2H2O(NH4)H2BO3 + HCl NH4Cl + H3BO3소비된 황산량으로부터 암모니아 량을 환산하여 질소량을 구한 후 질소 계수를 곱하면 조단백질 량이 구해진다.Sampleml = Volume of titrant used for SampleBlankml = Volume of titrant used for BlankN = Normality of titrant (to 4 decimal places)F = Conversion factor for Nitrogen to Protein14.007 = Molecular weight of Nitrogen4)Tecato로 적용 이 된다. 그 결과 기계에서는 결과를 3분 안에 분석하고 산출하여 단백질 % 또는 질소 %로 디 지털화 하여 알려준다.5.실험방법1)분해(1)시료 1∼5g(질소 10mg에 상당 하는 양)을 정확히 칭량(2)200ml keldahl flask에 넣음(이때 시료가 flask에 부착되지 않도록 주의)(3)여기에 분해촉진제 0.5g, 진한황산 10ml를 가하고(4)hood내 또는 분해대 중에서 천천히 가열하여 비등 후 방냉(5)염류의 결정이 석출되지 않도록 증류수 20ml를 주의하여 첨가(6)100ml mess flask에 위 용액을 씻으면서 넣고 방냉후 표준선까지 증류수를넣어서 100ml로 mess up. : 백색→담청색 (희석한 분해시료 용액)2)증류 및 중화(1)분해액 25ml + 35% NaOH 30ml->증류 플라스크에 넣음(깔대기를 통해 넣고 증류수로 세척)(2)0.1N H2SO4 25ml를 수기(삼각플라스크)에 넣고 냉각관이 잠기게 함(3)둥근바닥 플라스크에 물을 반 정도 채우고 황산 몇 방울을 넣어 미산성으로 만듬(4)중간코크를 열고 뒤쪽 코크는 막고 가열 (증류시작)(5)삼각플라스크에 150ml 모이면 증류장치를 끔3)적정암모니아를 포집한 삼각 플라스크 중에 잔존하고 있는 N/10 황산용액에 혼합지 시약(methyl red : methylene blue = 2 : 1)을 넣고 0.1N 수산화나트륨(NaOH)용액으로 적정 (적자색->회색->담록색)4)계 산식을 이용해 시료 중 조단백질을 계산7.실험결과※조단백 계산 식(Kjeldah)조단백 =(b-a)?×??F × 0.0014 × V × 6.25× 100S(1) a : 본시험에 대한 N/10 NaOH 용액의 적정치(ml)(2)b : 공시험에 대한 N/10 NaOH 용액의 적정치(ml)(3)S : 시료의 평취량(g)(4)F : N/10-NaOH 용액의 역가(g)(5)V : 희석배수(6)0.0014 : N/10-NaOH 용액 1ml에 상당하는 질소량(g)※조단백 계산 식(기계적 장치)조단백 =HCL315.715.406.381) 결과 값시료기계적Kjeldah문헌값(%)채취량(ml)HCl적정(ml)조단백량(%)채취량(ml)NaOH적정(ml)조단백량(%)1조쌀1503.36.872---6.82조밀가루1502.65.31440.822.05.884123조검은콩150--5010.044.12736.24조노란콩150--15023.02.5636.25조현미1503.26.39537.030.5-0007.46조크래커1503.37.219----2) 색변화(적정시)? ?그림 5-9 . 적정 시 색의 변화8.고찰-실험 중 일어나는 분해 반응분해 반응 시 시료 색의 변화는 황산과 분해 촉진제의 작용, 가열에 의해 아주 검게 되었다. 그후 계속적으로 높은 열을 가해주면 시료는 푸른빛으로 변하게 된다. 이는 시료중 질소는 암모니아로, 진한황산은 황산암모늄으로 변했기 때문이다.-문헌 값과 비교1)기계적 장치기계적 장치를 사용한 각각 시료의 값은 밀가루를 제외하고 대부분의 값이 같게 나왔다. 예를 들어 쌀의 경우 기계적 장치 값은 6.872이 나왔고 문헌값은 6.8이므로 상당히 비슷한 값을 보였다고 할 수 있다. 하지만 밀가루의 경우에는 문헌값과 큰 차이를 보였는데 이는 밀가루의 종류(강력분, 중력분, 방력분)에 따라 단백질 함량이 다르기 때문을 가장 큰 이유로 볼 수가 있으며 다른 기타 오류(절대적인 요인-습도? 온도? 기압, 상대적 요인-적정시 실험자의 실수 등) 때문에 오차가 발생되었다고 할 수 있다.2)킬달정량법킬달 정량법의 경우 기계적 장치와는 달리 문헌 값과 큰 차이를 보였다. 검은 콩의 경우 단백질 함량이 그나마 비슷하게 나왔지만, 다른 시료들은 매우 큰 차이를 보였다. 이에 따른 오류는 다음과 같이 나누어 볼 수 있다.(1)절대적 요인 - 습도, 기압, 온도 등에 의해 b.p가 달라질 수 있으며 기타 다른 성분들도 영향을 받을 수가 있다. 매우 미묘한 차이이긴 하지만, 정확한 실험을 위해서는 조절을 해주어야 함이 필수 적이다.(2)상대적 요인(실험자의 실수)①중화 시 유출된 암모.

리포트 | 8페이지 | 2,500원 | 등록일 2007.08.11

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원하는 유전자 클로닝

Bromide)라는 detergent 처리② 음이온 교환 크로마토그래피(anion-exchange chromatography)- 핵산(nucleic acid)이 음전하를 띠는 성질

리포트 | 15페이지 | 1,000원 | 등록일 2006.11.22

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[일반화학실험] 온도계 보정 및 녹는점 측정

)와 모세관 물질의 상호작용을 이용한 크로마토그래피등에 그 특징이 이용된다. 한편, 세관(細管)으로서 미량의 액체를 추출하기 위한 장치나 온도계에도 이용된다.4. 기구 및 시약녹는점

리포트 | 4페이지 | 1,000원 | 등록일 2004.11.07

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