단백질 합성

소개

내용이 어려워서 오랜시간동안 작성한 레포트입니다. 분량제한이 있어서 3장으로 정리했습니다 만점에 가까운 점수를 받았습니다, 많은 도움이 되었으면 좋겠습니다

목차

* 단백질의 구성과 종류
* 단백질의 구조
* alpha helix
* beta sheet
* 유전암호genetic code
* tRNA (transfer RNA)
* 리보솜ribosome (80S-4,200,000Da in eucaryotes)
* aminoacyl-tRNA의 형성 (아미노산의 활성화)
* 개시복합체initiation complex의 형성
* polypeptide chain의 신장
* 합성의 종결

본문내용

* 단백질의 구성과 종류
- 단백질이란 생명체의 주요구성 성분으로 화학적으로는 고분자질소유기화합물로 분류된다. - 20종류의 L-alpha-amino acid (H2N-CHR-COOH, R은 H를 포함한 여러 곁사슬기를 나타냄)가 peptide bond (-CO-NH-)로 연결되어 형성되는 polypeptide chain이 모든 단백질의 기본이다.
- 분자량은 단백질을 구성하는 아미노산의 수에 의존하는데 수천Da에서 수억Da에 이르기까지 매우 다양하다.
- 단백질은 기능과 구성성분에 따라 여러 종류로 분류된다.

* 단백질의 구조
- polypeptide chain에 있는 공유결합으로 연결된 원자들은 자유로이 회전이 가능하므로 단백질은 이론적으로 매우 다양한 구조를 형성할 수 있다. 그러나, 실제 단백질의 구조는 매우 제한되어 있으며, 세포내에서 polypeptide chain은 대부분의 경우 하나의 입체구조만을 취한다.
- 단백질의 입체구조는 polypepetide chain을 구성하는 아미노산의 배열순서에 의하여 대부분 결정된다. 접혀진 polypeptide chain내에서 각 원자들은 수소결합, 이온결합, 반데르발스 친화력 (van der Waals attractions) 등의 비공유결합에 의하여 안정화된다.

- 1차구조; 아미노산의 배열순서
- 2차구조; polypeptide chain이 접힌 구조로 인접한 peptide bond내의 N-H기와 C=O기 사이에 수소결합이 형성되어 만들어진다 (alpha helix, beta sheet).
- 3차구조; 2차구조가 각종 비공유결합 (소수성결합hydrophobic bond 포함)과 disulfide bond (-CH2-S-S-CH2-) 등에 의하여 더욱 안정화된 구조
- 4차구조; 3차구조를 형성하는 polypeptide subunit간의 결합구조

* alpha helix
- 수송단백질, 세포막단백질 등에 많음
- peptide bond내의 N-H는 4번째 peptide bond의 C=O와 수소결합을 형성
- amino acid 3.6개당 1회전 (오른쪽)
- polypeptide 골격 (친수성)은 나선의 안쪽에 위치하고 곁사슬이 외부로 노출됨

* beta sheet
- 주로 단백질의 중심부에 위치
- polypeptide chain내의 N-H는 인접한 사슬의 C=O와 수소결합을 형성
- polypeptide chain내의 R기는 교대로 반대방향에 ......

참고자료

· 없음