헤모글로빈의 생성과 철대사

소개

헤모글로빈의 생성과 철의대사에 과한 서머리(요약)

목차

없음

본문내용

Ⅰ. 혈색소(Hb)
1.구성(★학습목표Ⅰ)
1)globin 단백질이 4개 모여서 tetramer 이룸
2)heme은 protoporphyrin 9 ring 과 철이온(Fe²)으로 이루어져 있다.
2.globin 단백질
:globin 단백질은 Hb의 종류를 결정한다.
1)크기는 α가 141개의 아미노산으로 구성되어 있고 β가 146개의 아미노산으로 구성되어 있다.(α보다 β가 크다!)
2)각각의 발달과정(embryonicfetaladult)에서 생산되는 globin의 유전자형이 각각 다르다.
3.산소결합에 의해 구조적 변화
1)Cooperativity(★수업중 강조)
:Hb subunit 1개에 산소가 결합 다른 subunit의 산소친화력에 변화(산소가 붙어져감에 따라 산소친화력이 상승!)
이러한 Cooperativity를 통해 sigmoidal curve가 생성된다.
2)Hb과 Mb의 비교
①구조의 비교(★학습목표Ⅱ)
:Hb의 subunit과 Mb의 2차구조는 매우 유사하다. 하지만 Hb은 이와 같은 subunit 4개가 모여서 tetramer를 이루어야 제대로 된 기능을 하지만 Mb은 하나의 monomer로 제대로 된 기능을 한다.
②산소결합능의 비교(★학습목표Ⅲ, 08JB 7번)
:Mb은 hyperbolic curve를 이루고 Hb은 positive cooperativity의 영향으로 sigmoidal curve를 이룬다.
Mb과 Hb의 산소결합능의 위와 같은 차이가 나는 이유는 각각이 수행해야할 기능이 다르기 때문인데 Hb은 RBC에 존재함으로써 산소운반의 기능을 가지지만 Mb은 근육에 존재하면서 Hb이 운반하는 산소를 빼앗아 근육 내에 저장하는 기능을 해야 하기 때문이다.

참고자료

· 없음