Mycosporine-like amino acids (MAAs) 처리에 따른 배양세포 내스크래피 프리온 단백질의 형성증가 (Enhanced Formation of Scrapie Prion Protein in Cultured Cells by Treatment with Mycosporine-like Amino Acids(MAAs))

서지정보

· 발행기관 : 한국미생물·생명공학회
· 수록지 정보 : 한국미생물·생명공학회지 / 43권 / 2호 / 91 ~ 96페이지
· 저자명 : 이지현, 모상현, 류종석, 김대환

초록

Prion은 양의 scrapie, 소의 bovine spongiform encephalopathy와 사람의 CJD와 같은 다양한 신경 퇴행성 질환을 유발시키는 단백질 병원체이다. 정상 prion 단백질인 PrPC가 병원성 PrPSc로 바뀌는 과정에 대해서는 많은 연구가 진행되었고, PrPSc로의 단백질 구조 변화가 다양한 환경적 요소에 의해서 영향 받는 것으로 추측된다. 바다조류로부터 분리된 MAAs는 다양한 스트레스 환경에서 조류를 보호해주는 것으로 알려져 있다. 이와 같은 사실에 기초하여 mycosporineglycine, porphyra-334와 shinorine 3종의 MAAs로 처리한 prion 감염 신경세포 주에서 prion 단백질 축적의 변화를 평가하였다. PK 저항성을 갖는 PrPSc를 western blot 방법으로 확인한 결과, MAA에 의해서 PrPSc 단백질의 증식을 관찰하였다.

영어초록

Prions are proteinaceous infectious particles that cause neurodegenerative diseases, such as scrapie in sheep, bovine spongiform encephalopathy in cattle and Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) in humans. Although the detailed process, regarding the abnormal conversion of prion proteins (PrP), remains to be fully elucidated, a number of environmental factors appear to affect the formation of misfolded PrP, termed PrPSc. Because oceanic algae contain mycosporine-like amino acids (MAAs), which exhibit cellular defensive activities under a variety of stress conditions, we investigated the level of PrPSc in prion-infected neuroblastoma cells using mycosporine-glycine, porphyra-334 and shinorine. When judged by the level of protease-resistant PrPSc in western blots, porphyra-334 and shinorine increased the level of PrPSc in cells, but mycosporine-glycine did not. The current results indicate that the MAAs tested in this study enhance the formation of PrPSc.

참고자료

· 없음