DFT방법을 이용한 Bis(μ-oxo)dicopper-enzyme의 수소이동반응 연구 (DFT Calculations for the Hydrogen Transfer Reaction in Bis(μ-oxo)dicopper-enzyme)

서지정보

· 발행기관 : 대한화학회
· 수록지 정보 : 대한화학회지 / 53권 / 5호 / 499 ~ 500페이지
· 저자명 : 박기수, 김용호

초록

금속은 생명현상에 필수적인 효소반응에서 핵심적인 역할을 수행한다. 따라서 금속효소 안에서
일어나는 반응에 대한 구체적인 메커니즘은 많은 과학자의 오랜 관심사였다. Methane MonoOxygenase (MMO)는 메탄을 메탄올로 산화시키는 반응을 일으키는 효소이며 최근 Tolman등은 MMO의 모델로서 Bis(μ-oxo)dicopper Complexes의 Hydroxide Transfer 반응에 대한 몇 가지 가능한 메커니즘을 제시하였다. 이후 Hydrogen Transfer와 Hydroxide Rebound의 2단계로 이루어지는 메커니즘이 이론적으로 제시되었다. 본 연구에서는 Bis(μ-oxo)dicopper Complexes 의 반응단계 중 첫 번째 단계인 Hydrogen Transfer 반응과정의 반응물과 전이상태, 생성물의 구조를 최근에 개발된 M06계열의 M06, M06L, M06-2X를 비롯한 여러 가지 DFT방법을 이용하여 계산하였다. M06/6-31G(d,p)/LANL2DZ방법을 사용하여 계산된 반응물의 구조가 실험에서 얻은 XRD구조와 가장 잘 일치했으며 기저함수의 크기에 따라 전이상태의 구조, 활성화 에너지 및 반응에너지에 큰 차이를 보였다.

영어초록

Metals have often played important roles to some enzymatic reactions that are essential to
biological processes. Therefore many scientists have studied the reaction mechanisms of catalytic reactions in
metaloenzymes for many years. Methane MonoOxygenase (MMO) is an enzyme that oxidize methane to methyl
alcohol. Recently Tolman et al. studied a model reaction for MMO, which is a hydroxide transfer reaction in
Bis-(μ-oxo)-dicopper complex, and suggested several possible mechanisms. Later a two-step mechanism,
which is hydrogen transfer followed by hydroxide rebound, was proposed from theoretical studies. In this study
we calculated the reactant, product, and the transition state structures, and energetics of the first hydrogen transfer
reaction using various DFT methods including recently developed the MO6 family of DFT, namely, MO6,
MO6L, and MO6-2X. We found that the M06/6-31G(d,p)/LANL2DZ method reproduce the experimental XRD
structure of reactants very well. The TS structures, barrier heights, and reaction energies depend very much on
the size of the basis sets.

참고자료

· 없음