Chryseobacterium sp. JK1이 분비하는 세포외 단백질분해효소 특성 (Characterization of Extracellular Protease Secreted from Chryseobacterium sp. JK1)

서지정보

· 발행기관 : 한국미생물학회
· 수록지 정보 : 미생물학회지 / 49권 / 1호 / 78 ~ 82페이지
· 저자명 : 이유경, 오지성, 노동현

초록

이전의 연구에서 토양으로부터 많은 양의 세포외 단백질분해효소를 생산하는 신종 중온세균 Chryseobacterium sp. JK1를 분리하였다. 이 균주가 생산하는 단백질 분해효소의 특성조사 결과 최적반응온도와 pH는 각각 40℃와 7.0이였으며, 좁은 최적온도 구간과 비교적 넓은 pH 구간인 pH 6.0-9.0에서 높은 활성을 보여주었다. 그리고 단백질 분해효소는 EDTA 또는 EGTA, PMSF와 금속이온 Ag+ 또는 Cu2+의 첨가에 의해 강하게 저해 되었으며, Al3+의 첨가에 의해 약하게 저해되었다. Pepstatin과 금속이온 K+, Ca2+, Na+, Fe2+ 또는 Mg2+의 첨가는 저해에 큰 영향을 주지 않았다. 이와 반대로 단백질분해효소는 이가 금속이온인 Mn2+ (5 mM)의 첨가에 의해 효소활성이 향상되었다. 농축된 배양 상등액의 활성염색 분석으로 67과 145 kDa 크기의 주요 밴드 두 개가 관찰되었다. 이러한 결과들로 Chryseobacterium sp. JK1 균주가 식품산업에 응용 가능한 세포외 중성의 serine 단백질 분해효소를 생산한다는 것을 알 수 있었다.

영어초록

A novel Chryseobacterium sp. JK1 strain isolated from soil had been reported that this isolate produced large amount of extracellular protease at mesophilic temperature in previous study. The optimal temperature and pH of extracellular protease were 40℃ and 7.0, respectively, showing narrow range of optimal temperature and relatively broad activity from pH 6.0 to 9.0. In addition, the protease showed greatest activity against skim milk and lowest against bovine serum albumin (BSA). The protease strongly inhibited by ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA), ethylene glycol tetraacetic acid (EGTA) or phenylmethylsulfonyl fluoride (PMSF), and addition of cation Ag+ or Cu2+, and slightly inhibited by Al3+. No significant inhibition was found with pepstatin, and addition of cation, K+, Ca2+, Na+, Fe2+ or Mg2+. On the contrary, protease was enhanced by addition of divalent cation Mn2+ (5 mM). Zymography analysis of concentrated culture supernatant revealed two major bands at 67 and 145 kDa. These results suggest that Chryseobacterium sp. JK1 strain produced extracellular neutral serine proteases which could apply in food industry.

참고자료

· 없음