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[충북대 A+, 보고서 점수 2등] 종이 크로마토그래피에 의한 물질 분리 보고서2025.01.161. 크로마토그래피 크로마토그래피는 혼합물을 흡착제(absorbent)에 대한 친화도의 차 즉, 분별흡착 현상을 이용하여 분리, 정제, 정성 및 정량분석을 할 수 있는 방법으로 성질이 비슷한 물질이 섞여있거나 그 섞여있는 양이 적을 때에 효과적으로 분리할 수 있으며 조작이 간단하고 소요 시간이 짧은 실험 방법이다. 크로마토그래피의 기본 원리는 샘플이 흐르는 이동 상에 따라 구성 성분들이 분리되는 것이다. 크로마토그래피는 이동상의 상태에 따라 기체크로마토그래피(GC)와 액체 크로마토그래피(LC)로 나뉘며, 고정상의 상태에 따라 컬럼 ...2025.01.16
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식품생화학 RNA 및 단백질의 합성2025.05.071. RNA 합성 RNA 합성은 DNA에 저장된 유전정보를 이용하여 이루어지며, RNA 중합효소, DNA 주형, 전구체(NTP), 금속이온 보조인자가 필요합니다. RNA에는 리보솜 RNA(rRNA), 전령 RNA(mRNA), 전달 RNA(tRNA)가 있으며, RNA 합성은 개시, 연장, 종결의 과정을 거칩니다. 2. 전사의 조절 원핵생물의 유전자 발현은 오페론이라는 유전자 집단으로 조절되며, lac 오페론은 락토스 대사와 관련된 유전자들로 구성되어 있습니다. 락토스 유무에 따라 lac 오페론의 활성이 조절됩니다. 3. 진핵생물의 유...2025.05.07
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단백질 검출 예비 레포트2025.01.031. 아미노산 아미노산은 단백질(펩타이드)을 구성하는 기본 단위로, 염기성 아미노기와 산성 카복실기를 모두 포함하는 유기분자입니다. 아미노산은 곁사슬 R기에 따라 극성, 비극성, 산성, 염기성 등 4가지로 구분되며, 체내에서 합성할 수 없는 필수 아미노산과 합성 가능한 비필수 아미노산으로 나뉩니다. 모든 필수 아미노산과 대부분의 비필수 아미노산은 하나 이상의 비대칭 탄소 원자를 가지고 있어 광활성을 보입니다. 2. 펩타이드 결합 아미노산 분자 간 아미노기와 카복실기가 축합 반응을 일으켜 물 분자가 제거되고 아미이드를 형성하는 결합을...2025.01.03
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닌히드린 반응을 이용한 단백질의 검정 예비, 결과 보고서2025.01.041. 단백질의 구조 단백질은 아미노산(amino acid)이라는 단량체(monomer)의 중합에 의해 구성되며 아미노산은 비대칭탄소를 중심으로 알파카르복실기와 알파아미노기를 가지고 있다. R 그룹의 종류에 따라 20개의 아미노산으로 구분되며 20개 아미노산의 결합으로 생성된 중합체를 단백질(protein)이라 부른다. 2. 펩타이드 결합 두 개 이상의 아미노산이 서로 연결되어 단백질을 구성할 때 사용되는 공유결합을 펩티드 결합이라고 부른다. 하나의 아미노산 분자에 결합되어 있는 아미노기와 또 다른 아미노산 분자에 결합되어 있는 카르...2025.01.04
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[만점 레포트] 연세대학교 생화학실험(1) 3주차 아미노산의 분리 및 정성분석2025.05.041. 아미노산의 분리 및 정성분석 이 실험에서는 Ninhydrin 반응을 이용하여 아미노산, 펩타이드, 단백질의 발색 특성을 관찰하고, 종이 크로마토그래피와 전기영동을 통해 아미노산을 분리 및 정성 분석하는 방법을 익히는 것이 목적입니다. 실험 결과를 통해 Ninhydrin 반응의 원리, 아미노산의 분리 및 정성 분석 방법, 펩타이드의 전기이동도 차이 등을 이해할 수 있습니다. 2. Ninhydrin 반응 Ninhydrin은 아미노산, 펩타이드, 단백질과 반응하여 특유의 발색 반응을 일으킵니다. 이 반응은 pH 4~8, 100°C ...2025.05.04
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단백질 검출 결과 레포트2025.11.181. 아미노산 생물의 몸을 구성하는 단백질의 기초 단위로, 아미노기와 카복실기를 포함한 분자입니다. 20개의 다른 아미노산이 존재하며, 필수 아미노산은 체내에서 합성할 수 없어 음식물로부터 섭취해야 합니다. 필수 아미노산에는 아이소루신, 루신, 페닐알라닌, 라이신, 메싸이오닌, 트레오닌, 트립토판, 발린이 있으며, 비필수 아미노산은 체내에서 합성 가능합니다. 아미노산은 소수성, 친수성, 염기성, 산성으로 분류됩니다. 2. 단백질의 구조 단백질은 1차, 2차, 3차, 4차 구조로 이루어져 있습니다. 1차 구조는 아미노산이 펩타이드 결...2025.11.18
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만점 단백질의 변성과 응집2025.05.061. 단백질의 구조 단백질은 하나 이상의 아미노산 사슬로 구성된다. 모든 아미노산(amino acid)은 중심이 되는 탄소에 4가지 서로 다른 작용기가 결합된 공통의 기본구조를 가진다. 아미노기(-NH2), 카르복실기(-COOH), 수소와 다양한 부분(R기로 표시)이 그것이다. 단백질에서 발견되는 아미노산은 서로 다른 작용기를 가지므로 화학적, 물리적 특성이 다르다. 따라서 단백질에서 아미노산의 연결은 단백질의 특징을 나타낸다. 단백질의 1차 구조는 폴리펩타이드 사슬 안에서 공유 결합으로 연결된 아미노산 서열이며, 2차 구조는 수소...2025.05.06
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단백질의 정성분석 실험 보고서2025.01.171. 단백질 정성분석 이 실험은 단백질의 정성분석을 위해 Biuret Test, 단백질 변성에 의한 침전반응, 단백질 유황반응, Xanthoprotein Test 등을 수행하였다. Biuret Test는 단백질이 Cu이온과 결합하여 청자색을 나타내는 반응이며, 단백질 변성에 의한 침전반응은 질산과 포화소금용액이 단백질 응고를 유도하는 반응이다. 유황반응은 단백질 내 시스틴 함유 여부를 확인하는 반응이고, Xanthoprotein 반응은 단백질 내 방향족 아미노산이 질산에 의해 니트로화되어 황색으로 변하는 반응이다. 이러한 정성분석 ...2025.01.17
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서강대학교 일반생물학실험1 실험 6. GFP 단백질과 단백질 정량 (Protein Measurements)2025.01.021. 단백질 정량 방법 실험에서는 Lowry assay와 Extinction coefficient assay 두 가지 단백질 정량 방법을 사용하여 EGFP의 질량농도를 측정하였다. Lowry assay는 Biuret reaction과 Folin reaction을 거쳐 750nm에서 흡광도를 측정하고 BSA 표준곡선을 이용하여 EGFP 농도를 계산하였다. Extinction coefficient assay는 EGFP의 몰흡광계수와 Lambert-Beer's Law를 이용하여 488nm에서 EGFP 농도를 직접 계산하였다. 두 방법의 ...2025.01.02
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단백질의 검출2025.01.091. 단백질의 구조 단백질은 탄소(C), 수소(H), 산소(O), 질소(N), 황(S), 인(P)으로 구성되며, 아미노산이 펩티드 결합으로 연결된 폴리펩티드 구조를 가진다. 단백질의 구조는 1차 구조부터 4차 구조까지 있으며, 이에 따라 다양한 기능을 수행한다. 2. 단백질의 정색반응 단백질은 아미노산 잔기 등이 특수한 시약과 반응하여 발색반응을 나타낸다. 뷰렛 반응은 펩티드 결합이 두 개 이상 있는 단백질이 구리 이온과 반응하여 보라색을 띠며, 닌히드린 반응은 아미노산이 닌히드린과 반응하여 다양한 색으로 발색한다. 3. 단백질 검...2025.01.09
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