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생화학 실험/실습 보고서 (전기영동을 이용한 단백질의 관찰)2025.01.231. SDS-PAGE SDS-PAGE는 도데실황화 나트륨 폴리아크릴아마이드 겔 전기영동으로, 단백질이 전기장에 가해진 gel에서 크기에 따라 이동속도가 다름을 이용해 이들을 분리 및 분석하는 기법이다. SDS는 단백질의 3차원 구조를 풀어주고 단백질이 같은 전하/분자량을 가지도록 만들어준다. 단백질이 running gel에서 크기에 따라 이동성을 다르게 나타내는 원리를 이용하여 단백질을 분리한다. 2. 등전점 전기영동 등전점 전기영동은 단백질을 pH 기울기가 존재하는 gel에 놓고 전기장을 가해 주면, 단백질이 환경에 따른 전하를 ...2025.01.23
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전기영동 예비2025.01.221. 전기영동 전기영동은 생체 고분자들을 분석, 분리하는 방법 중 하나이다. 전기영동은 DNA, RNA나 단백질 등이 전하를 띄고 있고 이들이 전기장에 놓이게 된다면 이동성을 가진다는 것을 기본으로 한다. 전기영동에는 띠 전기영동, 등속 전기영동, 등전점 전기영동, 2D 전기영동 등 다양한 종류가 있다. DNA 이동에 영향을 주는 요인으로는 DNA 크기에 따른 gel 농도, DNA 분자의 크기, 전압 등이 있다. TAE buffer와 EtBr은 전기영동 실험에 중요한 시약이다. 1. 전기영동 전기영동은 생물학, 화학, 의학 등 다양...2025.01.22
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전기영동 예비보고서2025.01.121. 전기영동 전기영동은 생체 고분자들을 분석, 분리하는 방법 중 하나입니다. 전기영동은 DNA, RNA나 단백질 등이 전하를 띄고 있고 이들이 전기장에 놓이게 된다면 이동성을 가진다는 것을 기본으로 합니다. 전기영동의 종류에는 띠 전기영동, 등속 전기영동, 등전점 전기영동, 2D 전기영동이 있습니다. DNA 이동에 영향을 주는 요인으로는 DNA 크기에 따른 Gel의 농도, DNA 분자의 크기, 전압, DNA의 형태 등이 있습니다. TAE buffer는 Tris, Acetate, EDTA로 구성되어 있으며 DNA를 끌어주는 역할을 ...2025.01.12
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임상병리사 국가고시 임상화학 핵심 정리2025.04.281. 용혈시 변화 용혈시(방치시) 증가 - K(칼륨), LDH, AST, CK, ACK용혈시(방치시) 감소 - glocuse, 빌리루빈 2. 식사 후 변화 식사 후 감소하는 항목 - 무기인(ATP사용) 3. 채혈 후 변화 채혈 후 30분 이내 측정 항목 - 암모니아 4. 일내 변동 일내변동오전이 높은 것 : Fe(철), 코르티솔오후가 높은 것 : K(칼륨), GH(성장호르몬) 5. 용량기구 및 광도계 용량기구 - 검정온도 20도 / 광도계- 분광광도계 : 가시광선- 형광광도계 : 수은 / 직각 / 단색화장치 2개- 네팔로미터 : 산...2025.04.28
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전기 영동을 통한 DNA 분리 실험2025.05.011. 전기 영동 전기 영동은 물질을 분리하는 실험 방법의 한 종류로, 전기장을 걸어준 환경에서 물질들의 이동한 거리의 차이를 이용하여 물질을 구분하는 것이다. 전기 영동의 종류에는 Zone 전기 영동, 등전점 전기 영동, 겔 전기 영동 등이 있다. 겔 전기 영동은 전류를 흘려주어 전하를 띤 분자가 겔 내부에서 이동하여 분리되도록 하는 기법이다. 2. Agarose gel Agarose gel은 agarose 분자가 교차되어 있는 형태로, 3차원적인 그물 구조를 띤다. Agarose gel 내부에는 분자가 통과할 수 있는 구멍이 있어...2025.05.01
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PCR을 진행하기 위한 Primer design 및 전기영동 레포트 (A+ 평가자료)2025.05.081. Primer design Primer를 designing 하는 과정에서 Primer와 template DNA의 특이적인 결합이 가능할 수 있는 이유에 관하여 의문을 가져볼 수 있었고, Primer의 결합이 정상적으로 이루어지기 위해서는 어떤 조건을 갖추어야 하는지에 관하여 탐구해볼 수 있었다. Primer의 길이, 염기서열 구성, Tm 값 등의 조건을 고려해야 한다는 것을 알 수 있었다. 2. PCR (Polymerase Chain Reaction) PCR 과정을 거쳐 target으로 하는 DNA A를 전기영동을 해보았고, 그...2025.05.08
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10_PAGE를 이용한 단백질 검정 보고서2025.01.181. 단백질의 구조와 기능 단백질은 수백에서 수만 개의 아미노산으로 이루어진 중합체이다. 아미노산은 아미노기와 카복실기를 가지고 있는 단량체로, 곁사슬의 성질에 따라 소수성, 친수성, 염기성, 산성 등으로 구분된다. 단백질은 1차, 2차, 3차, 4차 구조를 가지며, 이러한 구조에 따라 다양한 기능을 수행한다. 단백질은 효소, 구조 단백질, 운동 단백질, 신호 단백질, 수용체 단백질, 수송 단백질, 방어 단백질, 저장 단백질 등 다양한 종류가 있다. 2. 단백질 합성 과정 단백질 합성은 mRNA, 리보솜, tRNA를 이용하여 이루어...2025.01.18
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식품생화학 아미노산, 펩타이드, 단백질 요약2025.05.071. 아미노산과 펩타이드 아미노산은 단백질을 이루는 기본단위 물질로서, 20개 다른 종류의 아미노산이 결합하여 펩타이드를 이루고 단백질을 형성합니다. 아미노산은 극성 아미노산(중성, 산성, 염기성)과 비극성 아미노산으로 구분되며, 중성 pH 상태에서 양극성 이온 형태로 존재합니다. 펩타이드는 아미노산이 펩타이드 결합으로 연결된 구조이며, 일부 펩타이드는 고유의 생리활성을 가지고 있습니다. 대표적인 합성 펩타이드인 아스파탐은 감미료로 사용되고 있습니다. 2. 단백질 구조 단백질은 아미노산이 중합된 고분자 물질로, 1차 구조(아미노산 ...2025.05.07
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생화학 5단원 단백질의 정제 요약정리2025.04.301. 단백질 정제의 중요성 세포 내에서 일어나는 많은 활동들은 단백질에 의해 수행된다. 따라서 단백질이 생체 내에서 어떤 기능을 하는지 아는 것은 생명활동을 이해하는데 매우 중요하다. 단백질의 아미노산 서열은 단백질의 3차 구조를 결정하고, 이 구조가 상호작용하여 4차 구조를 만든다. 즉 폴리펩타이드의 서열이 전체 구조를 결정하고, 단백질의 고유한 구조는 단백질의 기능을 결정한다. 따라서 이들 간의 관계는 매우 중요하다. 단백질의 구조를 알고, 서열을 구하고 그 기능을 알기 위해서는 반드시 순수한 단백질이 필요하다. 따라서 단백질의...2025.04.30
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아미노산의 적정(생화학실험)2025.01.161. pH pH는 수소 이온 농도 지수를 의미하며, 화학에서 물질의 산과 염기의 강도를 나타내는 척도로 사용된다. 중성의 수용액은 pH=7이며, pH가 7보다 낮으면 산성, 7보다 높으면 염기성이다. 2. 화학 평형 화학 평형이란 정반응 속도와 역반응 속도가 같아져 겉보기에 화학 반응이 일어나지 않는 것처럼 보이는 상태를 말한다. 산-염기 평형도 화학 평형의 일종이다. 3. 산-염기 적정 산-염기 적정은 농도를 알고 있는 염기 또는 산의 표준용액으로 산 또는 염기의 농도를 정확히 중화하여 농도를 결정하는 정량적 분석 방법이다. 지시...2025.01.16
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