본문내용
1. 아미노산과 단백질
1.1. 아미노산의 일반적 성질과 화학적 특성
아미노산은 일반적으로 산,알칼리 및 염류 용액에 녹으나 비극성 유기 용매에는 녹지 않는 용해성을 갖고 있다. 또한, pH에 따라 용해도가 다르며 등전점에서 용해도가 가장 낮다. 아미노산은 수용액에서 양전기와 음전기를 가진 양성 이온형을 하고 있으며, 외부에서 산을 가하면 염기로 작용하고 염기를 가하면 산으로 작용하는 양성 전해질 성질을 갖고 있다.
아미노산은 각각 특유한 맛을 지니고 있어 일반적으로 식품의 맛에 영향을 준다. 또한, 아미노산은 결정성과 응고성을 갖고 있으며, 단백질이 여러 가지 물리적 또는 화학적 요인 등에 의해 단백질이 가지고 있는 본래의 물리적 화학적 생물학적 성질과 다른 상태가 되는 변성이 일어난다.
아미노산의 화학적 특성으로는 카복실기가 알코올과 반응하여 에스터를 이루는 에스터화 반응, 아미노산이 수산화바륨과 함께 가열하거나 부패세균의 카복실기제거효소에 의해 탈탄산되어 아민이 형성되는 카복실기 제거반응, 아마이드 형성 반응, 아질산과의 반응, 알데하이드와의 반응, 닌하이드린과의 반응 등이 있다.
1.2. 필수아미노산의 종류
필수아미노산의 종류는 트레오닌, 발린, 루신, 아이소루신, 라이신, 메싸이오닌, 페닐알라닌, 트립토판이다.
발육기의 어린이와 회복기의 환자에게는 아르지닌과 히스티딘도 포함된다.
필수아미노산이란 인체가 직접 합성할 수 없어 반드시 식품으로 섭취해야 하는 아미노산을 말한다. 이들 아미노산은 단백질 합성의 기본 구성 단위로서 중요한 역할을 하며, 성장과 발육, 대사 활동, 면역 기능 등을 위해 필수적으로 필요하다.
1.3. 등전점
등전점은 아미노산의 양이온과 음이온의 수가 같아져 실제 전하가 0이 되어 전기장에서 이동하지 않게 되는 pH를 의미한다"" 일반적으로 중성 아미노산의 등전점은 pH 7 부근, 산성 아미노산은 산성 부근, 염기성 아미노산은 알칼리 부근에 있다"" 등전점은 아미노산의 특성상 pH에 따라 다르게 나타나며, 이는 아미노산의 구조와 직결되어 단백질의 folding, 용해도, 반응성 등에 중요한 영향을 미치게 된다""
1.4. 단백질의 구조
단백질의 구조는 1차 구조, 2차 구조, 3차 구조, 4차 구조로 구분된다.
1차 구조는 아미노산의 배열 순서로, DNA에 의해 결정된다. 단백질은 아미노산이 펩타이드 결합으로 연결되어 형성된다.
2차 구조는 a-helix 구조, b-pleated sheet 구조, 불규칙 구조 등으로, 단백질 분자 내의 수소 결합에 의해 형성된다. a-helix 구조는 아미노산 사슬이 나선 모양으로 감겨있는 구조이며, b-pleated sheet 구조는 아미노산 사슬이 평행하게 또는 역평행으로 배열되어 지그재그 모양을 이루는 구조이다.
3차 구조는 펩타이드 사슬이 공간적으로 접혀져 형성된 전체적인 입체 구조로, 수소 결합, 이온 결합, 소수성 결합 등에 의해 안정화된다. 이러한 3차 구조에 의해 단백질의 입체 모양이 결정된다.
4차 구조는 단일 펩타이드 사슬이 아닌 둘 이상의 폴리펩타이드 사슬이 결합하여 형성되는 구조로, 주로 수소 결합, 소수성 결합, 이온 결합 등에 의해 결합한다. 예를 들어 헤모글로빈의 경우 4개의 폴리펩타이드 사슬이 결합하여 4차 구조를 이룬다.
단백질의 이러한 구조적 특성은 단백질 고유의 기능과 밀접한 관련이 있다. 단백질은 식품에서 주요 영양성분이자 다양한 생리활성 기능을 수행하여 식품 품질과 건강에 중요한 역할을 한다.
1.5. 단백질의 식품영양학적 의의
단백질의 식품영양학적 의의는 매우 중요하다. 단백질은 생명체를 구성하는 기본 단위이자 생명 활동을 유지하는 데 필수적인 영양소이기 때문이다.
단백질은 아미노산이 펩타이드 결합을 통해 연쇄적으로 결합된 고분자 화합물이다. 이 아미노산들은 20종류가 있으며, 이 중 9가지는 인체가 직접 합성할 수 없는 필수아미노산이다. 필수아미노산은 반드시 식단을 통해 섭취해야 한다.
단백질은 인체의 성장과 발달, 조직의 유지와 수리, 효소 및 호르몬 생성, 면역 기능 등 다양한 생리적 기능을 수행한다. 특히 어린이와 청소년기에는 단백질 섭취가 중요한데, 이 시기에 잘못된 단백질 섭취는 성장과 발달에 악영향을 미칠 수 있기 때문이다.
단백질의 종류와 함량에 따라 식품의 영양학적 특성이 달라진다. 동물성 단백질에는 필수아미노산이 풍부하지만 지방과 콜레스테롤 함량이 높다. 반면 식물성 단백질은 식이섬유와 비타민, 무기질이 풍부하지만 필수아미노산이 부족한 경우가 많다. 따라서 균형 잡힌 식단을 통해 다양한 단백질을 섭취하는 것이 중요하다.
또한 단백질의 소화 및 흡수율도 식품에 따라 다르다. 달걀, 우유, 고기 등 동물성 단백질은 식물성 단백질보다 소화 및 흡수율이 높다. 단백질의 구조적 변화나 결합 형태 등에 따라 생체이용률도 달라진다.
이처럼 단백질은 생명체 유지와 건강에 매우 중요한 역할을 하므로, 균형 잡힌 단백질 섭취는 식생활에서 필수적인 요소라고 할 수 있다.
1.6. 알레르기 반응을 일으키는 아미노산의 반응
알레르기 반응을 일으키는 아미노산의 반응은 카복실기 제거반응이다. 아미노산은 수산화바륨과 함께 가열하거나 부패세균의 카복실기제거효소에 의해 탈탄산되어 아민이 형성된다. 화학적 또는 생물학적으로 이산화탄소가 떨어져 나가 아민류를 형성한다. 생성된 아민은 강한 생리작용을 가지기 때문에 호르몬 또는 신경전달물질 등의 생체 화학정보물질로 작용할 수 있다. 예를 들어, 동물체 내에서 히스티딘은 카복실기가 제거되어 히스타민을 형성하고, 이는 위장의 산 분비를 촉진시켜 알레르기 반응에 작용한다.
1.7. 단백질의 변성
단백질의 변성은 단백질 분자의 1차 구조는 그대로 유지하지만 2차,3차 구조를 유지하는 수소결합과 소수성 결합이 끊어져 다른 구조로 변형되어 단백질 본연의 특징을 잃어버리는 현상이다. 단백질의 변성 원인으로는 열 변성, 냉동 및 건조에 의한 변성, 산에 의한 변성, 효소에 의한 변성, 염류에 의한 변성 등이 있다.
열 변성의 경우, 단백질 가열 시 수소결합이 파괴되어 2,3차 구조가 변형된다. 이로 인해 용해도가 감소하고 침전하며 효소활성이 감소된다. 예를 들어 육류를 장시간 가열하면 결합 조직 중의 콜라겐이 변성되어 가용성인 젤라틴이 되어 용출된다.
냉동 및 건조에 의한 변성의 경우, 육섬유를 형성하는 직쇄상의 폴리펩타이드 사슬 사이의 수분은 건조가 진행됨에 따라 제거되고, 인접한 폴리펩타이드 사슬이 서로 접근하여 그 사이가 결합되어 견고한 구조로 변한다. 어육의 동결에 의한 변성은 분산매인 물이 동결됨으로써 단백질 입자가 상호 접근하여 결합하게 된다.
산에 의한 변성은 단백질에 소량의 강산을 가하면 단백질이 응고되어 계속 가하면 용해되는 현상이 나타난다. 예를 들어 생선회에 식초를 첨가하면 생선의 살이 단단해지는데, 이는 pH가 등전점까지 낮아져 단백질이 응고되기 때문이다.
효소에 의한 변성은 우유 속 카세인에 레닌이 작용하면 카세인이 변성하여 파라카세인이 되고, 이것이 Ca2+와 결합하면 응고하는 현상이 일어난다. 이는 치즈 제조에 활용된다.
염류...
