[생화학실험]아미노산의 정성분석과 단백질의 정량 분석

소개글

실험 과정은 다음과 같다.
1. 아미노산의 정성분석
1) Ninhydrin 시험
2) Xanthoprotein 시험
3) Millon 시험
4) Hopkins-Cole 시험
5) Pauly 시험
6) Biuret 시험

2. 단백질의 정량 분석
1) 알부민의 황산암모늄 침전
2) 투석
3) 단백질의 변성 실험
4) 중금속에 의한 침전

목차

1. 실험 이론 및 원리
가. 아미노산 (Amino acid)
나. 단백질 (Protein)
다. 펩타이드 (Peptides)
라. 니트로화 반응
마. 디아조화 짝지음 반응

2. 실험 기구 및 시약
가. 실험 기구
나. 실험 시약

3. 실험 방법
가. 아미노산의 정성분석
나. 단백질의 정량 분석

4. 실험 결과
가. 아미노산의 정성분석
나. 단백질의 정성분석

5. 토의 사항
가. 실험 고찰

본문내용

1. 실험 이론 및 원리
가. 아미노산 (Amino acid)
단백질을 염산과 함께 가열하면 여러 가지 아미노산의 혼합물질이 얻어진다. 이러한 아미노산의 혼합물에서 각각의 아미노산을 분리하는 방법은 Emil Fischer에 의해서 개발되었고, 현재는 최소한 25종이 분리되었다. 결국 단백질은 이러한 아미노산으로 구성되어 있다.

< 중 략 >

2) 아미노산의 종류
아미노산의 곁사슬은 아미노산 분자의 화학적 다양성을 준다. 또한 단백질이 구분되는 성질을 나타내도록 해 준다. 아미노산의 곁사슬(side chain)이 무극성, 극성, 산성, 염기성인지에 따라서 20종류의 아미노산을 분류할 수 있다.
① 무극성 아미노산: 알라닌, 발린, 루신, 아이소루신, 프롤린, 페닐알라닌, 트립토판, 메타이오닌
무극성 아미노산은 포화 탄화수소인 곁사슬(알킬기)을 가진다. 이 알킬기는 소수성이고, 물에서의 아미노산의 용해도를 감소시킨다. 무극성 곁사슬이 있는 아미노산은 보통 수용액 상태인 세포 환경과의 접촉을 최소로 하므로 단백질 분자의 내부 구조가 된다.
② 극성 아미노산: 글리신, 세린, 트레오닌, 시스테인, 티로신, 아스파라긴, 글루타민
극성 아미노산은 전하를 띠지 않는 친수성의 알킬기를 가지므로 아미노산의 물에 대한 용해도를 증가시킨다. 이러한 아미노산은 보통 단백질 표면에서 발견된다.
③ 산성 아미노산: 아스파르트산, 글루탐산
카르복시기를 포함하는 곁사슬을 가지는 아미노산을 산성 아미노산이라고 부른다. 산성 아미노산은 생리적 pH7.4에서 전체적으로 음전하를 띠고, 생체 내에서 염의 형태로 존대한다. 종종 효소와 기질의 인식 부분에서 중요한 역할을 한다.
④ 염기성 아미노산: 아르기닌, 라이신, 히스티딘
아미노기를 포함하는 곁사슬을 가진 아미노산을 염기성 아미노산이라고 부르고, 이 아미노산은 생리적은 pH에서 양의 전하를 띤다.

참고 자료

EZ*ORGANIC CHEMISTRY, 군자출판사, 김현숙, 2004 pp.639～653
유기화학 자유아카데미, McMurry, John, 2008 pp.938～956
실험생화학, 청문각, David T. Plummer 1985 pp.143～156
실험생화학, 탐구당,한국생화학회, 1973 pp.63～69