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1. Peter Agre
2. Roderick MacKinnon본문내용
1. Peter Agre
"for the discovery of water channels"
aquaporin water-channel protein은 이온이나 charged solute가 아닌 물이 잘 침투한다. mammalian aqp은 plasma membrane에 있다고 믿어졌음에도 불구하고 rat aqp6은 콩팥 상피의 세포질안 소포에 제한되어 있다. aqp6은 기능적으로 다른 알려진 aqp과 다른 것을 알수 있다. Xenopus laevis oocytes에서 표현되었을 때 aqp6은 낮은 water permeability를 갖는다. 그러나 water channel inhibitor로 처리하면 h2o, 물 투과성이 급격하게 증가하여 10배가 되고 이온전도력을 일으킨다.aqp6는 H+-ATPase와 콩팥의 수집관에서의 acid-secreting alpha-intercalate cell의 intracellular vesicles에 배치한다. pH가 5.5보다 낮으면 음이온의 전도력은 급격하고 가역적으로 AQP6 oocytes에서 활성화된다. pore의 cytoplasmic mouth의 72번 위치에서 lysine에서 glutamate으로 위치를 결정짓는 변화는 음이온/양이온에서 선택적으로 바뀌나 pH 활성이 변하면 그친다. 이 연구에서는 aquaporin의 ㅇ특이한 biophysical의 특성을 증명하고 anion-channel function이 이미 알려진 구조의 단백질에서 조사될 수 있음을 의미한다.참고자료
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