[화학공학실험]Electrophoresis - 전기영동

최초 등록일
2016.08.22
최종 저작일
2016.08
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목차

1. 실험 목적
2. 실험 이론 및 원리
3. 실험 방법
4. 실험결과
5. 토의 사항
6. 참고 문헌

본문내용

1. 실험 목적
1.1. 단백질의 기본적인 개념과 단백질의 분리정제에 대해서 이해하고, 단백질의 분리의 가장 일반적인 방법인 1-D 전기영동 실험을 이용하여 목적하는 단백질의 분리 및 단백질체학(proteomics)의 기본적인 지식을 배양하도록 한다.

2. 실험 이론 및 원리
2.1. 단백질의 구조와 기능
2.1.1. 단백질의 구조
다음 이론에서 구조에 대해 심도있게 다루겠으며, 여기서는 대략적인 구조의 개요를 잡겠다.

단백질과 같은 거대분자의 구조를 이해하고 설명하기 위한 방법은 일종의 계급적 개념으로 정리될 수 있는 여러 단계에서 접근한다. 단백질은 일반적으로 네 단계로 정의 내릴 수 있다. 하나의 폴리펩티드 사슬에서 아미노산 잔기를 연결하는 모든 공유결합(펩티드 결합과 이황화 결합)의 열거를 1차구조(primary structure)라 한다. 1차구조에서 가장 중요한 요소는 아미노산 잔기의 서열(sequence)이다. 2차구조(secondary structure)는 반복적 구조 양상을 보여 주는 독특하게 안정된 아미노산 잔기의 서열을 말한다. 3차구조(tertiary structure)는 하나의 폴리펩티드가 3차원적으로 접힌 전체 외관을 나타낸다. 단백질이 두 개 또는 그 이상의 폴리펩티드 소단위체를 가질 경우, 그들 폴리펩티드들의 공간적 배치를 4차구조(quaternary structure)라고 한다.
2.1.2. 단백질의 기능
단백질에 가역적으로 결합한 분자를 리간드(ligand)라고 부른다. 리간드는 다른 단백질을 포함한 어떤 종류의 분자일 수 있다. 단백질-리간드 상호작용의 일시적이고 순간적인 성질은 생명에 필수적이며, 개체로 하여금 변화하는 환경과 대사 조건에 빠르고 가역적으로 반응하게 한다. 리간드는 결합자리(binding site)라고 부르는 단백질의 한 자리에 결합한다. 결합 자리는 크기, 모양, 전하, 소수 또는 친수 성질 등에서 리간드와 상보적이다. 나아가 그 상호작용은 특이적이다.

참고 자료

Lehninger Principles of biochemistry. David L.Nelson and Michal M.Cox, Worth Publishers.inc, 2004, p.131
월드 사이언스, 백형환외 31명 공역, p.157~186
생화학 개정판, 김명순 외 10명 저서, 형설출판사, 2007.03 p.181~ 191, p.342~343

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