생화학 14단원 효소의 조절 요약정리

문서 내 토픽

• 1. Allosteric 효소

  Allosteric enzyme이란 substrate가 결합하는 active site 외에 다른 물질이 binding할 수 있는 다른 곳이 있는데 거기에 다른 물질이 결합함으로서 enzyme의 activity를 조절하는 형태의 enzyme을 말한다. 다른 물질이 결합하는 곳을 allosteric site 또는 regulatory site라고 부른다. 다른 물질이 enzyme의 activity를 저해하는 경우 그 물질을 allosteric inhibitor라고 부른다. Allosteric enzyme은 active site에 결합하는 substrate 외에도 allosteric site에 결합하는 다른 물질이 있기 때문에 Michaelis-Menten equation을 따르지 않는다. Allosteric site는 sigmoidal curve라고 부르는 S 형태의 kinetic curve를 만든다.

• 2. Feedback 억제

  Aspartate transcarbamoylase는 carbamoyl phosphate를 condense해 N-carbamoylaspartate와 orthophosphate를 생성한다. 이 반응은 UTP, CTP를 생성하는 반응의 committed step이다. 즉 N-carbamoylaspartate는 UTP, CTP를 생성하는데만 사용된다. 즉 적절한 양의 CTP, UTP를 생성하기 위해서는 적절한 양의 N-carbamoylaspartate가 생성되어야 하므로 Aspartate transcarbamoylase는 정교하게 조절되어야 한다. Aspartate transcarbamoylase가 작동하면 N-carbamoylaspartate가 생성될 것이고 이는 CTP를 생성하는데 모두 사용된다. 즉 Aspartate transcarbamoylase의 작동 이후 CTP가 생성된다. 이 CTP는 다시 Aspartate transcarbamoylase의 allosteric inhibitor로 작용한다.

• 3. Homotropic 효과와 Heterotropic 효과

  Hemoglobin의 경우와 마찬가지로 T state는 substate와의 binding affinity가 낮기 때문에 enzyme activity도 낮다. 반면 R state의 경우 substrate와의 binding affintiy가 높기 떄문에 enzyme activity가 높다. T state의 enzyme에 substrate가 결합하면 결합할수록 enzyme의 binding affinity가 증가하고 R state로 이동한다. 즉 substrate를 넣어주게 되면 substrate가 T state 였던 enzyme과 결합할 확률이 늘어나고 또 substrate가 다시 enzyme과 결합하면서 binding affinity를 증가시켜 enzyme을 R state로 이동시킬 확률이 늘어나게 된다. 이러한 effect를 homotropic effect라고 부른다. 한편 어떤 분자들은 allosteric site에 결합하여 enzyme을 저해하는 allosteric inhibitor로 작용하는 반면 어떤 분자들은 똑같이 allosteric site에 결합하지만 enzyme의 R state를 안정화시켜 enzyme의 activity를 증가시킨다. 이처럼 여러 종류의 분자에 의해 나타나는 enzyme의 T state – R state의 평형 위치 변화에 대한 현상을 heterotropic effect라고 부른다.

• 4. Isozyme

  Isozyme은 isoenzyme이라고도 불리며 다른 amino acid sequence를 가지고 있지만 같은 화학반응을 촉매하는 enzyme들을 말한다. 이들은 서로 Km 값이 다르거나 서로 다른 분자들에 의해 allosteric molecule에 의해 조절된다. Isoenzyme은 보통 gene의 duplicate나 division에 의해 생성된다. 이러한 isoenzyme은 서로 조금씩 다르기 때문에 각 tissue나 step 별로 정밀하게 metabolism을 조절하기 위해 필요하다.

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• 1. Allosteric 효소

  Allosteric 효소는 효소 활성이 조절되는 독특한 메커니즘을 가지고 있습니다. 이 효소들은 효소 활성 부위와 별도의 조절 부위를 가지고 있어, 특정 분자가 조절 부위에 결합하면 효소 활성이 변화합니다. 이를 통해 세포는 효소 활성을 신속하고 민감하게 조절할 수 있습니다. 예를 들어 해당 경로의 마지막 단계를 촉매하는 효소인 pyruvate kinase는 allosteric 효소로, 해당 경로의 중간 산물인 fructose-1,6-bisphosphate가 결합하면 효소 활성이 증가합니다. 이를 통해 세포는 해당 경로의 속도를 조절할 수 있습니다. Allosteric 효소는 세포 내 대사 조절에 매우 중요한 역할을 하며, 이해하기 어려운 복잡한 메커니즘을 가지고 있어 지속적인 연구가 필요할 것으로 보입니다.

• 2. Feedback 억제

  Feedback 억제는 대사 경로에서 최종 산물이 초기 단계의 효소 활성을 억제하는 메커니즘입니다. 이를 통해 세포는 불필요한 대사 과정을 막고 자원을 효율적으로 사용할 수 있습니다. 예를 들어 아미노산 생합성 경로에서 최종 산물인 아미노산이 초기 단계의 효소 활성을 억제하면, 세포는 아미노산이 과도하게 생산되는 것을 방지할 수 있습니다. Feedback 억제는 allosteric 효소 조절과 유사한 메커니즘을 가지고 있지만, 최종 산물이 직접 효소 활성을 조절한다는 점에서 차이가 있습니다. Feedback 억제는 대사 경로의 효율성과 균형을 유지하는 데 매우 중요한 역할을 하며, 이를 이해하는 것은 대사 조절 기작을 이해하는 데 필수적입니다.

• 3. Homotropic 효과와 Heterotropic 효과

  Homotropic 효과와 Heterotropic 효과는 allosteric 효소의 활성 조절 메커니즘을 설명하는 개념입니다. Homotropic 효과는 효소의 기질이 효소 활성을 조절하는 것을 말합니다. 예를 들어 헤모글로빈의 경우 산소 분자가 결합하면 다른 산소 분자에 대한 친화력이 증가하는 것이 Homotropic 효과입니다. 반면 Heterotropic 효과는 효소의 기질 이외의 다른 분자가 효소 활성을 조절하는 것을 말합니다. 예를 들어 pyruvate kinase의 경우 fructose-1,6-bisphosphate가 결합하면 효소 활성이 증가하는 것이 Heterotropic 효과입니다. 이러한 두 가지 효과는 allosteric 효소의 복잡한 활성 조절 메커니즘을 설명하는 데 매우 중요한 개념이며, 생물학 및 생화학 분야에서 널리 활용되고 있습니다.

• 4. Isozyme

  Isozyme은 동일한 효소 기능을 가지지만 아미노산 서열이나 구조가 다른 효소 형태를 말합니다. 이러한 Isozyme은 다양한 생물학적 기능을 수행할 수 있습니다. 예를 들어 lactate dehydrogenase (LDH)의 경우 여러 가지 Isozyme이 존재하는데, 이는 조직 특이적으로 발현되어 해당 조직의 대사 특성에 맞는 기능을 수행합니다. 또한 Isozyme은 발달 단계나 환경 변화에 따라 발현 양상이 달라질 수 있어, 이를 통해 세포는 대사 활동을 세밀하게 조절할 수 있습니다. Isozyme 연구는 생물학적 기능 이해와 질병 진단 및 치료 분야에서 중요한 의미를 가지고 있으며, 지속적인 연구가 필요할 것으로 보입니다.