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레닌저 생화학 정리노트 Ch04. 단백질의 3차원 구조2025.05.101. 단백질의 3차원 구조 단백질의 3차원 구조는 주로 약한 상호작용에 의해 안정화되며, 4단계로 구성됩니다. 1단계는 아미노산이 공유적으로 연결되는 것이고, 2단계는 3차원 배열인 a 나선과 b 시트 형태입니다. 3단계는 단백질 사슬과 보결분자단을 포함한 모든 원자의 3차원 배열이며, 4단계는 subunits의 배열입니다. 단백질의 3차원 구조는 specific biological function을 결정하며, 이를 native fold라고 합니다. 단백질에서 다수의 호의적인 상호작용, 즉 소수성 효과, 수소 결합, London d...2025.05.10
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PAGE를 이용한 단백질의 검정2025.05.131. 단백질의 구조와 기능 단백질은 아미노산이라는 작은 구성인자의 중합체이며, 1차 구조, 2차 구조, 3차 구조, 4차 구조로 이루어져 있다. 단백질은 효소, 호르몬, 항체, 수송 단백질, 수용체 단백질, 운동 단백질, 구조 단백질 등 다양한 기능을 수행한다. 단백질은 pH, 염의 농도, 온도 등의 변화에 의해 변성될 수 있다. 2. 전기영동을 이용한 단백질 분리 전기영동은 전기적 힘을 이용하여 단백질과 같은 큰 분자들을 gel에서 이동시켜 크기에 따라 분리하는 기술이다. SDS-PAGE는 SDS와 polyacrylamide를 이...2025.05.13
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전북대 화공 응용생화학 챕터6 과제2025.01.171. 응용병학 응용병학 6장에서는 아미노산의 구조와 성질, 아미노산의 반응, 펩타이드 결합 형성, 단백질의 구조와 기능 등에 대해 다루고 있습니다. 아미노산은 단백질을 구성하는 기본 단위이며, 펩타이드 결합을 통해 단백질이 형성됩니다. 단백질은 생명체에서 다양한 기능을 수행하는 중요한 생체 분자입니다. 2. 아미노산 아미노산은 아민기(-NH2)와 카르복실기(-COOH)를 가진 유기화합물입니다. 아미노산은 20종류의 표준 아미노산으로 구성되며, 이들이 펩타이드 결합을 통해 연결되어 단백질을 형성합니다. 아미노산의 구조와 성질에 따라 ...2025.01.17
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단백질의 변성과 응집2025.01.171. 단백질의 구조 단백질은 1차, 2차, 3차, 4차 구조가 존재하며, 단백질의 종류에 따라 매우 다양한 구조가 존재한다. 단백질의 구성단위 물질은 아미노산이며, 아미노산들이 펩타이드 결합을 통해 여러 구조를 형성한다. 단백질의 구조는 매우 중요하며, 단백질이 어떤 구조를 형성하냐에 따라서 단백질이 제 역할을 수행할 수 있는지가 결정된다. 2. 단백질의 변성과 응집 단백질의 변성은 단백질이 열, 강산, 강염기, 알코올이나 클로로폼 같은 유기 용매, 방사선, 높은 염 농도, 압력 등에 의해 원래 가지고 있던, 2차, 3차, 4차 구...2025.01.17
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식품생화학 아미노산, 펩타이드, 단백질 요약2025.05.071. 아미노산과 펩타이드 아미노산은 단백질을 이루는 기본단위 물질로서, 20개 다른 종류의 아미노산이 결합하여 펩타이드를 이루고 단백질을 형성합니다. 아미노산은 극성 아미노산(중성, 산성, 염기성)과 비극성 아미노산으로 구분되며, 중성 pH 상태에서 양극성 이온 형태로 존재합니다. 펩타이드는 아미노산이 펩타이드 결합으로 연결된 구조이며, 일부 펩타이드는 고유의 생리활성을 가지고 있습니다. 대표적인 합성 펩타이드인 아스파탐은 감미료로 사용되고 있습니다. 2. 단백질 구조 단백질은 아미노산이 중합된 고분자 물질로, 1차 구조(아미노산 ...2025.05.07
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단백질 풀림 실험 결과2025.05.091. 단백질 풀림 이번 실험에서는 단백질이 접힌 상태를 유지하는지, 풀리는지에 대해 판별하였다. 여러 종류의 시약들을 가하며 단백질의 풀림을 결정하였다. urea, 비눗물, HCl, NaOH, 에탄올 용액을 가했을 때 단백질이 풀렸다는 사실을 알 수 있다. 온도를 변화시키며 단백질의 풀림을 결정하였다. 단백질을 가열하면 수소결합과 소수성 상호작용이 파괴되고, 단백질을 냉각하면 소수성 상호작용이 약화되며 폴리펩타이드 사슬이 풀리게 된다. 2. chaotropic agent urea와 guanidine hydrochloride는 cha...2025.05.09
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10_PAGE를 이용한 단백질 검정 보고서2025.01.181. 단백질의 구조와 기능 단백질은 수백에서 수만 개의 아미노산으로 이루어진 중합체이다. 아미노산은 아미노기와 카복실기를 가지고 있는 단량체로, 곁사슬의 성질에 따라 소수성, 친수성, 염기성, 산성 등으로 구분된다. 단백질은 1차, 2차, 3차, 4차 구조를 가지며, 이러한 구조에 따라 다양한 기능을 수행한다. 단백질은 효소, 구조 단백질, 운동 단백질, 신호 단백질, 수용체 단백질, 수송 단백질, 방어 단백질, 저장 단백질 등 다양한 종류가 있다. 2. 단백질 합성 과정 단백질 합성은 mRNA, 리보솜, tRNA를 이용하여 이루어...2025.01.18
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단백질의 변성과 응집2025.04.281. 단백질의 구조 단백질은 탄소, 수소, 질소로 이루어진 중요한 유기물이며, 1차, 2차, 3차, 4차 구조로 분류할 수 있다. 1차 구조는 아미노산이 펩티드 결합으로 연결된 선형 구조이며, 2차 구조는 알파 나선 및 베타 병풍 구조, 3차 구조는 2차 구조가 모여 입체 구조를 형성하고, 4차 구조는 3차 구조가 모여 복합체를 이루는 것이다. 2. 단백질 변성 단백질 변성은 단백질의 2차, 3차 또는 4차 구조가 열, 산, 염기, 유기 용매 등의 요인에 의해 변화하는 현상을 말한다. 변성된 단백질은 용해도가 감소하고 생물학적 활성...2025.04.28
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연세대학교 생화학실험(1) 6주차 Peptide Mass Fingerprinting In-gel Digestion2025.05.041. Peptide Mass Fingerprinting (PMF) Peptide Mass Fingerprinting (PMF)은 단백질 동정을 위한 기술로, 단백질을 효소로 절단하여 생성된 펩타이드의 질량을 측정하고 데이터베이스와 비교하여 단백질을 식별하는 방법입니다. 이 기술은 SDS-PAGE를 통해 분리된 단백질 밴드에서 시작되며, 밴드를 절단하고 효소로 소화하여 생성된 펩타이드의 질량을 질량분석기로 측정합니다. 이렇게 얻은 펩타이드 질량 데이터를 데이터베이스와 비교하여 단백질을 동정하게 됩니다. 2. In-gel Digesti...2025.05.04
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NCBI의 유전자 서열 분석 및 단백질 삼차원 구조 모델링2025.01.231. NCBI 데이터베이스 NCBI에서 제공하는 다양한 데이터베이스(Genome, BioProject, BioSystems 등)에 대해 설명하고, 이를 통해 유전자 정보와 서열을 분석할 수 있음을 설명하였다. 2. 유전자 돌연변이 유전자 돌연변이의 개념과 종류(염기 치환, 결실, 삽입, 중복, 역위, 반복 확장 등)에 대해 설명하였다. 3. SOD1 유전자 SOD1 유전자의 기능, 발현, 관련 질병 등에 대해 자세히 설명하였다. 4. 서열 정렬 BLAST와 MSA 기법을 사용하여 SOD1 단백질 서열을 다른 생물종과 비교 분석하고,...2025.01.23
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