단백질의 정량

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목차

1. 실험제목

2. 실험 목적

3. 실험 이론
1) 단백질
2) 단백질의 구조
3) 아미노산
4) 단백질의 정량 분석
5) Lowry법
6) Bradford법
7) 분광광도법
8) 흡광도

4. 시약 및 기구

5. 실험 방법

6. 실험결과

7. 연구 문제

8. 고찰

9. 참고 문헌

본문내용

1. 실험 제목: 단백질의 정량 분석

2. 실험 목적
단백질 정량 분석법 중 Lowry법과 Bradford법을 사용하여 BSA의 표준 곡선을 그리고 이를 이용하여 미지시료 속에 있는 단백질의 농도를 확인한다.

3. 실험 이론
■ 단백질: 20개의 아미노산 단위체들 사이의 공유결합으로 이루어진 고분자 화합물로, 펩타이드 결합(-CONH)을 통해 형성된 폴리펩타이드를 단백질이라고 한다. 폴리펩타이드의 R기 즉 아미노산의 조성에 따라 단백질의 종류가 달라진다. 이러한 단백질은 수천 개의 아미노산 잔기를 가지고 있으며, 10,000 이상의 분자량을 가진다.
-펩타이드 결합: 2분자의 아미노산을 치환 아마이드 결합(amide linkage)에 의하여 공유결합을 형성하여 다이펩타이드(Dipeptide)를 형성한다. 이때의 아마이드 결합을 펩타이드 결합이라고 한다. 아미노산 1분자의 α-카복실기와 또 다른 아미노산 1분자의 α-아미노기로부터 H_2 O를 제거함으로써 펩타이드 결합을 형성한다. 즉, 펩타이드 결합의 생성은 축합 반응의 한 예가 되며, 세포에서 일어나는 일반적인 반응이다. 펩타이드 결합간에는 수소결합이 존재하여 구조적으로 견고하다.
-성질: 보통의 단백질은 진한 염 용액에 의해 침전(염석)되고, 유기 용매에 의해서도 침전 또는 응고된다. 열, 극단의 pH, 알코올과 아세톤처럼 혼합 가능한 유기용매, 요소나 염산 구아니딘과 같은 용질, 계면활성제 등과 같은 환경에 노출되면 변성되는데, 단백질의 변성은 단백질의 3차원 구조의 상실을 의미하며, 이는 기능의 상실을 초래하게 된다.
-기능: 다양한 기능을 가지며, 기능에 따라 효소, 구조, 조절, 신호 단백질 등 다양한 종류가 존재하게 된다. 단백질의 경우 세포 내에서 수많은 화학반응의 촉매 역할로 사용되며, 이러한 단백질의 화학반응의 속도를 조절한다.

참고 자료

Hans. Neurath 외 3명, “The Chemistry of Protein Denaturation.”, Chemical Reviews, 1944년, volume 34, issue 2, pp. 157-265
Daniel C. Harris, 『최신분석화학』, 제 5판, 자유아카데미, 2013년, pp. 108-109
M.A. Redmile-Gordon 외 4명, “A comparison of two colorimetric assays, based upon Lowry and Bradford techniques, to estimate total protein in soil extracts”, Soil Biology & Biochemistry 67, 2013년, pp.166-173