단백질

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단백질 발표 자료 입니다

목차

Purpose
PROTEIN QC IN THE SECRETORY COMPARTMENT
PROTEIN FOLDING IN THE ER
OXIDATIVE FOLDING
BULK FLOW, RETENTION, RETRIEVAL AND SELECTIVE EXPORT
SEQUENTIAL QC CHECKPOINTS ALONG THE EARLY SECRETORY PATHWAY
MULTIPLE WAYS FOR ERADICATING PROTEINS FROM THE EARLY SECRETORY PATHWAY
ADAPTING THE FACTORY TO NEW DEMANDS: ER STRESS AND SIGNALLING
QC AND DISEASE
CONCLUDING REMARKS

본문내용

Purpose
세포들이 분비단백질을 충분히 합성되게 하고 높은 질을 얻기 위해 이용하는 메커니즘에 대해 알아보고자 한다.

PROTEIN FOLDING IN THE ER
번역 이동에서 초기의 분비 단백질들은 ER내강의 꽉찬 환경으로 들어가고 곧 더 안정되고 낮은 에너지 형태로 접힘이 일어나기 시작한다.

접힘을 관리하는 기본 원리는 다른 세포 구획에서 일반적인 반면 ER은 공유 변이의 한 세트를 지속시키는데 특별하다. 그런 것은 신호연속의 제거와 이황화 결합 형성, N-glycosylation과 GPI의 첨가를 포함한다.

OXIDATIVE FOLDING
이온 구성 및 산화 환원 잠재력의 관점에서, ER은 세포 밖과 유사하게, 이상적인 단백질 접힘과 위치를 외부로 나갈 단백질에 제공한다.

cytosol 과 비교해서 산화, 환원된 glutathione의 높은 비율을 가진 ER 은 충분한 oxidative folding을 보장받기 충분치 못하다. 실제로 단백질의 정확한 접힘을 위해 이황화 결합 이온화 및 reduction이 필요하다. 그러므로 ER 내강에 있는 과도한 산화 환경은 다수의 이황화 결합을 가진 단백질의 접힘을 방해할지 모르고, 뭉침을 촉진할지 모른다. 그러므로 산화적

참고 자료

없음