효소 반응속도론

소개글

효소는 생체계의 촉매로서 화학 변환의 방식을 결정하는 훌륭한 분자 장치이다. 효소는 또한 여러 가지 형태의 에너지의 변환도 매개한다. 효소의 가장 두드러진 특성은 촉매력과 특이성이다. 본 실험에서는 많은 종류의 효소들 중에서 비교적 분석이 쉽고 흔히 구할 수 있는 amylase를 이용하여 녹말을 분해하는 반응으로부터 효소의 활성과 반응속도를 측정하여 보고 각각의 정의 및 개념을 파악하고자 한다.

목차

실험 목적
실험 원리 및 배경
실험 기구 및 시약
실험방법

본문내용

효소의 정의
생체에 있는 촉매들은 효소들이며 거의 모든 효소들은 단백질들이다. 효소들은 특이성이 매우 크고 촉매력이 크다. 효소들은 반응속도를 106 배 또는 그 이상으로 증진시킨다. 단백질 효소들은 효소활성을 위하여 비단백질 기를 필요로 한다. 이러한 기는 Mg, Zn, Mn, Fe 와 같은 금속이온인 보조인자이거나 또는 NAD, FAD, CoA와 일부 비타민과의 유기결합체인 조효소(coenzyme)이다. 비단백질 기를 갖고 있는 효소를 완전효소 (holoenzyme)라 하고, 이 효소의 단백질 부분을 순효소 (apoenzyme) [완전효소 = 순효소 + 보조인자]라 한다. 다른 분자구조를 갖지만 동일한 반응을 촉매하는 효소를 유사효소(isozyme)라 한다.

자유에너지는 반응이 일어날 것인지 일어나지 않을 것인지를 결정하거나 촉매작용의 에너지론을 이해하는데 가장 귀중한 열역학 함수이다. 반응물과 생성물이 단위 활동도로 있을 때 일어나는 반응의 자유에너지 변화를 표준 자유에너지 변화(△G°)라고 부른다.

효소들은 화학반응의 활성화 에너지를 감소시킴으로써 촉매의 역할을 한다. 효소는 새로운 반응 경로를 제공함으로써 반응을 촉진하는데 이 경로의 전이 상태는 촉매되지 않은 반응에서보다 에너지가 낮고 더 신속히 형성된다.
촉매작용의 첫 단계는 효소- 기질 복합체를 형성하는 것이다. 기질은 활성자리인 갈라진 틈에서 효소와 결합한다. 기질이 결합될 때 대부분의 물은 이 갈라진 틈으로부터 밀려나온다. 효소-기질 상호작용의 특이성은 주로 방향성을 가진 수소결합과 활성자리의 생김새에서 생기는데 활성자리는 충분히 상보적인 생김새를 가지지 않은 분자는 받아들이지 않는다. 효소가 기질을 인식할 때는 활성자리의 입체형태의 변화가 수반하는데 이러한 변화가 전이상태의 형성을 수월하게 한다.

❷ 효소 반응 속도론
단일 기질-효소 촉매반응의 속도식은 Michaelis-Menten 속도식을 기본으로 한다. 미카엘리스 멘텐 모형은 일부 효소들의 반응 속도론 적 특성들을 설명한다.
효소 반응속도론은 다음과 같이 효소(E)-기질(S)의 복합체[ES] 형성단계의 가역반응과 ES 복합체의 비가역 해리단계의 2단계의 반응체계로부터 구할 수 있다.

참고 자료

없음