Enzyme kinetics and enzyme immobilizations 결과보고서

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목차

1. 실험 목적 및 이론적 배경
2. 실험과정
3. 실험결과
4. 실험결과 분석 및 고찰
5. 결론

본문내용

1. 실험 목적 및 이론적 배경
실험 목적 : 반응 기질의 다양한 농도에서 lipase의 초기 반응속도를 측정해, 효소반응속도론에서 효소 반응의 촉매효율을 결정하는 촉매상수와 미카엘리스 상수를 이해한다. 고정화된 lipase의 초기반응속도를 측정해 고정화 효소의 촉매상수와 미카엘리스 상수를 결정하고, 고정화 되지 않은 자유 효소와 고정화된 효소의 실험 결과를 비교함으로써 효소반응속도론에서 효소 고정화가 미치는 영향을 이해한다.
효소는 반응에서 소모되지 않으면서 반응을 촉매하는 화학적 매개체이다. Lipase는 triglyceride의 ester 결합을 가수분해하여 글리세롤과 지방산을 생성한다. p-nitrophenyl butyrate 기질 유사체는 lipase에 의한 탈수축합 결과 butyrate와 p-nitrophenyl ion이 생성된다. p-nitrophenyl ion은 노란색을 띠며 분광광도계를 이용해 흡광도를 측정하여 정량할 수 있다.

<중 략>

효소 고정화는 효소를 담체에 흡착, 가교, 포괄시킴으로써 효소 분리, 회수가 가능해 재사용 할 수 있고 효소 활성 안정성을 높여준다. 물리적 방법에는 흡착법, 격자법, 미세캡슐법이 있으며 화학적 방법에는 공유결합법, 가교화법이 있다. 가교화법은 효소의 아미노기와 글루타르알데히드의 알데하이드기를 공유결합해 가교를 형성하는 방법이다.

참고 자료

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