샤페론

소개글

샤페론에 대해 자세하게 나와 있는 리포트입니다.

목차

서론
본론
결론

본문내용

서론
Molecular chaperone이란 용어는 nucleoplasmin의 기능을 설명하면서 처음 사용되었는데 nucleoplasmin은 전형적인 molecular chaperon이다. Molecular chaperone에 대한 일반적 개념은 광합성에서 엽록체에 있는 CO₂고정효소인 Rubisco에 관한 연구에서 발전되었다. 그 후 1987년, 모든 cell 안에 접힘과 관련된 protein이 다양하게 관찰되어 chaperone에 대한 개념을 일반적으로 적용할 수 있게 되었다.
샤페론(chaperone)이란 간단히 말하면 단백질이 입체적 구조를 갖도록 도와주는 단백질을 말한다. 단백질은 처음 리보좀에 의해 트랜슬레이션이 되어 나올 때 1차 구조를 갖는 폴리펩타이드 형태이다. 일반적으로 대부분의 단백질들은 펩타이드들의 charge와 수소결합, di-sulfide bond를 형성하여 완전한 단백질로 만들어 지지만 종종 특별한 조건이 필요한 단백질의 경우에는 샤페론의 도움이 필요하다. 대체로 단백질들은 리보좀으로부터 나와 대충 3차 구조를 띄는 molten globule"녹아있는 공“이라는 말이다. 그리고 대부분은 이 상태에서 다음 단계로 넘어가 완벽한 구조의 완전한 단백질이 되지만 종종 완전한 단백질이 되지 못한 중간 구조를 갖는 이상한 것들이 있다. 여러 가지 종류의 샤페론들은 온전하게 모양을 이루지 못한 펩타이드 부분에 붙어, 끌어서 hydrophobic한 단백질 안쪽으로 넣어주는 역할을 하거나 다른 단백질과 달라붙지 못하도록 막아주는 역할을 하거나 다리미처럼 펼쳐주는 역할을 한다.

본론
유전물질의 정보가 1차원적 polypeptide를 생성하는 메커니즘에 대해서는 잘 알려져 있지만 그 polypeptide가 기능을 가진 3차원적 구조를 형성하는 과정에 대해서는 밝혀진 바가 적다. 현재 통용되는 가설은 self-assembly(자가 조립)로 이것은 각 polypeptide가 자발적으로 낮은 자유에너지의 접힘 구조로 상호 변환된다는 것이다. 즉, 아미노산을 암호화하는 핵산 서열의 특이성만으로 기능적 구조의 protein을 만드는 데 충분하다는 것이다. 그러나 몇몇 단백질에서 조립을 받혀주는 역할을 하는 protein 즉 여기서 말하고자하는 chaperon이 필요하므로 자가 조립이 보편적 메커니즘이 아님을 알 수 있다. Molecular chaperone은 많은 경우 polypeptide와 다른 분자들끼리 상호작용을 하여 부정확한 구조를 형성하는 것을 방지한다

참고 자료

-http://bioscience.egloos.com/3928244
-http://www.cyworld.com/bestword
-http://www.brmhealth.com/1-21.html
-필수세포생물학 제2판, 2003, 박상대, p.131~132, 교보문고