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[생화학] 아미노산와 단백질 및 대사 (아미노산의 종류 및 특징, 단백질의 영양가와 구조 및 1차구조 결정법, 단백질 대사의 개요, 아미노산의 분해와 합성, 각 아미노산의 대사

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최초 등록일
2014.09.18
최종 저작일
2014.09
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소개글

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목차

1. 아미노산의 종류 및 특징
2. 등전점(pI)
4. 단백질의 영양가
5. 단백질의 구조
6. 단백질의 1차구조 결정법
7. Peptide, 단백질
8. 단백질 대사의 개요
9. 요소(오르니틴)회로
10. 아미노산의 분해
11. 각 아미노산의 대사
12. 아미노산의 합성
13. 효소

본문내용

1. 아미노산의 종류 및 특징
1). 단백질 구성 아미노산: L형(α)-아미노산이다.
2). 산성아미노산 : Asp, Glu
3). 염기성아미노산: His(imidazole 고리), Arg, Lys
4). 이미노산 : Pro, Hypro
5). 황함유아미노산 : Cys, Met(S-S 결합 아미노산, cystine)
6). 방향족아미노산: Phe, Tyr(phenol 고리), Trp(indole 고리)-단백질은 자외선에서 특이적인 흡광도를 나타내는 이유는 방향족 아미노산 때문
7). 히드록시(OH) 아미노산: Ser, Thr
8) 부제탄소가 없는 아미노산 : Gly(거울이성체가 없다)

2. 등전점(pI)
: 아미노산의 양이온, 음이온의 수가 같아 하전이 제로가 되는 때 용액의 pH
-특징: 수화도, 용해도, 팽윤, 점도 모두 최소 / 흡착력, 기포력 최대, 쌍극이온(실제전하 0)으로 존재 -등전점(pI)=(pK1+pK2)/2 단, 산성, 염기성aa의 pK값 중 차이가 많은 것은 버림.

3. Ninhydrin 반응
: 아미노산, 펩티드, 단백질과 반응→보라색을 나타냄, Pro, Hypro은 황색

4. 단백질의 영양가
1) 필수 아미노산(체내합성 안되므로 꼭 음식으로 섭취)
threonine, valine, tryptophan, isoleucine, leucine, lysine, phenylalanine, methionine + 성장기 어린이는 histidine, arginine 추가
2) 비필수 아미노산(체내에서 합성되지만 성장에 꼭 필요한 것)
alanine, aspartic acid, asparagine, glutamic acid, glutamine, cysteine, glycine, serine, proline, tyrosine

참고 자료

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