Stenotrophomonas maltophilia 유래 Oleate Hydratase와 Alcohol dehydrogenase의 Enzyme cascade reaction
- 최초 등록일
- 2024.04.03
- 최종 저작일
- 2023.05
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소개글
"Stenotrophomonas maltophilia 유래 Oleate Hydratase와 Alcohol dehydrogenase의 Enzyme cascade reaction"에 대한 내용입니다.
목차
1.서론
2.재료 및 방법
3.실험 결과
4.고찰 및 결론
5.참고문헌
본문내용
지방산 hydratase는 unsaturated fatty acids의 C-C 이중결합을 산화한다. 그 중 oleic acid을 10-hydroxysteric acid로 hydroxylation을 촉매하는 oleate hydratase(Ohys)는 비록 낮은 전환율을 가지지만, 체계적인 protein engineering 및 substrate scope의 범위를 넓히고 conversion rate를 높다는 이점으로 최근 산업적으로 특별한 관심을 받고 있다.[1] 본 실험에서는 Ohys 효소 계열 중 하나인 Stenotrophomonas maltophilia oleate hydratase(SmOhyA)의 enzymatic reaction에 대한 kinetic 분석을 진행하였다. SmOhyA는 cofactor로 FAD를 필요로하는 FAD-dependent enzyme이며, unsaturated fatty acids의 9-cis 위치 이중결합에 대해서 선택적으로 수화반응을 일으키는 regioselective hydration을 촉매한다. SmOhy는 특히 oleic acid에 가장 높은 특정 활성을 지니며, polyunsaturated fatty acids(PUFAs)에 대해서는 낮은 활성을 보인다는 특징을 가지고 있다. 효소 단백질의 크기는 대략 68kDa로 측정되며, pH 6인 환경에서 최적의 반응을 보인다. SmOhy의 효소 반응 메커니즘은 아직 구체적으로 밝혀진 바는 없지만, 같은 효소 계열의 Elizabethkingia meningoseptica Oleate Hydratase(EmOhy)와 Staphylococcus aureus Oleate Hatratase(SaOhy)의 반응 메커니즘을 통해 유추할 수 있다.
참고 자료
Hagedoorn PL, Hollmann F, Hanefeld U. Novel oleate hydratases and potential biotechnological applications. Appl Microbiol Biotechnol. 2021 Aug;105(16-17):6159-6172. doi: 10.1007/s00253-021-11465-x. Epub 2021 Aug 5. PMID: 34350478; PMCID: PMC8403116.