[A+]PAGE 를 이용한 단백질의 검정

소개글

"[A+]PAGE 를 이용한 단백질의 검정"에 대한 내용입니다.

목차

1. 실험 목적
2. 실험 원리
3. 실험 재료
4. 실험 방법
5. 실험결과
6. 실험에 대한 고찰
7. 참고문헌

본문내용

1. 실험 목적
단백질의 기능과 구조를 이해한 후 PAGE를 이용해서 단백질을 검정한다.

2. 실험 원리
모든 단백질은 아미노산이라는 작은 구성인자의 중합체이다. 20가지의 아미노산들이 펩타이드결합을 통하여 서로 연결이 되어 있으며 같은 아미노산 중합체를 폴리펩타이드라고 부른다. 단백질은 하나 또는 그 이상의 폴리펩타이드가 모여서 독특한 3차원 구조를 형성하고 생물학적 기능을 수행한다.
아미노산은 중심에 알파탄소가 있고 그 탄소에 아미노기, 카르복실기, 수소원자 그리고 곁사슬 R기가 결합되어 있다. 아미노산은 곁사슬의 성질에 따라 분류가 된다. 비극성 곁사슬을 가지면 소수성 아미노산이며 글리신, 알라닌, 발린, 루신, 아이소루신, 메싸이오닌, 페닐알라닌, 트립토판, 프롤린이 있다. 극성 곁사슬을 가지고 있는 아미노산은 친수성이며 세린, 트레오닌, 시스테인, 타이로신, 아스파라진, 글루타민이 있다. 전하를 띤 곁사슬 중 음전하인 곁사슬은 산성이다. 산성 아미노산은 세포내 pH조건에서 보통 이온화된 카르복실기의 존재로 일반적으로 음전하를 띤 곁사슬을 갖는다. 염기성 아미노산은 일반적으로 양전하를 띤 곁사슬을 가지고 있다. 산성 아미노산은 아스파트산과 글루탐산이 있고 염기성 아미노산은 라이신, 아르지닌과 히스티딘이 있다. 그리고 전하를 띠고 있기 때문에 모두 친수성 아미노산이다.
한 아미노산의 카르복실기가 다른 아미노산의 아미노기에 가까이 놓이게 되면, 물분자가 제거되는 탈수 반응에 의해서 두 아미노산이 연결된다. 이 결과로 두 아미노산은 펩타이드 결합으로 연결이 된다. 폴리펩타이드 한 쪽은 자유 아미노기가 존재하는데 이 쪽은 N말단이라고 하고 다른 한쪽에 카리복실기가 존재하는 부분은 C말단이라고 한다.

생명체의 거의 모든 역동적인 기능은 단백질에 의존한다. 단백질은 단백질은 8가지의 기능을 가지고 있다.
첫번째로는 효소로서 세포내의 모든 화학 반응 속도를 높이는 화학 촉매 역할을 한다.

참고 자료

Cambell외, Campbell biology in focus 2판, 바이오사이언스, 3장, 생명의 탄소와 분자 다양성 (2017)