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[생화학실험] (A+) Structural analysis of a dipeptide 예비 결과레포트

floraloves
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최초 등록일
2023.03.13
최종 저작일
2022.11
22페이지/파일확장자 어도비 PDF
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소개글

"[생화학실험] (A+) Structural analysis of a dipeptide 예비 결과레포트"에 대한 내용입니다.

목차

1. Title

2. Purpose

3. Theory

4. Apparatus & Reagent
1) Hydrolysis of Unknown Peptide

5. Procedure
1) Hydrolysis of Unknown Dipeptide

6. Results

7. Discussion

본문내용

아미노산(amino acid)은 단백질의 기본 구성 단위로, 단백질을 완전히 가수분해하면 암모니아와 함께 생성된다. 화학적으로 아미노기와 카복실기를 포함한 모든 분자를 지칭하며 화학식은 NH2CHRnCOOH(n=1~20)이다. 생화학에서는 흔히 α-아미노산을 간단히 아미노산이라 부른다. α-아미노산은 아미노기와 카복실기가 하나의 탄소(알파 탄소라고 부른다)에 붙어있다. 아미노산의 일종인 프롤린(proline)은 실제로는 아미노기 대신 이차 아미노기를 포함한 2차 아민인데 생화학적으로 보통의 아미노산과 비슷한 기능을 수행하기 때문에 2차 아미노기를 가진 프롤린도 아미노산으로 분류한다.

일반적인 α-아미노산의 구조는 오른쪽 그림과 같다. 아미노기와 카복실기를 모두 포함하고 있어, 아미노산은 중성에서 양쪽성 이온으로 존재하며, 카복실기가 공명 상태로 안정화를 취한다. 오른쪽의 구조에서 R은 나머지라는 뜻의 "Residue" 혹은 "Remainder"의 머릿글자로 곁사슬(Side chain)을 나타내고, 곁사슬에 무엇이 붙느냐에 따라 아미노산의 종류가 결정된다. 아미노산은 곁사슬의 성질에 따라 산성, 염기성, 친수성(극성), 소수성(무극성)의 네 가지 종류로 구분된다. 곁사슬이 수소 원자뿐인 글라이신(glycine)을 제외하고, 다른 아미노산은 모두 두 가지 광학 활성을 가져, D형과 L형으로 구분된다. 단백질(protein)을 구성하는 아미노산의 거의 대부분은 L-아미노산 형태로 존재한다. 단백질은 아미노산의 탈수반응이자 펩타이드 결합(peptide bond)인 축합 중합을 통해 만들어진다.

A(염기성),B(산성),C(비전하성)는 친수성이며 D는 소수성이다. 21개의 주요 아미노산 중에서 파란색은 비필수 아미노산(non-essential amino acid)이며 빨간색은 필수 아미노산(essential amino acid)이다.

참고 자료

Wikipedia, 아미노산
Wikipedia, Glycine
Wikipedia, Alanine
Wikipedia, Leucine
Wikipedia, Phenylalanine
Wikipedia, Histidine
Wikipedia, Ninhydrin
Wikipedia, Fluorenylmethyloxycarbonyl protecting group
안전보건공단 화학물질정보
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