생화학 14단원 효소의 조절 요약정리

소개글

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목차

1. Describe the characteristics of allosteric enzymes and explain how the kinetic curves of such enzymes differ from Michaelis–Menten enzymes.
2. Describe feedback inhibition and how aspartate transcarbamoylase uses it as a regulatory mechanism.
3. Differentiate between homotropic and heterotropic effects and explain how they modify the equilibrium between the T and R forms of an allosteric enzyme.
4. Define isozymes and explain the purpose of isozymes in metabolism.

본문내용

Allosteric enzyme이란 substrate가 결합하는 active site 외에 다른 물질이 binding할 수 있는 다른 곳이 있는데 거기에 다른 물질이 결합함으로서 enzyme의 activity를 조절하는 형태의 enzyme을 말한다. 다른 물질이 결합하는 곳을 allosteric site 또는 regulatory site라고 부른다. 다른 물질이 enzyme의 activity를 저해하는 경우 그 물질을 allosteric inhibitor라고 부른다.
Allosteric enzyme은 active site에 결합하는 substrate 외에도 allosteric site에 결합하는 다른 물질이 있기 때문에 Michaelis-Menten equation을 따르지 않는다.

참고 자료

없음