Salivary α-amylase 활성 측정

소개글

Salivary α-amylase 활성 측정

목차

1. 실험명
2. 실험목적
3. 실험원리
4. 실험 기구 및 시약
5. 실험방법
6. 결과
7. 고찰
8. 참고문헌

본문내용

2. 실험목적
타액 채취 이후, 색 변화를 통해 α-amylase의 활성을 측정한다.

3. 실험원리
효소에는 가수분해효소, 산화환원효소가 존재한다. 그 중 가수분해효소에는 amylase가 존재한다. Amylase에는 α-amylase,β-amylase,글루코아밀라아제가 존재한다. 이번 실험에서는 α-amylase 활성을 측정하며, α-amylase는 전분의 구성 분자인 아밀로오스와 아밀로펙틴의 α-1,4 결합을 가수분해하는 엔도효소에 속하며 고분자 사슬의 내부에서 불규칙하게 α-1,4 결합을 끊는다. (식품화학, 안승요 외 6인)

<중 략>

7. 고찰
α-amylase는 동식물계 또는 미생물에 널리 분포되어 있다. α-amylase의 최적 pH는 다양하며, 포유동물의 효소는 6.0~7.0, 미생물의 효소는 5.0~6.0이다.
β-amylase는 고등동물의 종자와 고구마, 귀리, 옥수수, 쌀, 수수 등에 존재한다. β-amylase의 최적 Ph는 5~6이다. β-amylase는 엑소효소로서 아밀로오스와 아밀로펙틴을 비환원성 말단에서부터 말토오스 단위로 가수분해한다.

참고 자료

안승요, 2002. 식품화학
‘함부로 뱉지 말라, 당신의 침은 소중하니까.’
http://www.hani.co.kr/arti/science/science_general/615319.html