단백질정량-생물학실험

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2007.10.13
최종 저작일
2006.03
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소개글

생물학실험중 단백질 정량에 관한 예비보고서입니

목차

1. 기본이론

1) 단백질
2) 단백질의 구조
3) 단백질의 변성
4) 단백질 정량법 - Lowry 방법 (Folin-Ciocalteau )

2. 실험재료 및 방법

3. 참고문헌

본문내용

1. 기본이론

1) 단백질(protein)?
; α-아미노산이 산아미드 결합으로 상호 결합하여 생긴 고분자 화합물. 또는 이것을 주체로 하는 화합물. 탄소․산소․수소․질소 그 밖의 원소를 함유한다. 생물세포의 원형질을 구성하는 주요 물질이며, 생명현상과 밀접한 관련을 가진다.

2) 단백질의 구조

① 단백질 분자의 1차구조 : 약 20종의 아미노산이 펩티드결합으로 결합되어 1가닥의 폴리펩티드사슬을 형성한다. 단백질에 따라 구성아미노산의 잔기 개수, 조성, 결합순서가 완전히 다르다. 단백질분자 중 아미노산의 결합순서(배열)는 그 합성을 지배하는 DNA주형에 따라 유전적으로 결정된다. 이 아미노산의 배열순서를 1차구조라 한다. 1978년까지 250종류에 가까운 단백질에 대해서 또 기원을 달리하는 동종단백질을 포함하면, 1100개가 넘는 완전한 1차구조가 결정되었다.
※펩티드결합 : 한 아미노산의 아미노기와 다른 아미노산의 타르복실기 사이에 물 한분자가 빠져 나가면서 형선된 결합으로 단백질의 1차구조를 이루는 주요한 결합
② 단백질 분자의 2차구조 : 단백질 분자의 2차구조는 폴리펩트드 사슬이 수용하는 어떤 형태이며, 특히 그 사슬이 어떻게 코일이나 시트를 형성하는가에 있다. 사슬 내에 있는 아미노산의 배열 상태가 이차구조를 조절하게 된다. 왜냐하면 아미노산들 사이에 존재하는 분자 상호작용력이 사슬들을 응집시키기 때문이다. 동물 단백질에 있어서 가장 일반적인 이차구조는 알파(α)나선형이며, 폴리펩티드 사슬의 나선형 구조는 잔여기들 사이에 형성된 수소결합에 의하여 서로 고정되어 있다.
또, 다른 형태의 이차구조는 베타(β) 병풍이며,

참고 자료

화학의 원리 (제3판) - 인하대 화학교재편찬회 p.734~736
http://yasuar.hihome.com/wordhtm/proteinassay.htm
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