아미노산과 단백질의 정성 및 정량 분석

목차

1. 서론
2. 재료 및 실험방법
3. 결과
4. 고찰
5. 참고문헌

본문내용

1. 서론
(1) 천연의 단백질은 L-아미노산이 peptide결합으로 입체 구조를 취했을 때 비로소 다양한 기능을 발휘하고 식품으로서의 다양한 물성을 나타내게 된다.
단백질의 구조는 1~4차 구조로 구분된다. 1차 구조는 DNA에 기록된 암호에 의해 결정된 아미노산의 배열이다.
2차 구조는 3차 구조의 부분 구조로, α-helix, β-sheet, 불규칙 구조라고 하는 3가지 구조 요소를 말한다. 3차 구조는 하나의 peptide쇄가 형성한 전체의 입체 구조이다. 일정한 3차 구조를 가진 단백질 분자가 회합하여 전체로서 하나의 기능을 발휘하게 되는 것을 4차 구조라고 하며 이것을 형성한 개개의 단백질 분자는 monomer 또는 subunit라고 말한다. 예를 들면, 적혈구 중에 있는 hemoglobin은 2종의 monomer(α쇄와 β쇄)가 각각 2개씩 회합한 tetramer이다. 2차 구조 이상을 고차 구조 또는 입체 구조라고 한다.
단백질의 1차 구조를 만드는 결합은 아미노산들을 연결하는 peptide결합이다. 이것은 C와 N이 서로 전자를 공유하고 있는 공유결합이며 더욱이 이 결합은 이중결합을 띠고 있기 때문에 가열 및 묽은 산 또는 알칼리 처리로는 절단되지 않을 정도로 강하다.
R1, R2, R3…는 각각의 아미노산 고유의 곁사슬이나 peptide결합의 기본인 [-CO-NH-]의 연속체를 주사슬이라고 한다. 주된 사슬의 한쪽은 -COOH기가 유리되어 carboxyl기 말단(C-말단), 또 한쪽은 -NH2기가 유리되어 amino기 말단(N-말단)이라고 한다.
한 종류의 단백질은 보통 일정한 1차 구조, 즉 일정한 아미노산 배열을 가지고 있으며 단백질의 1차 구조를 알기 위해서는 구성 아미노산의 종류와 양 및 서열을 규명하지 않으면 안 된다.
단백질의 2차 구조는 주로 수소결합으로 이루어져 있다. 단백질의 주 사슬인 peptide결합에 있어서 >C=O와 >N-H는 같은 수로 포함되어 있다.

참고 자료

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