항체의 구조와 특징

최초 등록일
2010.05.10
최종 저작일
2010.05
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1930년대 카바트와 티셀리우스가 행한 실험으로 항체는 특이적인 혈액 단백질이라는 것이 밝혀졌다. 이들은 항체가 혈액 내 용액 분획인 혈청의 구성 성분이라는 것을 알고 있었으며, 어떤 구성성분이 항체의 활성을 갖는지 결정하기 위해 (계란의 주요 성분인) 난알부민을 토끼에 면역주사한 후 전기영동에 의해 혈청에서 단백질을 분리하였다.
혈청 단백질을 전기영동으로 분리한 결과(증류수와 식염수 모두에 용해되는) 알부민, (물에는 녹지 않지만 식염수에는 녹는) 글로불린을 포함하는 여러 분획으로 나뉘어졌다. 이들은 글로불린의 세가지 독특한 분획을 alpha, beta 그리고 gamma 글로불린이라고 불렀다. 면역 혈청을 난알부민과 반응시키는 경우, 침전된 항원-항체 복합체는 원심분리에 의해 분리될 수 있다. 전기영동으로 재차 분석하였을 경우 gamma 글로불린 분획이 크게 감소하였는데, 현재 이는 면역글로불린이라 불리며 혈액 내 다른 단백질들로부터 구별된다.
Ig 는 단백질이므로 이들의 구조가 어떻게 이루어졌으며 그리고 항원과 어떠한 방식으로 결합하는지 밝히기 위해서는 Ig 단백질을 다량으로 얻어야 할 필요가 있었다. 어떤 사람들은 항체를 생산하는 다발성 골수종이라는 혈장세포 암에 걸리는데 이들 환자에서 일반적으로 단일의 B 세포 클론이 암화되어 계속하여 분열하고 결과적으로 혈액 내 많은 양의 항체를 생산하게 되며 때로 소변 내에 많은 양의 (벤스-존스 단백이라고 불리는) 두 폴리펩티드 사슬(경쇄) 중 하나가 나타난다. 따라서 다발성 골수종 환자의 혈액 혹은 소변에서 다량의 Ig 를 순수분리할 수 있었고 이들의 구조를 밝힐 수 있게 되었다.

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