단백질 구조

최초 등록일
2009.11.25
최종 저작일
2008.05
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단백질의 일차구조, 이차구조, 삼차구조, 사차구조와 변성에 대해 작성한 레포트 입니다

목차

(1) 단백질의 일차구조
1) 펩타이드 결합
(2) 단백질의 이차구조
1) 알파-나선
2) 베타-판
3) 베타-굽이 (역회전)
4) 비반복적 이차구조
5) 수퍼이차구조 (모티프, Motifs)
(3) 구형단백질의 삼차구조
1) 영역(domain)
2) 삼차구조를 안정화시키는 상호작용들
3) 단백질 접힘
4) 단백질 접힘에서 샤프론의 역할
(4) 단백질의 사차구조
(5) 단백질의 변성(Denaturation)
◎ 참고문헌

본문내용

단백질에서 흔히 볼 수 있는 20종류의 아미노산은 펩타이드 결합으로 서로 연결되어 있다. 서로 연결된 선형 서열 내에는 단백질 분자가 자신의 독특한 3차원적 모양을 형성하는데 충분한 정보가 담겨있다. 단백질의 구조는 대단히 복잡하여 구조적 수준에 따라 일차구조, 이차구조, 삼차구조, 사차구조로 나누어 설명하고 있다(그림 1). 구조적 복잡성의 증가에 따른 계층(hierarchies)을 검토한 결과 일정 구조 요소들은 다양한 단백질에서 반복적으로 나타남을 알게 되었으며 이는 단백질의 접힘에는 일반적인 규칙이 있음을 시사한다. 이러한 반복적 구조 요소들은 단순한 알파나선과 베타 판의 조합으로 작은 모티프(motif)를 구성하기도 하며 다기능 단백질의 폴리펩타이드 영역의 복잡한 접힘에 관여하기도 한다.
2
(1) 단백질의 일차구조
단백질 내의 아미노산 서열을 일차구조라고 부른다. 많은 유전적 질환들은 부적절한 접힘과 정상 기능의 상실 또는 결손을 초래하는 비정상적 아미노산 서열을 갖는 단백질을 생산하므로 단백질의 일차구조를 이해하는 것은 중요하다. 만약 정상과 돌연변이 단백질의 일차구조를 알고 있다면 이러한 정보는 질환의 진단이나 연구에 쓰일 수 있을 것이다.
1) 펩타이드 결합
단백질에서 아미노산은 한 아미노산의 알파-카복시기와 다른 아미노산의 알파-아미노기의 아미드 결합인 펩타이드 결합으로 공유결합 되어 있다. 예를 들면 발린과 알라닌은 펩타이드 결합을 통해 이펩타이드인 바닐릴알라닌을 형성할 수 있다(그림 2). 펩타이드 결합은 열이나 고농도의 요소 등의 단백질을 변형시킬 수 있는 조건에서도 깨지지 않는다. 강산이나 강염기를 고온에서 지속적으로 사용하면 효소의 작용없이도 이 결합을 가수분해 할 수 있다.
① 펩타이드의 명명법 : 관습적으로 펩타이드의 아미노말단(N-말단)은 왼쪽에 카복실 말단(C-말단)은 오른쪽에 쓴다. 그러므로 모든 아미노산 서열은 N-말단에서 C-말단 쪽으로 읽는다.

참고 자료

리핀코트의 그림으로 보는 생화학(제3판). P. C. Champe 등 저. 백형환 등 역. 신일상사. 2005, pp 13~23.
유기화학 길라잡이. Paula Yukanis Bruice. 강종민 역. 라이프사이언스. 2007, pp 500~509.
세포학-분자적 접근(제3판). Cooper 등 저. 전진석 등 역. 월드사이언스. 2006, pp 40~46.

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