단백질분자의 물리적구조

목차

6.1 단백질 분자의 크기
6.2 Polypeptide 사슬의 구조
6.3 단백질의 결합부위
6.4 소단위를 갖는 단백질
6.5 단백질 구조의 연구방법
6.6 복합단백질: 면역 globulin G
6.7 효소
6.8 효소활성의 측정

본문내용

▣ 본문내용 : 단백질 분자의 물리적 구조

단백질: 고유한 3차구조를 지님

6.1 단백질 분자의 크기
전형적인 단백질 분자의 분자량: 15,000 ~ 7,000
아미노산의 평균 분자량: 110
전형적인 polypeptide 사슬: 135 ~ 635개의 아미노산을 지님
multi-subumit를 지니는 단백질의 분자량: 75,000 ~ 200,000
DNA polymerase III: 9개의 subumit, 분자량760,000
전형적인 polypeptide 사슬의 펼친 길이: 1,000 ~ 5,000 Å
myosin: 1,600 Å
tropocollagen: 2,800 Å
단백질의 입체구조의 크기: 40 ~ 80 Å

6.2 Polypeptide 사슬의 구조
6.2.1 Polypeptide 사슬의 접힌 구조
접힘의 3가지 법칙
① peptide 결합은 부분적으로 이중결합 특성을 가지므로 평면구조를 이룬다.
자유회전은 α 탄소원자와 peptide 기 사이에서만 일어난다.
② 아미노산의 곁사슬은 중첩될 수 없다.
③ 동일 전하를 갖는 두 원자단은 서로 접근하지 않는다.

접힘의 일반적 경향
① 극성 곁사슬을 갖는 아미노산은 물과 접촉하는 단백질 표면에 존재하는 경향이 있다.

참고 자료

없음