[효소학]단백질의 1,2,3,4차 구조

소개글

단백질의 1,2,3,4 차 구조에 대해 간략히 설명했습니다.

목차

1. 단백질의 1차구조
1)단백질의 1차구조 결정법
2) 단백질 1차 구조의 특징

본문내용

1. 단백질의 1차 구조
단백질의 1차 구조는 20여종의 아미노산이 사슬처럼 연결된 형태로 결합형태는 Peptide 결한다. 물 분자 한 개가 제거된 축합형태로 연결되어 있다.
단백질은 일반식 H2N∙CHR∙COOH로서 표현되는 20종류의 α-아미노산의 축합중합체이다. 측쇄R(side-chain R)의 차이에 따라서 각각 아미노산으로서의 성질을 발현한다. R=H인 glycine이외의 전체 α-아미노산의 α-탄소원자는 4개의 다른 언자 및 원자단이 결합해서 있는 비대칭 탄소원자이며, 이들 아미노산에는 α-탄소언자에 관해서 각각 D- 및 L-형의 광학 이성체가 존재한다. 단백질의 구성 아미노산의 α-탄소원자 주위의 입체배치는 전부 L-형에 속한다. α-아미노산의 입체배치를 보면, 측쇄 R을 정점으로 해서 다른 3개의 언자 및 원자단을 밑에 놓고 보았을 때, 수소원자, 카르복시기, 아미노기가 시계 돌림 순서 방향으로 늘어선 입체구조이다.
하나의 아미노산의 α-카르복시기와 α-아미노기로부터 물 분자가 떨어져 나간 형태의 2가의기, 즉 -NH∙CHR∙CO-를 아미노산 잔기라고 부른다.
아미노산 잔기가 맡고 있는 역할은, 최근의 연구결과로부터 꽤 상세하게 알려져 있다. 효소의 경우 그 구성아미노산 잔기가 맡고 있는 역할 중에서 첫 번째로, 그 하나의 효소단백질의 분자구조에 대한 각 아미노산의 구조적인 역할이며, 두 번째로, 또 하나는 각 효소가 나타내는 기능, 즉 기질 특이성과 촉매활성의 발현에 대한 구성 아미노산 잔기의 역할이다.

1)단백질의 1차 구조 결정법
단백질에 따라서 폴리펩티드 사슬의 아미노산 배열순서와 폴리펩티드 사슬 내 혹은 사슬사이의 disulfide결합의 연결 방법을 결정하는 것이 단백질의 일차구조 해석이다. 이러한 결정법에서 문제가 되는 것은 단백질을 단편화하는 일과 단편의 아미노산간의 배열 순서를 결정하는 일, 그리고 어떻게 해서 단편을 연결하는 가의 3가지이다. 먼저 Sanger가 첨으로 펩티드의 결합을 절단하는 방법을 취했지만 현재에는 효소적 절단과 화학적인 절단방법이 행해지고 있다. 화학시약으로는 trypsin과 CNbr, TNB-CN2들이 사용되고 있다. 이러한 단편의 분리에는 칼럼 크로마토그래피가 사용된다.

참고 자료

없음