아미노산

등록일 2003.09.02 한글 (hwp) | 3페이지 | 가격 500원

목차

없음

본문내용

(1)비극성이면서 소수성기를 가지는 아미노산
L-알라닌 , 페닐알라닌 , 발린, 루신, 이소루신, 프롤닌, 메티오닌, 트립토판
(2)극성이면서 전하를 가지지 않는 아미노산 (+나 혹은 -의 전하를 가지지 않는 것)
세린,티로신 ,시스테인, 아스파라긴, 글루타민, 글리신
(3)극성이면서 -전하를 가지고 있는 아미노산 (산성 아미노산)
아스파르트산 ,글루탐산
(4)극성이면서 +전기를 가지고 있는 아미노산 (염기성 아미노산)
리신,아르기닌,히스티딘

1차 구조 : 아미노산이 결합되어 polypeptide 사슬로 형성된 구조를 말하며 이러한 아미노산의 수, 종류, 연결된 순서는 polypeptide의 2차 구조와 3차 구조를 결정한다. 아미노산의 순서는 유전적으로 결정되기 때문에 각 단백질은 독특한 아미노산의 수와 배열방식을 나타낸다.
2차 구조 : polypeptide가 합성되는 즉시 자연적으로 이루어지며, peptide 사슬의 α-나선형(α-helix : 아미노산의 α-탄소에 연결되어 있는 탄소나 질소 결합이 유연하여 회전이 가능하기 때문이다.)과 지그재그 접힘 형태인 β-평풍형(β-plated sheet : polypeptide는 코일을 이루지는 않고 펼쳐진 형태를 띠는데 이와 같은 구조는 이웃하는 polypeptide간의 수소결합에 의한다.) 구조에 의해서 만들어지는데 사슬의 접힘 현상은 하전된 그룹간의 거리(예- amino group과 carboxyl group 간의 거리)에 이온 결합과 사슬의 총총히 연결된 아미노산의 R group과 수소결합을 함으로써 만들어진다. 소위 말하는 α-helix는 peptide 사슬에서 많이 볼 수 있으며 2차 구조의 한 예이다.
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